Карбоксипептидаза А2 - Carboxypeptidase A2

CPA2
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1AYE, 1DTD, 1O6X
Идентификаторы
Псевдонимы	CPA2, карбоксипептидаза A2
Внешние идентификаторы	OMIM: 600688 MGI: 3617840 ГомолоГен: 37541 Генные карты: CPA2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 7 (человек)[1] Группа 7q32.2 Начните 130,266,863 бп[1] Конец 130,289,798 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 6 (мышь)[2] Группа 6 | 6 A3.3 Начните 30,541,582 бп[2] Конец 30,564,476 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • карбоксипептидазная активность • металлопептидазная активность • связывание ионов цинка • пептидазная активность • гидролазная активность • активность металлокарбоксипептидазы • связывание ионов металлов Сотовый компонент • внеклеточная область • вакуоль • внеклеточный Биологический процесс • протеолиз • белковый катаболический процесс в вакуоли Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	1358	232680
Ансамбль	ENSG00000158516	ENSMUSG00000071553
UniProt	P48052	Q504N0
RefSeq (мРНК)	NM_001869	NM_001024698
RefSeq (белок)	NP_001860	NP_001019869
Расположение (UCSC)	Chr 7: 130.27 - 130.29 Мб	Chr 6: 30,54 - 30,56 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Карбоксипептидаза А2 является фермент что у людей кодируется CPA2 ген.^[5][6][7]

Выделены три различные формы прокарбоксипептидазы А поджелудочной железы человека. Формы A1 и A2 представляют собой мономерные белки с разными биохимическими свойствами. Форма А2 прокарбоксипептидазы поджелудочной железы действует на ароматические C-концевые остатки.^[7]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000158516 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000071553 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Catasus L, Vendrell J, Aviles FX, Carreira S, Puigserver A, Billeter M (апрель 1995 г.). «Последовательность и конформация прокарбоксипептидазы А2 поджелудочной железы человека. Клонирование кДНК, анализ последовательности и трехмерная модель». J Biol Chem. 270 (12): 6651–7. Дои:10.1074 / jbc.270.12.6651. PMID  7896805.
6. Хаясида С., Ямасаки К., Асада Ю., Соеда Е., Ниикава Н., Кишино Т. (август 2000 г.). «Построение физической и транскрипционной карты, фланкирующей отпечатанную область MEST / PEG1 в 7q32». Геномика. 66 (2): 221–5. Дои:10.1006 / geno.2000.6206. PMID  10860668.
7. «Ген Entrez: CPA2 карбоксипептидаза A2 (поджелудочная железа)».

дальнейшее чтение

• Паскуаль Р., Бургос Ф. Дж., Сальва М. и др. (1989). «Очистка и свойства пяти различных форм прокарбоксипептидаз человека». Евро. J. Biochem. 179 (3): 609–16. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1989.tb14590.x. PMID  2920728.
• Лаэтхем Р.М., Блюменкопф Т.А., Кори М. и др. (1996). «Экспрессия и характеристика препрокарбоксипептидазы A1 и препрокарбоксипептидазы A2 человека». Arch. Biochem. Биофизы. 332 (1): 8–18. Дои:10.1006 / abbi.1996.0310. PMID  8806703.
• Гарсиа-Саес I, Ревертер Д., Вендрелл Дж. И др. (1998). «Трехмерная структура человеческой прокарбоксипептидазы A2. Расшифровка основ ингибирования, активации и внутренней активности зимогена». EMBO J. 16 (23): 6906–13. Дои:10.1093 / emboj / 16.23.6906. ЧВК  1170294. PMID  9384570.
• Reverter D, García-Sáez I, Catasús L и др. (1998). «Характеристика и предварительный рентгеноструктурный анализ прокарбоксипептидазы А2 поджелудочной железы человека». FEBS Lett. 420 (1): 7–10. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 01476-2. PMID  9450539. S2CID  7781802.
• Reverter D, Fernández-Catalán C, Baumgartner R, et al. (2000). «Структура нового ингибитора карбоксипептидазы пиявки определена как свободная в растворе и в комплексе с человеческой карбоксипептидазой A2». Nat. Struct. Биол. 7 (4): 322–8. Дои:10.1038/74092. PMID  10742178. S2CID  24225493.
• Воутерс М.А., Хусейн А. (2002). «Изменения в лигировании цинка способствуют ремоделированию активного центра в суперсемействе гидролаз цинка». J. Mol. Биол. 314 (5): 1191–207. Дои:10.1006 / jmbi.2000.5161. PMID  11743734.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Хименес М.А., Виллегас В., Санторо Дж. И др. (2003). «Структура раствора ЯМР активационного домена прокарбоксипептидазы A2 человека». Белковая наука. 12 (2): 296–305. Дои:10.1110 / л.с. 0227303. ЧВК  2312417. PMID  12538893.
• Дантас Г., Кульман Б., Каллендер Д. и др. (2003). «Крупномасштабный тест компьютерного дизайна белка: сворачивание и стабильность девяти полностью переработанных глобулярных белков». J. Mol. Биол. 332 (2): 449–60. CiteSeerX  10.1.1.66.8110. Дои:10.1016 / S0022-2836 (03) 00888-X. PMID  12948494.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.
• Дантас Дж., Коррент С., Рейчов С.Л. и др. (2007). «Структурный и термодинамический анализ с высоким разрешением экстремальной стабилизации человеческой прокарбоксипептидазы с помощью компьютерного дизайна белка». J. Mol. Биол. 366 (4): 1209–21. Дои:10.1016 / j.jmb.2006.11.080. ЧВК  3764424. PMID  17196978.

внешняя ссылка

• В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: M14.002
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P48052 (Карбоксипептидаза А2 человека) на PDBe-KB.