Стафилокиназа - Staphylokinase - Wikipedia

Стафилокиназа
Идентификаторы
ОрганизмЗолотистый стафилококк
СимволСак
UniProtP68802

Стафилокиназа (SAK; также известный как стафилококковый фибринолизин или фактор Мюллера) является белок произведено Золотистый стафилококк. Он содержит 136 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу 15 кДа. Синтез стафилокиназы происходит в поздней экспоненциальной фазе. Это похоже на стрептокиназа.[1]

Стафилокиназа положительно регулируется регулятором гена agr. Это активирует плазминоген образовывать плазмин, который переваривает фибрин сгустки. Это разрушает фибриновую сеть, которая образует инфекции локализованный. Стафилокиназа взаимодействует с плазминогеном с образованием комплекса 1: 1, который обнажает активный центр молекулы плазминогена.[1] Комплекс плазмина Sak нейтрализуется α2- антиплазмин в плазме в отсутствие фибрина, что приводит к лизису. Однако в присутствии фибрина ингибирование замедляется, создавая уникальный механизм селективности фибрина в плазме.[нужна цитата ]

Стафилокиназа также расщепляет IgG и дополнительный компонент C3b, подавляя фагоцитоз.[2]

Структура

Полная длина зрелой стафилокиназы мРНК составляет 489 бп. Первые 27 аминокислоты код для сигнала пептид который отщепляется в зрелом белке (mSak). Гомологии между первичная структура Sak и других активаторов плазминогена. Естественными вариантами Sak являются Sak42D, SakφC и SakSTAR. Эти варианты имеют четыре нуклеотид различия в кодовой области с одним тихая мутация. Затронутые кодоны - это аминокислоты 38, 61, 63 и 70 в стафилокиназе полной длины. Аминокислота 38 - это лизин, аминокислота 61 является серин в SaKSTAR, глицин в SakφC и аргинин в Sak42D. Аминокислота 63 представляет собой глицин в SakSTAR и SakφC, но аргинин в Sak42D. Аминокислота 70 SakSTAR и SakφC является гистидин, тогда как в Sak42D это аргинин.[3][4]

Зрелая структура стафилокиназы состоит из 163 аминокислот и имеет удлиненную форму. Сак содержит два сложенных домены которые имеют аналогичный размер. Расстояние от центра тяжести между двумя доменами составляет 3,7 нм. В растворе это положение варьируется между двумя доменами, предлагая гибкий гантель форма.[нужна цитата ]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Бокарева М.И., Джин Т., Тарковский А. (2006). «Золотистый стафилококк: стафилокиназа». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 38 (4): 504–509. Дои:10.1016 / j.biocel.2005.07.005. PMID  16111912.
  2. ^ Ройаккерс, SH; van Wamel, WJ; Руйкен, М; ван Кессель, КП; ван Стрейп, Дж. А. (март 2005 г.). «Антиопсонические свойства стафилокиназы». Микробы и инфекции. 7 (3): 476–84. Дои:10.1016 / j.micinf.2004.12.014. PMID  15792635.
  3. ^ Коллен Д., Лейнен Х.Р. (1994). "Стафилокиназа, фибрин-специфический активатор плазминогена с терапевтическим потенциалом?" (PDF). Кровь. 84 (3): 680–686. PMID  7519069.
  4. ^ Vanderschueren S, Van de Werf F, Collen D (август 1997 г.). «Рекомбинантная стафилокиназа для тромболитической терапии». Фибринолиз и протеолиз. 11: 39–44. Дои:10.1016 / S0268-9499 (97) 80069-0.