PAS домен - PAS domain - Wikipedia

PAS сложить
FixL 1y28.png
Кристаллографическая структура PAS-домена бактериального кислородного сенсорного белка fixL.[1] Белок изображен в виде мультяшного цвета радуги (N-конец = синий, C-конец = красный), а гем лиганд показан в виде палочек (углерод = белый, азот = синий, кислород = красный, железо = оранжевый).
Идентификаторы
СимволPAS
PfamPF00989
ИнтерПроIPR013767
УМНАЯPAS
PROSITEPDOC50112
SCOP22phy / Объем / СУПФАМ
CDDcd00130

А Пер-Арнт-Сим (PAS) домен это белковый домен можно найти во всех царствах жизни.[2] Как правило, домен PAS действует как молекулярный сенсор, посредством чего небольшие молекулы и другие белки связываются посредством связывания домена PAS.[3][4][5] Благодаря этой способности распознавания домен PAS был показан как ключевой структурный мотив участвует в белок-белковых взаимодействиях циркадные часы, и это также общий мотив, обнаруженный в сигнальных белках, где он функционирует как сигнальный датчик.[6][7]

Открытие

Домены PAS обнаружены у большого количества организмов от бактерий до млекопитающих. Домен PAS был назван в честь трех белков, в которых он был впервые обнаружен:[8]

С момента первоначального открытия домена PAS у бактерий и эукариот было обнаружено большое количество сайтов связывания домена PAS. Подмножество под названием ПАС ЛЮБОВЬ белки реагируют на кислород, свет и напряжение.[9]

Структура

Хотя домен PAS демонстрирует степень изменчивости последовательности, трехмерная структура ядра домена PAS в целом консервативна.[10] Это ядро ​​состоит из пятицепочечного антипараллельного β-листа и нескольких α-спиралей. Структурные изменения в результате передачи сигналов происходят преимущественно в β-лист. Эти сигналы распространяются через α-спирали ядра к ковалентно присоединенному эффекторному домену.[11] В 1998 году архитектура ядра домена PAS была впервые охарактеризована как структура фотоактивный желтый белок (PYP) из Halorhodospira halophila.[10] Во многих белках требуется димер доменов PAS, при этом один из них связывает лиганд, а другой опосредует взаимодействия с другими белками.[5]

Примеры ПАВ у организмов

Известные домены PAS имеют в среднем менее 20% попарная последовательность идентичность, то есть они удивительно непохожи.[10] Домены PAS часто обнаруживаются на белках с другими механизмами восприятия окружающей среды. Кроме того, многие домены PAS прикреплены к фоторецептивным клеткам.[12]

Бактерии

Часто в бактериальном царстве домены PAS располагаются на аминоконце сигнальных белков, таких как сенсорные гистидинкиназы, циклические ди-GMP синтазы и гидролазы, и метил-акцепторные белки хемотаксиса.[10]

Нейроспора

Основная статья: Нейроспора

В присутствии света, Белый воротничок-1 (WC-1) и White Collar-2 (WC-2) димеризуется через посредничество доменами PAS, которые активируют трансляцию FRQ.[13]

Дрозофила

Основная статья: Дрозофила

В присутствии света, CLK и CYC подключиться через домен PAS, активируя перевод PER, который затем связывается с Тим через домен PER PAS. Следующие гены содержат PAS-связывающие домены: PER, Tim, CLK, CYC.

Арабидопсис

Основная статья: Арабидопсис

Домен PAS обнаружен в генах ZTL и NPH1. Эти домены очень похожи на домен PAS, найденный в Нейроспора циркадно-связанный белок WC-1.[14]

Млекопитающие

Циркадные часы, которые в настоящее время известны у млекопитающих, начинаются с активации света. BMAL1 и CLK для привязки через свои домены PAS. Этот активаторный комплекс регулирует Per1, Per2 и Per3, каждый из которых имеет домены PAS, которые используются для связывания с криптохромами 1 и 2 (CRY 1,2 семья). Следующие гены млекопитающих содержат PAS-связывающие домены: Per1, Per2, Per3, Cry1, Cry2, Bmal, Clk, Pasd1.

Другие роли PAS млекопитающих

У млекопитающих оба домена PAS играют важную роль. PAS A отвечает за белок-белковые взаимодействия с другими белками домена PAS, тогда как PAS B играет более универсальную роль. Он опосредует взаимодействие с шаперонины и другие небольшие молекулы, такие как диоксин, но домены PAS B в NPAS2, гомолог гена clk дрозофилы, и фактор, индуцируемый гипоксией (HIF) также помогают лиганд привязка.[12] Кроме того, было показано, что домены PAS, содержащие белок NPAS2, заменяют ген Clock у мутантных мышей, у которых полностью отсутствует ген Clock.[15]

Домен PAS также напрямую взаимодействует с BHLH. Обычно он расположен на C-Terminus белка BHLH. Домены PAS, содержащие белки BHLH, образуют белок BHLH-Pas, обычно обнаруживаемый и кодируемый в HIF, который требует как домена PAS, так и домена BHLH и гена Clock.[16][17][18]

Рекомендации

  1. ^ PDB: 1y28​; Данхэм С.М., Диум Э.М., Такерман Дж. Р., Гонсалес Дж., Скотт В. Г., Жиль-Гонсалес М. А. (июль 2003 г.). «Дистальный аргинин в чувствительных к кислороду доменах гем-PAS необходим для связывания лиганда, передачи сигнала и структуры». Биохимия. 42 (25): 7701–8. Дои:10.1021 / bi0343370. PMID  12820879.
  2. ^ Генри, Джонатан Т .; Кроссон, Шон (1 января 2011 г.). «Лиганд-связывающие домены PAS в геномном, клеточном и структурном контексте». Ежегодный обзор микробиологии. 65: 261–286. Дои:10.1146 / annurev-micro-121809-151631. ЧВК  3298442. PMID  21663441.
  3. ^ Liu, Yu C .; Machuca, Mayra A .; Бекхэм, Симона А .; Gunzburg, Menachem J .; Ружейникова, Анна (1 октября 2015 г.). «Структурная основа для распознавания аминокислот и трансмембранной передачи сигналов тандемными сенсорными доменами хеморецепторов Per-Arnt-Sim (тандемный PAS)». Acta Crystallographica Раздел D. 71 (10): 2127–2136. Дои:10.1107 / S139900471501384X. PMID  26457436.
  4. ^ Möglich, Андреас; Ayers, Rebecca A .; Моффат, Кит (14 октября 2009 г.). «Структура и сигнальный механизм Per-ARNT-Sim доменов». Структура. 17 (10): 1282–1294. Дои:10.1016 / j.str.2009.08.011. ЧВК  3092527. PMID  19836329.
  5. ^ а б Хенниг, Свен; Штраус, Хольгер М .; Ванселов, Катя; Йылдыз, Озкан; Шульце, Сабрина; Аренс, Джулия; Крамер, Ахим; Вольф, Ева (28 апреля 2009 г.). "Структурный и функциональный анализ взаимодействий PAS-домена часовых белков Drosophila PERIOD и Mouse PERIOD2". PLOS Биология. 7 (4): e1000094. Дои:10.1371 / journal.pbio.1000094. ЧВК  2671562. PMID  19402751.
  6. ^ Ponting CP, Aravind L (ноябрь 1997 г.). «PAS: обнаруживается семейство многофункциональных доменов». Curr. Биол. 7 (11): R674–7. Дои:10.1016 / S0960-9822 (06) 00352-6. PMID  9382818. S2CID  14105830.
  7. ^ Hefti MH, Françoijs KJ, de Vries SC, Dixon R, Vervoort J (март 2004 г.). "Сгибание PAS. Новое определение домена PAS на основе структурного предсказания". Евро. J. Biochem. 271 (6): 1198–208. Дои:10.1111 / j.1432-1033.2004.04023.x. PMID  15009198.
  8. ^ Möglich, Андреас; Ayers, Rebecca A .; Моффат, Кит (14 октября 2009 г.). «Структура и механизм сигнализации доменов Per-ARNT-Sim». Структура. 17 (10): 1282–1294. Дои:10.1016 / j.str.2009.08.011. ЧВК  3092527. PMID  19836329.
  9. ^ Розато, Эцио; Таубер, Эран; Кириаку, Хараламбос П. (1 января 2006 г.). «Молекулярная генетика циркадных часов плодовых мух». Европейский журнал генетики человека. 14 (6): 729–738. Дои:10.1038 / sj.ejhg.5201547. PMID  16721409.
  10. ^ а б c d Генри, Джонатан Т .; Кроссон, Шон (1 января 2011 г.). «Лиганд-связывающие домены PAS в геномном, клеточном и структурном контексте». Ежегодный обзор микробиологии. 65: 261–286. Дои:10.1146 / annurev-micro-121809-151631. ЧВК  3298442. PMID  21663441.
  11. ^ Möglich, A; Айерс, РА; Моффат, К. (2009). «Структура и механизм сигнализации доменов Per-ARNT-Sim». Структура. 17 (10): 1282–94. Дои:10.1016 / j.str.2009.08.011. ЧВК  3092527. PMID  19836329.
  12. ^ а б Макинтош, Брайан; Хогенеш, Джон; Брэдфилд, Кристофер (2010). "Белки Per-Arnt-Sim млекопитающих в адаптации к окружающей среде". Ежегодный обзор физиологии. 72: 625–645. Дои:10.1146 / annurev-physicalol-021909-135922. PMID  20148691.
  13. ^ Хармер, Стейси Л .; Панда, Сатчидананда; Кей, Стив А. (28 ноября 2003 г.). «Молекулярные основы циркадных ритмов». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития. 17: 215–253. Дои:10.1146 / annurev.cellbio.17.1.215. PMID  11687489.
  14. ^ Сомерс, Дэвид; Шульц, Томас; Кей, Стив; Милнамов, Морин (2000). «ZEITLUPE кодирует новый белок PAS, связанный с часами из Arabidopsis». Клетка. 101 (3): 319–329. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 80841-7. PMID  10847686. S2CID  3013788.
  15. ^ Дебрюн Дж. П., Нотон Е., Ламберт С. М., Мэйвуд Е. С., Уивер Д. Р., Репперт С. М. (май 2006 г.). «Часовой шок: ЧАСЫ мыши не требуются для работы циркадного генератора». Нейрон. 50 (3): 465–77. Дои:10.1016 / j.neuron.2006.03.041. PMID  16675400. S2CID  19028601.
  16. ^ Джонс, Сьюзен (1 января 2004 г.). "Обзор основных белков спираль-петля-спираль". Геномная биология. 5 (6): 226. Дои:10.1186 / gb-2004-5-6-226. ЧВК  463060. PMID  15186484.
  17. ^ Кэ, Циндун; Коста, Макс (1 ноября 2006 г.). «Фактор-1, индуцируемый гипоксией (HIF-1)». Молекулярная фармакология. 70 (5): 1469–1480. Дои:10.1124 / моль.106.027029. PMID  16887934. S2CID  2522614.
  18. ^ Wang, G.L .; Jiang, B.H .; Rue, E. A .; Семенза, Г. Л. (6 июня 1995 г.). «Гипоксия-индуцибельный фактор 1 представляет собой гетеродимер базисной спирали-петли-спирали-PAS, регулируемый клеточным натяжением O2». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 92 (12): 5510–5514. Дои:10.1073 / пнас.92.12.5510. ЧВК  41725. PMID  7539918.