Богатый лейцином повтор - Leucine-rich repeat
 Пример богатого лейцином повторяющегося белка, свинья ингибитор рибонуклеазы | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Символ | LRR_1 | ||||||||
| Pfam | PF00560 | ||||||||
| Pfam клан | CL0022 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001611 | ||||||||
| SCOP2 | 2 млрд / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| Мембранома | 605 | ||||||||
| |||||||||
| Вариант с высоким содержанием лейцина | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 богатый лейцином вариант повтора с новым повторяющимся структурным мотивом белка | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | LRV | ||||||||
| Pfam | PF01816 | ||||||||
| Pfam клан | CL0020 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004830 | ||||||||
| SCOP2 | 1лрв / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| Мембранома | 737 | ||||||||
| |||||||||
| LRR смежный | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 internalin h: кристаллическая структура слитых n-концевых доменов. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | LRR_adjacent | ||||||||
| Pfam | PF08191 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR012569 | ||||||||
| Мембранома | 341 | ||||||||
| |||||||||
| N-концевой домен с высоким содержанием лейцина | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 димерный декорин, выделенный из бычьей ткани, кристаллическая форма 2 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | LRRNT | ||||||||
| Pfam | PF01462 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000372 | ||||||||
| УМНАЯ | LRRNT | ||||||||
| SCOP2 | 1 мин. 10 мин. / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| Мембранома | 127 | ||||||||
| |||||||||
| N-концевой домен с высоким содержанием лейцина | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура pgip (белок, ингибирующий полигалактуроназу), богатый лейцином повторяющийся белок, участвующий в защите растений | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | LRRNT_2 | ||||||||
| Pfam | PF08263 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR013210 | ||||||||
| УМНАЯ | LRRNT | ||||||||
| SCOP2 | 1 мин. 10 мин. / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| С-концевой домен с высоким содержанием лейцина | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 третий домен lrr щели дрозофилы | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | LRRCT | ||||||||
| Pfam | PF01463 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000483 | ||||||||
| УМНАЯ | LRRCT | ||||||||
| SCOP2 | 1 мин. 10 мин. / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| Кластер белка LRV FeS4 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
богатый лейцином вариант повтора с новым повторяющимся структурным мотивом белка | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | LRV_FeS | ||||||||
| Pfam | PF05484 | ||||||||
| Pfam клан | CL0020 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR008665 | ||||||||
| SCOP2 | 1лрв / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
А богатый лейцином повтор (LRR) - это белок структурный мотив что формирует α / β подкова складывать.[1][2] Он состоит из 20–30 повторений. аминокислота участки, которые необычайно богаты гидрофобный аминокислота лейцин. Эти тандем повторяет обычно складываются вместе, чтобы сформировать соленоидный белковый домен, названный богатый лейцином повторяющийся домен. Обычно каждая повторяющаяся единица имеет бета-прядь -повернуть -альфа спираль конструкции, и собранный домен, состоящий из множества таких повторов, имеет форму подковы с внутренним параллельным бета-листом и внешним массивом спиралей. Одна сторона бета-листа и одна сторона массива спиралей подвергаются воздействию растворитель и поэтому преобладают гидрофильный остатки. Область между спиралями и листами - это белок гидрофобное ядро и плотно стерически упакованы остатками лейцина.
Богатые лейцином повторы часто участвуют в формировании белок-белковых взаимодействий.[3][4]
Примеры
Богатые лейцином повторяющиеся мотивы были идентифицированы в большом количестве функционально неродственных белков.[5] Самый известный пример - это ингибитор рибонуклеазы, но другие белки, такие как тропомиозин регулятор тропомодулин и толл-подобный рецептор также поделитесь мотивом. Фактически, толл-подобный рецептор обладает 10 последовательными мотивами LRR, которые служат для связывания молекулярных структур, связанных с патогенами и опасностями.
Хотя канонический белок LRR содержит примерно одну спираль для каждой бета-цепи, варианты, которые образуют бета-альфа суперспираль складки иногда имеют длинные петли, а не спирали, связывающие последовательные бета-нити.
Один вариантный домен с богатым лейцином повторением (LRV) имеет новый повторяющийся структурный мотив состоящий из чередующихся альфа- и 310-медицины расположены в правой суперспирали, при отсутствии бета-листы присутствует в других богатых лейцином повторах.[6]
Связанные домены
Богатые лейцином повторы часто фланкируются N-концевой и C-терминал цистеин -богатые домены, но не всегда, как в случае с C5orf36
Они также встречаются вместе с соседними доменами LRR. Это маленькие, все бета-прядь домены, которые были структурно описан для белка Интерналин (InlA) и родственные белки InlB, InlE, InlH из патогенный бактерия Listeria monocytogenes. Их функция, по-видимому, в основном структурная: они сливаются с С-концом богатых лейцином повторов, значительно стабилизируя LRR и образуя общую жесткую структуру с LRR. Сами они не участвуют в белок-белковые взаимодействия но помогите представить для этого соседний LRR-домен. Эти домены принадлежат к семье Ig-подобный домены в том, что они состоят из двух зажатых бета-листы которые следуют классической связности Ig-доменов. Бета-нити в одной из листы однако намного меньше, чем в большинстве стандартных Ig-подобных доменов, что делает его в некотором роде особенным.[7][8][9]
An железосернистый кластер находится на N-конце некоторых белки содержащий вариантный домен с богатым лейцином повторением (LRV). Эти белки имеют двухдоменную структуру, состоящую из небольшого N-концевого домена, содержащего кластер из четырех остатков цистеина, в котором находится 4Fe: 4S кластер и более крупный С-концевой домен, содержащий повторы LRV.[6] Биохимический исследования показали, что кластер 4Fe: 4S чувствителен к кислород, но не имеет обратимого редокс Мероприятия.
Смотрите также
Рекомендации
- ^ Кобе Б., Дайзенхофер Дж. (Октябрь 1994 г.). «Богатый лейцином повтор: универсальный связывающий мотив». Trends Biochem. Наука. 19 (10): 415–21. Дои:10.1016/0968-0004(94)90090-6. PMID 7817399.
- ^ Энхбаяр П., Камия М., Осаки М., Мацумото Т., Мацусима Н. (февраль 2004 г.). «Структурные принципы белков с богатым лейцином повторов (LRR)». Белки. 54 (3): 394–403. Дои:10.1002 / prot.10605. PMID 14747988. S2CID 19951452.
- ^ Кобе Б., Каява А.В. (декабрь 2001 г.). «Богатый лейцином повтор как мотив узнавания белка». Curr. Мнение. Struct. Биол. 11 (6): 725–32. Дои:10.1016 / S0959-440X (01) 00266-4. PMID 11751054.
- ^ Гей Нью-Джерси, Packman LC, Weldon MA, Barna JC (октябрь 1991 г.). «Богатый лейцином повторяющийся пептид, полученный из рецептора Drosophila Toll, образует протяженные филаменты с бета-слоистой структурой». FEBS Lett. 291 (1): 87–91. Дои:10.1016 / 0014-5793 (91) 81110-Т. PMID 1657640. S2CID 84294221.
- ^ Ротберг Дж. М., Джейкобс Дж. Р., Гудман К. С., Артаванис-Цаконас С. (декабрь 1990 г.). «щель: внеклеточный белок, необходимый для развития путей глии средней линии и комиссуральных аксонов, содержит домены EGF и LRR». Genes Dev. 4 (12A): 2169–87. Дои:10.1101 / gad.4.12a.2169. PMID 2176636.
- ^ а б Питерс Дж. У., Стоуэлл М. Х., Рис, округ Колумбия (декабрь 1996 г.). «Богатый лейцином вариант повтора с новым повторяющимся структурным мотивом белка». Nat. Struct. Биол. 3 (12): 991–4. Дои:10.1038 / nsb1296-991. PMID 8946850. S2CID 36535731.
- ^ Schubert WD, Gobel G, Diepholz M, Darji A, Kloer D, Hain T., Chakraborty T., Wehland J, Domann E, Heinz DW (сентябрь 2001 г.). «Интерналины от человеческого патогена Listeria monocytogenes объединяют три отдельные складки в непрерывный домен интерналина». J. Mol. Биол. 312 (4): 783–94. Дои:10.1006 / jmbi.2001.4989. PMID 11575932.
- ^ Schubert WD, Urbanke C, Ziehm T., Beier V, Machner MP, Domann E, Wehland J, Chakraborty T., Heinz DW (декабрь 2002 г.). «Структура интерналина, основного белка инвазии Listeria monocytogenes, в комплексе с его человеческим рецептором E-кадгерином». Клетка. 111 (6): 825–36. Дои:10.1016 / S0092-8674 (02) 01136-4. PMID 12526809. S2CID 17232767.
- ^ Фрайберг А., Махнер М. П., Пфейл В., Шуберт В. Д., Хайнц Д. В., Секлер Р. (март 2004 г.). «Сворачивание и стабильность богатого лейцином домена повторов интерналина B из Listeri monocytogenes». J. Mol. Биол. 337 (2): 453–61. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.01.044. PMID 15003459.
дальнейшее чтение
- Туз, Джон; Брандин, Карл-Ивар (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Гарленд. ISBN 0-8153-2305-0.
- Вэй Т., Гонг Дж., Джамицки Ф., Хекл В.М., Старк Р.В., Рёссл С.К. (ноябрь 2008 г.). «LRRML: конформационная база данных и XML-описание богатых лейцином повторов (LRR)». BMC Struct. Биол. 8 (1): 47. Дои:10.1186/1472-6807-8-47. ЧВК 2645405. PMID 18986514.