FBXW11 - FBXW11 - Wikipedia

FBXW11
Идентификаторы
Псевдонимы	FBXW11, BTRC2, BTRCP2, FBW1B, FBXW1B, Fbw11, Hos, F-box и повторяющийся домен WD, содержащий 11
Внешние идентификаторы	OMIM: 605651 MGI: 2144023 ГомолоГен: 76444 Генные карты: FBXW11
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 5 (человек)[1] Группа 5q35.1 Начинать 171,861,549 бп[1] Конец 172,006,873 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 11 (мышь)[2] Группа 11 | 11 A4 Начинать 32,642,724 бп[2] Конец 32,746,816 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • активность димеризации белков • GO: 1904264, GO: 1904822, GO: 0090622, GO: 0090302 активность убиквитин-протеинлигазы • GO: 0001948 связывание с белками • активность убиквитин-протеинтрансферазы Сотовый компонент • цитоплазма • SCF убиквитинлигазный комплекс • ядро клетки • центросома • убиквитинлигазный комплекс • цитозоль Биологический процесс • Сигнализация NIK / NF-kappaB • Сигнальный путь Wnt • ритмический процесс • клеточный цикл • SCF-зависимый протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • G2 / M переход митотического клеточного цикла • дефосфорилирование белков • стресс-активируемый каскад MAPK • дестабилизация белков • положительная регуляция циркадного ритма • протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс • позитивная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • убиквитинирование белков • положительное регулирование протеолиза • отрицательная регуляция транскрипции, ДНК-шаблон • полиубиквитинирование белков • посттрансляционная модификация • сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-1 • отрицательная регуляция передачи сигналов NIK / NF-kappaB • стимулирующий сигнальный путь рецептора лектина С-типа • Сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон • Путь передачи сигналов рецептора Т-клеток Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	23291	103583
Ансамбль	ENSG00000072803	ENSMUSG00000020271
UniProt	Q9UKB1	Q5SRY7
RefSeq (мРНК)	NM_012300 NM_033644 NM_033645 NM_001378974 NM_001378975 NM_001378976 NM_001378977 NM_001378978 NM_001378979 NM_001378980	NM_001271347 NM_001271348 NM_001271349 NM_134015 NM_001363353 NM_001363354 NM_001363355
RefSeq (белок)	NP_036432 NP_387448 NP_387449 NP_001365903 NP_001365904 NP_001365905 NP_001365906 NP_001365907 NP_001365908 NP_001365909	NP_001258276 NP_001258277 NP_001258278 NP_598776 NP_001350282 NP_001350283 NP_001350284
Расположение (UCSC)	Chr 5: 171.86 - 172.01 Мб	Chr 11: 32,64 - 32,75 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

βTrCP2 (повтор бета-трансдуцина, содержащий белок 2; также известный как Fbxw11 или HOS) является белок что у людей кодируется FBXW11 (F-бокс и повторяющийся домен WD, содержащий 11) ген.^[5][6]

Этот ген кодирует член F-бокс протеин семейство, которое характеризуется примерно 40 остатками структурный мотив, F-поле. Белки F-бокса составляют одну из четырех субъединиц убиквитин белок лигаза комплекс под названием SCFs (Skp1-Cul1-F-бокс-белок ), которые часто, но не всегда, распознают субстраты зависимым от фосфорилирования образом. Белки F-бокса делятся на 3 класса:

• Fbxws содержащий WD40 повторяет,
• Fbxls содержащий богатые лейцином повторы,
• и Fbxos содержащие либо «другие» модули белок-белкового взаимодействия, либо не распознаваемые мотивы.

Белок, кодируемый FBXW11, принадлежит к классу Fbxw, поскольку, помимо F-бокса, этот белок содержит несколько повторов WD40. Этот белок гомологичен Xenopus βTrCP, дрожжи Мет30, Нейроспора Scon2 и Дрозофила Slimb. У млекопитающих, помимо βTrCP2, белок паралог (называемый βTrCP1 или FBXW1 ) также существует, но пока их функции кажутся избыточными и неразличимыми.

Открытие

Человеческий βTrCP (обозначаемый как βTrCP1 и βTrCP2) первоначально был идентифицирован как клеточная убиквитинлигаза, которая связывается ВИЧ-1 Впу вирусный белок для устранения клеточного CD4 подключив его к протеолитической машине.^[7] Впоследствии было показано, что βTrCP регулирует множество клеточных процессов, опосредуя деградацию различных мишеней.^[8] Регуляторы клеточного цикла составляют основную группу субстратов βTrCP. Во время фазы S βTrCP контролирует CDK1, способствуя деградации фосфатазы CDC25A,^[9] тогда как в G2 βTrCP вносит вклад в активацию CDK1, направляя киназу WEE1 для деградации.^[10] В раннем митозе βTrCP опосредует деградацию EMI1,^[11][12] ингибитор APC / C комплекс убиквитин-лигаза, который отвечает за переход от анафазы к метафазе (за счет индукции протеолиза секурина) и выхода из митоза (за счет деградации митотических CDK1, активирующих субъединицы циклина). Кроме того, βTrCP контролирует APC / C путем нацеливания на REST, тем самым устраняя его репрессию транскрипции на MAD2, важном компоненте контрольной точки сборки веретена, которая сохраняет APC / C в неактивном состоянии до тех пор, пока все хроматиды не будут прикреплены к микротрубкам веретена.^[13]

Функции

βTrCP играет важную роль в регуляции контрольных точек клеточного цикла. В ответ на генотоксический стресс он способствует отключению активности CDK1, опосредуя деградацию CDC25A в сотрудничестве с Chk1,^[9][14] тем самым предотвращая развитие клеточного цикла до завершения репарации ДНК. Во время восстановления от репликации ДНК и повреждения ДНК βTrCP вместо этого нацеливается на Claspin Plk1-зависимым образом.^[15][16][17]

βTrCP также стал важным игроком в трансляции белков, росте и выживании клеток. В ответ на митогены PDCD4, ингибитор фактора инициации трансляции eIF4A, быстро разрушается βTrCP- и S6K1-зависимым образом, обеспечивая эффективную трансляцию белка и рост клеток.^[18] βTrCP также взаимодействует с mTOR и CK1α, чтобы индуцировать деградацию DEPTOR (ингибитор mTOR), тем самым создавая петлю автоамплификации, способствующую полной активации mTOR.^[19][20][21] В то же время βTrCP опосредует деградацию проапоптотического белка BimEL, способствуя выживанию клеток.^[22]

βTrCP также связывается с фосфорилированными ИкаппаБальфа и бета-катенин мотивы деструкции, вероятно, функционирующие во множестве транскрипционных программ, регулируя NF-kappaB и WNT пути.^[23][24]

Взаимодействия

BTRC (ген) показал способность взаимодействовать с:

• FBXW11^[25]
• DLG1^[26]
• IκBα^[25][27]
• NFKB2^[28][29]
• РЕЛА^[27]
• SKP1A^{[7][25][30][31][32]}
• CDC34^[30][33]
• CUL1^[25][30][31]
• β-катенин^[24][34]
• WEE1^[10]
• EMI1^[11][12]
• Cdc25A^[9][14]
• Застежка^[15][16][17]
• ОТДЫХ^[13][35]
• PDCD4^[18]
• ДЕПТОР^[19][20][21]

Клиническое значение

βTrCP ведет себя как онкопротеин в некоторых тканях. Повышенные уровни экспрессии βTrCP были обнаружены в колоректальном,^[36] поджелудочная,^[37] гапатобластома,^[38] и рак груди.^[39]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000072803 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020271 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Fujiwara T, Suzuki M, Tanigami A, Ikenoue T, Omata M, Chiba T, Tanaka K (май 1999). «Ген BTRC, кодирующий белок человеческого F-бокса / WD40-повтора, отображается на хромосоме 10q24-q25». Геномика. 58 (1): 104–5. Дои:10.1006 / geno.1999.5792. PMID  10331953.
6. «Ген Entrez: FBXW11 F-бокс и повторяющийся домен WD, содержащий 11».
7. Марготтин Ф., Бур С.П., Дюран Х., Селиг Л., Бенишоу С., Ричард В., Томас Д., Штребель К., Бенарус Р. (март 1998 г.). «Новый человеческий белок WD, h-beta TrCp, который взаимодействует с Vpu ВИЧ-1, соединяет CD4 с путём деградации ER через мотив F-бокса». Молекулярная клетка. 1 (4): 565–74. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 80056-8. PMID  9660940.
8. Frescas D, Pagano M (июнь 2008 г.). «Дерегулированный протеолиз белков F-бокса SKP2 и бета-TrCP: склонность к раку». Обзоры природы. Рак. 8 (6): 438–49. Дои:10.1038 / nrc2396. ЧВК  2711846. PMID  18500245.
9. Бусино Л., Донцелли М., Кьеза М., Гуардаваккаро Д., Ганот Д., Доррелло Н.В., Хершко А., Пагано М., Дретта Г.Ф. (ноябрь 2003 г.). «Распад Cdc25A бета-TrCP во время фазы S и в ответ на повреждение ДНК». Природа. 426 (6962): 87–91. Дои:10.1038 / природа02082. PMID  14603323. S2CID  768783.
10. Ватанабэ Н., Араи Х., Нишихара Й., Танигучи М., Ватанабэ Н., Хантер Т., Осада Х. (март 2004 г.). «Киназы M-фазы индуцируют фосфо-зависимое убиквитинирование соматического Wee1 с помощью SCFbeta-TrCP». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (13): 4419–24. Дои:10.1073 / pnas.0307700101. ЧВК  384762. PMID  15070733.
11. Гуардаваккаро Д., Кудо И., Булар Дж., Барчи М., Бусино Л., Донзелли М., Марготтин-Гоге Ф., Джексон П. К., Ямасаки Л., Пагано М. (июнь 2003 г.). «Контроль мейотической и митотической прогрессии с помощью белка F-бокса бета-Trcp1 in vivo». Клетка развития. 4 (6): 799–812. Дои:10.1016 / S1534-5807 (03) 00154-0. PMID  12791266.
12. Марготтин-Гоге Ф., Сюй Дж. Ю., Локтев А., Се Х. М., Рейманн Дж. Д., Джексон П. К. (июнь 2003 г.). «Профазное разрушение Emi1 убиквитинлигазой SCF (betaTrCP / Slimb) активирует комплекс, способствующий анафазе, что позволяет прогрессировать за пределы прометафазы». Клетка развития. 4 (6): 813–26. Дои:10.1016 / S1534-5807 (03) 00153-9. PMID  12791267.
13. Гуардаваккаро Д., Фрескас Д., Доррелло Н.В., Пескьяроли А., Мултани А.С., Кардозо Т., Ласорелла А., Иавароне А., Чанг С., Эрнандо Е., Пагано М. (март 2008 г.). «Контроль стабильности хромосом по оси beta-TrCP-REST-Mad2». Природа. 452 (7185): 365–9. Дои:10.1038 / природа06641. ЧВК  2707768. PMID  18354482.
14. Джин Дж, Широгане Т., Сюй Л., Налепа Дж., Цинь Дж., Элледж С.Дж., Харпер Дж. В. (декабрь 2003 г.). «SCFbeta-TRCP связывает передачу сигналов Chk1 с деградацией протеинфосфатазы Cdc25A». Гены и развитие. 17 (24): 3062–74. Дои:10.1101 / gad.1157503. ЧВК  305258. PMID  14681206.
15. Пескьяроли А., Доррелло Н.В., Гуардаваккаро Д., Венере М., Халазонетис Т., Шерман Н.Э., Пагано М. (август 2006 г.). «SCFbetaTrCP-опосредованная деградация Claspin регулирует восстановление после ответа контрольной точки репликации ДНК». Молекулярная клетка. 23 (3): 319–29. Дои:10.1016 / j.molcel.2006.06.013. PMID  16885022.
16. Mailand N, Bekker-Jensen S, Bartek J, Lukas J (август 2006 г.). «Разрушение класпина SCFbetaTrCP сдерживает активацию Chk1 и способствует восстановлению после генотоксического стресса». Молекулярная клетка. 23 (3): 307–18. Дои:10.1016 / j.molcel.2006.06.016. PMID  16885021.
17. Мамели И., ван Вугт М.А., Смитс В.А., Семпл Д.И., Лемменс Б., Перракис А., Медема Р.Х., Фрейре Р. (октябрь 2006 г.). «Поло-подобная киназа-1 контролирует протеасомно-зависимую деградацию класпина во время восстановления контрольной точки». Текущая биология. 16 (19): 1950–5. Дои:10.1016 / j.cub.2006.08.026. PMID  16934469. S2CID  2928268.
18. Доррелло Н.В., Пескьяроли А., Гуардаваккаро Д., Колберн Н.Х., Шерман Н.Э., Пагано М. (октябрь 2006 г.). «Опосредованная S6K1 и betaTRCP деградация PDCD4 способствует трансляции белка и росту клеток». Наука. 314 (5798): 467–71. Дои:10.1126 / наука.1130276. PMID  17053147. S2CID  84039829.
19. Дуан С., Скаар Дж. Р., Кучай С., Тоши А., Канарек Н., Бен-Нирия И., Пагано М. (октябрь 2011 г.). «mTOR создает петлю автоамплификации, запуская βTrCP- и CK1α-зависимую деградацию DEPTOR». Молекулярная клетка. 44 (2): 317–24. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.09.005. ЧВК  3212871. PMID  22017877.
20. Чжао Y, Сюн X, Сунь Y (октябрь 2011 г.). «DEPTOR, ингибитор mTOR, является физиологическим субстратом SCF (βTrCP) E3 убиквитинлигазы и регулирует выживание и аутофагию». Молекулярная клетка. 44 (2): 304–16. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.08.029. ЧВК  3216641. PMID  22017876.
21. Гао Д., Инузука Х, Тан М.К., Фукусима Х, Локасаль Дж. У., Лю П., Ван Л., Чжай Б., Чин Ю. Р., Шайк С., Лиссиотис К. А., Гиги С. П., Токер А., Кэнтли Л. К., Асара Дж. М., Харпер Дж. В., Вэй В. (Октябрь 2011 г.). «mTOR управляет собственной активацией через SCF (βTrCP) -зависимую деградацию ингибитора mTOR DEPTOR». Молекулярная клетка. 44 (2): 290–303. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.08.030. ЧВК  3229299. PMID  22017875.
22. Дехан Э., Бассерманн Ф., Гуардаваккаро Д., Василивер-Шамис Дж., Коэн М., Лоус К.Н., Дастин М., Хуанг Д.К., Тонтон Дж., Пагано М. (январь 2009 г.) «betaTrCP- и Rsk1 / 2-опосредованная деградация BimEL ингибирует апоптоз». Молекулярная клетка. 33 (1): 109–16. Дои:10.1016 / j.molcel.2008.12.020. ЧВК  2655121. PMID  19150432.
23. Winston JT, Strack P, Beer-Romero P, Chu CY, Elledge SJ, Harper JW (февраль 1999 г.). «Комплекс SCFbeta-TRCP-убиквитинлигаза специфически связывается с фосфорилированными мотивами деструкции в IkappaBalpha и бета-катенине и стимулирует убиквитинирование IkappaBalpha in vitro». Гены и развитие. 13 (3): 270–83. Дои:10.1101 / gad.13.3.270. ЧВК  316433. PMID  9990852.
24. Латрес Э., Чиаур Д.С., Пагано М. (январь 1999 г.). «Человеческий белок F-бокса бета-Trcp связывается с комплексом Cul1 / Skp1 и регулирует стабильность бета-катенина». Онкоген. 18 (4): 849–54. Дои:10.1038 / sj.onc.1202653. PMID  10023660.
25. Suzuki H, Chiba T, Suzuki T, Fujita T, Ikenoue T, Omata M, Furuichi K, Shikama H, Tanaka K (январь 2000 г.). «Гомодимер двух белков F-бокса betaTrCP1 или betaTrCP2 связывается с IkappaBalpha для сигнально-зависимого убиквитинирования». Журнал биологической химии. 275 (4): 2877–84. Дои:10.1074 / jbc.275.4.2877. PMID  10644755.
26. Mantovani F, Banks L (октябрь 2003 г.). «Регулирование супрессора больших опухолей дисков посредством зависимого от фосфорилирования взаимодействия с бета-TrCP рецептором убиквитинлигазы». Журнал биологической химии. 278 (43): 42477–86. Дои:10.1074 / jbc.M302799200. PMID  12902344.
27. Спенсер Э., Цзян Дж., Чен З.Дж. (февраль 1999 г.). "Сигнально-индуцированное убиквитинирование IkappaBalpha белком F-бокса Slimb / beta-TrCP". Гены и развитие. 13 (3): 284–94. Дои:10.1101 / gad.13.3.284. ЧВК  316434. PMID  9990853.
28. Fong A, Sun SC (июнь 2002 г.). «Генетические доказательства важной роли белка, содержащего повторы бета-трансдуцина, в индуцируемом процессинге NF-каппа B2 / p100». Журнал биологической химии. 277 (25): 22111–4. Дои:10.1074 / jbc.C200151200. PMID  11994270.
29. Ватсяян Дж., Цин Дж., Сяо Дж., Ху Дж. (Сентябрь 2008 г.). «Модификация SUMO1 NF-kappaB2 / p100 необходима для индуцированного стимулом фосфорилирования и процессинга p100». Отчеты EMBO. 9 (9): 885–90. Дои:10.1038 / embor.2008.122. ЧВК  2529344. PMID  18617892.
30. Cenciarelli C, Chiaur DS, Guardavaccaro D, Parks W, Vidal M, Pagano M (октябрь 1999 г.). «Идентификация семейства человеческих белков F-бокса». Текущая биология. 9 (20): 1177–9. Дои:10.1016 / S0960-9822 (00) 80020-2. PMID  10531035. S2CID  7467493.
31. Мин К.В., Хван Дж. В., Ли Дж. С., Пак Й., Тамура Т. А., Юн Дж. Б. (май 2003 г.). «TIP120A связывается с кулинами и модулирует активность убиквитинлигазы». Журнал биологической химии. 278 (18): 15905–10. Дои:10.1074 / jbc.M213070200. PMID  12609982.
32. Strack P, Caligiuri M, Pelletier M, Boisclair M, Theodoras A, Beer-Romero P, Glass S, Parsons T., Copeland RA, Auger KR, Benfield P, Brizuela L, Rolfe M (июль 2000 г.). «SCF (бета-TRCP) и зависимое от фосфорилирования убиквитинирование I каппа B альфа, катализируемое Ubc3 и Ubc4». Онкоген. 19 (31): 3529–36. Дои:10.1038 / sj.onc.1203647. PMID  10918611.
33. Semplici F, Meggio F, Pinna LA, Oliviero S (июнь 2002 г.). «CK2-зависимое фосфорилирование фермента, конъюгированного с убиквитином E2 UBC3B, индуцирует его взаимодействие с бета-TrCP и усиливает деградацию бета-катенина». Онкоген. 21 (25): 3978–87. Дои:10.1038 / sj.onc.1205574. PMID  12037680.
34. Лю Ц., Като Ю., Чжан З., До В.М., Янкнер Б.А., Хе Икс (май 1999 г.). «Бета-Trcp связывает фосфорилирование-деградацию бета-катенина и регулирует формирование оси Xenopus». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (11): 6273–8. Дои:10.1073 / пнас.96.11.6273. ЧВК  26871. PMID  10339577.
35. Вестбрук Т.Ф., Ху Дж., Анг XL, Маллиган П., Павлова Н.Н., Лян А., Ленг И., Маер Р., Ши И., Харпер Дж. В., Элледж С.Дж. (март 2008 г.). «SCFbeta-TRCP контролирует онкогенную трансформацию и нейральную дифференцировку через деградацию REST». Природа. 452 (7185): 370–4. Дои:10.1038 / природа06780. ЧВК  2688689. PMID  18354483.
36. Уголков А., Чжан Б., Ямасита К., Билим В., Май М., Фукс С.Ю., Минамото Т. (август 2004 г.). «Связь между бета-TrCP, рецептором убиквитинлигазы Е3, бета-катенином и NF-kappaB при колоректальном раке». Журнал Национального института рака. 96 (15): 1161–70. Дои:10.1093 / jnci / djh219. PMID  15292388.
37. Müerköster S, Arlt A, Sipos B, Witt M, Grossmann M, Klöppel G, Kalthoff H, Fölsch UR, Schäfer H (февраль 2005 г.). «Повышенная экспрессия субъединицы рецептора E3-убиквитинлигазы betaTRCP1 связана с активацией конститутивного ядерного фактора-kappaB и химиорезистентностью в клетках карциномы поджелудочной железы». Исследования рака. 65 (4): 1316–24. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-1626. PMID  15735017.
38. Koch A, Waha A, Hartmann W, Hrychyk A, Schüller U, Waha A, Wharton KA, Fuchs SY, von Schweinitz D, Pietsch T. (июнь 2005 г.). «Повышенная экспрессия антагонистов Wnt - обычное явление при гепатобластомах». Клинические исследования рака. 11 (12): 4295–304. Дои:10.1158 / 1078-0432.CCR-04-1162. PMID  15958610.
39. Шпигельман В.С., Тан В., Чан А.М., Игараши М., Ааронсон С.А., Сассун Д.А., Като М., Слага Т.Дж., Фукс С.И. (сентябрь 2002 г.). «Индукция гомолога рецептора убиквитинлигазы Slimb посредством передачи сигналов митогена». Журнал биологической химии. 277 (39): 36624–30. Дои:10.1074 / jbc.M204524200. PMID  12151397.

дальнейшее чтение

• Исикава К., Нагасе Т., Суяма М., Миядзима Н., Танака А., Котани Х., Номура Н., Охара О. (июнь 1998 г.). «Прогнозирование кодирующих последовательностей неидентифицированных генов человека. X. Полные последовательности 100 новых клонов кДНК из мозга, которые могут кодировать большие белки in vitro». ДНК исследования. 5 (3): 169–76. Дои:10.1093 / dnares / 5.3.169. PMID  9734811.
• Suzuki H, Chiba T, Suzuki T, Fujita T, Ikenoue T, Omata M, Furuichi K, Shikama H, Tanaka K (январь 2000 г.). «Гомодимер двух белков F-бокса betaTrCP1 или betaTrCP2 связывается с IkappaBalpha для сигнально-зависимого убиквитинирования». Журнал биологической химии. 275 (4): 2877–84. Дои:10.1074 / jbc.275.4.2877. PMID  10644755.
• Бхатия Н., Хертер-младший, Слага Т.Дж., Фукс С.Ю., Шпигельман В.С. (февраль 2002 г.). «Мышиный гомолог HOS (mHOS) сверхэкспрессируется в опухолях кожи и участвует в конститутивной активации NF-kappaB». Онкоген. 21 (10): 1501–9. Дои:10.1038 / sj.onc.1205311. PMID  11896578.
• Диас, округ Колумбия, Dolios G, Ван Р, Пан ZQ (декабрь 2002 г.). «CUL7: Cullin, содержащий домен DOC, избирательно связывает Skp1.Fbx29 с образованием SCF-подобного комплекса». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (26): 16601–6. Дои:10.1073 / pnas.252646399. ЧВК  139190. PMID  12481031.
• Бусино Л., Донцелли М., Кьеза М., Гуардаваккаро Д., Ганот Д., Доррелло Н.В., Хершко А., Пагано М., Дретта Г.Ф. (ноябрь 2003 г.). «Распад Cdc25A бета-TrCP во время S фазы и в ответ на повреждение ДНК». Природа. 426 (6962): 87–91. Дои:10.1038 / природа02082. PMID  14603323. S2CID  768783.
• Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M , Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (февраль 2004 г.). «Физическая и функциональная карта пути передачи сигнала TNF-альфа / NF-каппа B человека». Природа клеточной биологии. 6 (2): 97–105. Дои:10.1038 / ncb1086. PMID  14743216. S2CID  11683986.
• Ватанабэ Н., Араи Х., Нишихара Й., Танигучи М., Ватанабэ Н., Хантер Т., Осада Х. (март 2004 г.). «Киназы M-фазы индуцируют фосфо-зависимое убиквитинирование соматического Wee1 с помощью SCFbeta-TrCP». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (13): 4419–24. Дои:10.1073 / pnas.0307700101. ЧВК  384762. PMID  15070733.
• Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Берриз Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Милштейн С., Розенберг Дж., Голдберг DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белка и белка человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Дои:10.1038 / природа04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
• Кулен Д.А., Хербергс Дж., Велтман Дж.А., Пфундт Р., ван Боховен Х., Строинк Х., Систерманс Э.А., Бруннер Х.Г., Гертс ван Кессель А, де Фриз BB (2006). «Голопроэнцефалия и преаксиальная полидактилия, связанные с дупликацией 1,24 Мб, охватывающей FBXW11 в 5q35.1». Журнал генетики человека. 51 (8): 721–6. Дои:10.1007 / s10038-006-0010-8. PMID  16865294.
• Butticaz C, Michielin O, Wyniger J, Telenti A, Rothenberger S (февраль 2007 г.). «Для подавления модуляции CD4, опосредованной вирусом иммунодефицита человека 1 типа 1, необходимо подавление бета-TrCP1 и HOS (бета-TrCP2)». Журнал вирусологии. 81 (3): 1502–5. Дои:10.1128 / JVI.01711-06. ЧВК  1797504. PMID  17121803.
• Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф, Ли Х, Тейлор П., Клими С., Макбрум-Цераевски Л., Робинсон, доктор медицины, О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дхарси М., Хо Й, Хейлбут А., Мур Л., Чжан S, Орнатски O, Бухман YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams С.Л., Моран М.Ф., Морин Г.Б., Топалоглоу Т., Фигейз Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека с помощью масс-спектрометрии». Молекулярная системная биология. 3 (1): 89. Дои:10.1038 / msb4100134. ЧВК  1847948. PMID  17353931.