Дисульфид оксидоредуктаза D - Disulfide oxidoreductase D

Дисуфидная связь оксидоредуктаза D
Идентификаторы
СимволDsbD
PfamPF02683
TCDB5.A.1
OPM суперсемейство248
Белок OPM2n4x

В Семейство оксидоредуктазы D с дисуфидной связью (DsbD) является членом Суперсемейство экспортеров лизина (LysE).[1] Репрезентативный список белков, принадлежащих к семейству DsbD, можно найти в База классификации транспортеров.

Гомология

К гомологам относятся:

(1) несколько белков тиол-дисульфидного обмена (т.е. TC № 5.A.1.1.1 )

(2) белки биогенеза цитохрома c, CcdA (TC № 5.A.1.2.1 ) из Paracoccus pantotrophus и Bacillus subtilis.[2][3]

(3) метиламин белки утилизации, MauF (TC № 5.A.1.3.1 ) из Paracoccus denitrificans и P. versutus.[4][5]

(4) белки устойчивости к ртути (TC № 5.A.1.4.1; возможно Hg2+ перевозчики) Микобактерии туберкулеза и Streptomyces lividans.[6][7]

(5) подавители медной чувствительности (TC № 5.A.1.5.1; белки толерантности к меди) Сальмонелла тифимуриум и Холерный вибрион.[8][9]

(6) компоненты перекись снижение пути (TC № 5.A.1.5.2 ), и

(7) компоненты сульфеновая кислота редуктазы.

Оксидоредуктаза с дисульфидной связью D (DsbD)

Наиболее охарактеризованным представителем семейства DsbD является DsbD из Кишечная палочка (TC № 5.A.1.1.1 ).[10][11] Белок DsbD встроен в мембрану с предполагаемым N-концевым трансмембранным сегментом (TMS) плюс 8 дополнительных TMS. Наименьшие гомологи (190 а.к. с 6 предполагаемыми ТМС) обнаружены в археи, а самые крупные обнаружены в обоих Грамотрицательные бактерии (758 а.о. с 9 предполагаемыми ТМС) и Грамположительные бактерии (695 а.о. с 6 предполагаемыми ТМС).

Общая реакция векторного переноса электрона, катализируемая DsbD:

2 е−
цитоплазма → 2 е−
периплазма

Структура

DsbB содержит 4 основных остатка цистеина, обратимо образующих два дисульфидные связи. Хотя DsbA не проявляет никакой корректирующей активности для исправления неправильно спаренных дисульфидов, было обнаружено, что DsbC, DsbE и DsbG демонстрируют корректирующую активность.[11] Следовательно, два трансмембранных пути с участием DsbD и DsbB вместе катализируют внеклеточный дисульфид. снижение (DsbD) и окисление (DsbB) в поверхностно обратимом процессе, который позволяет дитиол / дисульфидный обмен.

Путь сокращения системы

в Кишечная палочка DsbD, электроны переносятся из НАДФН в цитоплазму к периплазматическим дитиол / дисульфид-содержащим белкам через цепь переноса электронов который последовательно включает НАДФН, тиоредоксинредуктаза (TrxB; присутствует в цитоплазме), тиоредоксин (TrxA; также в цитоплазме), DsbD (интегральный мембранный компонент системы) и периплазматические акцепторы электронов (DsbC, DsbE (CcmG) и DsbG).[12]

Все эти последние три белка (DsbC, DsbE (CcmG) и DsbG) могут отдавать электроны окисленным дисульфидсодержащим белкам в периплазме грамотрицательных бактерий или, предположительно, во внешней среде грамположительных бактерий или архей.

Таким образом, путь следующий:

НАДФН → TrxB → TrxA → DsbD → (DsbC, DsbE или DsbG) → белки.

DsbD содержит три пары цистеина, которые претерпевают обратимые дисульфидные перегруппировки.[11] TrxA отдает электроны трансмембранным цистеинам C163 (C3) и C285 (C5) в предполагаемых TMS 1 и 4 в модели DsbD, предложенной Katzen и Beckwith (2000).[10] Затем этот дитиол отдает электроны периплазматическому С-концевому тиоредоксиновому мотиву (CXXC) DsbD, тем самым восстанавливая C461 и C464 (C6 и C7, соответственно). Эта пара дитиолов атакует периплазматический N-концевой дисульфидный мостик на C103 и C109 (C1 и C2, соответственно), который переносит электроны на DsbC и другие белковые акцепторы электронов, как указано выше.

Обратный путь

DsbD катализирует по существу необратимую реакцию из-за того, что электроны стекают по своим электрохимический градиент изнутри ячейки (отрицательный внутри) на внешний (положительный снаружи). Чтобы обратить реакцию вспять, электроны передаются от дитиоловых белков в периплазме к акцептору электронов в цитоплазме следующим образом:

пониженный белокпериплазма → DsbAпериплазма → DsbBмембрана → хинонымембрана → редуктазамембрана→ концевой акцептор электроновцитоплазма (например, O2, НЕТ−
3 или фумарат).

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Tsu BV, Saier MH (01.01.2015). «Суперсемейство LysE транспортных белков, участвующих в физиологии и патогенезе клетки». PLOS ONE. 10 (10): e0137184. Bibcode:2015PLoSO..1037184T. Дои:10.1371 / journal.pone.0137184. ЧВК  4608589. PMID  26474485.
  2. ^ Бардищевский Ф., Фридрих К.Г. (январь 2001 г.). «Идентификация ccdA в Paracoccus pantotrophus GB17: нарушение ccdA вызывает полный дефицит цитохромов c-типа». Журнал бактериологии. 183 (1): 257–63. Дои:10.1128 / JB.183.1.257-263.2001. ЧВК  94873. PMID  11114924.
  3. ^ Le Brun NE, Bengtsson J, Hederstedt L (май 2000 г.). «Гены, необходимые для синтеза цитохрома с в Bacillus subtilis». Молекулярная микробиология. 36 (3): 638–50. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2000.01883.x. PMID  10844653.
  4. ^ Чистосердов А.Ю., Бойд Дж., Мэтьюз Ф.С., Лидстрем М.Э. (май 1992 г.). «Генетическая организация кластера генов mau факультативного автотрофа Paracoccus denitrificans». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 184 (3): 1181–9. Дои:10.1016 / s0006-291x (05) 80007-5. PMID  1590782.
  5. ^ Ван Спаннинг Р.Дж., ван дер Пален С.Дж., Слотбум ди-джей, Рейндерс В.Н., Стаутхамер А.Х., Дуин Дж.А. (ноябрь 1994 г.) «Экспрессия генов mau, участвующих в метаболизме метиламина в Paracoccus denitrificans, находится под контролем активатора транскрипции LysR-типа». Европейский журнал биохимии. 226 (1): 201–10. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb20042.x. PMID  7957249.
  6. ^ Брюнкер П., Ротер Д., Седлмайер Р., Кляйн Дж., Мэттес Р., Альтенбухнер Дж. (Июнь 1996 г.). «Регулирование оперона, ответственного за устойчивость широкого спектра к ртути у Streptomyces lividans 1326». Молекулярная и общая генетика. 251 (3): 307–15. Дои:10.1007 / bf02172521. PMID  8676873. S2CID  9810136.
  7. ^ Sedlmeier R, Altenbuchner J (декабрь 1992 г.). «Клонирование и анализ последовательности ДНК генов устойчивости Streptomyces lividans к ртути». Молекулярная и общая генетика. 236 (1): 76–85. Дои:10.1007 / BF00279645. PMID  1494353. S2CID  12103057.
  8. ^ Чоудхури П., Кумар Р. (июль 1996 г.). «Связь толерантности к металлам с множественной антибиотикорезистентностью энтеропатогенных организмов, выделенных из прибрежных районов дельтовых Сандербанов». Индийский журнал медицинских исследований. 104: 148–51. PMID  8783519.
  9. ^ Гупта С.Д., Ву ХК, Рик П.Д. (август 1997 г.). «Генетический локус Salmonella typhimurium, который придает толерантность к меди чувствительным к меди мутантам Escherichia coli». Журнал бактериологии. 179 (16): 4977–84. Дои:10.1128 / jb.179.16.4977-4984.1997. ЧВК  179352. PMID  9260936.
  10. ^ а б Катцен Ф, Беквит Дж (ноябрь 2000 г.). «Трансмембранный перенос электронов мембранным белком DsbD происходит через каскад дисульфидных связей». Клетка. 103 (5): 769–79. Дои:10.1016 / с0092-8674 (00) 00180-х. PMID  11114333. S2CID  9362819.
  11. ^ а б c Крупп Р., Чан С., Миссиакас Д. (февраль 2001 г.). «Катализируемый DsbD транспорт электронов через мембрану Escherichia coli». Журнал биологической химии. 276 (5): 3696–701. Дои:10.1074 / jbc.M009500200. PMID  11085993.
  12. ^ Уильямсон Дж. А., Чо Ш., Йе Дж., Колле Дж. Ф., Беквит Дж. Р., Чоу Дж. Дж. (Октябрь 2015 г.). «Структура и мультистатическая функция трансмембранного переносчика электронов CcdA». Структурная и молекулярная биология природы. 22 (10): 809–14. Дои:10.1038 / nsmb.3099. PMID  26389738. S2CID  21521855.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка