Диаминопимелатэпимераза - Diaminopimelate epimerase - Wikipedia
| диаминопимелатэпимераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 5.1.1.7 | ||||||||
| Количество CAS | 9024-22-0 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Диаминопимелатэпимераза | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||||
| Символ | DAP_epimerase | ||||||||||
| Pfam | PF01678 | ||||||||||
| ИнтерПро | IPR001653 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC01029 | ||||||||||
| |||||||||||
В энзимология, а диаминопимелатэпимераза (ЕС 5.1.1.7 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- LL-2,6-диаминогептандиоат мезо-диаминогептандиоат
Следовательно, у этого фермента есть один субстрат, LL-2,6-диаминогептандиоат, и один товар, мезо-диаминогептандиоат.
Этот фермент принадлежит к семейству изомеразы особенно те рацемазы и эпимеразы действующий на аминокислоты и производные. В систематическое название этого класса ферментов LL-2,6-диаминогептандиоат 2-эпимераза. Этот фермент участвует в биосинтез лизина.
Фон
Бактерии, растения и грибы метаболизировать аспарагиновая кислота произвести четыре аминокислоты - лизин, треонин, метионин и изолейцин - в серии реакций, известных как аспартатный путь. Дополнительно несколько важных промежуточные продукты метаболизма производятся этими реакциями, такими как диаминопимелиновая кислота, важный компонент клеточной стенки бактерий биосинтез, и дипиколиновая кислота, который участвует в споруляции (производстве спор) у Грамположительные бактерии. Члены животное царство не обладают этим путем и поэтому должны приобрести эти важные аминокислоты через их диету. Исследования по улучшению метаболический поток благодаря этому пути есть потенциал для увеличения урожайности основных аминокислоты в важных культурах, тем самым улучшая их пищевую ценность. Кроме того, поскольку ферменты не присутствуют у животных, их ингибиторы являются многообещающими мишенями для разработки новых антибиотиков и гербицидов.[1]
В лизин /диаминопимелиновая кислота филиал аспартатный путь производит незаменимую аминокислоту лизин через промежуточный мезо -диаминопимелиновая кислота (мезо-DAP), который также является жизненно важным компонентом клеточной стенки в Грамотрицательный бактерии.[2] Производство дигидропиколинат из аспартат-полуальдегид контролирует поток в лизин /диаминопимелиновая кислота путь. Существуют три варианта этого пути, различающиеся тем, как тетрагидропиколинат (образуется за счет сокращения дигидропиколинат ) является метаболизированный к мезо-ДАП. Один вариант, наиболее часто встречающийся в археи и бактерии, использует в основном сукцинил промежуточные звенья, а второй вариант встречается только в Бациллы, использует в первую очередь ацетил промежуточные звенья. В третьем варианте встречается в некоторых Грамположительный бактерии, а дегидрогеназа обращает тетрагидропиколинат прямо в мезо-DAP. Во всех вариантах впоследствии мезо-DAP преобразуется в лизин по декарбоксилаза, или в Грамотрицательный бактерии, ассимилированные в клеточную стенку. Существуют доказательства того, что четвертый, в настоящее время неизвестный вариант этого пути может функционировать у растений.[3]
Диаминопимелат эпимераза (ЕС 5.1.1.7 ), который катализирует то изомеризация L, L-димаминопимелата до мезо-DAP в биосинтетический путь, ведущий от аспартата к лизину, является членом более широкого семейства PLP -независимая аминокислота рацемазы. Этот фермент представляет собой мономерный белок около 30 кДа состоящий из двух домены которые похожи по структуре, хотя у них мало общего Выравнивание последовательности.[4] Каждый домен состоит из смешанных бета-листы которые складываются в бочку вокруг центральной спирали. В активный сайт щель образуется из обоих доменов и содержит два консервативных цистеины считается, что действует как кислота и основание в Катализ.[5] Другой PLP-независимый рацемазы Такие как глутамат рацемаза было показано, что они имеют схожую структуру и механизм катализ.
Структурные исследования
На конец 2007 г. 4 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1BWZ, 1GQZ, 2ГКЭ, и 2ГКДж.
Рекомендации
- ^ Альт RE (2001). «Центральные ферменты семейства аспартата биосинтеза аминокислот». Соотв. Chem. Res. 34 (5): 339–49. Дои:10.1021 / ar000057q. PMID 11352712.
- ^ Бланшар Дж. С., Родился Т. Л. (1999). «Исследования структуры / функции ферментов в диаминопимелатном пути биосинтеза бактериальной клеточной стенки». Curr Opin Chem Biol. 3 (5): 607–13. Дои:10.1016 / с 1367-5931 (99) 00016-2. PMID 10508663.
- ^ Леустек Т., Хадсон А.О., Благословение К., Маседо П., Чаттерджи С.П., Сингх Б.К., Гилварг С. (2005). «Биосинтез лизина в растениях: свидетельство варианта известных бактериальных путей». Биохим. Биофиз. Acta. 1721 (1): 27–36. Дои:10.1016 / j.bbagen.2004.09.008. PMID 15652176.
- ^ Скапин Г., Бланшар Дж. С., Сирилли М., Чжэн Р. (1998). «Структурная симметрия: трехмерная структура диаминопимелатэпимеразы Haemophilus influenzae». Биохимия. 37 (47): 16452–16458. Дои:10.1021 / bi982138o. PMID 9843410.
- ^ Ропер Д.И., Хайтон Т., Ллойд А.Дж., Туркенбург Дж. (2004). «Уточнение эпимеразы диаминопимелиновой кислоты Haemophilus influenzae (DapF) при разрешении 1,75 A предлагает механизм стереоконтроля во время катализа». Acta Crystallogr. D. 60 (Pt 2): 397–400. Дои:10.1107 / S0907444903027999. PMID 14747737.
дальнейшее чтение
- АНТИЯ М., ХАЙ Д.С., РАБОТА E (1957). «Стереоизомеры α∈-диаминопимелиновой кислоты. 3. Свойства и распределение рацемазы диаминопимелиновой кислоты, фермента, вызывающего взаимное превращение II и мезо-изомеров». Biochem. J. 65 (3): 448–59. Дои:10.1042 / bj0650448. ЧВК 1199896. PMID 13412646.
