HEAT повтор - HEAT repeat

HEAT повтор
Пример структуры альфа-соленоида, состоящей из 15 повторов HEAT. В протеинфосфатаза 2А регуляторная субъединица обозначена N-конец синим цветом внизу и C-конец красным вверху. Один спираль-поворот-спираль мотив показан в центре, внешняя спираль - розовым, внутренняя - зеленым, а виток - белым. Из PDB: 2IAE​.[1][2]
Идентификаторы
Символ	ВЫСОКАЯ ТЕМПЕРАТУРА
Pfam	PF02985
ИнтерПро	IPR000357
PROSITE	PDOC50077
SCOP2	1b3u / Объем / СУПФАМ
Доступные белковые структуры: Pfam   структуры / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBsum резюме структуры PDB 1b3u​, 1f59​, 1gcj​, 1ибр​, 1 мин. 5 мин.​, 1o6o​, 1o6p​, 1qbk​, 1qgr​, 1u6g​, 1укл​, 2бку​

А HEAT повтор это белковый тандемный повтор структурный мотив состоит из двух альфа спирали связаны короткой петлей. HEAT повторы могут образовывать альфа соленоиды, тип соленоидный белковый домен найдено в ряде цитоплазматический белки. Название «HEAT» является аббревиатурой от четырех белков, в которых встречается эта повторяющаяся структура: ЧАСUningtin, коэффициент удлинения 3 (EF3), протеинфосфатаза 2 А (PP2А) и дрожжевой киназы ТИЛИ1.^[3] Повторы HEAT образуют протяженные суперспиральные структуры, которые часто участвуют во внутриклеточном транспорте; они структурно связаны с броненосец повторяет. Ядерный транспортный белок импортин бета содержит 19 повторов HEAT.

Различные белки с повторами HEAT и их структуры

Репрезентативные примеры белков с повторением HEAT включают импортин β (также известное как кариоферин β) семейство,^[4] регуляторные субъединицы конденсин и когезин,^[5] разделить^[6] PIKK (протеинкиназы, родственные фосфатидилинозитол-3-киназе), такие как Банкомат (Атаксия, телеангиэктазия, мутировавшая ) и ATR (Атаксия, телеангиэктазия и Rad3 связанные ),^[7][8] и связывающий микротрубочки белок XMAP215 / Dis1 / TOG^[9] и CLASP.^[10] Таким образом, клеточные функции белков с повторами HEAT очень вариабельны.

К настоящему времени определена структура следующих белков с повторами HEAT:

• Модификация и деградация белков
  • Подразделение^[2] и холоэнзим^[11][12] PP2A
  • SCFубиквитин регулятор лигазы Cand1^[13]
  • Hsm3, молекулярный шаперон, участвующий в сборке 26Sпротеасома^[14]
• Нуклео-цитоплазматический транспорт
  • Импортин β^[15][16][17]
  • Exportin Cse1^[18]
  • Транспорт в 1^[19]
  • Нулеопорин Gle1;^[20] Nup188;^[21] Nup192^[22]
• Транскрипционная регуляция
  • Субъединица TFIID TAF6^[23]
  • Регулятор TBP Mot1 (Модификатор транскрипции 1)^[24]
  • Фактор инициации транскрипции Rrn3^[25]
• Переводческое регулирование
  • Коэффициент удлинения eEF3^[26]
  • Фактор инициации eIF4G^[27]
  • Аминоацил тРНК синтетаза белок-переносчик Cex1p^[28]
• Ремонт ДНК
  • ДНК-ПК (ДНК-зависимая протеинкиназа )^[29]
  • Анемия Фанкони ответственный белок FANCF (FANCF )^[30]
  • Поврежденный ДНК-связывающий белок AlkD (ДНК-гликозилаза алкилпурин)^[31]
  • Шаперон PIKKs Tel2^[32]
• Хромосомная регуляция
  • Cohesin субъединица SA2^[33]/ Scc3^[34][35]
  • Cohesin регулятор Wapl^[36][37]
  • Cohesin регулятор Pds5^[38][39][40]
  • Cohesin коэффициент загрузки Scc2^[41][42]
  • Cohesin протеаза сепарат^[43][44][45]
  • Конденсин субъединица CAP-G / ycg1^[46][47]
  • Конденсин субъединица CAP-D2 / ycs4^[48]
• Цитоскелетная регуляция
  • Микротрубочка -связывающий белок TOG^[49][50]/ Stu2^[51]
• Регулирование пролиферации клеток
  • ТЗ (мишень рапамицина )^[52]
• Другие
  • API5 (ингибитор апоптоза 5)^[53]
  • Субъединица АТФазы H V-типа^[54]

Рекомендации

1. Чо, Ун Су; Сюй, Вэньцин (1 ноября 2006 г.). «Кристаллическая структура гетеротримерного холофермента протеинфосфатазы 2А». Природа. 445 (7123): 53–57. Дои:10.1038 / природа05351. PMID  17086192. S2CID  4408160.
2. Groves MR, Hanlon N, Turowski P, Hemmings BA, Barford D (январь 1999 г.). «Структура субъединицы PR65 / A протеинфосфатазы 2A показывает конформацию ее 15 тандемно повторяющихся мотивов HEAT». Клетка. 96 (1): 99–110. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80963-0. PMID  9989501. S2CID  14465060.
3. Андраде М.А., Борк П. (октябрь 1995 г.). «HEAT повторы в белке болезни Хантингтона». Nat. Genet. 11 (2): 115–6. Дои:10.1038 / ng1095-115. PMID  7550332. S2CID  6911746.
4. Малик Х.С., Эйкбуш Т.Х., Гольдфарб Д.С. (1997). «Эволюционная специализация аппарата ядерного наведения». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 94 (25): 13738–13742. Bibcode:1997ПНАС ... 9413738М. Дои:10.1073 / пнас.94.25.13738. ЧВК  28376. PMID  9391096.
5. Нойвальд А.Ф., Хирано Т. (2000). «Повторы HEAT, связанные с конденсинами, когезинами и другими комплексами, участвующими в функциях, связанных с хромосомами». Genome Res. 10 (10): 1445–52. Дои:10.1101 / гр.147400. ЧВК  310966. PMID  11042144.
6. Jäger H, Herzig B, Herzig A, Sticht H, Lehner CF, Heidmann S (2004). «Предсказания структуры и исследования взаимодействия указывают на гомологию отдельных N-концевых регуляторных доменов и THR дрозофилы». Клеточный цикл. 3 (2): 182–188. Дои:10.4161 / cc.3.2.605. PMID  14712087.
7. Перри Дж, Клекнер Н. (2003). «ATR, ATM и TOR - это гигантские белки с повторами HEAT». Клетка. 112 (2): 151–155. Дои:10.1016 / s0092-8674 (03) 00033-3. PMID  12553904. S2CID  17261901.
8. Баретич Д., Уильямс Р.Л. (2014). «ПИКК - соленоидное гнездо, где встречаются партнеры и киназы». Curr. Мнение. Struct. Биол. 29: 134–142. Дои:10.1016 / j.sbi.2014.11.003. PMID  25460276.
9. Окура, Хироюки; Гарсия, Мигель А .; Тода, Такаши (1 ноября 2001 г.). «Универсальные адаптеры для микротрубочек Dis1 / TOG - одна карта для всех?». Журнал клеточной науки. 114 (21): 3805–3812. PMID  11719547.
10. Аль-Бассам Дж., Ким Х., Броухард Дж., Ван Ойен А., Харрисон С.К., Чанг Ф. (2010). «CLASP способствует спасению микротрубочек путем набора димеров тубулина в микротрубочки». Dev. Клетка. 19 (2): 245–258. Дои:10.1016 / j.devcel.2010.07.016. ЧВК  3156696. PMID  20708587.
11. Сюй И, Син И, Чен И, Чао И, Лин З, Фан Э, Ю Дж.В., Страк С., Джеффри П.Д., Ши И (2006). «Структура холофермента протеинфосфатазы 2А». Клетка. 127 (6): 1239–1251. Дои:10.1016 / j.cell.2006.11.033. PMID  17174897. S2CID  18584536.
12. Чо США, Сюй В. (2007). «Кристаллическая структура гетеротримерного холофермента протеинфосфатазы 2А». Природа. 445 (7123): 53–57. Bibcode:2007Натура 445 ... 53С. Дои:10.1038 / природа05351. PMID  17086192. S2CID  4408160.
13. Гольденберг SJ, Cascio TC, Shumway SD, Garbutt KC, Liu J, Xiong Y, Zheng N (2004). «Структура комплекса Cand1-Cul1-Roc1 выявляет регуляторные механизмы сборки мультисубъединичных кулин-зависимых убиквитинлигаз». Клетка. 119 (4): 517–528. Дои:10.1016 / j.cell.2004.10.019. PMID  15537541. S2CID  1606360.
14. Такаги К., Ким С., Юки Х, Уэно М., Моришита Р., Эндо Й, Като К., Танака К., Саеки Й, Мидзусима Т. (2012). «Структурная основа для специфического распознавания Rpt1p, субъединицы АТФазы 26 S протеасомы, шапероном Hsm3p, предназначенным для протеасомы». J. Biol. Chem. 287 (15): 12172–12182. Дои:10.1074 / jbc.M112.345876. ЧВК  3320968. PMID  22334676.
15. Cingolani G, Petosa C, Weis K, Müller CW (1999). «Структура импортина-бета, связанного с доменом IBB импортина-альфа». Природа. 399 (6733): 221–229. Bibcode:1999Натура.399..221C. Дои:10.1038/20367. PMID  10353244. S2CID  4425840.
16. Чук Ю.М., Блобель Г. (1999). «Структура ядерного транспортного комплекса кариоферин-бета2-Ran x GppNHp». Природа. 399 (6733): 230–237. Дои:10.1038/20375. PMID  10353245. S2CID  4413233.
17. Бейлисс Р., Литтлвуд Т., Стюарт М. (2000). «Структурная основа взаимодействия между нуклеопориновыми повторами FxFG и importin-бета в ядерной торговле». Клетка. 102 (1): 99–108. Дои:10.1016 / s0092-8674 (00) 00014-3. PMID  10929717. S2CID  17495979.
18. Мацуура Ю., Стюарт М. (2004). «Структурные основы сборки экспортного ядерного комплекса». Природа. 432 (7019): 872–877. Bibcode:2004Натура.432..872М. Дои:10.1038 / природа03144. PMID  15602554. S2CID  4406515.
19. Имасаки Т., Симидзу Т., Хашимото Х., Хидака Й., Косе С., Имамото Н., Ямада М., Сато М. (2007). «Структурная основа распознавания и диссоциации субстрата транспортным 1 человека». Молекулярная клетка. 28 (1): 57–67. Дои:10.1016 / j.molcel.2007.08.006. PMID  17936704.
20. Монпетит Б., Томсен Н.Д., Хельмке К.Дж., Силигер М.А., Бергер Дж.М., Вайс К. (2011). «Консервативный механизм активации DEAD-бокса АТФазы нуклеопоринами и InsP6 при экспорте мРНК». Природа. 472 (7342): 238–242. Bibcode:2011Натура 472..238М. Дои:10.1038 / природа09862. ЧВК  3078754. PMID  21441902.
21. Андерсен К.Р., Онищенко Э., Танг Дж. Х., Кумар П., Чен Дж. З., Ульрих А., Липхардт Дж. Т., Вайс К., Шварц Т. У. (2013). «Нуклеопорины каркаса Nup188 и Nup192 имеют общие структурные и функциональные свойства с ядерными транспортными рецепторами». eLife. 11 (2): e00745. Дои:10.7554 / eLife.00745. ЧВК  3679522. PMID  23795296.
22. Стюве Т., Лин Д.Х., Коллинз Л.Н., Хёрт Э, Хельц А. (2014). «Доказательства эволюционной связи между большим адаптером нуклеопорина Nup192 и кариоферинами». Proc. Natl. Акад. Наука. 111 (7): 2530–2535. Bibcode:2014ПНАС..111.2530С. Дои:10.1073 / pnas.1311081111. ЧВК  3932873. PMID  24505056.
23. Шеер Э., Делбак Ф., Тора Л., Морас Д., Ромье С. (2012). «Образование комплекса TFIID TAF6-TAF9 включает C-концевой домен, содержащий повтор HEAT, и модулируется белком TAF5». J. Biol. Chem. 287 (33): 27580–27592. Дои:10.1074 / jbc.M112.379206. ЧВК  3431708. PMID  22696218.
24. Wollmann P, Cui S, Viswanathan R, Berninghausen O, Wells MN, Moldt M, Witte G, Butryn A, Wendler P, Beckmann R, Auble DT, Hopfner KP (2011). «Структура и механизм ремоделирования Swi2 / Snf2 Mot1 в комплексе с его субстратом TBP». Природа. 475 (7356): 403–407. Дои:10.1038 / природа10215. ЧВК  3276066. PMID  21734658.
25. Блаттнер С., Йеннебах С., Херцог Ф., Майер А., Чунг А.С., Витте Г., Лоренцен К., Хопфнер К.П., Хек А.Дж., Эберсолд Р., Крамер П. (2011). «Молекулярная основа инициации Rrn3-регулируемой РНК-полимеразы I и роста клеток». Genes Dev. 25 (19): 2093–2105. Дои:10.1101 / gad.17363311. ЧВК  3197207. PMID  21940764.
26. Андерсен К. Б., Беккер Т., Блау М., Ананд М., Халич М., Балар Б., Мильке Т., Боесен Т., Педерсен Дж. С., Спан С. М., Кинзи Т. Г., Андерсен Г. Р., Бекманн Р. (2006). «Структура eEF3 и механизм высвобождения транспортной РНК из E-сайта». Природа. 443 (7112): 663–668. Bibcode:2006Натура.443..663А. Дои:10.1038 / природа05126. HDL:11858 / 00-001M-0000-0010-8377-7. PMID  16929303. S2CID  14994883.
27. Маркотриджиано Дж., Ломакин И.Б., Соненберг Н., Пестова Т.В., Hellen CU, Берли С.К. (2001). «Консервированный домен HEAT в eIF4G управляет сборкой механизма инициации трансляции». Мол. Клетка. 7 (1): 193–203. Дои:10.1016 / с1097-2765 (01) 00167-8. PMID  11172724.
28. Нозава К., Иситани Р., Ёсихиса Т., Сато М., Арисака Ф., Канамару С., Дохмаэ Н., Мангро Д., Сенгер Б., Беккер HD, Нуреки О. (2013). «Кристаллическая структура Cex1p раскрывает механизм перемещения тРНК между ядром и цитоплазмой». Нуклеиновые кислоты Res. 41 (6): 3901–3914. Дои:10.1093 / nar / gkt010. ЧВК  3616705. PMID  23396276.
29. Сибанда Б.Л., Чиргадзе Д.Ю., Бланделл Т.Л. (2010). «Кристаллическая структура ДНК-PKcs показывает большую колыбель с разомкнутым кольцом, состоящую из повторов HEAT». Природа. 463 (7277): 118–121. Дои:10.1038 / природа08648. ЧВК  2811870. PMID  20023628.
30. Коваль П., Гуртан А.М., Стакерт П., Д'Андреа А.Д., Элленбергер Т. (2007). «Структурные детерминанты человеческого белка FANCF, которые функционируют в сборке сигнального комплекса повреждения ДНК». J. Biol. Chem. 282 (3): 2047–2055. Дои:10.1074 / jbc.M608356200. PMID  17082180.
31. Рубинсон EH, Gowda AS, Spratt TE, Gold B, Eichman BF (2010). «Беспрецедентный механизм захвата нуклеиновой кислоты для удаления повреждений ДНК». Природа. 468 (7322): 406–411. Bibcode:2010Натура.468..406р. Дои:10.1038 / природа09428. ЧВК  4160814. PMID  20927102.
32. Takai H, Xie Y, de Lange T, Pavletich NP (2010). «Структура и функция Tel2 в Hsp90-зависимом созревании комплексов mTOR и ATR». Genes Dev. 24 (18): 2019–2030. Дои:10.1101 / gad.1956410. ЧВК  2939364. PMID  20801936.
33. Хара К., Чжэн Дж., Цюй Q, Лю Х, Оуян З., Чен З, Томчик Д. Р., Ю Х (2014). «Структура подкомплекса cohesin указывает на прямой антагонизм шугошина-Wapl в центромерном слипании». Nat. Struct. Мол. Биол. 21 (10): 864–870. Дои:10.1038 / nsmb.2880. ЧВК  4190070. PMID  25173175.
34. Ройг МБ, Лёве Дж, Чан К.Л., Бекуэ Ф, Метсон Дж, Нэсмит К. (2014). «Структура и функция регуляторной субъединицы когезина Scc3 / SA». FEBS Lett. 588 (20): 3692–3702. Дои:10.1016 / j.febslet.2014.08.015. ЧВК  4175184. PMID  25171859.
35. Ли И, Мьюир К., Боулер М.В., Мец Дж., Херинг С.Х., Панне Д. (2018). «Структурная основа для Scc3-зависимого рекрутирования когезина на хроматин». eLife. 7: e38356. DOI: 10.7554 / eLife.38356. Дои:10.7554 / eLife.38356. ЧВК  6120753. PMID  30109982.
36. Чаттерджи А., Закиан С., Ху XW, Синглтон MR (2013). "Структурное понимание регулирования установления сплоченности посредством Wpl1". EMBO J. 32 (5): 677–687. Дои:10.1038 / emboj.2013.16. ЧВК  3590988. PMID  23395900.
37. Ouyang Z, Zheng G, Song J, Borek DM, Otwinowski Z, Brautigam CA, Tomchick DR, Rankin S, Yu H (2013). «Структура человеческого ингибитора когезина Wapl». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 110 (28): 11355–11360. Bibcode:2013ПНАС..11011355O. Дои:10.1073 / pnas.1304594110. ЧВК  3710786. PMID  23776203.
38. Мюир К.В., Кшонсак М., Ли Й, Мец Дж., Херинг С.Х., Панне Д. (2016). «Структура комплекса Pds5-Scc1 и значение для функции когезина». Сотовый представитель. 14 (9): 2116–2126. Дои:10.1016 / j.celrep.2016.01.078. PMID  26923589.
39. Ли Б.Г., Роиг МБ, Янсма М., Петела Н., Метсон Дж., Нэсмит К., Лёве Дж. (2016). «Кристаллическая структура когезина привратника Pds5 и в комплексе с клейсином Scc1». Сотовый представитель. 14 (9): 2108–2115. Дои:10.1016 / j.celrep.2016.02.020. ЧВК  4793087. PMID  26923598.
40. Оуян З., Чжэн Дж., Томчик Д.Р., Ло Икс, Ю Х. (2016). «Структурная основа и требования IP6 для Pds5-зависимой динамики когезина». Mol Cell. 62 (2): 248–259. Дои:10.1016 / j.molcel.2016.02.033. ЧВК  5560056. PMID  26971492.
41. Kikuchi S, Borek DM, Otwinowski Z, Tomchick DR, Yu H (2016). «Кристаллическая структура загрузчика когезина Scc2 и понимание когезинопатии». Proc Natl Acad Sci USA. 113 (44): 12444–12449. Дои:10.1073 / pnas.1611333113. ЧВК  5098657. PMID  27791135.
42. Чао В. К., Мураяма Ю., Муньос С., Джонс А. В., Уэйд Б. О., Пуркисс А. Г., Ху В. В., Борг А., Снайдерс А. П., Ульманн Ф., Синглтон М. Р. (2017). «Структура загрузчика когезина Scc2». Nat Commun. 8: 13952. Bibcode:2017НатКо ... 813952C. Дои:10.1038 / ncomms13952. ЧВК  5227109. PMID  28059076.
43. Бахманн Г., Ричардс М.В., Винтер А., Бейрон Ф., Моррис Э., Бейлисс Р. (2016). «Замкнутая конформация комплекса Caenorhabditis elegans separase-securin». Открыть Биол. 6 (4): 160032. DOI: 10.1098 / rsob.160032. Дои:10.1098 / rsob.160032. ЧВК  4852461. PMID  27249343.
44. Луо С., Тонг Л. (2017). «Молекулярный механизм регуляции сепаразы дрожжей с помощью секурина». Природа. 542 (7640): 255–259. Bibcode:2017Натура.542..255L. Дои:10.1038 / природа21061. ЧВК  5302053. PMID  28146474.
45. Боланд А., Мартин Т.Г., Чжан З., Ян Дж., Бай XC, Чанг Л., Шерес С.Х., Барфорд Д. (2017). «Крио-ЭМ структура комплекса сепараза-секурин многоклеточных животных с разрешением, близким к атомному». Нат Структ Мол Биол. 24 (4): 414–418. Дои:10.1038 / nsmb.3386. ЧВК  5385133. PMID  28263324.
46. Кшонсак М, Меркель Ф, Бишт С., Мец Дж., Рыбин В., Хасслер М, Херинг Ч. (2017). «Структурная основа механизма ремня безопасности, который прикрепляет конденсин к хромосомам». Клетка. 171 (3): 588–600.e24. Дои:10.1016 / j.cell.2017.09.008. ЧВК  5651216. PMID  28988770.
47. Хара, Кодаи; Киношита, Казухиса; Мигита, Томоко; Мураками, Кей; Симидзу, Кеничиро; Такеучи, Кодзо; Хирано, Тацуя; Хашимото, Хироши (12 марта 2019 г.). «Структурная основа взаимодействий HEAT -клейзин в субкомплексе конденсина I человека». EMBO отчеты. 20 (5). Дои:10.15252 / наб.201847183. ЧВК  6501013. PMID  30858338.
48. Хасслер М., Шалтиэль И.А., Кшонсак М., Саймон Б., Меркель Ф., Таричен Л., Бейли Х. Дж., Макошек Дж., Браво С., Мец Дж., Хенниг Дж., Херинг СН (2019). «Структурные основы асимметричного конденсинового АТФазного цикла». Mol Cell. 74 (6): 1175–1188.e24. Дои:10.1016 / j.molcel.2019.03.037. ЧВК  6591010. PMID  31226277.
49. Аль-Бассам Дж., Ларсен Н.А., Хайман А.А., Харрисон СК (2007). «Кристаллическая структура домена TOG: консервативные особенности TOG-доменов XMAP215 / Dis1-семейства и значение для связывания тубулина». Структура. 15 (3): 355–362. Дои:10.1016 / j.str.2007.01.012. PMID  17355870.
50. Slep KC, Vale RD. (2007). «Структурная основа отслеживания плюс конца микротрубочек с помощью XMAP215, CLIP-170 и EB1». Молекулярная клетка. 27 (6): 976–991. Дои:10.1016 / j.molcel.2007.07.023. ЧВК  2052927. PMID  17889670.
51. Ayaz P, Ye X, Huddleston P, Brautigam CA, Rice LM. (2012). «Структура комплекса TOG: αβ-тубулин выявляет механизмы, основанные на конформации полимеразы микротрубочек». Наука. 337 (6096): 857–60. Bibcode:2012Sci ... 337..857A. Дои:10.1126 / science.1221698. ЧВК  3734851. PMID  22904013.
52. Айлетт Ч., Зауэр Э., Имсенг С., Берингер Д., Холл М.Н., Бан Н., Майер Т. (2016). «Архитектура человеческого комплекса mTOR 1». Наука. 351 (6268): 48–52. Bibcode:2016Научный ... 351 ... 48А. Дои:10.1126 / science.aaa3870. PMID  26678875. S2CID  32663149.
53. Хан Б.Г., Ким К.Х., Ли С.Дж., Чон К.С., Чо ДжВ., Но К.Х., Ким Т.В., Ким С.Дж., Юн Х.Дж., Су СВ, Ли С., Ли Би Би (2012). «Спиральная структура повтора ингибитора апоптоза 5 выявляет модули белок-белкового взаимодействия». J. Biol. Chem. 287 (14): 10727–10737. Дои:10.1074 / jbc.M111.317594. ЧВК  3322819. PMID  22334682.
54. Сагерманн М, Стивенс TH, Мэтьюз Б.В. (2001). «Кристаллическая структура регуляторной субъединицы H АТФазы V-типа Saccharomyces cerevisiae». Proc. Natl. Акад. Sci. Соединенные Штаты Америки. 98 (13): 7134–7139. Bibcode:2001PNAS ... 98.7134S. Дои:10.1073 / pnas.131192798. ЧВК  34635. PMID  11416198.

внешняя ссылка

• Ресурс Eukaryotic Linear Motif класс мотива LIG_PIKK_1
• Ресурс Eukaryotic Linear Motif класс мотива DOC_PIKK_1