Кутиназа - Cutinase
| Кутиназа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Кутиназа | ||||||||
| Pfam | PF01083 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000675 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00140 | ||||||||
| SCOP2 | 1cex / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 127 | ||||||||
| Белок OPM | 1oxm | ||||||||
| |||||||||
А кутиназа (EC 3.1.1.74 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- Cutin + H2О кутиновые мономеры
Таким образом, два субстраты этого фермента Cutin и ЧАС2О, тогда как его товар является Cutin мономер.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы, особенно те, которые действуют на карбоновые сложный эфир облигации. В систематическое название этого класса ферментов кутингидролаза.
Надземные органы растений защищены кутикула состоит из нерастворимого полимерного структурного соединения, Cutin, который является полиэстер состоит из гидрокси и гидроксиэпокси жирные кислоты.[2] Патогенные грибы растений производят внеклеточные деградирующие ферменты[3] которые играют важную роль в патогенезе. В их состав входит кутиназа, которая гидролизует кутин, облегчая проникновение грибка через кутикулу. Ингибирование фермента может предотвратить грибковую инфекцию через неповрежденную кутикулу. Мономеры кутина, высвобождаемые из кутикулы небольшими количествами кутиназы на поверхности спор грибов, могут значительно увеличить количество кутиназы, секретируемой спорами, механизм чего пока неизвестен.[2][3]
Кутиназа представляет собой серинэстеразу, содержащую классическую триаду сериновых гидролаз Ser, His, Asp.[2] Белок принадлежит к классу альфа-бета, с центральным бета-слоем из 5 параллельных нитей, покрытых 5 спиралями с каждой стороны листа. Щель активного сайта частично покрыта 2 тонкими мостиками, образованными боковыми цепями аминокислот, в отличие от гидрофобной крышки, которой обладают другие липазы.[4] Белок также содержит 2 дисульфидных мостика, которые необходимы для активности, их расщепление приводит к полной потере ферментативной активности.[2] Два кутиназоподобных белка (MtCY39.35 и MtCY339.08c) были обнаружены в геноме бактерий. Микобактерии туберкулеза.
Рекомендации
- ^ Longhi S, Czjzek M, Lamzin V, Nicolas A, Cambillau C (май 1997 г.). «Кристаллическая структура кутиназы Fusarium solani с атомным разрешением (1,0 A): стереохимический анализ». J. Mol. Биол. 268 (4): 779–99. Дои:10.1006 / jmbi.1997.1000. PMID 9175860.
- ^ а б c d Ettinger WF, Thukral SK, Kolattukudy PE (1987). «Структура гена кутиназы, кДНК и производная аминокислотная последовательность из фитопатогенных грибов». Биохимия. 26 (24): 7883–7892. Дои:10.1021 / bi00398a052.
- ^ а б Свигард Дж. А., Чамли Ф. Г., Валент Б. (1992). «Клонирование и анализ CUT1, гена кутиназы из Magnaporthe grisea». Мол. Генерал Жене. 232 (2): 174–182. Дои:10.1007 / BF00279994. PMID 1557023. S2CID 37444.
- ^ Камбийо С., Мартинес С., Де Геус П., Лауверейс М., Маттиссенс Г. (1992). «Кутиназа Fusarium solani представляет собой липолитический фермент с каталитическим серином, доступным для растворителя». Природа. 356 (6370): 615–618. Дои:10.1038 / 356615a0. PMID 1560844. S2CID 4334360.
- Гарсиа-Лепе Р., Нуэро О.М., Рейес Ф., Сантамария Ф. (1997). «Липазы в автолизованных культурах мицелиальных грибов». Lett. Appl. Микробиол. 25 (2): 127–30. Дои:10.1046 / j.1472-765X.1997.00187.x. PMID 9281862.
- Purdy RE, Колаттукуды PE (1975). «Гидролиз кутикулы растений патогенами растений. Очистка, аминокислотный состав и молекулярная масса двух изоферментов кутиназы и неспецифической эстеразы из Fusarium solani f. Pisi». Биохимия. 14 (13): 2824–31. Дои:10.1021 / bi00684a006. PMID 1156575.
- Пурди Р. Э., Колаттукуды П. Е. (1975). «Гидролиз кутикулы растений патогенами растений. Свойства кутиназы I, кутиназы II и неспецифической эстеразы, выделенной из Fusarium solani pisi». Биохимия. 14 (13): 2832–40. Дои:10.1021 / bi00684a007. PMID 239740.
Смотрите также
| Этот EC 3.1 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |