Катенин альфа-1 - Catenin alpha-1

CTNNA1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1H6G, 4EHP, 4IGG
Идентификаторы
Псевдонимы	CTNNA1, CAP102, катенин, MDPT2, катенин альфа 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 116805 MGI: 88274 ГомолоГен: 1433 Генные карты: CTNNA1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 5 (человек)[1] Группа 5q31.2 Начинать 138,610,967 бп[1] Конец 138,935,034 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 18 (мышь)[2] Группа 18 B1 | 18 18,89 см Начинать 35,118,859 бп[2] Конец 35,254,779 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание гамма-катенина • связывание актиновой нити • связывание бета-катенина • GO: 0001948 связывание с белками • связывание винкулина • структурная молекулярная активность • активность гетеродимеризации белков • Связывание РНК • связывание кадгерина • идентичное связывание с белками Сотовый компонент • Акросома • цитоскелет • внутриклеточная мембраносвязанная органелла • вставной диск • актиновый цитоскелет • стык • катениновый комплекс • цитозоль • мембрана • клеточная мембрана • цитоплазма • межклеточное соединение • соединение клеток • ламеллиподиум • аппарат Гольджи • очаговая адгезия • zonula adherens • флотилин комплекс Биологический процесс • положительная регуляция сглаженного сигнального пути • организация актиновых филаментов • ответ на эстроген • регулирование пролиферации клеток • реакция на органическое циклическое соединение • отрицательная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути в отсутствие лиганда • отрицательная регуляция пролиферации нейробластов • установление или поддержание полярности клеток • положительная регуляция внешнего апоптотического сигнального пути в отсутствие лиганда • узел щелевого соединения • локализация клеточного белка • отрицательная регуляция подвижности клеток • отрицательная регуляция интегрин-опосредованного сигнального пути • сборка апикального соединения • клеточная адгезия • старение • развитие мужских гонад • гетероолигомеризация белков • организация стыковки приверженцев • положительное регулирование дифференцировки мышечных клеток • развитие фолликула яичника • одонтогенез дентинсодержащего зуба • клеточный ответ на индол-3-метанол • отрицательная регуляция апоптотического процесса • регенерация аксонов • адгезия эпителиальных клеток Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	1495	12385
Ансамбль	ENSG00000044115	ENSMUSG00000037815
UniProt	P35221	P26231
RefSeq (мРНК)	NM_001290307 NM_001290309 NM_001290310 NM_001290312 NM_001903 NM_001323982 NM_001323983 NM_001323984 NM_001323985 NM_001323986 NM_001323987 NM_001323988 NM_001323989 NM_001323990 NM_001323991 NM_001323992 NM_001323993 NM_001323994 NM_001323995 NM_001323996 NM_001323997 NM_001323998 NM_001323999 NM_001324000 NM_001324001 NM_001324002 NM_001324003 NM_001324004 NM_001324005 NM_001324006 NM_001324007 NM_001324008 NM_001324009 NM_001324010 NM_001324011 NM_001324012 NM_001324013	NM_009818
RefSeq (белок)	NP_001277236 NP_001277238 NP_001277239 NP_001277241 NP_001310911 NP_001310912 NP_001310913 NP_001310914 NP_001310915 NP_001310916 NP_001310917 NP_001310918 NP_001310919 NP_001310920 NP_001310921 NP_001310922 NP_001310923 NP_001310924 NP_001310925 NP_001310926 NP_001310927 NP_001310928 NP_001310929 NP_001310930 NP_001310931 NP_001310932 NP_001310933 NP_001310934 NP_001310935 NP_001310936 NP_001310937 NP_001310938 NP_001310939 NP_001310940 NP_001310941 NP_001310942 NP_001894 NP_001277236.1	NP_033948
Расположение (UCSC)	Chr 5: 138.61 - 138.94 Мб	Chr 18: 35.12 - 35.25 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

αE-катенин, также известный как Катенин альфа-1 это белок что у людей кодируется CTNNA1 ген.^[5][6] αE-катенин высоко экспрессируется в сердечная мышца и локализуется на прилипает к стыкам в вставной диск структур, где он функционирует, чтобы опосредовать закрепление актин нити к сарколемма. αE-катенин также играет роль в метастазировании опухоли и функции клеток кожи.

Структура

Человеческий αE-катенин белок составляет 100,0 кДа и 906 аминокислоты.^[7] Катенины (α, β и γ (также известные как плакоглобин )) изначально были отождествлены в комплексе с E-кадгерин, эпителиальный клеточная адгезия белок. αE-катенин высоко экспрессируется в сердечная мышца^[8][9] и гомологичен белок винкулин; однако, помимо винкулин, αE-катенин не гомологичен установленным актин -связывающие белки. В N-конец αE-катенина связывает β-катенин или γ-катенин / плакоглобин, а C-конец связывает актин прямо или косвенно через винкулин или же α-актинин.^[10]

Функция

Хотя αE-катенин существенно экспрессируется в сердечная мышца, αE-катенин наиболее известен своей ролью в метастазировании опухолевых клеток.^[11] αE-катенин также играет роль в ткань эпителия, как в прилипает к стыкам и в сигнальных путях.^[12]

В кардиомиоциты, αE-катенин присутствует в областях от клетки к клетке, известной как прилипает к стыкам которые лежат внутри вставные диски; эти соединения закрепляют актин цитоскелет к сарколемма и обеспечивают прочную адгезию клеток.^[13]

Функциональный αE-катенин необходим для нормального эмбрионального развития как мутация, устраняющая C-терминал 1/3 белок приводящий к полному фенотипу потери функции показал нарушение трофобласт эпителий и остановил развитие на бластоциста сцена.^[14]

Конкретно αE-катенин, а не β- или γ-катенин, связывает F-актин и организует и связывает волокна в областях межклеточного контакта. Исследования показывают, что αE-катенин полной длины связывает и связывает F-актин превосходно по сравнению с индивидуальным N-концевой или же C-терминал домены.^[15]

αE-катенин вместе с β-катенином и плакоглобином образуют отдельные комплексы с N-кадгерин которые участвуют в формировании межклеточных контактов и дифференцировке кардиомиоциты. Комплексы катенин-N-кадгерин, очевидно, необходимы для первого контакта клетки с клеткой и предшествуют ему. щелевой переход формирование.^[16] Закрепление комплексов кадгерин-катенин на актиновых филаментах с помощью αE-катенина регулируется тирозин фосфорилирование.^[17]

Функциональное понимание функции αE-катенина было получено в результате исследований с применением трансгенеза. Мыши, укрывающие сердечный -специфическая делеция αE-катенина выявила аномалии размеров и функции сердца, характерные для дилатационная кардиомиопатия. Далее это характеризовалось дезорганизацией вставной диск структуры и митохондрии, а также компенсаторное увеличение β-катенина и снижение локализации кадгерина и винкулина в вставные диски. Нокаутные мыши также демонстрировали высокую предрасположенность к смерти после стресса.^[18]

Клиническое значение

Взаимодействия

Было показано, что αE-катенин взаимодействовать с:

• APC,^[19][20]
• Бета-катенин,^{[21][22][23][24][25]}
• CDH1,^{[26][27][28][29][30]}
• CDH2,^[31][32]
• CDH3^[30][33]
• Плакоглобин,^[22][34][35] и
• VE-кадгерин.^[36][37]

Смотрите также

• Альфа катенин

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000044115 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037815 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Herrenknecht K, Ozawa M, Eckerskorn C, Lottspeich F, Lenter M, Kemler R (ноябрь 1991 г.). «Альфа-катенин, связывающий увоморулин, является гомологом винкулина». Proc Natl Acad Sci U S A. 88 (20): 9156–60. Дои:10.1073 / пнас.88.20.9156. ЧВК  52671. PMID  1924379.
6. «Ген Entrez: CTNNA1 катенин (белок, связанный с кадгерином), альфа 1, 102 кДа».
7. «Белковая последовательность человеческого CTNNA1 (Uniprot ID: P35221)». Сердечный органелларный протеин Atlas Knolwedgebase (COPaKB). Архивировано из оригинал 4 июля 2015 г.. Получено 3 июля 2015.
8. Янссенс Б., Гуссенс С., Стаес К., Гилберт Б., ван Хенгель Дж., Колпарт С., Брюнель Е., Марил М., ван Рой Ф. (сентябрь 2001 г.). «альфаТ-катенин: новый тканеспецифический связывающий бета-катенин белок, обеспечивающий сильную межклеточную адгезию». Журнал клеточной науки. 114 (Пт 17): 3177–88. PMID  11590244.
9. Элер Э., Хоровиц Р., Цуппингер С., Прайс Р.Л., Перриар Э., Лей М., Карони П., Сассман М., Эппенбергер Х.М., Перриар Дж. С. (май 2001 г.). «Изменения на вставочном диске, связанные с отсутствием мышечного белка LIM». Журнал клеточной биологии. 153 (4): 763–72. Дои:10.1083 / jcb.153.4.763. ЧВК  2192386. PMID  11352937.
10. Дрис Ф., Покутта С., Ямада С., Нельсон В. Дж., Вайс В. И. (декабрь 2005 г.). «Альфа-катенин - это молекулярный переключатель, который связывает E-кадгерин-бета-катенин и регулирует сборку актина с филаментом». Клетка. 123 (5): 903–15. Дои:10.1016 / j.cell.2005.09.021. ЧВК  3369825. PMID  16325583.
11. Брин Э., Кларк А., Стил Дж., Меркурио А.М. (декабрь 1993 г.). «Плохо дифференцированные клеточные линии карциномы толстой кишки, дефицитные по экспрессии альфа-катенина, экспрессируют высокие уровни поверхностного E-кадгерина, но не имеют Ca (2 +) - зависимой клеточно-клеточной адгезии». Адгезия клеток и коммуникация. 1 (3): 239–50. Дои:10.3109/15419069309097257. PMID  8081881.
12. Васиухин В., Бауэр С., Дегенштейн Л., Мудрый Б., Фукс Е. (февраль 2001 г.). «Гиперпролиферация и дефекты полярности эпителия при условном удалении альфа-катенина в коже». Клетка. 104 (4): 605–17. Дои:10.1016 / с0092-8674 (01) 00246-х. PMID  11239416. S2CID  6029663.
13. Jamora C, Fuchs E (апрель 2002 г.). «Межклеточная адгезия, передача сигналов и цитоскелет». Природа клеточной биологии. 4 (4): E101–8. Дои:10.1038 / ncb0402-e101. PMID  11944044. S2CID  22314929.
14. Торрес М., Стойкова А., Хубер О., Чоудхури К., Боналдо П., Мансури А., Бутц С., Кемлер Р., Грусс П. (февраль 1997 г.). «Мутация ловушки гена альфа-Е-катенина определяет его функцию в предимплантационном развитии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (3): 901–6. Дои:10.1073 / pnas.94.3.901. ЧВК  19611. PMID  9023354.
15. Rimm DL, Koslov ER, Kebriaei P, Cianci CD, Morrow JS (сентябрь 1995 г.). «Альфа-1 (E) -катенин представляет собой связывающий актин и связывающий белок, опосредующий присоединение F-актина к комплексу адгезии к мембране». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (19): 8813–7. Дои:10.1073 / пнас.92.19.8813. ЧВК  41057. PMID  7568023.
16. Hertig CM, Butz S, Koch S, Eppenberger-Eberhardt M, Kemler R, Eppenberger HM (январь 1996 г.). «N-кадгерин в кардиомиоцитах взрослых крыс в культуре. II. Пространственно-временное появление белков, участвующих в межклеточном контакте и коммуникации. Формирование двух различных комплексов N-кадгерин / катенин». Журнал клеточной науки. 109 (1): 11–20. PMID  8834786.
17. Аберле Х., Шварц Х., Кемлер Р. (июнь 1996 г.). «Кадгерин-катенин комплекс: белковые взаимодействия и их значение для функции кадгерина». Журнал клеточной биохимии. 61 (4): 514–23. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-4644 (19960616) 61: 4 <514 :: AID-JCB4> 3.0.CO; 2-R. PMID  8806074.
18. Шейх Ф., Чен И, Чен И, Лян Х, Хирши А., Стенбит А. Э., Гу И, Далтон Н. Д., Ядзима Т., Лу И, Ноултон К.Ю., Петерсон К.Л., Перриар Дж. К., Чен Дж. (Сентябрь 2006 г.). «Инактивация альфа-Е-катенина нарушает соединение сращений кардиомиоцитов, что приводит к кардиомиопатии и предрасположенности к разрыву стенки». Тираж. 114 (10): 1046–55. Дои:10.1161 / CIRCULATIONAHA.106.634469. PMID  16923756.
19. Су Л.К., Фогельштейн Б., Кинцлер К.В. (декабрь 1993 г.). «Ассоциация белка супрессора опухоли APC с катенинами». Наука. 262 (5140): 1734–7. Дои:10.1126 / science.8259519. PMID  8259519.
20. Дэниел Дж. М., Рейнольдс AB (сентябрь 1995 г.). «Субстрат тирозинкиназы p120cas связывается непосредственно с E-кадгерином, но не с белком coli аденоматозного полипоза или альфа-катенином». Мол. Клетка. Биол. 15 (9): 4819–24. Дои:10.1128 / mcb.15.9.4819. ЧВК  230726. PMID  7651399.
21. Ояма Т., Канай Й, Очиай А., Акимото С., Ода Т., Янагихара К., Нагафучи А., Цукита С., Шибамото С., Ито Ф. (декабрь 1994 г.). «Укороченный бета-катенин нарушает взаимодействие между E-кадгерином и альфа-катенином: причина потери межклеточной адгезии в линиях раковых клеток человека». Рак Res. 54 (23): 6282–7. PMID  7954478.
22. Роу С., Козлов Э.Р., Римм Д.Л. (июнь 1998 г.). «Мутация в альфа-катенине нарушает адгезию в клетках клона А, не нарушая его активность связывания актина и бета-катенина». Сотовые клеи. Сообщество. 5 (4): 283–96. Дои:10.3109/15419069809040298. PMID  9762469.
23. Пьедра Дж., Миравет С., Кастаньо Дж., Палмер Х. Г., Хейстеркамп Н., Гарсия де Эррерос А., Дуньях М. (апрель 2003 г.). «Связанные с катенином тирозинкиназы p120 Fer и Fyn регулируют фосфорилирование бета-катенина Tyr-142 и взаимодействие бета-катенин-альфа-катенин». Мол. Клетка. Биол. 23 (7): 2287–97. Дои:10.1128 / mcb.23.7.2287-2297.2003. ЧВК  150740. PMID  12640114.
24. Аберле Х, Бутц С., Стапперт Дж., Вайссиг Х., Кемлер Р., Хошуецки Х (декабрь 1994 г.). «Сборка комплекса кадгерин-катенин in vitro с рекомбинантными белками». J. Cell Sci. 107 (12): 3655–63. PMID  7706414.
25. Реувер С.М., Гарнер С.К. (апрель 1998 г.). «Опосредованная E-кадгерином клеточная адгезия привлекает SAP97 в кортикальный цитоскелет». J. Cell Sci. 111 (8): 1071–80. PMID  9512503.
26. Кинч М.С., Кларк Г.Дж., Дер С.Дж., Берридж К. (июль 1995 г.). «Фосфорилирование тирозина регулирует адгезию ras-трансформированного эпителия молочной железы». J. Cell Biol. 130 (2): 461–71. Дои:10.1083 / jcb.130.2.461. ЧВК  2199929. PMID  7542250.
27. Онеяма С., Накано Х., Шарма С.В. (март 2002 г.). «UCS15A, новое низкомолекулярное лекарство, блокирующее межбелковое взаимодействие, опосредованное SH3-доменом». Онкоген. 21 (13): 2037–50. Дои:10.1038 / sj.onc.1205271. PMID  11960376.
28. Наварро П., Лосано Е., Кано А. (август 1993 г.). «Экспрессии E- или P-кадгерина недостаточно для изменения морфологии и онкогенного поведения клеток карциномы веретена мыши. Возможное участие плакоглобина». J. Cell Sci. 105 (4): 923–34. PMID  8227214.
29. Такахаши К., Сузуки К., Цукатани Ю. (июль 1997 г.). «Индукция фосфорилирования тирозина и ассоциации бета-катенина с рецептором EGF при триптическом переваривании покоящихся клеток при слиянии». Онкоген. 15 (1): 71–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1201160. PMID  9233779.
30. Шмайзер К., Гранд Р. Дж. (Апрель 1999 г.). «Судьба E- и P-кадгерина на ранних стадиях апоптоза». Разница в гибели клеток. 6 (4): 377–86. Дои:10.1038 / sj.cdd.4400504. PMID  10381631.
31. Straub BK, Boda J, Kuhn C, Schnoelzer M, Korf U, Kempf T, Spring H, Hatzfeld M, Franke WW (декабрь 2003 г.). «Новая система межклеточного соединения: мозаика коры adhaerens из волокон хрусталика». J. Cell Sci. 116 (Pt 24): 4985–95. Дои:10.1242 / jcs.00815. PMID  14625392.
32. Wahl JK, Kim YJ, Cullen JM, Johnson KR, Wheelock MJ (май 2003 г.). «Комплексы N-кадгерин-катенин образуются до расщепления прорегиона и транспорта на плазматическую мембрану». J. Biol. Chem. 278 (19): 17269–76. Дои:10.1074 / jbc.M211452200. PMID  12604612.
33. Клингельхёфер Дж, Трояновский РБ, Лаур О.Ю., Трояновский С (август 2000 г.). «Амино-концевой домен классических кадгеринов определяет специфичность адгезивных взаимодействий». J. Cell Sci. 113 (16): 2829–36. PMID  10910767.
34. Sacco PA, McGranahan TM, Wheelock MJ, Johnson KR (август 1995 г.). «Идентификация доменов плакоглобина, необходимых для ассоциации с N-кадгерином и альфа-катенином». J. Biol. Chem. 270 (34): 20201–6. Дои:10.1074 / jbc.270.34.20201. PMID  7650039.
35. Обама Х., Одзава М (апрель 1997 г.). «Идентификация домена альфа-катенина, участвующего в его ассоциации с бета-катенином и плакоглобином (гамма-катенином)». J. Biol. Chem. 272 (17): 11017–20. Дои:10.1074 / jbc.272.17.11017. PMID  9110993.
36. Льюаль Дж. М., Бажу К., Дезре Дж., Марил М., Дежана Е., Ноэль А., Фойдарт Дж. М. (декабрь 1997 г.). «Изменение соединений межэндотелиальных сращений после взаимодействия опухолевых клеток с эндотелиальными клетками in vitro». Exp. Cell Res. 237 (2): 347–56. Дои:10.1006 / excr.1997.3799. PMID  9434630.
37. Shasby DM, Ries DR, Shasby SS, Winter MC (июнь 2002 г.). «Гистамин стимулирует фосфорилирование белков адгезивных соединений и изменяет их связь с виментином». Являюсь. J. Physiol. Lung Cell Mol. Физиол. 282 (6): L1330–8. CiteSeerX  10.1.1.1000.5266. Дои:10.1152 / ajplung.00329.2001. PMID  12003790.

дальнейшее чтение

• Нагафучи А., Такеити М., Цукита С. (1991). «Кадгерин-ассоциированный белок размером 102 кДа: сходство с винкулином и посттранскрипционная регуляция экспрессии». Клетка. 65 (5): 849–57. Дои:10.1016 / 0092-8674 (91) 90392-C. PMID  1904011. S2CID  38622586.
• Кинч М.С., Кларк Г.Дж., Дер С.Дж., Берридж К. (1995). «Фосфорилирование тирозина регулирует адгезию ras-трансформированного эпителия молочной железы». J. Cell Biol. 130 (2): 461–71. Дои:10.1083 / jcb.130.2.461. ЧВК  2199929. PMID  7542250.
• Sacco PA, McGranahan TM, Wheelock MJ, Johnson KR (1995). «Идентификация доменов плакоглобина, необходимых для ассоциации с N-кадгерином и альфа-катенином». J. Biol. Chem. 270 (34): 20201–6. Дои:10.1074 / jbc.270.34.20201. PMID  7650039.
• Дэниэл Дж. М., Рейнольдс AB (1995). «Субстрат тирозинкиназы p120cas связывается непосредственно с E-кадгерином, но не с белком coli аденоматозного полипоза или альфа-катенином». Мол. Клетка. Биол. 15 (9): 4819–24. Дои:10.1128 / mcb.15.9.4819. ЧВК  230726. PMID  7651399.
• Аберль Х, Бутц С., Стапперт Дж., Вайссиг Х., Кемлер Р., Хошуецки Х (1995). «Сборка комплекса кадгерин-катенин in vitro с рекомбинантными белками». J. Cell Sci. 107 (12): 3655–63. PMID  7706414.
• Кнудсен К.А., Солер А.П., Джонсон К.Р., Уилок М.Дж. (1995). «Взаимодействие альфа-актинина с адгезионным комплексом кадгерин / катенин клетка-клетка через альфа-катенин». J. Cell Biol. 130 (1): 67–77. Дои:10.1083 / jcb.130.1.67. ЧВК  2120515. PMID  7790378.
• Римм Д.Л., Кебриаи П., Морроу Дж. С. (1994). «Молекулярное клонирование открывает альтернативные формы сплайсинга альфа (E) -катенина человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 203 (3): 1691–9. Дои:10.1006 / bbrc.1994.2381. PMID  7945318.
• Ояма Т., Канай Й, Очиай А., Акимото С., Ода Т., Янагихара К., Нагафучи А., Цукита С., Шибамото С., Ито Ф. (1994). «Укороченный бета-катенин нарушает взаимодействие между E-кадгерином и альфа-катенином: причина потери межклеточной адгезии в линиях раковых клеток человека». Рак Res. 54 (23): 6282–7. PMID  7954478.
• Макферсон Дж. Д., Мортон Р. А., Юинг К. М., Васмут Дж. Дж., Оверхаузер Дж., Нагафучи А., Цукита С., Айзекс В. Б. (1994). «Отнесение гена альфа-катенина человека (CTNNA1) к хромосоме 5q21-q22». Геномика. 19 (1): 188–90. Дои:10.1006 / geno.1994.1042. PMID  8188230.
• Су Л.К., Фогельштейн Б., Кинзлер К.В. (1994). «Ассоциация белка супрессора опухоли APC с катенинами». Наука. 262 (5140): 1734–7. Дои:10.1126 / science.8259519. PMID  8259519.
• Ода Т., Канаи Ю., Шимояма Ю., Нагафучи А., Цукита С., Хирохаши С. (1993). «Клонирование кДНК альфа-катенина человека и его аберрантной мРНК в линии раковых клеток человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 193 (3): 897–904. Дои:10.1006 / bbrc.1993.1710. PMID  8323564.
• Фурукава Ю., Накатсуру С., Нагафучи А., Цукита С., Муто Т., Накамура Ю., Хори А. (1993). «Структура, экспрессия и хромосомная принадлежность гена альфа-1 катенина человека (ассоциированного с кадгерином белка) (CTNNA1)». Cytogenet. Cell Genet. 65 (1–2): 74–8. Дои:10.1159/000133603. PMID  8404069.
• Обама Х., Одзава М (1997). «Идентификация домена альфа-катенина, участвующего в его ассоциации с бета-катенином и плакоглобином (гамма-катенином)». J. Biol. Chem. 272 (17): 11017–20. Дои:10.1074 / jbc.272.17.11017. PMID  9110993.
• Линкельс М., Бассемейкерс М.Дж., Ноллет Ф., Юинг К.М., ван Рой Ф., Шалкен Дж.А. (1997). «Молекулярное клонирование альтернативной кДНК альфа-катенина человека». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 237 (1): 177–81. Дои:10.1006 / bbrc.1997.7058. PMID  9266853.
• Льюаль Дж. М., Бажу К., Дезре Дж., Марил М., Дежана Е., Ноэль А., Фойдарт Дж. М. (1998). «Изменение соединений межэндотелиальных сращений после взаимодействия опухолевых клеток с эндотелиальными клетками in vitro». Exp. Cell Res. 237 (2): 347–56. Дои:10.1006 / excr.1997.3799. PMID  9434630.
• Реувер С.М., Гарнер СС (1998). «Опосредованная E-кадгерином клеточная адгезия привлекает SAP97 в кортикальный цитоскелет». J. Cell Sci. 111 (8): 1071–80. PMID  9512503.
• Watabe-Uchida M, Uchida N, Imamura Y, Nagafuchi A, Fujimoto K, Uemura T., Vermeulen S, van Roy F, Adamson ED, Takeichi M (1998). «Функции взаимодействия альфа-катенин-винкулин для организации апикального соединительного комплекса в эпителиальных клетках». J. Cell Biol. 142 (3): 847–57. Дои:10.1083 / jcb.142.3.847. ЧВК  2148175. PMID  9700171.
• Роу С., Козлов Э.Р., Римм Д.Л. (1998). «Мутация в альфа-катенине нарушает адгезию в клетках клона А, не нарушая его активность связывания актина и бета-катенина». Сотовые клеи. Сообщество. 5 (4): 283–96. Дои:10.3109/15419069809040298. PMID  9762469.
• Ито М., Морита К., Цукита С. (1999). «Характеристика ZO-2 как члена семейства MAGUK, связанного как с плотными, так и с адгезионными соединениями, обладающими аффинностью связывания с окклюдином и альфа-катенином». J. Biol. Chem. 274 (9): 5981–6. Дои:10.1074 / jbc.274.9.5981. PMID  10026224.