ENTH домен - ENTH domain

PDB 1h0a EBI.jpg
ENTH домен epsin-1.[1]
Идентификаторы
СимволENTH
PfamPF01417
ИнтерПроIPR001026
PROSITEPDOC50942
SCOP21edu / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство38
Белок OPM1ч0а
CDDcd03571

В эпсин N-терминальный домен гомологии (ENTH) это структурная область который содержится в белках, участвующих в эндоцитоз и цитоскелет машины.

Структура

Этот домен имеет длину приблизительно 150 аминокислот и всегда находится на N-конце белков. Домен образует компактную глобулярную структуру, состоящую из девяти альфа-спиралей, соединенных петлями разной длины. Общая топология определяется тремя спиральными шпильками, которые уложены последовательно с правым поворотом.[2] N-концевая спираль загибается назад, образуя глубокую основную бороздку, которая формирует карман для связывания лиганда Ins (1,4,5) P3.[1] Липидный лиганд координируется остатками из окружающих альфа-спиралей, и все три фосфата координированы многократно.

Взаимодействие с липидным бислоем

Было обнаружено, что белки, содержащие этот домен, связываются PtdIns (4,5) P2 и Ins (1,4,5) P3 предполагая, что домен является модулем, взаимодействующим с мембраной. Основная функция белков, содержащих этот домен, по-видимому, заключается в том, чтобы действовать как вспомогательная клатрин адаптеры при эндоцитозе, эпсин способен рекрутировать и стимулировать полимеризацию клатрина на липидном монослое, но может иметь дополнительные роли в передаче сигналов и регуляции актина.[3] Эпсин вызывает сильную степень кривизны мембраны и канальцев, даже фрагментацию мембран с высоким PtdIns (4,5) P2 содержание. Связывание эпсина с мембранами облегчает их деформацию, вставляя N-концевую спираль во внутренний листок бислоя, раздвигая головные группы. Это уменьшит энергию, необходимую для изгиба мембраны в пузырьки, облегчая фиксацию и стабилизацию изогнутой мембраны клатриновым каркасом. Это указывает на новаторскую роль epsin в почковании пузырьков, поскольку он обеспечивает как движущую силу, так и связь между инвагинацией мембран и полимеризацией клатрина.

В частности, эпсин-1 проявляет специфичность к мембранному гликофосфолипиду. фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфат однако не все домены ENTH связываются с этой молекулой. Связывание вызывает тубуляцию липосомы и in vivo эта функция связывания с мембраной обычно координируется с клатрин полимеризация.

N-концевая альфа-спираль этого домена является гидрофобной и вставляется в мембрану, как клин, и помогает управлять кривизной мембраны.

Белки человека, содержащие этот домен

CLINT1; ENTHD1; EPN2; EPN3;

Рекомендации

  1. ^ а б Форд М.Г., Миллс И.Г., Питер Б.Дж. и др. (Сентябрь 2002 г.). «Кривизна ямок с клатриновым покрытием, вызванных эпсином». Природа. 419 (6905): 361–6. Дои:10.1038 / природа01020. PMID  12353027. S2CID  4372368.
  2. ^ Чен Х, Бейтман А, де Камилли П., Хайман Дж., Панепуччи Э, Брюнгер А. Т. (2002). «Домен ENTH». FEBS Lett. 513 (1): 11–18. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03306-3. PMID  11911874. S2CID  25544319.
  3. ^ Кей Б.К., Ямабхай М., Вендланд Б., Эмр С.Д. (1999). «Идентификация нового домена, разделяемого предполагаемыми компонентами эндоцитарного и цитоскелетного аппарата». Белковая наука. 8 (2): 435–8. Дои:10.1110 / пс. 8.2.435. ЧВК  2144257. PMID  10048338.

внешняя ссылка

дальнейшее чтение

Форд М.Г., Миллс И.Г., Питер Б.Дж. и др. (Сентябрь 2002 г.). «Кривизна ямок с клатриновым покрытием, вызванных эпсином». Природа. 419 (6905): 361–6. Дои:10.1038 / природа01020. PMID  12353027. S2CID  4372368.