Холоил-КоА гидролаза - Choloyl-CoA hydrolase
Холоил-КоА гидролаза | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 3.1.2.27 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
ПРИАМ | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
В энзимология, а холоил-КоА гидролаза (EC 3.1.2.27 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- холил-CoA + H2О холат + КоА
Таким образом, два субстраты этого фермента холоил-КоА и ЧАС2О, а его два товары находятся холат и CoA.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы особенно те, кто действует тиоэфир облигации. В систематическое название этого класса ферментов холоил-КоА гидролаза. Другие широко используемые имена включают ПТЭ-2 (неоднозначно), холоил-кофермент А тиоэстераза, хенодезоксихолоил-кофермент А тиоэстераза, и пероксисомальная ацил-КоА тиоэстераза 2.
Рекомендации
- Хант М.С., Солаас К., Касе Б.Ф., Alexson SE (2002). «Характеристика ацил-коА тиоэстеразы, которая функционирует как главный регулятор метаболизма пероксисомальных липидов». J. Biol. Chem. 277 (2): 1128–38. Дои:10.1074 / jbc.M106458200. PMID 11673457.
- Solaas K, Sletta RJ, Soreide O, Kase BF (2000). «Присутствие холоил- и хенодезоксихолоил-кофермента А тиоэстеразной активности в печени человека». Сканд. J. Clin. Лаборатория. Вкладывать деньги. 60 (2): 91–102. Дои:10.1080/00365510050184903. PMID 10817395.
- Рассел DW (2003). «Ферменты, регуляция и генетика синтеза желчных кислот». Анну. Преподобный Biochem. 72: 137–74. Дои:10.1146 / annurev.biochem.72.121801.161712. PMID 12543708.
Этот EC 3.1 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |