Рефлектин - Reflectin

Состав лейкофорного слоя

Рефлектины семья внутренне неупорядоченные белки развивались определенным количеством головоногие моллюски включая Сколопы Euprymna и Doryteuthis opalescens производить радужный камуфляж и сигнализация. Недавно идентифицированное семейство белков обогащено ароматный и сера -содержащий аминокислоты, и используется некоторыми головоногие моллюски преломлять падающий свет в окружающей среде.[1] Белок рефлектин отвечает за динамическую пигментацию и радужную оболочку организмов. Этот процесс является «динамичным» из-за его обратимых свойств, позволяющих рефлексу изменять внешний вид организма в ответ на внешние факторы, такие как необходимость замаскироваться или посылать предупреждающие сигналы.

Белки рефлектина, вероятно, распределены во внешнем слое клеток, называемых «клетками оболочки», которые окружают пигментные клетки организма, также известные как хроматоциты.[2] Конкретные последовательности отражающих способны головоногих моллюсков общаться и маскироваться, регулируя цвет и отражательную способность.[3]

Источник

Предполагается, что рефлектин произошел от типа транспозон (по прозвищу прыгающие гены ), которая представляет собой последовательность ДНК, которая может изменять положение в генетическом материале, кодируя фермент. Закодированный фермент отделяет транспозон от одного места в геноме и лигирует (связывает) его с другим. «Скачки» транспозона могут создавать или обращать вспять мутации которые изменяют генетическую идентичность клетки, что может привести к появлению новых характеристик. Этот процесс можно рассматривать как механизм «вырезать и вставить». Способность транспозонов адаптироваться в геном и быстро изменить свою идентичность - это свойство, очень напоминающее поведение рефлектина.

Дополнительный предок мог быть симбиотический Вибрио фишери (также называемый Aliivibrio fischeri), который является биолюминесцентный (производит и излучает свет) бактерии, часто встречающиеся в симбиотических отношениях. Поскольку рефлектин и вибрион Фишери обладают схожими функциями, такими как создание радужного внешнего вида у организмов, также считается, что, как и вибрион Фичери, рефлектин является симбиотическим и используется головоногими моллюсками для взаимодействия с окружающей их средой.[4][5]

Структура

Рефлектин - это неупорядоченный белок, состоящий из консервативных аминокислотных последовательностей. Каждая последовательность включает комбинацию стандартных и серосодержащих аминокислот. Хотя базовая структура может быть определена, точная молекулярная структура еще не определена. Свойства взаимодействия со светом рефлектора можно объяснить его упорядоченной иерархической структурой и водородная связь.[6][7][8]

Рефлектин в мембранах

Reflectin составляют большинство брэгговских отражателей, состоящих из инвагинации клеточной мембраны. Отражатели Брэгга отвечают за отражение цвета в типе клеток кожи, называемых иридоцит. Отражатели состоят из периодически уложенных друг на друга ламели которые представляют собой тонкие слои ткани, связанные с мембраной. Цвет и яркость света, отраженного многими видами, определяется толщиной, расстоянием и показатель преломления (насколько быстро свет может проходить через мембрану) ламелей Брэгга.[9] Изменение толщины мембраны вызывает отток воды из пластин Брэгга, по существу обезвоживая их, увеличивая их показатель преломления и уменьшая толщину и расстояние между ними. Это приводит к увеличению коэффициента отражения от пластин Брэгга и изменению цвета отраженного света. Это изменение дополнительно позволяет увеличивать яркость изначально прозрачных ячеек. [8]

Механизмы

Reflectin может получать информацию от сигналов для непрерывного процесса для точной настройки осмотическое давление субклеточных структур головоногих. Этот непрерывный процесс используется для регулирования фотонный поведение, или, другими словами, контролировать, как организм меняет цвет. Компоненты рефлектора несут очень сильный положительный заряд. Нервные сигналы отправляются к иридофорным клеткам (также называемым хроматофорами), которые представляют собой клетки, содержащие пигмент, которые добавляют отрицательный заряд рефлектину. Когда заряды уравновешены, белок сворачивается, обнажая липкую поверхность, заставляя отражающие молекулы слипаться. Этот процесс повторяется до тех пор, пока не накопится достаточное количество белков рефлектора, чтобы изменить давление жидкости мембраны клеточных стенок. Толщина мембраны уменьшается по мере выхода воды, что приводит к изменению длины волны отраженного света.[2] Приспосабливая мембрану организмов к отражению волн различной длины, отражение позволяет цефлаподам переходить от разных цветов: красного, желтого, зеленого и синего, а также регулировать яркость проецируемого цвета.[10][11][12][13]

Текущее исследование

Использование в биоинженерии

Сконструированные человеческие клетки с настраиваемыми оптическими свойствами
Структуры рефлектина, продуцируемые сконструированными клетками млекопитающих

Рефлектины были гетерологично выраженный в клетках млекопитающих, чтобы изменить их показатель преломления.[17]

Рекомендации

  1. ^ ДеМартини Д.Г., Изуми М., Уивер А.Т., Пандольфи Э., Морс Д.Е. (июнь 2015 г.). «Структуры, организация и функции белков-отражателей в динамически настраиваемых отражающих клетках». Журнал биологической химии. 290 (24): 15238–49. Дои:10.1074 / jbc.M115.638254. ЧВК  4463464. PMID  25918159.
  2. ^ а б Сонг, Джуньи; Левенсон, Роберт; Сантос, Иероним; Веласкес, Лурдес; Чжан, Фань; Фигенсон, Дебора; Ву, Вэньцзянь; Морс, Дэниел Э. (2020-03-17). «Рефлектиновые белки связывают и реорганизуют синтетические фосфолипидные везикулы». Langmuir. 36 (10): 2673–2682. Дои:10.1021 / acs.langmuir.9b03632. ISSN  0743-7463.
  3. ^ Ким, Меери (2017-08-21). «Новое исследование белков рефлектина проливает свет на маскировку головоногих моллюсков». Scilight. 2017 (9): 090008. Дои:10.1063/1.5000813.
  4. ^ Гуань, Чжэ; Цай, Тяньтянь; Лю, Чжунминь; Доу, Юньфэн; Ху, Сюэсон; Чжан, Пэн; Солнце, Синь; Ли, Хунвэй; Куанг, Яо; Чжай, Цирань; Жуань, Хао (2017-09-25). «Происхождение гена рефлектина и иерархическая сборка его белка». Текущая биология. 27 (18): 2833–2842.e6. Дои:10.1016 / j.cub.2017.07.061. ISSN  0960-9822. PMID  28889973.
  5. ^ «Исследовательская группа обнаружила происхождение мгновенной модуляции окраски тела осьминогов». Phys.org. Получено 2020-11-16.
  6. ^ «Поиск награды NSF: Награда № 1856055 - Молекулярная основа регулируемой иридесценции и отличная протонная проводимость сборки рефлектора». www.nsf.gov. Получено 2020-11-16.
  7. ^ Крамер, Райан М .; Крукс-Гудсон, Венди Дж .; Найк, Раджеш Р. (июль 2007 г.). «Самоорганизующиеся свойства белка рефлектина кальмара». Материалы Природы. 6 (7): 533–538. Дои:10.1038 / nmat1930. ISSN  1476-4660.
  8. ^ а б "Структура белка рефлектина, исследованная методом твердотельного ядерного магнитного резонанса | Аргоннская национальная лаборатория". www.anl.gov. Получено 2020-11-16.
  9. ^ Гошал, Амитабх; ДеМартини, Даниэль Дж .; Эк, Элизабет; Морс, Дэниел Э. (2013-08-06). «Оптические параметры перестраиваемых брэгговских отражателей в кальмаре». Журнал интерфейса Королевского общества. 10 (85). Дои:10.1098 / rsif.2013.0386. ISSN  1742-5689. ЧВК  4043173. PMID  23740489.
  10. ^ Фан, Лонг; Каутц, Райлан; Арулмоли, Джанахан; Ким, Ирис Х .; Le, Dai Trang T .; Шенк, Майкл А .; Pathak, Medha M .; Фланаган, Лиза А .; Томбола, Франческо; Городецкий, Алон А. (13.01.2016). «Рефлектин как материал для роста нервных стволовых клеток». Прикладные материалы и интерфейсы ACS. 8 (1): 278–284. Дои:10.1021 / acsami.5b08717. ISSN  1944-8244. ЧВК  4721522. PMID  26703760.
  11. ^ Цинь, Гуокуй; Деннис, Патрик Б.; Чжан, Юджи; Ху, Сяо; Бресснер, Джейсон Э .; Сунь, Чжунюань; Крукс-Гудсон, Венди Дж .; Naik, Rajesh R .; Omenetto, Fiorenzo G .; Каплан, Дэвид Л. (2013). «Рекомбинантные оптические материалы на основе рефлектора». Journal of Polymer Science Part B: Polymer Physics (Физика полимеров). 51 (4): 254–264. Дои:10.1002 / polb.23204. ISSN  1099-0488.
  12. ^ Naughton, Kyle L .; Фан, Лонг; Leung, Erica M .; Каутц, Райлан; Линь Циинь; Ван Дайк, Егор; Мармироли, Бенедетта; Сартори, Барбара; Арвай, Энди; Ли, Шэн; Пике, Майкл Э. (2016-07-25). "Самостоятельная сборка рефлектина белка головоногих". Современные материалы. 28 (38): 8405–8412. Дои:10.1002 / adma.201601666. ISSN  0935-9648.
  13. ^ Левенсон, Роберт; Бракен, Колтон; Шарма, Кристиан; Сантос, Иероним; Арата, Клэр; Болезнь, Брэндон; Морс, Дэниел Э. (2019-11-08). «Калибровка триггера и цвета: нейтрализация генетически закодированного кулоновского переключателя и динамическая задержка точной настройки рефлектора». Журнал биологической химии. 294 (45): 16804–16815. Дои:10.1074 / jbc.RA119.010339. ISSN  0021-9258. PMID  31558609.
  14. ^ "Синтетическая биология с рефлектином: разработка нового вида биомолекулярной машины | Институт совместной биотехнологии (ICB) | UCSB, MIT и Caltech". www.icb.ucsb.edu. Получено 2020-11-17.
  15. ^ Натан, Стюарт (18.11.2019). «Открытие кальмаров может произвести революцию в молекулярной инженерии». Инженер. Получено 2020-11-17.
  16. ^ Фан, Лонг; Каутц, Райлан; Арулмоли, Джанахан; Ким, Ирис Х .; Le, Dai Trang T .; Шенк, Майкл А .; Pathak, Medha M .; Фланаган, Лиза А .; Томбола, Франческо; Городецкий, Алон А. (13.01.2016). «Рефлектин как материал для роста нервных стволовых клеток». Прикладные материалы и интерфейсы ACS. 8 (1): 278–284. Дои:10.1021 / acsami.5b08717. ISSN  1944-8244. ЧВК  4721522. PMID  26703760.
  17. ^ Чаттерджи А., Черна Санчес Дж. А., Ямаути Т., Топин В., Куврет Дж., Городецкий А. А. (июнь 2020 г.). «Оптическая инженерия человеческих клеток, вдохновленная головоногими моллюсками». Nature Communications. 11 (1): 2708. Bibcode:2020NatCo..11.2708C. Дои:10.1038 / s41467-020-16151-6. ЧВК  7266819. PMID  32488070.

дальнейшее чтение