Тирозин — тРНК лигаза - Tyrosine—tRNA ligase

тирозин — тРНК лигаза
Идентификаторы
Номер ЕС6.1.1.1
Количество CAS9023-45-4
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Тирозин — тРНК лигаза (EC 6.1.1.1 ), также известный как тирозил-тРНК синтетаза (символ ЯР), является фермент который катализирует то химическая реакция

АТФ + L-тирозин + тРНК (Tyr) АМФ + дифосфат + L-тирозил-тРНК (Tyr)

Три субстраты этого фермента АТФ, L-тирозин, и тирозин-специфический переносить РНК [тРНК (Tyr) или тРНКТюр], а его три товары находятся AMP, дифосфат и L-тирозил-тРНК (Tyr).

Этот фермент принадлежит к семейству лигазы, а именно те, которые образуют углерод-кислородные связи в тРНК и родственных соединениях. В частности, он принадлежит к семейству аминоацил-тРНК синтетазы. Эти последние ферменты связывают аминокислоты своим родным переносить РНК (тРНК) в реакциях аминоацилирования, которые устанавливают связь между определенной аминокислотой и нуклеотид триплет антикодон встроена в тРНК. Следовательно, они являются ферментами, которые переводят генетический код in vivo. 20 ферментов, соответствующих 20 природным аминокислотам, делятся на два класса по 10 ферментов в каждом. Это разделение определяется уникальными архитектурами, связанными с каталитическими доменами, и последовательностями сигнатур, специфичными для каждого класса.[1][2]

Структурные исследования

На конец 2007 г. 34 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1H3E, 1J1U, 1JH3, 1JII, 1JIJ, 1JIK, 1JIL, 1N3L, 1NTG, 1К11, 1ТЯ, 1ТБ, 1TYC, 1TYD, 1U7D, 1U7X, 1VBM, 1VBN, 1WQ3, 1WQ4, 1X8X, 1Y42, 1ZH0, 1Ж6, 2AG6, 2CYA, 2CYB, 2CYC, 2DLC, 2HGZ, 2J5B, 2ТС1, 3ТС1, и 4ТС1.

Тирозил-тРНК синтетазы (YARS) либо гомодимеры или же мономеры с псевдодимерной структурой. Каждая субъединица или псевдосубъединица содержит N-концевой домен, который имеет: (i) около 230 аминокислотных остатков; (ii) складка связывания мононуклеотида (также известная как Россманн фолд ) аминоацил-тРНК синтетаз класса I; (iii) идиосинхратическая вставка между двумя половинами складки (известная как соединительный пептид 1 или CP1); (iv) две сигнатурные последовательности HIGH и KMSKS аминоацил-тРНК синтетаз класса I. N-концевой домен содержит каталитический сайт фермента. С-концевой фрагмент YARS различается по последовательности, длине и организации и участвует в распознавании антикодона тРНК.[3]

Эубактерии

Тирозил-тРНК синтетаза из Bacillus stearothermophilus была первой синтетазой, кристаллическая структура которой была решена с высоким разрешением (2,3 Å), отдельно или в комплексе с тирозином, тирозиладенилатом или тирозиниладенилатом.[4](П. Брик, 1989). Золотистый стафилококк ЯР[5] и усеченной версии кишечная палочка ЯРЫ тоже были решены.[6] Структурная модель комплекса между B. sterothermophilus YARS и тРНК (Tyr) были сконструированы с использованием обширных данных по мутагенезу как для YARS, так и для тРНК.Тюр и установлено, что соответствует кристаллической структуре комплекса между YARS и тРНК (Tyr) из Термус термофильный, который впоследствии был решен с разрешением 2,9 Å.[7][8][9] С-концевой фрагмент эубактериальных YARS включает два домена: (i) проксимальный α-спиральный домен (известный как антикодоновый связывающий домен или α-ACB), состоящий примерно из 100 аминокислот; (ii) дистальный домен (известный как S4-подобный), который имеет высокую гомологию с C-концевым доменом рибосомного белка S4.[10] S4-подобный домен был разупорядочен в кристаллической структуре B. stearothermophilus ЯР. Однако биохимические и ЯМР-эксперименты показали, что S4-подобный домен свернут в растворе и что его структура подобна кристаллической структуре T. thermophilus ЯР.[10] Эксперименты по мутагенезу показали, что гибкость пептида, который связывает α-ACB и S4-подобные домены, ответственна за нарушение структуры последнего, и что элементы последовательности в этом линкерном пептиде важны для связывания тРНК (Tyr ) с помощью YARS и его аминоацилирования тирозином.[11] Вариабельность их C-концевых частей позволяет разделить TyrRS эубактерий на две подгруппы.[12]

Археи и низшие эукариоты

Доступны кристаллические структуры нескольких тирозил-тРНК синтетаз архей. Кристаллическая структура комплекса ЯРС от Methanococcus jannaschii, тРНК (Tyr) и L-тирозин была решена с разрешением 1,95 Å.[13] Кристаллические структуры ЯРС из Археоглобус фулгидус, Pyrococcus horikoshii и Аэропирум перникс также были решены с высоким разрешением.[14](M. Kuratani 2006) С-концевые части архейных YARS содержат только один домен. Этот домен отличается от домена α-ACB эубактерий; он имеет сильную гомологию с С-концевым доменом триптофанил-тРНК синтетаз и поэтому был назван доменом C-W / Y.[2] Он присутствует во всех эукариях.[15] Структура комплекса ЯРС от Saccharomyces cerevisiae, тРНК (Tyr) и аналог тисозиладенилата были решены с разрешением 2,4 Å.[16] YARS этого нижнего эукариота имеет организацию, аналогичную структуре YARS архей.

Homo sapiens цитоплазма

Человек ЯР имеет C-концевой фрагмент, который включает проксимальный домен CW / Y и дистальный домен, который не обнаруживается в YARS низших эукариот, архей или эубактерий, и является гомологом полипептида II, активирующего эндотелиальные моноциты (EMAP II, млекопитающее цитокин). Несмотря на то, что полноразмерный природный YARS не обладает активностью по передаче сигналов клеткам, фермент секретируется во время апоптоза в культуре клеток и может расщепляться внеклеточным ферментом, таким как эластаза лейкоцитов. Два высвобожденных фрагмента, N-концевой мини-YARS и C-концевой С-концевой домен, подобный EMAP II, являются активными цитокинами. Структура мини-ЯРС решена с разрешением 1,18 Å. Он имеет N-концевой домен укладки Россмана и C-концевой домен C-W / Y, аналогичный таковым у других YARS.[17][18]

Homo sapiens митохондрии

Митохондриальные тирозил-тРНК синтетазы (mt-YARS) и, в частности, Х. сапиенс mt-YARS, вероятно, происходят из YARS эубактериального происхождения. Их C-концевой фрагмент включает как α-ACB, так и S4-подобные домены, такие как YARS эубактерий, и имеют низкую идентичность последовательностей со своими цитозольными родственниками. Кристаллическая структура комплекса рекомбинантных Х. сапиенс mt-YARS, лишенный S4-подобного домена, и аналог тирозиладенилата был решен с разрешением 2,2 Å.[19]

Neurospora crassa митохондрии

Митохондриальная (mt) тирозил-тРНК синтетаза Neurospora crassa, который кодируется ядерным геном cyt-18, представляет собой бифункциональный фермент, который катализирует аминоацилирование мт-тРНК (Tyr) и способствует сплайсингу интронов митохондриальной группы I. Кристаллическая структура усеченного на С-конце N. crassa mt-YARS, который функционирует в интронах группы сплайсинга I, был определен с разрешением 1,95 Å. Его Rossmann-fold домен и промежуточный α-ACB домен накладываются на таковые из эубактериальных YARS, за исключением дополнительного N-концевого удлинения и трех небольших вставок. Структура комплекса между рибозимом интрона группы I и активным для сплайсинга, усеченным на карбокси-конце mt-YARS была решена с разрешением 4,5 Å. Структура показывает, что интрон группы I связывается через две субъединицы гомодимерного белка с недавно образовавшейся РНК-связывающей поверхностью, отличной от той, которая связывает тРНК (Tyr). Эта связывающая РНК поверхность обеспечивает протяженный каркас для фосфодиэфирного остова консервативного каталитического ядра интронной РНК, позволяя белку способствовать сплайсингу широкого разнообразия интронов группы I. Поверхность связывания интронов группы I включает три небольших вставки и дополнительные структурные адаптации по сравнению с несращающимися эубактериальными YARS, что указывает на многоступенчатую адаптацию для функции сплайсинга.[20]

Плазмодий falciparum

Структура комплекса между Плазмодий falciparum тирозил-тРНК синтетаза (Pf-YARS) и тирозиладенилат с разрешением 2,2 Å показывает, что общая укладка Pf-YARS типична для синтетаз класса I. Он состоит из N-концевого каталитического домена (остатки 18–260) и антикодон-связывающего домена (остатки 261–370). Полипептидная петля, которая включает мотив KMSKS, высоко упорядочена и близка к связанному субстрату в активном сайте. Pf-YARS содержит мотив ELR, который присутствует в Х. сапиенс мини-ЯРС и хемокины. Pf-YARS экспрессируется на всех стадиях бесполого паразита (кольца, трофозоиты и шизонты) и экспортируется в цитозоль эритроцитов хозяина, откуда он попадает в плазму крови при разрыве iRBC. Используя свой пептидный мотив ELR, Pf-YARS специфически связывается и интернализуется в макрофагах хозяина, что приводит к усиленной секреции провоспалительных цитокинов TnF-α и IL-6. Взаимодействие между Pf-YARS и макрофагами увеличивает экспрессию связанных с адгезией эндотелиальных рецепторов хозяина ICAm-1 и VCAm-1.[21]

Мимивирус

Acanthamoeba polyphaga мимивирус - самый крупный из известных ДНК-вирусов. Его геном кодирует четыре аминоацил-тРНК-синтетазы: RARS, CARS, MARS и YARS. Кристаллическая структура тирозил-тРНК синтетазы мимивируса в комплексе с тирозинолом была решена с разрешением 2,2 Å. Мимивирусный YARS демонстрирует типичную складчатую структуру и организацию активного сайта YARS архейного типа с N-концевым каталитическим доменом Rossmann-укладки, связывающим антикодон доменом и без дополнительного С-концевого домена. Он представляет собой уникальную димерную конформацию и значительные различия в его сайте связывания антикодона по сравнению с YARS из других организмов.[22]

Leishmania major

Единственный ген YARS, который присутствует в геномах трипаносоматид, кодирует белок, который в два раза длиннее тирозил-tRBA-синтетазы других организмов. Каждая половина YARS двойной длины содержит каталитический домен и антикодон-связывающий домен; однако две половины сохраняют идентичность последовательностей друг другу только на 17%. Кристаллические структуры Leishmania major YARS с разрешением 3,0 Å показывают, что две половины одной молекулы образуют псевдодимер, напоминающий канонический димер YARS. С-концевая копия каталитического домена утратила каталитически важные мотивы HIGH и KMSKS, характерные для аминоацил-тРНК синтетаз класса I. Таким образом, псевдодимер содержит только один функциональный активный сайт (предоставленный N-концевой половиной) и только один функциональный сайт распознавания антикодона (предоставленный C-концевой половиной). Таким образом L. major Псевдодимер YARS по своей природе асимметричен.[23]

Роли подразделений и доменов

N-концевой домен тирозил-тРНК синтетазы обеспечивает химические группы, необходимые для превращения субстратов тирозина и АТФ в реакционноспособный промежуточный продукт, тирозиладенилат (первая стадия реакции аминоацилирования) и для переноса аминокислотной части из тирозил-аденилата. аденилат к 3'OH-CCA-концу родственной тРНК (Tyr) (вторая стадия реакции аминоацилирования).[24][25] Другие домены отвечают (i) за распознавание антикодоновых оснований родственной тРНК (Tyr); (ii) для связывания длинного вариабельного плеча тРНК (Tyr) у эубактерий;[9] и (iii) для несвязанных функций, таких как активность цитокинов.

Распознавание тРНК (Tyr)

Молекула тРНК (Tyr) имеет L-образную структуру. В его распознавании участвуют обе субъединицы димера тирозил-тРНК синтетазы. Акцепторное плечо тРНК (Tyr) взаимодействует с каталитическим доменом одного мономера YARS, тогда как антикодоновое плечо взаимодействует с С-концевой частью другого мономера.[26][7] В большинстве структур YARS мономеры связаны друг с другом двойной вращательной симметрией. Более того, все доступные кристаллические структуры комплексов между YARS и тРНК (Tyr) также являются плоскими, с симметричными конформациями двух мономеров в димере и с двумя молекулами тРНК (Tyr), одновременно взаимодействующими с одним димером YARS.[16] Однако кинетические исследования активации тирозина и зарядки тРНК (Tyr) выявили антикооперативное поведение димера TyrRS в растворе: каждый димер TyrRS связывает и тирозилирует только одну молекулу тРНК (Tyr) за раз. Таким образом, в любой момент времени активен только один из двух сайтов.[7][27]

Присутствие пары оснований Gua1: Cyt72 в акцепторном стволе тРНК (Tyr) из эубактерий и пары оснований Cyt1-Gua72 в тРНК (Tyr) из архей и эукариот приводит к видоспецифическому распознаванию тРНАТyr тирозил-тРНК синтетазой. Эта характеристика распознавания между YARS и тРНК (Tyr) была использована для получения аминоацил-тРНК-синтетаз, которые могут специфически заряжать несмысловые супрессорные производные тРНК (Tyr) неприродными аминокислотами in vivo без нарушения нормального процесса трансляции в клетка.[28]

И тирозил-тРНК-синтетазы, и триптофанил-тРНК-синтетазы принадлежат к классу I аминоацил-тРНК-синтетаз, оба являются димерами и оба имеют способ распознавания тРНК класса II, то есть они взаимодействуют со своими родственными тРНК со стороны вариабельной петли и большой бороздки акцепторного стержня.[7][8][9][29] Это сильно контрастирует с другими ферментами класса I, которые являются мономерными и приближаются к своей родственной тРНК со стороны малой бороздки акцепторного стержня.[30]

Складывание и устойчивость

Реакция разворачивания и стабильность тирозил-тРНК синтетазы из Bacillus stearothermophilus были изучены в равновесных условиях. Этот гомодимерный фермент очень стабилен с разбросом свободной энергии при разворачивании, равным 41 ± 1 ккал / моль. Он разворачивается через компактный мономерный промежуточный продукт. Около одной трети глобальной энергии стабилизации происходит от ассоциации между двумя субъединицами, а одна треть приходится на вторичные и третичные взаимодействия, стабилизирующие каждую из двух молекул мономерного промежуточного соединения.[31] Как мутации внутри интерфейса димера, так и мутации дистальнее интерфейса могут дестабилизировать ассоциацию между субъединицами. Эти эксперименты показали, в частности, что мономер YARS ферментативно неактивен.[32][33]

Рекомендации

  1. ^ Эриани Дж., Деларю М., Поч О, Ганглофф Дж., Морас Д. (сентябрь 1990 г.). «Разделение тРНК синтетаз на два класса на основе взаимоисключающих наборов мотивов последовательностей». Природа. 347 (6289): 203–6. Bibcode:1990Натура.347..203E. Дои:10.1038 / 347203a0. PMID  2203971. S2CID  4324290.
  2. ^ а б Вольф Ю.И., Аравинд Л., Гришин Н.В., Кунин Е.В. (август 1999 г.). «Эволюция аминоацил-тРНК синтетаз - анализ уникальных доменных архитектур и филогенетических деревьев показывает сложную историю событий горизонтального переноса генов». Геномные исследования. 9 (8): 689–710. Дои:10.1101 / гр. 9.8.689 (неактивно 11.11.2020). PMID  10447505.CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на ноябрь 2020 г. (связь)
  3. ^ Бедуель, Hugues (2013). Тирозил-тРНК синтетазы. В: База данных мадам Кюри Bioscience [NCBI NBK6553]. Остин (Техас): Landes Bioscience.
  4. ^ Brick P, Bhat TN, Blow DM (июль 1989 г.). «Структура тирозил-тРНК синтетазы уточнена с разрешением 2,3 A. Взаимодействие фермента с промежуточным тирозиладенилатом». Журнал молекулярной биологии. 208 (1): 83–98. Дои:10.1016/0022-2836(89)90090-9. PMID  2504923.
  5. ^ Qiu X, Janson CA, Smith WW, Green SM, McDevitt P, Johanson K, Carter P, Hibbs M, Lewis C, Chalker A, Fosberry A, Lalonde J, Berge J, Brown P, Houge-Frydrych CS, Jarvest RL ( Октябрь 2001 г.). «Кристаллическая структура тирозил-тРНК синтетазы Staphylococcus aureus в комплексе с классом сильнодействующих и специфических ингибиторов». Белковая наука. 10 (10): 2008–16. Дои:10.1110 / пс.18001. ЧВК  2374228. PMID  11567092.
  6. ^ Кобаяси Т., Такимура Т., Секин Р., Келли В.П., Винсент К., Камата К., Сакамото К., Нисимура С., Йокояма С. (февраль 2005 г.). «Структурные снимки перестройки петли KMSKS для активации аминокислот бактериальной тирозил-тРНК синтетазой». Журнал молекулярной биологии. 346 (1): 105–17. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.11.034. PMID  15663931.
  7. ^ а б c d Bedouelle H, Winter G (март 1986 г.). «Модель взаимодействия синтетазы / РНК переноса, выведенная с помощью белковой инженерии». Природа. 320 (6060): 371–3. Bibcode:1986Натура.320..371Б. Дои:10.1038 / 320371a0. PMID  3960121. S2CID  4307998.
  8. ^ а б Лабуз, Э; Bedouelle, H (февраль 1989 г.). «Структурные и кинетические основы распознавания тРНАТир тирозил-тРНК синтетазой». Дж Мол Биол. 205 (4): 729–735. Дои:10.1016/0022-2836(89)90317-3. PMID  2467006.
  9. ^ а б c Яремчук А., Крикливый И., Тукало М., Кьюсак С. (июль 2002 г.). «Тирозил-тРНК синтетаза класса I имеет способ распознавания родственной тРНК класса II». Журнал EMBO. 21 (14): 3829–40. Дои:10.1093 / emboj / cdf373. ЧВК  126118. PMID  12110594.
  10. ^ а б Guijarro JI, Pintar A, Prochnicka-Chalufour A, Guez V, Gilquin B, Bedouelle H, Delepierre M (март 2002). «Структура и динамика антикодонного плеча связывающего домена тирозил-тРНК синтетазы Bacillus stearothermophilus» (PDF). Структура. 10 (3): 311–7. Дои:10.1016 / s0969-2126 (02) 00699-8. PMID  12005430.
  11. ^ Гайяр, К; Bedouelle, H (июнь 2001 г.). «Существенный остаток в гибком пептиде, связывающий два идиосинхратических домена бактериальных тирозил-тРНК синтетаз». Биохимия. 40 (24): 7192–7199. CiteSeerX  10.1.1.606.7497. Дои:10.1021 / bi010208c. PMID  11401566.
  12. ^ Салазар О., Сагредо Б., Едлики Е., Сёлль Д., Вейганд-Дурасевич И., Орельяна О. (июль 1994 г.). «Функции тирозил-тРНК синтетазы Thiobacillus ferrooxidans in vivo в Escherichia coli». Журнал бактериологии. 176 (14): 4409–15. Дои:10.1128 / jb.176.14.4409-4415.1994. ЧВК  205654. PMID  7517395.
  13. ^ Кобаяси Т., Нуреки О., Иситани Р., Яремчук А., Тукало М., Кьюсак С., Сакамото К., Йокояма С. (июнь 2003 г.). «Структурная основа для специфичности ортогональной тРНК тирозил-тРНК синтетаз для расширения генетического кода». Структурная биология природы. 10 (6): 425–32. Дои:10.1038 / nsb934. PMID  12754495. S2CID  26282354.
  14. ^ Kuratani M, Sakai H, Takahashi M, Yanagisawa T., Kobayashi T., Murayama K, Chen L, Liu ZJ, Wang BC, Kuroishi C, Kuramitsu S, Terada T, Bessho Y, Shirouzu M, Sekine S, Yokoyama S (январь 2006 г. ). «Кристаллические структуры тирозил-тРНК синтетаз архей». Журнал молекулярной биологии. 355 (3): 395–408. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.10.073. PMID  16325203.
  15. ^ Bonnefond L, Giegé R, Rudinger-Thirion J (сентябрь 2005 г.). «Эволюция систем аминоацилирования тРНК (Tyr) / TyrRS». Биохимия. 87 (9–10): 873–83. Дои:10.1016 / j.biochi.2005.03.008. PMID  16164994.
  16. ^ а б Цунода М., Кусакабэ Й., Танака Н., Оно С., Накамура М., Сенда Т., Моригути Т., Асаи Н., Секин М., Йокогава Т., Нисикава К., Накамура К. Т. (2007). «Структурная основа для распознавания родственной тРНК тирозил-тРНК синтетазой из трех царств». Исследования нуклеиновых кислот. 35 (13): 4289–300. Дои:10.1093 / нар / гкм417. ЧВК  1934993. PMID  17576676.
  17. ^ Ян, XL; Skene, RJ; McRee, DE; Шиммель, П. (ноябрь 2002 г.). «Кристаллическая структура цитокина аминоацил-тРНК синтетазы человека». Proc Natl Acad Sci USA. 99 (24): 15369–15374. Bibcode:2002PNAS ... 9915369Y. Дои:10.1073 / pnas.242611799. ЧВК  137723. PMID  12427973.
  18. ^ Ян, XL; Otero, FJ; Skene, RJ; McRee, DE; Schimmel, P; Рибас де Пуплана, Л. (декабрь 2003 г.). «Кристаллические структуры, свидетельствующие о позднем развитии компонентов генетического кода для дифференциации ароматических боковых цепей». Proc Natl Acad Sci USA. 100 (26): 15376–15380. Bibcode:2003PNAS..10015376Y. Дои:10.1073 / pnas.2136794100. ЧВК  307575. PMID  14671330.
  19. ^ Bonnefond, L; Фругье, М; Touzé, E; Лорбер, B; Florentz, C; Giegé, R; Sauter, C; Рудингер-Тирион, Дж. (Ноябрь 2007 г.). «Кристаллическая структура митохондриальной тирозил-тРНК синтетазы человека обнаруживает общие и идиосинкразические особенности». Структура. 15 (11): 1505–1516. Дои:10.1016 / j.str.2007.09.018. PMID  17997975.
  20. ^ Paukstelis, PJ; Чен, JH; Чейз, E; Lambowitz, AM; Golden, BL (январь 2008 г.). «Структура фактора сплайсинга тирозил-тРНК синтетазы, связанного с интронной РНК группы I». Природа. 451 (7174): 94–97. Bibcode:2008Натура 451 ... 94П. Дои:10.1038 / природа06413. PMID  18172503. S2CID  205211611.
  21. ^ Bhatt, TK; Хан, S; Двиведи, вице-президент; Banday, MM; Шарма, А; Chandele, А; Камачо, Н. Рибас де Пуплана, L; Wu, Y; Craig, AG; Mikkonen, AT; Maier, AG; Йогавел, М; Шарма, А (ноябрь 2011 г.). «Секреция тирозил-тРНК синтетазы малярийных паразитов вызывает провоспалительные реакции». Nat Commun. 2: 530. Bibcode:2011НатКо ... 2..530В. Дои:10.1038 / ncomms1522. PMID  22068597.
  22. ^ Абергель, К; Рудингер-Тирион, Дж; Giegé, R; Claverie, JM (ноябрь 2007 г.). «Кодируемые вирусами аминоацил-тРНК синтетазы: структурная и функциональная характеристика мимивирусов TyrRS и MetRS». J Virol. 81 (22): 12406–12417. Дои:10.1128 / JVI.01107-07. ЧВК  2169003. PMID  17855524.
  23. ^ Larson, ET; Kim, JE; Castaneda, LJ; Напули, AJ; Zhang, Z; Fan, E; Zucker, FH; Verlinde, CL; Бакнер Ф.С. Ван Вурхис, WC; Hol, WG; Мерритт, EA (июнь 2011 г.). «Тирозил-тРНК синтетаза двойной длины из эукариот Leishmania major образует асимметричный псевдодимер». Дж Мол Биол. 409 (2): 159–176. Дои:10.1016 / j.jmb.2011.03.026. ЧВК  3095712. PMID  21420975.
  24. ^ Фершт, АР; Knill-Jones, JW; Bedouelle, H; Winter, G (март 1988 г.). «Реконструкция с помощью сайт-направленного мутагенеза переходного состояния для активации тирозина тирозил-тРНК-синтетазой: мобильная петля охватывает переходное состояние в механизме индуцированной подгонки». Биохимия. 27 (5): 1581–1587. Дои:10.1021 / bi00405a028. PMID  3284584.
  25. ^ Xin, Y; Ли, Вт; Во-первых, EA (октябрь 2000 г.). «Стабилизация переходного состояния для переноса тирозина на тРНК (Tyr) с помощью тирозил-тРНК синтетазы». Дж Мол Биол. 303 (2): 299–310. Дои:10.1006 / jmbi.2000.4126. PMID  11023794.
  26. ^ Картер, П.; Bedouelle, H; Winter, G (март 1986 г.). «Конструирование гетеродимерной тирозил-тРНК синтетазы показывает, что tRNATyr взаимодействует с обеими субъединицами». Proc Natl Acad Sci USA. 83 (5): 1189–1192. Bibcode:1986PNAS ... 83.1189C. Дои:10.1073 / pnas.83.5.1189. ЧВК  323040. PMID  3006039.
  27. ^ Уорд, WH; Fersht, AR (июль 1988 г.). «Тирозил-тРНК-синтетаза действует как асимметричный димер при зарядке тРНК. Обоснование активности половины сайтов». Биохимия. 27 (15): 5525–5530. Дои:10.1021 / bi00415a021. PMID  3179266.
  28. ^ Рю, Й; Шульц, П.Г. (апрель 2006 г.). «Эффективное включение неприродных аминокислот в белки Escherichia coli». Нат методы. 3 (4): 263–265. Дои:10.1038 / nmeth864. PMID  16554830. S2CID  2863728.
  29. ^ Шен, н. Guo, L; Ян, Б; Линь, У; Дин, Дж (июнь 2006 г.). «Структура триптофанил-тРНК синтетазы человека в комплексе с тРНАТрп раскрывает молекулярные основы распознавания и специфичности тРНК». Нуклеиновые кислоты Res. 34 (11): 3246–3258. Дои:10.1093 / nar / gkl441. ЧВК  1538984. PMID  16798914.
  30. ^ Каварелли, Дж; Морас, Д. (январь 1993 г.). «Распознавание тРНК аминоацил-тРНК синтетаз». FASEB J. 7 (1): 79–86. Дои:10.1096 / fasebj.7.1.8422978. PMID  8422978. S2CID  46222849.
  31. ^ Парк, YC; Bedouelle, H (июль 1998 г.). «Димерная тирозил-тРНК синтетаза из Bacillus stearothermophilus разворачивается через мономерный промежуточный продукт. Количественный анализ в условиях равновесия». J Biol Chem. 273 (29): 18052–18059. Дои:10.1074 / jbc.273.29.18052. PMID  9660761. S2CID  9070841.
  32. ^ Джонс, DH; Макмиллан, AJ; Фершт, АР; Зима, G. (октябрь 1985 г.). «Обратимая диссоциация димерной тирозил-тРНК синтетазы путем мутагенеза на границе раздела субъединиц». Биохимия. 24 (21): 5852–5857. Дои:10.1021 / bi00342a024. PMID  4084496.
  33. ^ Парк, YC; Guez, V; Bedouelle, H (февраль 1999 г.). «Экспериментальная эволюция плотного кластера остатков в тирозил-тРНК синтетазы: количественное влияние на активность, стабильность и димеризацию». Дж Мол Биол. 286 (2): 563–577. CiteSeerX  10.1.1.629.6759. Дои:10.1006 / jmbi.1998.2501. PMID  9973571.

дальнейшее чтение

  • Аллен EH, Глассман E, Schweet RS (апрель 1960). «Включение аминокислот в рибонуклеиновую кислоту. I. Роль активирующих ферментов». Журнал биологической химии. 235: 1061–7. PMID  13792726.
  • Cowles JR, Key JL (сентябрь 1972 г.). «Демонстрация двух тирозил-тРНК синтетаз корней гороха». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - нуклеиновые кислоты и синтез белков. 281 (1): 33–44. Дои:10.1016/0005-2787(72)90185-2. PMID  4563531.
  • Холли Р.В., Брунграбер Э.Ф., Саад Ф., Уильямс Х.Х. (январь 1961 г.). «Частичная очистка активирующих треонин и тирозин ферментов из печени крыс и влияние ионов калия на активность фермента тирозина». Журнал биологической химии. 236: 197–9. PMID  13715350.
  • Schweet RS, Аллен EH (ноябрь 1958 г.). «Очистка и свойства тирозин-активирующего фермента поджелудочной железы свиньи». Журнал биологической химии. 233 (5): 1104–8. PMID  13598741.