Митохондриальный ферритин - Mitochondrial ferritin

FTMT
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1R03
Идентификаторы
Псевдонимы	FTMT, MTF, митохондриальный ферритин, митохондриальный ферритин
Внешние идентификаторы	OMIM: 608847 MGI: 1914884 ГомолоГен: 110661 Генные карты: FTMT
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 5 (человек)[1] Группа 5q23.1 Начинать 121,851,882 бп[1] Конец 121,852,833 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 18 (мышь)[2] Группа 18 | 18 D1 Начинать 52,331,549 бп[2] Конец 52,332,996 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • связывание трехвалентного железа • связывание ионов металлов • оксидоредуктазная активность • связывание ионов железа • ферроксидазная активность • связка двухвалентного железа • идентичное связывание с белками Сотовый компонент • ядро клетки • митохондрия • митохондриальный матрикс • цитоплазма Биологический процесс • транспорт ионов железа • положительная регуляция активности сукцинатдегидрогеназы • положительная регуляция активности аконитатгидратазы • положительное регулирование пролиферации клеток • положительная регуляция активности лиазы • окислительно-восстановительный процесс • внутриклеточное связывание иона железа • гомеостаз ионов клеточного железа Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	94033	67634
Ансамбль	ENSG00000181867	ENSMUSG00000024510
UniProt	Q8N4E7	Q9D5H4
RefSeq (мРНК)	NM_177478	NM_026286
RefSeq (белок)	NP_803431	NP_080562
Расположение (UCSC)	Chr 5: 121,85 - 121,85 Мб	Chr 18: 52.33 - 52.33 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Митохондриальный ферритин это ферроксидаза фермент что у людей кодируется FTMT ген.^[5]

Он классифицируется как металлсвязывающий белок, расположенный внутри митохондрии. После того, как белок поглощается митохондриями, он может быть переработан в зрелый белок и собран функционально. ферритин снаряды.

Структура

Его структура была определена при 1,70 Å с помощью дифракции рентгеновских лучей и содержит 182 остатка. Он на 67% спиральный. В Рамачандран сюжет показывает, что структура митохондриального ферритина в основном альфа-спиральная с низким преобладанием бета-листов.

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000181867 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000024510 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Леви С., Корси Б., Бозисио М., Инверницци Р., Волц А., Сэнфорд Д., Арозио П., Дрисдейл Дж. (Июль 2001 г.). «Митохондриальный ферритин человека, кодируемый безинтронным геном». J. Biol. Chem. 276 (27): 24437–40. Дои:10.1074 / jbc.C100141200. PMID  11323407.

дальнейшее чтение

• Langlois d'Estaintot B, Santambrogio P, Granier T и др. (2004). «Кристаллическая структура и биохимические свойства митохондриального ферритина человека и его мутанта Ser144Ala». J. Mol. Биол. 340 (2): 277–93. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.04.036. PMID  15201052.
• Занелла И., Деросас М., Коррадо М. и др. (2008). «Эффекты подавления фратаксина в клетках HeLa устраняются экспрессией митохондриального ферритина человека» (PDF). Биохим. Биофиз. Acta. 1782 (2): 90–8. Дои:10.1016 / j.bbadis.2007.11.006. PMID  18160053.
• Уилкинсон Дж., Ди Х, Шёниг К. и др. (2006). «Тканеспецифическая экспрессия ферритина H регулирует гомеостаз клеточного железа in vivo». Biochem. J. 395 (3): 501–7. Дои:10.1042 / BJ20060063. ЧВК  1462685. PMID  16448386.
• Ивасаки К., Маккензи Э.Л., Хайлемариам К. и др. (2006). «Гемин-опосредованная регуляция антиоксидант-чувствительного элемента гена ферритина H человека и роль Ref-1 во время дифференцировки эритроидных клеток K562». Мол. Клетка. Биол. 26 (7): 2845–56. Дои:10.1128 / MCB.26.7.2845-2856.2006. ЧВК  1430308. PMID  16537925.
• Хасан М.Р., Тоша Т., Тейл Э.К. (2008). «Ферритин содержит меньше железа (59Fe) в клетках, когда поры белка раскрываются в результате мутации». J. Biol. Chem. 283 (46): 31394–400. Дои:10.1074 / jbc.M806025200. ЧВК  2581568. PMID  18805796.
• Cazzola M, Invernizzi R, Bergamaschi G и др. (2003). «Экспрессия митохондриального ферритина в эритроидных клетках пациентов с сидеробластной анемией». Кровь. 101 (5): 1996–2000. Дои:10.1182 / кровь-2002-07-2006. PMID  12406866.
• Faniello MC, Fregola A, Nisticò A и др. (2006). «Обнаружение и функциональный анализ SNP в промоторе гена ферритина H человека, который модулирует экспрессию гена». Ген. 377: 1–5. Дои:10.1016 / j.gene.2006.02.034. PMID  16797877.
• Ивасаки К., Хайлемариам К., Цудзи Ю. (2007). «PIAS3 взаимодействует с ATF1 и регулирует ген ферритина H человека через элемент, реагирующий на антиоксидант». J. Biol. Chem. 282 (31): 22335–43. Дои:10.1074 / jbc.M701477200. ЧВК  2409283. PMID  17565989.
• Маккензи Э.Л., Цудзи Ю. (2008). «Повышенный уровень внутриклеточного кальция увеличивает экспрессию ферритина H посредством независимого от NFAT посттранскрипционного механизма, включающего стабилизацию мРНК». Biochem. J. 411 (1): 107–13. Дои:10.1042 / BJ20071544. ЧВК  2702759. PMID  18076382.
• Дрисдейл Дж., Арозио П., Инверницци Р. и др. (2002). «Митохондриальный ферритин: новый игрок в метаболизме железа». Blood Cells Mol. Dis. 29 (3): 376–83. Дои:10.1006 / bcmd.2002.0577. PMID  12547228.
• Фишер Дж., Деврадж К., Инграм Дж. И др. (2007). «Ферритин: новый механизм доставки железа в мозг и другие органы». Являюсь. J. Physiol., Cell Physiol.. 293 (2): C641–9. Дои:10.1152 / ajpcell.00599.2006. PMID  17459943.
• Кампанелла А., Ровелли Е., Сантамброджио П. и др. (2009). «Митохондриальный ферритин ограничивает окислительное повреждение, регулируя доступность митохондриального железа: гипотеза защитной роли при атаксии Фридрейха». Гм. Мол. Genet. 18 (1): 1–11. Дои:10.1093 / hmg / ddn308. ЧВК  3298861. PMID  18815198.
• Бу-Абдалла Ф, Биазиотто Дж., Арозио П., Честин Н.Д. (2004). «Предполагаемый« сайт зародышеобразования »в ферритине Н-цепи человека не требуется для минерализации железного ядра». Биохимия. 43 (14): 4332–7. Дои:10.1021 / bi0498813. PMID  15065877.
• Биннинг Р.С., Басело Д.Е. (2009). «Вычислительное моделирование комплекса дизинк-ферроксидаза человеческого H-ферритина: прямое сравнение рассчитанных по теории функционала плотности и экспериментальных структур». J. Biol. Неорг. Chem. 14 (8): 1199–208. Дои:10.1007 / s00775-009-0563-z. PMID  19585161. S2CID  23855417.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Маккензи Э.Л., Рэй П.Д., Цудзи Y (2008). «Роль и регуляция ферритина H в митохондриальном окислительном стрессе, опосредованном ротеноном». Свободный Радич. Биол. Med. 44 (9): 1762–71. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2008.01.031. ЧВК  2682214. PMID  18325346.
• Бу-Абдалла Ф., Сантамброджио П., Леви С. и др. (2005). «Уникальные железосвязывающие и окислительные свойства митохондриального ферритина человека: сравнительный анализ с ферритином H-цепи человека». J. Mol. Биол. 347 (3): 543–54. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.01.007. PMID  15755449.
• Фаниелло М.К., Ди Санзо М., Куаресима Б. и др. (2008). «p53-опосредованное подавление транскрипционной эффективности промотора ферритина H через NF-Y». Int. J. Biochem. Cell Biol. 40 (10): 2110–9. Дои:10.1016 / j.biocel.2008.02.010. HDL:10447/35800. PMID  18372207.
• Снайдер А.М., Ван Х, Паттон С.М. и др. (2009). «Митохондриальный ферритин в черной субстанции при синдроме беспокойных ног». J. Neuropathol. Exp. Neurol. 68 (11): 1193–9. Дои:10.1097 / NEN.0b013e3181bdc44f. ЧВК  3024883. PMID  19816198.