Глобулярный белок - Globular protein
 | Эта статья нужны дополнительные цитаты для проверка. (Июль 2007 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
Глобулярные белки или же сферопротеины сферические («шаровидные») белки и являются одними из распространенных белков типы (остальные волокнистый, беспорядочный и мембранные белки ). Глобулярные белки несколько водорастворимы (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков.[1] Есть несколько складывать классы глобулярных белков, так как существует множество различных архитектур, которые могут складываться в примерно сферическую форму.
Период, термин глобин может относиться более конкретно к белкам, включая глобиновая складка.[2]
Глобулярная структура и растворимость
Термин глобулярный белок довольно старый (датируется, вероятно, 19-м веком) и сейчас несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный. структурный мотив словарный запас. Глобулярную природу этих белков можно определить без использования современных методов, а только с помощью ультрацентрифуги или динамический свет рассеяние техники.
Сферическая структура вызвана белком. третичная структура. Молекулы неполярный (гидрофобные) аминокислоты связаны с внутренней частью молекулы, тогда как полярный (гидрофильные) аминокислоты связаны наружу, что позволяет диполь-дипольные взаимодействия с растворитель, что объясняет растворимость молекулы.
Глобулярные белки лишь незначительно стабильны, потому что свободная энергия, высвобождаемая при свертывании белка в его нативную конформацию, относительно мала. Это связано с тем, что сворачивание белка требует энтропийных затрат. Поскольку первичная последовательность полипептидной цепи может образовывать многочисленные конформации, нативная глобулярная структура ограничивает ее конформацию только несколькими. Это приводит к уменьшению случайности, хотя нековалентные взаимодействия такие как гидрофобные взаимодействия стабилизируют структуру.
Хотя до сих пор неизвестно, как белки складываются естественным образом, новые данные помогли углубить понимание. Частично проблема сворачивания белка состоит в том, что образуются несколько нековалентных слабых взаимодействий, таких как водородные связи и Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия. В настоящее время изучается механизм сворачивания белков с помощью нескольких методов. Даже в денатурированном состоянии протеин может иметь правильную структуру.
Глобулярные белки, по-видимому, имеют два механизма сворачивания белков, либо модель диффузии-столкновения, либо модель конденсации нуклеации, хотя недавние открытия показали, что глобулярные белки, такие как PTP-BL PDZ2, складываются с характерными особенностями обеих моделей. Эти новые открытия показали, что переходные состояния белков могут влиять на способ их сворачивания. Сворачивание глобулярных белков также недавно было связано с лечением заболеваний и противораковыми средствами. лиганды были разработаны, которые связываются со свернутым, но не с натуральным белком. Эти исследования показали, что сворачивание глобулярных белков влияет на его функцию.[3]
По второму закону термодинамика, разность свободной энергии между развернутым и свернутым состояниями вносится энтальпия и энтропия изменяется. Поскольку разница в свободной энергии глобулярного белка, которая возникает в результате сворачивания в его нативную конформацию, невелика, он незначительно стабилен, что обеспечивает быструю скорость обновления и эффективный контроль деградации и синтеза белка.
Роль
В отличие от волокнистых белков, которые выполняют только структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:
- Ферменты, к катализирующий органические реакции, происходящие в организм в мягких условиях и с большой специфичностью. Разные эстеразы выполнять эту роль.
- Посланники, передавая сообщения для регулирования биологических процессов. Эта функция выполняется гормоны, т.е. инсулин и Т. Д.
- Транспортеры других молекул через мембраны
- Запасы аминокислоты.
- Нормативный роли также выполняют глобулярные белки, а не волокнистые белки.
- Структурные белки, например, актин и тубулин, которые являются шаровидными и растворимы в качестве мономеров, но полимеризуются с образованием длинных жестких волокон.
Члены
Среди наиболее известных глобулярных белков: гемоглобин, член семейство белков глобина. Другие глобулярные белки являются альфа, бета и гамма (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM) глобулин. Видеть электрофорез белков для получения дополнительной информации о различных глобулинах. Почти все ферменты с основными метаболический функции имеют шаровидную форму, а также многие преобразование сигнала белки.
Альбумины также являются глобулярными белками, хотя, в отличие от всех других глобулярных белков, полностью растворимы в воде. Они не растворяются в масле.
Рекомендации
- ^ Андреева А., Ховорт Д., Чотия С., Кулеша Е., Мурзин А.Г. (январь 2014 г.). «Прототип SCOP2: новый подход к изучению структуры белков». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (Проблема с базой данных): D310-4. Дои:10.1093 / nar / gkt1242. ЧВК 3964979. PMID 24293656.
- ^ Глобины в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
- ^ Travaglini-Allocatelli C, Ivarsson Y, Jemth P, Gianni S (февраль 2009 г.). «Сворачивание и стабильность глобулярных белков и последствия для функции». Текущее мнение в структурной биологии. 19 (1): 3–7. Дои:10.1016 / j.sbi.2008.12.001. PMID 19157852.