Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа - Gamma-butyrobetaine dioxygenase

BBOX1
Белок BBOX1 PDB 3MS5.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыBBOX1, BBH, BBOX, G-BBH, гамма-BBH, гамма-бутиробетаингидроксилаза 1
Внешние идентификаторыOMIM: 603312 MGI: 1891372 ГомолоГен: 2967 Генные карты: BBOX1
Расположение гена (человек)
Хромосома 11 (человек)
Chr.Хромосома 11 (человек)[1]
Хромосома 11 (человек)
Геномное расположение BBOX1
Геномное расположение BBOX1
Группа11п14.2Начинать27,040,725 бп[1]
Конец27,127,809 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE BBOX1 205363 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

8424

170442

Ансамбль

ENSG00000129151

ENSMUSG00000041660

UniProt

O75936

Q924Y0

RefSeq (мРНК)

NM_003986
NM_001376258
NM_001376259
NM_001376260
NM_001376261

NM_130452

RefSeq (белок)

NP_003977
NP_001363187
NP_001363188
NP_001363189
NP_001363190

NP_569719

Расположение (UCSC)Chr 11: 27.04 - 27.13 МбChr 2: 110.26 - 110.31 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа (также известный как BBOX, GBBH или же γ-бутиробетаин гидроксилаза) является фермент что у людей кодируется BBOX1 ген.[5][6] Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа катализирует образование L-карнитин из гамма-бутиробетаина, последний шаг в L-биосинтез карнитина путь.[7] Карнитин необходим для транспортировки активированных жирные кислоты через митохондриальная мембрана во время митохондриального бета-окисление.[6] У людей гамма-бутиробетаиндиоксигеназа может быть обнаружена в почках (высокая), печени (умеренная) и мозге (очень низкая).[5][8] BBOX1 недавно был определен как потенциальный рак ген на основе масштабного микрочип анализ данных.[9]

Реакция

гамма-бутиробетаиндиоксигеназа
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.11.1
Количество CAS9045-31-2
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа относится к 2-оксоглутарат (2OG) -зависимая диоксигеназа надсемейство. Катализирует следующую реакцию:

4-триметиламмониобутаноат (γ-бутиробетаин) + 2-оксоглутарат + O2 3-гидрокси-4-триметиламмониобутаноат (L-карнитин ) + сукцинат + CO2

Три субстраты этого фермента являются 4-триметиламмониобутаноат (γ-бутиробетаин), 2-оксоглутарат, и О2,[10] тогда как его три товары 3-гидрокси-4-триметиламмониобутаноат (L-карнитин ), сукцинат, и углекислый газ.

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на парных доноров, с O2 как окислитель и включение или восстановление кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O2 с 2-оксоглутаратом в качестве одного донора и включением одного атома кислорода в каждый донор. Этот фермент участвует в деградация лизина. Утюг это кофактор для гамма-бутиробетаиндиоксигеназы. Подобно многим другим 2OG оксигеназы, активность гамма-бутиробетаиндиоксигеназы может стимулироваться восстановители Такие как аскорбат и глутатион.[11][12][13][14] Каталитическая активность гамма-бутиробетаиндиоксигеназы может стимулироваться ионами различных металлов, особенно ионами калия.[15]

Оба апо (Идентификатор PDB: 3N6W)[16] и голо (Идентификатор PDB: 3O2G)[17] структуры гамма-бутиробетаиндиоксигеназы были решены, демонстрируя индуцированный припадок механизм может способствовать каталитической активности гамма-бутиробетаиндиоксигеназы.

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа - это беспорядочный в селективности субстрата и обрабатывает ряд модифицированных субстратов, включая природные каталитические продукты L-карнитин и D-карнитин, формируя 3-дегидрокарнитин и триметиламиноацетон.[17][18] Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа также катализирует окисление милдронат[19] для образования нескольких продуктов, включая полуальдегид малоновой кислоты, диметиламин, формальдегид и (1-метилимидазолидин-4-ил) уксусная кислота, которая, как предполагается, образуется через Перестановка Стивенса механизм.[20][21] Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа уникальна среди других человеческих 2OG оксигеназы что он катализирует оба гидроксилирование (например.: L-карнитин ), деметилирование (например: формальдегид) и Связь C-C образование (например: (1-метилимидазолидин-4-ил) уксусная кислота).[22]

Торможение

Гамма-бутиробетаиндиоксигеназа является мишенью ингибирования 3- (2,2,2-триметилгидразиниуил) пропионата (милдронат, также известный как THP, MET-88, Meldonium или Quarterine). В клинических условиях милдронат предлагается за пределами США для лечения стенокардия и инфаркт миокарда.[23][24][25] Некоторые исследования показали, что милдронат также может быть полезен для лечения неврологическое расстройство,[26][27] сахарный диабет,[28] и припадки и алкогольное опьянение.[29] Милдронат в настоящее время производится и продается компанией Гриндекс, фармацевтическая компания, базирующаяся в Латвия. На сегодняшний день не менее пяти клиническое испытание отчеты были опубликовано в рецензируемых журналах документирование эффективность и безопасность милдроната при лечении стенокардия, Инсульт и хроническая сердечная недостаточность.[30][31][32][33][34] Однако рандомизированных клинических испытаний, подтверждающих использование милдроната для лечения сердечно-сосудистых заболеваний, не проводилось.[35][нужен лучший источник ]

Милдронат имеет структуру, аналогичную природному субстрату гамма-бутиробетаину, с группой NH, заменяющей группу CH.2 гамма-бутиробетаина в положении C-4. Была опубликована кристаллическая структура милдроната в комплексе с гамма-бутиробетаиндиоксигеназой, и это предполагает, что милдронат связывается с гамма-бутиробетаиндиоксигеназой точно так же, как гамма-бутиробетаин (PDB id: 3MS5).[36] На сегодняшний день большинство ингибиторы ферментов для человека 2OG оксигеназы привязать к косубстрату 2OG сайт привязки; милдронат является редким примером ингибитора, имитирующего непептидиловый субстрат.[37] Хотя первоначальные отчеты предполагали, что милдронат является неконкурентоспособный и негидроксилируемый аналог гамма-бутиробетаина,[38] Дальнейшие исследования показали, что милдронат действительно является субстратом для гамма-бутиробетаиндиоксигеназы.[17][20][39]

Подобно другим 2OG оксигеназы, гамма-бутиробетаиндиоксигеназа может подавляться 2OG имитаторы и ароматические ингибиторы, такие как пиридин 2,4-дикарбоксилат.[40] Другие зарегистрированные ингибиторы гамма-бутиробетаиндиоксигеназы включают циклопропил-замещенные гамма-бутиробетаины.[41] и 3- (2,2-диметилциклопропил) пропановая кислота, которая является ингибитором фермента на основе механизма.[42]

Анализ

Несколько in vitro биохимический анализы были применены для контроля каталитической активности гамма-бутиробетаиндиоксигеназы. Ранние методы в основном были сосредоточены на использовании радиоактивно меченый соединения, в том числе 14С-меченный гамма-бутиробетаин[43] и 14С маркировкой C 2OG.[44] Фермент -связанный метод также применялся для обнаружения карнитин образование с помощью фермента карнитинацетилтрансфераза и 14C-меченый ацетил-кофермент A для получения меченого ацетилкарнитина для обнаружения. Используя этот метод, можно обнаружить карнитин концентрация вплоть до пико -молярный диапазон.[45][46][47] Другие аналитические методы, включая масс-спектрометрии и ЯМР также были применены,[17] и они особенно полезны для изучения отношения связи между 2OG окисление и субстрат образования, и для характеристики неизвестных ферментных продуктов.[18] Однако эти методы часто не подходят для высокая пропускная способность проверка и требовать дорогой приборы. Потенциально высокая пропускная способность флуоресценция также был предложен анализ на основе фторированного гамма-бутиробетаина. аналог.[48] В фторид ионы, высвобождаемые в результате действия катализаторов гамма-бутиробетаиндиоксигеназы, могут быть обнаружены с помощью хемосенсоров, таких как защищенные флуоресцеин.[49]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000129151 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041660 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б Vaz FM, ван Гул С., Офман Р., Ийлст Л., Вандерс Р. Дж. (Сентябрь 1998 г.). «Биосинтез карнитина: идентификация кДНК, кодирующей гамма-бутиробетаингидроксилазу человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 250 (2): 506–10. Дои:10.1006 / bbrc.1998.9343. PMID  9753662.
  6. ^ а б «Ген Энтреза: бутиробетаин BBOX1 (гамма), 2-оксоглутаратдиоксигеназа (гамма-бутиробетаин гидроксилаза) 1».
  7. ^ Пол Х.С., Секас Дж., Адиби С.А. (февраль 1992 г.). «Биосинтез карнитина в пероксисомах печени. Демонстрация активности гамма-бутиробетаингидроксилазы». Европейский журнал биохимии / FEBS. 203 (3): 599–605. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16589.x. PMID  1735445.
  8. ^ Lindstedt G, Lindstedt S, Nordin I (октябрь 1982 г.). «Гамма-бутиробетаин гидроксилаза в почках человека». Скандинавский журнал клинических и лабораторных исследований. 42 (6): 477–85. Дои:10.3109/00365518209168117. PMID  7156861.
  9. ^ Давани Н.Б., Дампьер В.Н., Тозерен А. (июнь 2011 г.). «Крупномасштабная интеграция данных микрочипов выявляет гены и пути, общие для нескольких типов рака». Международный журнал рака. 128 (12): 2881–91. Дои:10.1002 / ijc.25854. PMID  21165954. S2CID  24740881.
  10. ^ Lindstedt G, Lindstedt S (август 1970 г.). «Потребность в кофакторе гамма-бутиробетаин гидроксилазы из печени крысы». Журнал биологической химии. 245 (16): 4178–86. PMID  4396068.
  11. ^ Rebouche CJ (декабрь 1991 г.). «Биосинтез аскорбиновой кислоты и карнитина». Американский журнал клинического питания. 54 (6 Прил.): 1147S – 1152S. Дои:10.1093 / ajcn / 54.6.1147s. PMID  1962562.
  12. ^ Нельсон П.Дж., Прюитт Р.Э., Хендерсон Л.Л., Дженнесс Р., Хендерсон Л.М. (январь 1981 г.). «Влияние дефицита аскорбиновой кислоты на синтез карнитина in vivo». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 672 (1): 123–7. Дои:10.1016/0304-4165(81)90286-5. PMID  6783120.
  13. ^ Rebouche CJ (декабрь 1991 г.). «Биосинтез аскорбиновой кислоты и карнитина». Американский журнал клинического питания. 54 (6 Прил.): 1147S – 1152S. Дои:10.1093 / ajcn / 54.6.1147s. PMID  1962562.
  14. ^ Фурусава Х, Сато Й, Танака Й, Инаи Й, Амано А, Ивама М, Кондо Й, Ханда С., Мурата А, Нишикими М, Гото С., Маруяма Н., Такахаши Р., Исигами А. (сентябрь 2008 г.). «Витамин C не важен для биосинтеза карнитина in vivo: проверка на мышах, лишенных витамина C маркера старения протеин-30 / глюконолактоназа». Биологический и фармацевтический бюллетень. 31 (9): 1673–9. Дои:10.1248 / bpb.31.1673. PMID  18758058.
  15. ^ Wehbie RS, Punekar NS, Lardy HA (март 1988 г.). «Реакция, катализируемая гамма-бутиробетаингидроксилазой печени крысы: влияние калия, субстратов и аналогов субстратов на гидроксилирование и декарбоксилирование». Биохимия. 27 (6): 2222–8. Дои:10.1021 / bi00406a062. PMID  3378057.
  16. ^ PDB: 3N6W​;Тарс К., Румниекс Дж., Зелтинс А., Казакс А., Котеловица С., Леонсикс А., Шарипо Дж., Виксна А., Кука Дж., Лиепиньш Е., Дамброва М. (август 2010 г.). «Кристаллическая структура гамма-бутиробетаингидроксилазы человека». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 398 (4): 634–9. Дои:10.1016 / j.bbrc.2010.06.121. PMID  20599753.
  17. ^ а б c d PDB: 3O2G​; Леунг И.К., Кройер Т.Дж., Кочан Г.Т., Генри Л., фон Делфт Ф., Кларидж Т.Д., Опперманн Ю., Макдонау М.А., Шофилд С.Дж. (декабрь 2010 г.). «Структурные и механистические исследования γ-бутиробетаингидроксилазы». Химия и биология. 17 (12): 1316–24. Дои:10.1016 / j.chembiol.2010.09.016. PMID  21168767.
  18. ^ а б Fujimori DG (декабрь 2010 г.). «Новая ферментативная перегруппировка». Химия и биология. 17 (12): 1269–70. Дои:10.1016 / j.chembiol.2010.12.003. PMID  21168760.
  19. ^ Симхович Б.З., Шутенко З.В., Мейрена Д.В., Хаги К.Б., Межапуже Р.Дж., Молодчина Т.Н., Калвюс И.Ю., Люкевич Э. (январь 1988 г.). «3- (2,2,2-Триметилгидразиниум) пропионат (THP) - новый ингибитор гамма-бутиробетаингидроксилазы с кардиозащитными свойствами». Биохимическая фармакология. 37 (2): 195–202. Дои:10.1016/0006-2952(88)90717-4. PMID  3342076.
  20. ^ а б Генри Л., Люнг И.К., Claridge TD, Скофилд CJ (август 2012 г.). «γ-Бутиробетаингидроксилаза катализирует перегруппировку типа Стивенса». Письма по биоорганической и медицинской химии. 22 (15): 4975–8. Дои:10.1016 / j.bmcl.2012.06.024. PMID  22765904.
  21. ^ Стивенс Т.С., Крейтон Э.М., Гордон А.Б., Макникол М. (1928). «CCСXXIII. - Разложение солей четвертичного аммония. Часть I ». J. Chem. Soc. 0: 3193–3197. Дои:10.1039 / JR9280003193.
  22. ^ Loenarz C, Schofield CJ (март 2008 г.). «Расширение химической биологии 2-оксоглутаратоксигеназ». Природа Химическая Биология. 4 (3): 152–6. Дои:10.1038 / nchembio0308-152. PMID  18277970.
  23. ^ Сести С., Симхович Б.З., Калвиньш И., Клонер Р.А. (март 2006 г.). «Милдронат, новый ингибитор окисления жирных кислот и антиангинальное средство, уменьшает размер инфаркта миокарда, не влияя на гемодинамику». Журнал сердечно-сосудистой фармакологии. 47 (3): 493–9. Дои:10.1097 / 01.fjc.0000211732.76668.d2 (неактивно 11.10.2020). PMID  16633095.CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на октябрь 2020 г. (связь)
  24. ^ Лиепиньш Э., Вильскерстс Р., Лока Д., Кирьянова О., Пугович О., Калвиньш И., Дамброва М. (декабрь 2006 г.). «Милдронат, ингибитор биосинтеза карнитина, вызывает увеличение содержания гамма-бутиробетаина и кардиозащиту при изолированном инфаркте сердца крысы». Журнал сердечно-сосудистой фармакологии. 48 (6): 314–9. Дои:10.1097 / 01.fjc.0000250077.07702.23. PMID  17204911. S2CID  1812127.
  25. ^ Хаяси Ю., Киримото Т., Асака Н., Накано М., Тадзима К., Мияке Х., Мацуура Н. (май 2000 г.). «Благоприятные эффекты MET-88, ингибитора гамма-бутиробетаин гидроксилазы у крыс с сердечной недостаточностью после инфаркта миокарда». Европейский журнал фармакологии. 395 (3): 217–24. Дои:10.1016 / S0014-2999 (00) 00098-4. PMID  10812052.
  26. ^ Sjakste N, Gutcaits A, Kalvinsh I (2005). «Милдронат: противоишемический препарат по неврологическим показаниям». Обзоры препаратов для ЦНС. 11 (2): 151–68. Дои:10.1111 / j.1527-3458.2005.tb00267.x. ЧВК  6741751. PMID  16007237.
  27. ^ Пупуре Дж., Исаев С., Скапаре Е., Румакс Дж., Свирскис С., Свирина Д., Калвиньш И., Клуса В. (февраль 2010 г.). «Нейропротекторные свойства милдроната, небольшой молекулы, нацеленной на митохондрии». Письма о неврологии. 470 (2): 100–5. Дои:10.1016 / j.neulet.2009.12.055. PMID  20036318. S2CID  38603504.
  28. ^ Лиепиньш Э., Скапаре Э., Свальбе Б., Макрецка М., Цируле Х., Дамброва М. (май 2011 г.). «Антидиабетические эффекты милдроната отдельно или в комбинации с метформином у тучных крыс Zucker». Европейский журнал фармакологии. 658 (2–3): 277–83. Дои:10.1016 / j.ejphar.2011.02.019. PMID  21371472.
  29. ^ Звейниеце Л., Свальбе Б., Макрецка М., Лиепиньш Э., Калвиньш И., Дамброва М. (сентябрь 2010 г.). «Милдронат оказывает острое противосудорожное и антигипнотическое действие». Поведенческая фармакология. 21 (5–6): 548–55. Дои:10.1097 / FBP.0b013e32833d5a59. PMID  20661137. S2CID  12501700.
  30. ^ Дзерве В., Матисоне Д., Кукулис И., Романова Дж., Путане Л., Грабаускене В., Скарда И., Берзина Д., Страутманис Дж. (2005). «Милдронат улучшает периферическое кровообращение у пациентов с хронической сердечной недостаточностью: результаты клинического исследования (первое сообщение)» (PDF). Семин Кардиол. 11 (2): 56–64. ISSN  1648-7966. Архивировано из оригинал (PDF) 28 марта 2012 г.
  31. ^ Витолс А, Войта Д, Дзерве В (2008). «Милдронат улучшает рефлекторную функцию каротидных барорецепторов у пациентов с хронической сердечной недостаточностью» (PDF). Семин Кардиоваск Мед. 13: 6. Архивировано из оригинал (PDF) 21 сентября 2013 г.
  32. ^ Дзерве В, Матисоне Д, Поздняков Ю, Оганов Р (2010). «Милдронат улучшает переносимость физических нагрузок у пациентов со стабильной стенокардией: результаты длительного клинического исследования» (PDF). Семин Кардиоваск Мед. 16: 3. Архивировано из оригинал (PDF) 21 сентября 2013 г.
  33. ^ Дзерве В (2011). «Дозозависимое улучшение толерантности к физической нагрузке у пациентов со стабильной стенокардией, получавших милдронат: клиническое испытание» MILSS I"" (PDF). Medicina. 47 (10): 544–51. Дои:10.3390 / medicina47100078. PMID  22186118. Архивировано из оригинал (PDF) 21 сентября 2013 г.
  34. ^ Чжу И, Чжан Г, Чжао Дж, Ли Д, Янь Х, Лю Дж, Лю Х, Чжао Х, Ся Дж, Чжан Х, Ли З, Чжан Б, Го З, Фэн Л., Чжан З, Цюй Ф, Чжао Г (Октябрь 2013 г.). «Эффективность и безопасность милдроната при остром ишемическом инсульте: рандомизированное двойное слепое многоцентровое исследование фазы II с активным контролем». Клинические исследования лекарств. 33 (10): 755–60. Дои:10.1007 / s40261-013-0121-x. PMID  23949899. S2CID  697191.
  35. ^ «Профессиональная теннисистка Мария Шарапова говорит, что берет на себя« полную ответственность »за неудачный тест на наркотики». LA Times.
  36. ^ PDB: 3МС5​
  37. ^ Роуз Н.Р., Макдонау Массачусетс, Кинг О.Н., Кавамура А., Скофилд С.Дж. (август 2011 г.). «Ингибирование 2-оксоглутарат зависимых оксигеназ». Обзоры химического общества. 40 (8): 4364–97. Дои:10.1039 / c0cs00203h. PMID  21390379.
  38. ^ Galland S, Le Borgne F, Guyonnet D, Clouet P, Demarquoy J (январь 1998 г.). «Очистка и характеристика гамма-бутиробетаингидроксилазы печени крысы». Молекулярная и клеточная биохимия. 178 (1–2): 163–8. Дои:10.1023 / А: 1006849713407. PMID  9546596. S2CID  23339575.
  39. ^ Spaniol M, Brooks H, Auer L, Zimmermann A, Solioz M, Stieger B, Krähenbühl S (март 2001 г.). «Разработка и характеристика животной модели дефицита карнитина». Европейский журнал биохимии / FEBS. 268 (6): 1876–87. Дои:10.1046 / j.1432-1327.2001.02065.x. PMID  11248709.
  40. ^ Ng SF, Hanauske-Abel HM, Englard S (январь 1991 г.). «Сайт связывания косубстрата гамма-бутиробетаингидроксилазы Pseudomonas sp. AK1. Взаимодействие со структурными аналогами альфа-кетоглутарата». Журнал биологической химии. 266 (3): 1526–33. PMID  1988434.
  41. ^ Петтер Р.К., Банерджи С., Энглард С. (1990). «Ингибирование γ-бутиробетаингидроксилазы циклопропил-замещенными γ-бутиробетаинами». J. Org. Chem. 55 (10): 3088–3097. Дои:10.1021 / jo00297a025.
  42. ^ Зиринг Д.Л., Паскаль-младший Р.А. (1990). «Механизм ингибирования бактериальной γ-бутиробетаин гидроксилазы». Варенье. Chem. Soc. 112 (2): 834–838. Дои:10.1021 / ja00158a051.
  43. ^ Линдстедт G, Линдстедт S, Тоффт S (1970). «γ-Бутиробетаингидроксилаза из Pseudomonas sp AK 1». Биохимия. 9 (22): 4336–4342. Дои:10.1021 / bi00824a014. PMID  5472709.
  44. ^ Линдстедт G, Линдстедт S, Нордин I (1977). «Очистка и свойства γ-бутиробетаингидроксилазы из вида Pseudomonas AK 1». Биохимия. 16 (10): 2181–2188. Дои:10.1021 / bi00629a022. PMID  861203.
  45. ^ Седерблад С, Линдштедт С (1972). «Метод определения карнитина в диапазоне пикомолей». Clin. Чим. Acta. 37: 235–243. Дои:10.1016 / 0009-8981 (72) 90438-Х. PMID  5022087.
  46. ^ Бёмер Т., Риднинг А., Сольберг Х.Э. (1974). «Уровни карнитина в сыворотке крови человека при здоровье и болезни». Clin. Чим. Acta. 57 (1): 55–61. Дои:10.1016/0009-8981(74)90177-6. PMID  4279150.
  47. ^ Парвин Р., Панде С.В. (1976). «Микроопределение активности (-) карнитина и карнитинацетилтрансферазы». Анальный. Биохим. 79 (1–2): 190–201. Дои:10.1016/0003-2697(77)90393-1. PMID  869176.
  48. ^ Рыдзик А.М., Леунг И.К., Кочан Г.Т., Талхаммер А., Опперманн Ю., Кларидж Т.Д., Шофилд С.Дж. (июль 2012 г.). «Разработка и применение флуоресцентного анализа на основе обнаружения фторидов для γ-бутиробетаингидроксилазы». ChemBioChem. 13 (11): 1559–63. Дои:10.1002 / cbic.201200256. PMID  22730246. S2CID  13956474.
  49. ^ Cametti M, Rissanen K (май 2009 г.). «Распознавание и зондирование фторид-аниона». Химические коммуникации (20): 2809–29. Дои:10.1039 / B902069A. PMID  19436879.

дальнейшее чтение

  • Олсон А.Л., Ребуш CJ (июнь 1987 г.). «Активность гамма-бутиробетаингидроксилазы не ограничивает скорость биосинтеза карнитина у младенца». Журнал питания. 117 (6): 1024–31. Дои:10.1093 / jn / 117.6.1024. PMID  3110383.
  • Линдстедт С., Нордин И. (октябрь 1984 г.). «Множественные формы гамма-бутиробетаингидроксилазы (EC 1.14.11.1)». Биохимический журнал. 223 (1): 119–27. Дои:10.1042 / bj2230119. ЧВК  1144272. PMID  6497835.
  • Галланд С., Ле Борн Ф, Бушар Ф, Жорж Б., Клуэ П., Гран-Жан Ф, Демаркуа Дж. (Октябрь 1999 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика кДНК, кодирующей гамма-бутиробетаингидроксилазу печени крысы». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов. 1441 (1): 85–92. Дои:10.1016 / с 1388-1981 (99) 00135-3. PMID  10526231.
  • Rigault C, Le Borgne F, Demarquoy J (декабрь 2006 г.). «Геномная структура, альтернативное созревание и тканевая экспрессия гена BBOX1 человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов. 1761 (12): 1469–81. Дои:10.1016 / j.bbalip.2006.09.014. PMID  17110165.