CRAL-TRIO домен - CRAL-TRIO domain
| CRAL / TRIO домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Белок-переносчик альфа-токоферола в закрытом состоянии с лигандом.[1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | CRAL_TRIO | ||||||||
| Pfam | PF00650 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001251 | ||||||||
| УМНАЯ | Sec14 | ||||||||
| SCOP2 | 1aua / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 121 | ||||||||
| Белок OPM | 1р5л | ||||||||
| CDD | cd00170 | ||||||||
| Мембранома | 576 | ||||||||
| |||||||||
CRAL-TRIO домен это белок структурная область который связывает небольшие липофильные молекулы.[2] Этот домен назван в честь клеточный ретинальдегид-связывающий белок (CRALBP) и ТРИО фактор обмена гуанина.
Белок CRALB несет 11-цис-ретинол или 11-цис-ретинальдегид. Он модулирует взаимодействие ретиноидов с ферментами зрительного цикла. TRIO участвует в координации ремоделирование актина, который необходим для миграции и роста клеток.
Остальные члены семьи альфа-токоферол переносить белок и фосфатидилинозитол -трансферный белок (Sec14). Они транспортируют свои субстраты (альфа-токоферол и фосфатидилинозитол или же фосфатидилхолин соответственно) между разными внутриклеточными мембранами. Семья также включает гуанин фактор обмена нуклеотидов который может действовать как эффектор RAC1 маленький G-белок.
Было установлено, что N-концевой домен дрожжевого белка ECM25 содержит липид-связывающий домен CRAL-TRIO.[3]
Структура
В Sec14 белок был первым доменом CRAL-TRIO, для которого была определена структура.[4] В составе несколько альфа спирали также как и бета-лист состоит из 6 прядей. Пряди 2, 3, 4 и 5 образуют параллельный бета-лист, при этом пряди 1 и 6 антипараллельны. Структура также идентифицировала гидрофобный связывающий карман для липид привязка.
Белки человека, содержащие этот домен
C20orf121; MOSPD2; ПТПН9; RLBP1; RLBP1L1; RLBP1L2; SEC14L1; SEC14L2;SEC14L3; SEC14L4; TTPA;
Рекомендации
- ^ Мин К.К., Ковалл Р.А., Хендриксон В.А. (декабрь 2003 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка-переносчика альфа-токоферола, связанного с его лигандом: последствия для атаксии с дефицитом витамина Е». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 100 (25): 14713–8. Дои:10.1073 / pnas.2136684100. ЧВК 299775. PMID 14657365.
- ^ Панагабко С., Морли С., Эрнандес М. и др. (Июнь 2003 г.). «Специфичность лиганда в семействе белков CRAL-TRIO». Биохимия. 42 (21): 6467–74. Дои:10.1021 / bi034086v. PMID 12767229.
- ^ Галлего О., Беттс М.Дж., Гвозденович-Еремич Дж. И др. (Ноябрь 2010 г.). «Систематический скрининг белок-липидных взаимодействий в Saccharomyces cerevisiae». Мол. Syst. Биол. 6 (1): 430. Дои:10.1038 / msb.2010.87. ЧВК 3010107. PMID 21119626.
- ^ Ша Б., Филипс С.Е., Банкайтис В.А., Ло М. (январь 1998 г.). "Кристаллическая структура белка-переносчика фосфатидилинозита Saccharomyces cerevisiae". Природа. 391 (6666): 506–10. Дои:10.1038/35179. PMID 9461221. S2CID 4416317.
внешняя ссылка
- UMich Ориентация белков в мембранах семьи / суперсемейство-129 - Расчетное пространственное положение доменов CRAL-TRIO в мембране
 | Этот мембранный белок –Связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |