Протеолипид - Proteolipid - Wikipedia

Не путать с Липопротеин.

А протеолипид это белок ковалентно связан с липид молекулы, которые могут быть жирные кислоты или же стеролы. Процесс такой связи известен как липидирование белков, и попадает в более широкую категорию ацилирование и посттрансляционная модификация. Протеолипиды в изобилии присутствуют в тканях мозга, а также во многих других тканях животных и растений. Это белки, ковалентно связанные с цепями жирных кислот,[1] часто предоставляя им интерфейс для взаимодействия с биологические мембраны.[2] Их не следует путать с липопротеины, своего рода сферическая сборка, состоящая из множества молекул липидов и некоторых аполипопротеины.

В зависимости от типа жирной кислоты, присоединенной к белку, протеолипид часто может содержать миристоил, пальмитоил, или же пренильные группы. Каждая из этих групп выполняет разные функции и имеет разные предпочтения в отношении того, к какому аминокислотному остатку они присоединяются. Процессы соответственно называются миристоилирование (обычно на N-терминале Gly ), пальмитоилирование (к цистеин ), и пренилирование (также к цистеину). Несмотря на кажущиеся специфическими названиями, N-миристоилирование и S-пальмитоилирование могут также включать некоторые другие жирные кислоты, чаще всего растительные и вирусные протеолипиды.[2][3] Статья о липид-заякоренные белки есть дополнительная информация об этих канонических классах.

Существуют более редкие формы ацилирования белков, которые могут не иметь мембраносвязанной функции. Они включают О-октаноилирование серина в грелин, серин O-пальмитолеоилирование в Wnt белки, и O-пальмитоилирование в гистон H4 с LPCAT1. Белки ежа дважды модифицированы (N-) пальмитатом и холестерином. Немного кожи керамиды протеолипиды.[2] Аминогруппа на лизин также может происходить миристоилирование через плохо изученный механизм.[4]

В бактериях

Все бактерии используют протеолипиды, иногда ошибочно называемые бактериальными липопротеинами, в своей клеточной мембране. Обычная модификация состоит из N-ацил- и S ‑ диацилглицерина, присоединенного к N-концевому остатку цистина. Липопротеин Брауна, нашел в грамотрицательные бактерии, является представителем этой группы. Кроме того, Микобактерии O-миколит белки, предназначенные для внешней мембраны.[5] Завод хлоропласт способен ко многим из тех же модификаций, которые бактерии вносят в протеолипиды.[6] Одной из баз данных для таких протеолипидов клеточной стенки, N-ацилдиацилглицерилированных, является DOLOP.[7]

Патогенные спирохеты, в том числе Б. burgdorferi и Т. паллидум, используйте их протеолипид адгезины прилипать к клеткам жертвы.[8] Эти белки также обладают сильным действием антигены, и фактически являются основными иммуногенами этих двух видов.[9]

Продукция негрибосомная пептидная синтаза может также включать пептидную структуру, связанную с липидами. Их обычно называют «липопептидами».[5]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ "MeSH Browser". meshb.nlm.nih.gov. Получено 11 марта 2018.
  2. ^ а б c «Протеолипиды - белки, модифицированные ковалентным присоединением к липидам - ​​N-миристоилированные, S-пальмитоилированные, пренилированные белки, грелин, хэджхог белки». LipidWeb. Получено 18 июля 2019.
  3. ^ Ли, У; Ци, Б. (2017). «Прогресс в понимании S-ацилирования белков: перспективы на растениях». Границы растениеводства. 8: 346. Дои:10.3389 / fpls.2017.00346. ЧВК  5364179. PMID  28392791.
  4. ^ Томас Ланьон-Хогг, Моника Фаронато, Ремигиуш А. Серва, Эдвард В. Тейт (1 июня 2017 г.). «Динамическое ацилирование белков: новые субстраты, механизмы и мишени для лекарств». Тенденции в биохимических науках. 42 (7): 566–581. Дои:10.1016 / j.tibs.2017.04.004. HDL:10044/1/48121. PMID  28602500.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  5. ^ а б «Микробные протеолипиды и липопептиды - гликопептидолипиды, сурфактин, итурнины, полимиксины, даптомицин». LipidWeb. Получено 21 июля 2019.
  6. ^ Glenz, K; Бушон, Б; Stehle, T; Wallich, R; Саймон, ММ; Warzecha, H (январь 2006 г.). «Производство рекомбинантного бактериального липопротеина в хлоропластах высших растений». Природа Биотехнологии. 24 (1): 76–7. Дои:10.1038 / nbt1170. PMID  16327810. S2CID  7029129.
  7. ^ «ДОЛОП - База данных бактериальных липопротеинов». cam.ac.uk. Получено 2 января 2017.
  8. ^ Чан, К; Насереддин, Т; Alter, L; Центурион-Лара, А; Джакани, L; Парвин, Н. (10 мая 2016 г.). «Липопротеин ТР0435 Treponema pallidum, экспрессируемый в Borrelia burgdorferi, продуцирует множество поверхностных / периплазматических изоформ и опосредует прилипание». Научные отчеты. 6: 25593. Bibcode:2016НатСР ... 625593C. Дои:10.1038 / srep25593. ЧВК  4861935. PMID  27161310.
  9. ^ Порселла, Стивен Ф .; Шван, Том Г. (15 марта 2001 г.). «Borrelia burgdorferi и Treponema pallidum: сравнение функциональной геномики, адаптации к окружающей среде и патогенных механизмов». Журнал клинических исследований. 107 (6): 651–656. Дои:10.1172 / JCI12484. ЧВК  208952. PMID  11254661.

внешняя ссылка