Альфа соленоид - Alpha solenoid

Пример структуры альфа-соленоида, состоящей из 15 ТЕПЛО повторяется. В протеинфосфатаза 2А регуляторная субъединица обозначена N-конец синим цветом внизу и C-конец красным вверху. Один спираль-поворот-спираль мотив показан в центре, внешняя спираль - розовым, внутренняя - зеленым, а виток - белым. Из PDB: 2IAE​.[1]

An альфа соленоид (иногда также известный как альфа-подкова или как сложенные пары альфа-спиралей, сокращенно SPAH) это белковая складка состоит из повторение альфа спираль подразделения, обычно спираль-поворот-спираль мотивы, расположенный в антипараллельный мода на формирование суперспирали.[2] Альфа-соленоиды известны своей гибкостью и пластичностью.[3] Нравиться бета-винты, альфа-соленоиды представляют собой форму соленоидный белковый домен обычно встречается в белках, составляющих ядерный поровый комплекс.[4] Они также распространены в белках мембранной оболочки, известных как пальтоомер, Такие как клатрин, И в регуляторные белки которые образуют обширные белок-белковые взаимодействия со своими связующими партнерами.[2][4] Примеры связывания альфа-соленоидных структур РНК и липиды также были описаны.[2]

Терминология и классификация

Термин «альфа-соленоид» использовался в литературе несколько противоречиво.[4] Согласно первоначальному определению, альфа-соленоиды состояли из спираль-поворот-спираль мотивы, сложенные в открытую суперспираль.[5] Однако в системах структурной классификации белков используется разная терминология; в Структурная классификация белков В базе данных (SCOP) эти белки описаны с использованием термина «альфа-альфа-суперспираль». В База данных CATH использует термин "альфа-подкова" [6] для этих белков, и использует «альфа-соленоид» для несколько иной и более компактной структуры, примером которой является перидинин-хлорофилл-связывающий белок.[4]

Структура

Альфа-соленоидные белки состоят из повторяющихся структурных единиц, содержащих не менее двух альфа спирали организовано в антипараллельный ориентация. Часто повторяющейся единицей является спираль-поворот-спираль мотив, но может быть и более сложным, как в вариантах с дополнительной спиралью в сегменте поворота.[2] Альфа-соленоиды могут быть образованы несколькими различными типами спиральных тандем повторяет, включая ТЕПЛО повторяется, Армадилло повторяет, тетратрикопептид (TPR) повторяется, богатые лейцином повторы, и Анкирин повторяет.[2][4][5]

Альфа-соленоиды обладают необычной эластичностью и гибкостью по сравнению с глобулярные белки.[2][3] Иногда считается, что они занимают промежуточное положение между глобулярными белками и волокнистыми белками. структурные белки, в отличие от последнего отчасти из-за отсутствия у альфа-соленоидов необходимости межмолекулярных взаимодействий для поддержания своей структуры.[5] Степень кривизны альфа-соленоидной суперспирали значительно варьируется в зависимости от класса, что приводит к способности этих белков образовывать большие протяженные белок-белковое взаимодействие поверхности или для образования глубоких вогнутых участков для связывания глобулярных белков.[2]

Поскольку они состоят из повторяющихся относительно коротких субъединиц, альфа-соленоиды могут относительно легко приобретать дополнительные субъединицы, что приводит к новым свойствам поверхности взаимодействия.[2] В результате известные альфа-соленоидные белки существенно различаются по длине.[4]

Функция

Компоненты комплекса ядерных пор

Альфа-соленоиды занимают видное место в белках, составляющих ядерный поровый комплекс (NPC); альфа соленоид и бета пропеллер домены вместе составляют до половины основного каркаса NPC по массе.[4] Большое количество консервированных нуклеопорин белки, образующие NPC, являются либо альфа-соленоидными белками, либо состоят из бета-пропеллерного домена на N-конец и альфа-соленоид на C-конец.[7][8] Эта последняя доменная архитектура также встречается в клатрин и Sec31, и считалось уникальным для эукариоты,[7][9] хотя несколько примеров было сообщено в планктомицеты.[10]

Белки оболочки везикул

Структура клатрин сегмент ветви тяжелой цепи, показывающий спиральные повторы, с N-конец синим слева и C-конец красным справа.[11]

Белки оболочки везикул часто содержат альфа-соленоиды и имеют общую доменную архитектуру с некоторыми белками NPC.[7] Все три основных комплекса оболочки, участвующие в различных клеточных путях, содержат альфа-соленоидные белки: клатрин /адаптироваться комплекс, который выпускает пузырьки из плазматическая мембрана и участвует в эндоцитоз; в COPI комплекс, который выпускает пузырьки из аппарат Гольджи и связан с ретроградный транспорт; и COPII комплекс, который выпускает пузырьки из эндоплазматический ретикулум и связан с антероградный транспорт.[12]

Транспортные белки

Из-за их склонности к образованию больших поверхностей взаимодействия, хорошо подходящих для белок-белковые взаимодействия и их гибкие поверхности, позволяющие связывать различные молекулы груза, альфа-соленоидные белки обычно функционируют как транспортные белки, особенно при транспортировке между ядро и цитоплазма.[2] Например, бета-версиякариоферин суперсемейство состоит из альфа-соленоидных белков, образованных из ТЕПЛО повторяется; импортин beta является членом этого семейства, и его адаптерный белок importin alpha представляет собой альфа-соленоид, образованный из Армадилло повторяет.[13] Переносчики других молекул, например РНК, также может иметь архитектуру альфа-соленоида, как в экспорт-5[14] или же пентатрикопептид -повторяющиеся РНК-связывающие белки, которые особенно распространены у растений.[15][16]

Регуляторные белки

Собранный гетеротример протеинфосфатаза 2А. Субъединица A, состоящая из 15 повторов HEAT, показана радужным цветом с N-концом синим внизу и C-концом красным вверху. Регуляторная субъединица B, состоящая из нерегулярных псевдо-HEAT повторов, показана голубым цветом. Каталитическая субъединица C показана желтым. (Все из PDB: 2IAE.) Наложена несвязанная форма регуляторной субъединицы B серым цветом (от PDB: 1B3U), Демонстрируя гибкость этого альфа-соленоидного белка. Конформационные изменения в HEAT-повторе 11 приводят к сгибанию С-конца белка для связывания каталитической субъединицы.[1][17]

Способность альфа-соленоидных белков к межбелковому взаимодействию также делает их пригодными для работы в качестве регуляторные белки. Например, регуляторная субъединица A (также известная как PR65) протеинфосфатаза 2А представляет собой альфа-соленоид с HEAT-повторами, конформационная гибкость которого регулирует доступ к сайту связывания фермента.[18][1]

Таксономическое распределение

Альфа-соленоидные белки встречаются во всех области жизни; однако их частоты в разных протеомы существенно различаются. Они редко встречаются в вирусы и бактерии, несколько чаще встречается в археи, и довольно часто встречается в эукариоты. Многие из эукариотических альфа-соленоидных белков имеют обнаруживаемые гомологи только у других эукариот и часто ограничиваются еще больше, вплоть до хордовые. Прокариотический альфа-соленоидные белки сконцентрированы в определенных таксонах, особенно в цианобактерии и планктомицеты, которые имеют необычно сложную внутриклеточную компартментализацию по сравнению с большинством прокариот.[2]

Эволюция

Эволюционные отношения между различными альфа-соленоидными белками трудно проследить из-за низкого гомология последовательностей повторов. Конвергентная эволюция сходных белковых структур из изначально неродственных белков считается важным в эволюционной истории этого складчатого класса.[2]

Комплексы ядерных пор и транспорт везикул

В ядерный поровый комплекс чрезвычайно большой белковый комплекс который опосредует переход в и из ядро клетки. Гомологические структуры, из которых мог развиться NPC, не были обнаружены в прокариотических трансмембранных транспортных белках; однако было высказано предположение, что компоненты NPC демонстрируют отчетливую гомологию с белками оболочки везикул, обнаруженными в клатрин /адаптироваться, COPI, и COPII комплексы. Наиболее характерно архитектура разделяемого домена, состоящая из N-терминала бета пропеллер а C-концевой альфа-соленоид был обнаружен как в NPC, так и в белках оболочки, что указывает на возможное общее происхождение.[7][8] Был предложен предковый «протокоатомер», который диверсифицировался, чтобы приобрести производные характеристики всех четырех современных комплексов.[4][19][20][21]

Исследование генома Локиархей, считается одним из самых близких архей родственники эукариот, не выявили каких-либо примеров архитектуры бета-пропеллер / альфа-соленоидный домен, хотя были идентифицированы гомологи других белков, участвующих в переносе эукариотических мембран. Однако неясно, означает ли это наблюдение, что архитектура пропеллера / соленоида возникла позже или была утрачена из современных локиархей.[22]

Белки мембранной оболочки прокариот

Обзор секвенированных геномов сложных прокариот из ПВХ суперфилум (Планктомицеты -Веррукомикробия -Хламидии ) идентифицировали примеры белков с гомологией с белками, переносящими мембрану эукариот, включая примеры отличительной архитектуры бета-пропеллер / альфа-соленоидный домен, ранее считавшейся уникальной для эукариот.[10] Суперфилум ПВХ известен тем, что содержит бактерии с необычно сложной морфологией мембран, и это открытие было приведено в качестве доказательства в пользу статуса этих организмов как промежуточной формы между прокариотами и эукариотами. Планктомицет Gemmata obscuriglobus имеет исключительно сложную мембранную архитектуру и является источником разногласий в литературе относительно возможности того, что у него есть связанный с мембраной «нуклеоидный» компартмент, заключающий его ДНК.[23][24][25][26][27][28] Идентификация белков со сходством последовательностей с HEAT-повторами в G. obscuriglobus протеом было интерпретировано как поддержка гипотезы мембраносвязанного нуклеоида;[29] однако это оспаривается.[24]

Биоинформатика

Низкое сходство последовательностей среди альфа-соленоидных белков схожей структуры затрудняет их идентификацию с использованием биоинформатика методы, так как повторы часто не четко определены в последовательности. Было разработано большое количество различных вычислительных методов для идентификации белков-кандидатов в альфа-соленоиды на основе их аминокислотная последовательность.[2][30][31]

внешняя ссылка

Рекомендации

  1. ^ а б c Чо, Ун Су; Сюй, Вэньцин (1 ноября 2006 г.). «Кристаллическая структура гетеротримерного холофермента протеинфосфатазы 2А». Природа. 445 (7123): 53–57. Дои:10.1038 / природа05351. PMID  17086192. S2CID  4408160.
  2. ^ а б c d е ж грамм час я j k л Фурнье, Давид; Палидвор, Гарет А .; Щербинин, Сергей; Сзенгель, Анжелика; Schaefer, Martin H .; Перес-Ираткета, Кэрол; Андраде-Наварро, Мигель А .; Э. Тосатто, Сильвио К. (21 ноября 2013 г.). «Функциональные и геномные анализы альфа-соленоидных белков». PLOS ONE. 8 (11): e79894. Bibcode:2013PLoSO ... 879894F. Дои:10.1371 / journal.pone.0079894. ЧВК  3837014. PMID  24278209.
  3. ^ а б Каппель, Кристиан; Захария, Ульрих; Дёлькер, Николь; Грубмюллер, Гельмут (сентябрь 2010 г.). «Необычное гидрофобное ядро ​​обеспечивает исключительную гибкость для повторного нагрева белков». Биофизический журнал. 99 (5): 1596–1603. Bibcode:2010BpJ .... 99.1596K. Дои:10.1016 / j.bpj.2010.06.032. ЧВК  2931736. PMID  20816072.
  4. ^ а б c d е ж грамм час Поле, Марка С .; Сали, Андрей; Раут, Майкл П. (13 июня 2011 г.). «На запойе - BARs, ESCRTs, COPs, и, наконец, получить пальто». Журнал клеточной биологии. 193 (6): 963–972. Дои:10.1083 / jcb.201102042. ЧВК  3115789. PMID  21670211.
  5. ^ а б c Кобе, Бостьян; Каява, Андрей V (октябрь 2000 г.). «Когда сворачивание белка упрощается до свертывания белка: континуум соленоидных белковых структур». Тенденции в биохимических науках. 25 (10): 509–515. Дои:10.1016 / S0968-0004 (00) 01667-4. PMID  11050437.
  6. ^ "Топология CATH" Альфа Подкова"".
  7. ^ а б c d Альбер, Франк; Докудовская, Светлана; Veenhoff, Liesbeth M .; Чжан, Вэньчжу; Киппер, Джулия; Девос, Дэмиен; Супрапто, Адисетиантари; Карни-Шмидт, Орит; Уильямс, Розмари; Chait, Брайан Т .; Сали, Андрей; Раут, Майкл П. (29 ноября 2007 г.). «Молекулярная архитектура комплекса ядерных пор». Природа. 450 (7170): 695–701. Bibcode:2007Натура.450..695А. Дои:10.1038 / природа06405. PMID  18046406. S2CID  4431057.
  8. ^ а б Девос, Дэмиен; Докудовская, Светлана; Альбер, Франк; Уильямс, Розмари; Чайт, Брайан Т; Сали, Андрей; Раут, Майкл П.; Грег Петско (2 ноября 2004 г.). «Компоненты покрытых везикул и комплексов ядерных пор имеют общую молекулярную архитектуру». PLOS Биология. 2 (12): e380. Дои:10.1371 / journal.pbio.0020380. ЧВК  524472. PMID  15523559.
  9. ^ Антонин, Вольфрам; Маттай, Иэн В. (январь 2005 г.). «Ядерные поровые комплексы: за поворотом?». Природа клеточной биологии. 7 (1): 10–12. Дои:10.1038 / ncb0105-10. PMID  15632943. S2CID  9909704.
  10. ^ а б Сантарелла-Меллвиг, Рэйчел; Франке, Йозеф; Ядике, Андреас; Горянач, Матиас; Бауэр, Ульрике; Бадд, Эйдан; Mattaj, Iain W .; Девос, Дэмиен П .; Шмид, Сандра Л. (19 января 2010 г.). «Компартментализованные бактерии супрофилума Planctomycetes-Verrucomicrobia-Chlamydiae имеют белки, подобные мембранной оболочке». PLOS Биология. 8 (1): e1000281. Дои:10.1371 / journal.pbio.1000281. ЧВК  2799638. PMID  20087413.
  11. ^ Ybe, Joel A .; Бродский, Фрэнсис М .; Хофманн, Кей; Лин, Кай; Лю, Шу-Хуэй; Чен, Линь; Эрнест, Томас Н .; Флеттерик, Роберт Дж .; Хван, Питер К. (27 мая 1999 г.). «Самосборка клатрина опосредуется тандемно повторяющейся суперспиралью». Природа. 399 (6734): 371–375. Bibcode:1999Натура.399..371л. Дои:10.1038/20708. PMID  10360576. S2CID  4406014.
  12. ^ Ли, Чангук; Голдберг, Джонатан (июль 2010 г.). «Структура белков клатомерной клетки и взаимосвязь между COPI, COPII и оболочкой клатриновых везикул». Клетка. 142 (1): 123–132. Дои:10.1016 / j.cell.2010.05.030. ЧВК  2943847. PMID  20579721.
  13. ^ Форвуд, Джейд К .; Ланге, Эллисон; Захария, Ульрих; Марфори, Мэри; Преаст, Калли; Грубмюллер, Гельмут; Стюарт, Мюррей; Корбетт, Анита Х .; Кобе, Бостьян (сентябрь 2010 г.). «Количественный структурный анализ гибкости импортина-β: парадигма соленоидных белковых структур». Структура. 18 (9): 1171–1183. Дои:10.1016 / j.str.2010.06.015. HDL:11858 / 00-001M-0000-0027-C07B-1. PMID  20826343.
  14. ^ Катахира, Джун; Йонеда, Йошихиро (ноябрь 2011 г.). «Нуклеоцитоплазматический транспорт микроРНК и родственных малых РНК». Трафик. 12 (11): 1468–1474. Дои:10.1111 / j.1600-0854.2011.01211.x. PMID  21518166.
  15. ^ Баркан, Алиса; Рохас, Маргарита; Фуджи, Сота; Яп, Аарон; Чонг, Йи Сенг; Bond, Charles S .; Маленький, Ян; Войтас, Дан (16 августа 2012 г.). «Комбинаторный аминокислотный код для распознавания РНК белками пентатрикопептидных повторов». PLOS Genetics. 8 (8): e1002910. Дои:10.1371 / journal.pgen.1002910. ЧВК  3420917. PMID  22916040.
  16. ^ Баркан, Алиса; Смолл, Ян (29 апреля 2014 г.). «Пентатрикопептидные повторяющиеся белки в растениях». Ежегодный обзор биологии растений. 65 (1): 415–442. Дои:10.1146 / annurev-arplant-050213-040159. PMID  24471833.
  17. ^ Groves, Matthew R .; Хэнлон, Нил; Туровски, Патрик; Hemmings, Brian A .; Барфорд, Дэвид (январь 1999 г.). «Структура субъединицы PR65 / A протеинфосфатазы 2A выявляет конформацию ее 15 тандемно повторяющихся мотивов HEAT». Клетка. 96 (1): 99–110. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80963-0. PMID  9989501. S2CID  14465060.
  18. ^ Гринталь, А .; Адамович, I .; Weiner, B .; Карплюс, М .; Клекнер, Н. (25 января 2010 г.). «PR65, каркас с HEAT-повторами фосфатазы PP2A, представляет собой эластичный соединитель, который связывает силу и катализ». Труды Национальной академии наук. 107 (6): 2467–2472. Bibcode:2010PNAS..107.2467G. Дои:10.1073 / pnas.0914073107. ЧВК  2823866. PMID  20133745.
  19. ^ Поле, Марка C; Дакс, Джоэл Б. (февраль 2009 г.). «Первые и последние предки: реконструкция эволюции эндомембранной системы с помощью ESCRT, белков оболочки везикул и комплексов ядерных пор». Текущее мнение в области клеточной биологии. 21 (1): 4–13. Дои:10.1016 / j.ceb.2008.12.004. PMID  19201590.
  20. ^ Дакс, Джоэл Б.; Поле, Марка С .; Бьюик, Роджер; Эме, Лаура; Грибальдо, Симонетта; Роджер, Эндрю Дж .; Брошье-Армане, Селин; Девос, Дэмиен П. (26 сентября 2016 г.). «Меняющийся взгляд на эукариогенез - окаменелости, клетки, клоны и то, как все они объединяются». Журнал клеточной науки. 129 (20): 3695–3703. Дои:10.1242 / jcs.178566. PMID  27672020.
  21. ^ Промпонас, Василис Дж .; Кацани, Катерина Р .; Blencowe, Benjamin J .; Узунис, Христос А. (2 марта 2016 г.). «Последовательность доказательств общего происхождения эукариотических эндомембранных коатомеров». Научные отчеты. 6: 22311. Bibcode:2016НатСР ... 622311П. Дои:10.1038 / srep22311. ЧВК  4773986. PMID  26931514.
  22. ^ Klinger, Christen M .; Спанг, Аня; Дакс, Джоэл Б.; Ettema, Thijs J.G. (Июнь 2016). «Отслеживание архейного происхождения строительных блоков эукариотической системы переноса мембран». Молекулярная биология и эволюция. 33 (6): 1528–1541. Дои:10.1093 / molbev / msw034. PMID  26893300.
  23. ^ Фуэрст, Джон А. (2010). «Помимо прокариот и эукариот: планктомицеты и клеточная организация». Природное образование. 3 (9): 44.
  24. ^ а б Макинерни, Джо; Мартин, ВФ; Кунин, Э.В. Аллен, JF; Гальперин М.Ю .; Пер., N; Арчибальд, Дж. М.; Эмбли, TM (ноябрь 2011 г.). «Планктомицеты и эукариоты: случай аналогии, а не гомологии». BioEssays. 33 (11): 810–7. Дои:10.1002 / bies.201100045. ЧВК  3795523. PMID  21858844.
  25. ^ Fuerst, JA (октябрь 2013 г.). «Суперфилум ПВХ: исключения из определения бактерий?». Антони ван Левенгук. 104 (4): 451–66. Дои:10.1007 / s10482-013-9986-1. PMID  23912444. S2CID  14283647.
  26. ^ Девос, Дэмиен П. (сентябрь 2013 г.). «Геммата обскуриглобус». Текущая биология. 23 (17): R705 – R707. Дои:10.1016 / j.cub.2013.07.013. PMID  24028944.
  27. ^ Девос, Д.П. (февраль 2014 г.). «Повторная интерпретация данных о клеточном плане ПВХ поддерживает грамотрицательное происхождение». Антони ван Левенгук. 105 (2): 271–4. Дои:10.1007 / s10482-013-0087-y. HDL:10261/129395. PMID  24292377. S2CID  16557669.
  28. ^ Девос, Дэмиен П. (январь 2014 г.). «Бактерии ПВХ: разновидность, но не исключение, план грамотрицательных клеток». Тенденции в микробиологии. 22 (1): 14–20. Дои:10.1016 / j.tim.2013.10.008. HDL:10261/129431. PMID  24286661.
  29. ^ Fuerst, John A .; Сагуленко, Евгений (август 2014). «К пониманию молекулярного механизма эндоцитозоподобного процесса у бактерии Gemmata obscuriglobus». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1843 (8): 1732–1738. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2013.10.002. PMID  24144586.
  30. ^ Ди Доменико, Томас; Потенца, Эмилио; Уолш, Ян; Gonzalo Parra, R .; Джолло, Мануэль; Минервини, Джованни; Пиовезан, Дамиано; Ихсан, Авайс; Феррари, Карло; Каява, Андрей В .; Тосатто, Сильвио К.Э. (январь 2014 г.). «RepeatsDB: база данных структур белков тандемных повторов». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (D1): D352 – D357. Дои:10.1093 / нар / gkt1175. ЧВК  3964956. PMID  24311564.
  31. ^ Пеллегрини, Марко (24 сентября 2015 г.). «Тандемные повторы в белках: алгоритмы прогнозирования и биологическая роль». Границы биоинженерии и биотехнологии. 3: 143. Дои:10.3389 / fbioe.2015.00143. ЧВК  4585158. PMID  26442257.