М. Виджаян - M. Vijayan

`

Маманнамана Виджаян
Родившийся16 октября 1941 г.
Черпу, Керала
НациональностьИндийский
Альма-матерИндийский институт науки
ИзвестенКристаллография белков
НаградыПадма Шри (2004), Премия Шанти Сварупа Бхатнагара в области науки и технологий (1985)
Научная карьера
ПоляБиологические науки
УчрежденияИндийский институт науки
ДокторантМайсур А. Вишвамитра

Маманнамана Виджаян (родился 16 октября 1941 г., Черпу, Керала[1]) - индийский структурный биолог. Его основная область исследований - белок конструкции. Его вклад в структуру и углеводную специфичность лектины и белок увлажнение. Он также внес свой вклад в изучение структуры и взаимодействия микобактериальных белков и супрамолекулярный связь со ссылкой на химическую эволюцию и происхождение жизни. Виджаян сделал биологическая кристаллография макромолекул в Индии.[1]

Он был награжден Падма Шри посредством Президент Индии в 2004 г.[2] Он был президентом Индийская национальная академия наук с 2007–2010 гг.[3] В настоящее время он DAE Хоми Бхабха профессор в Индийский институт науки.

Образование

Виджаян получил степень магистра наук в 1963 г. Аллахабадский университет. После этого он получил докторскую степень в Рентгеновская кристаллография от Индийский институт науки в 1967 г. В 1968–71 гг. Сотрудник докторантуры в профессоре Дороти Ходжкин Исследовательская группа в Оксфордский университет. В этот период он изучал данные дифракции рентгеновских лучей для инсулин кристаллы.[4]

Вклад в структурную биологию

Студенты и постдоки Виджаяна имели дело с четырьмя из пяти структурных классов растительных лектинов. Они подробно изучили лектины арахиса, крылатая фасоль (основной и кислый), джекфрут (жакалин и артокарпин), чеснок, банан и змеиная тыква. Работа над лектинами продемонстрировала необходимость учета открытых четвертичных структур при работе с мультимерными белками.[5] и изменчивость четвертичной ассоциации лектинов бобовых культур.[6][7][8] и лектины с β-призмой I складки.[9] Его группа установила β-призму I складки как лектиновую складку.[10] Они объяснили роль водных мостов, посттрансляционной модификации, олигомеризация и вариация длины петли как стратегии для создания специфичности лиганда.[11][12][13][14][15][16] Их исследования позволили понять структурную основу специфичности углеводов и биологические последствия этой специфичности.[17][18][19][20][21][22] Используя подход, включающий трансформации, опосредованные водой, исследования Виджаяна определили природу гибкости в лизоцим и рибонуклеаза А и определили инвариантные особенности в их гидратных оболочках.[23][24][25] Его исследования также продемонстрировали наличие ансамблей расслабленного и напряженного состояний гемоглобина.[26] и опосредованное водой движение петли β-лактоглобулина.[27] Его исследования позволили понять взаимосвязь между гидратацией, молекулярной подвижностью и действием белка.

Виджаян организовал национальную программу по структурной биологии микробных патогенов. Его исследования в этой области были связаны с микобактериями, в частности туберкулез, родственные белки. Конкретные системы, изученные им, включают: RecA, RuvA, урацил-ДНК-гликозилаза, одноцепочечный ДНК-связывающий белок, фактор рециклинга рибосом, пептидил-тРНК-гидролаза, пантотенаткиназа и ДНК-связывающий белок в клетках стационарной фазы.[28][29][30][31][32][33][34][35][36][37] Он выяснил специфические структурные особенности этих белков у микобактерий, которые, среди прочего, открыли возможности для разработки ингибиторов на основе структуры с конечной целью разработки лекарств.

В ходе исследования Виджаяна были определены модели молекулярного распознавания и агрегации с участием аминокислот и пептидов с использованием подхода, основанного на молекулярных комплексах. Это имеет значение для химической эволюции и происхождения жизни.[38][39] Его другие вклады касаются структуры и взаимодействия нестероидных противовоспалительных анальгетиков.[40] ионофоры и родственные соединения,[41] конформация боковой цепи в белках[42] и дополнительные сайты связывания в лизоциме.[43]

Виджаян опубликовал более 260 рецензируемых научных статей и руководил работой 38 студентов-исследователей и 20 докторантов.[1]

Профессиональная жизнь

После завершения своих постдокторских исследований в Оксфордском университете он вернулся в Индию в 1971 году и присоединился к отделу молекулярной биофизики в Институте молекулярной биологии. Индийский институт науки (IISc). Он занимал различные должности, в том числе профессор, председатель отдела молекулярной биофизики, председатель отдела биологических наук. В 2000–2004 гг. Был заместителем директора МИНИ.[1] Он продолжал работать в Институте в качестве выдающегося биотехнолога DBT, а затем в качестве профессора DAE Homi Bhabha.

Роль в международных и национальных организациях

Виджаян является членом Международный союз кристаллографии (IUCr), Международный союз чистой и прикладной биофизики (IUPAB), Международный совет по науке (ICSU), Межакадемическая группа (IAP) и Межакадемический совет (МАК). Он бывший президент Азиатской кристаллографической ассоциации.[1] Принимал участие в деятельности научных отделов и агентств Правительство Индии и различные научные учреждения в стране. Он является основателем и президентом Индийской кристаллографической ассоциации.[44] и был президентом Индийского биофизического общества и президентом Индийской национальной академии наук (2007–2010).[3]

Награды и признания

Виджаян - член трех академий наук Индии.[1] и Академия наук развивающихся стран (TWAS ).[45] Он выиграл Приз Шанти Сварупа Бхатнагара, Медаль Г. Н. Рамачандрана от INSA, Премия выпускников Excell. Res. от IISc, FICCI Award Life Sci., Ranbaxy Res. Премия фонда фундаментальных медицинских наук, JL Nehru Centen. вис. стипендиат INSA, Премия Ом Пракаша Бхасина, Мемориальная лекция К.С. Кришнана, проведенная INSA, Центр рождения Дж. Л. Неру. Премия Ассоциации Индийского научного конгресса, Падма Шри,[2] Премия «Выдающийся биотехнолог» от DBT; Премия Гояла, первая награда CSIR / Научного конгресса Г.Н. Рамачандрана за выдающиеся достижения в области биологических наук и технологий, награда выдающимся выпускникам и награда Лакшмипата Сингхания-IIM Лакхнау Национальная премия за лидерство в области науки и технологий, 2009 г.

Рекомендации

  1. ^ а б c d е ж "О М. Виджаяне". Межакадемический совет. 2003. Получено 20 сентября 2010.
  2. ^ а б "Лауреаты Падмы Шри". Правительство Индии. 2005. Получено 12 сентября 2010.
  3. ^ а б «Об INSA: Консультативные комитеты на 2010 год». Национальное научное общество Индии. Архивировано из оригинал 15 апреля 2013 г.. Получено 20 сентября 2010.
  4. ^ Adams, M.J .; Blundell, T.L .; Додсон, E.J .; Додсон, Г.Г .; Виджаян, М .; Baker, E.N .; Harding, M.M .; Ходжкин, округ Колумбия; и другие. (1 ноября 1969 г.). «Структура ромбоэдрических 2 кристаллов инсулина цинка». Природа. 224 (5218): 491–495. Bibcode:1969Натура.224..491А. Дои:10.1038 / 224491a0. S2CID  4216737.
  5. ^ Banerjee, R .; Mande, S.C .; Ганеш, В .; Дас, К .; Dhanaraj, V .; Mahanta, S.K .; Suguna, K .; Surolia, A .; Виджаян, М. (4 января 1994 г.). «Кристаллическая структура лектина арахиса, белка с необычной четвертичной структурой». Труды Национальной академии наук. 91 (1): 227–231. Bibcode:1994ПНАС ... 91..227Б. Дои:10.1073 / пнас.91.1.227. ЧВК  42920. PMID  8278370.
  6. ^ Prabu, M.M .; Sankaranarayanan, R .; Puri, K.D .; Sharma, V .; Surolia, A .; Виджаян, М .; Сугуна, К. (6 марта 1998 г.). «Углеводная специфичность и четвертичная ассоциация в основном лектине крылатых бобов: рентгеновский анализ лектина с разрешением 2,5 A». Журнал молекулярной биологии. 276 (4): 787–96. Дои:10.1006 / jmbi.1997.1568. PMID  9500920.
  7. ^ Prabu, M.M .; Suguna, K .; Виджаян, М. (1 апреля 1999 г.). «Вариабельность четвертичной ассоциации белков с той же третичной складкой: тематическое исследование и рационализация с участием лектинов бобовых». Белки. 35 (1): 58–69. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0134 (19990401) 35: 1 <58 :: AID-PROT6> 3.0.CO; 2-A. PMID  10090286.
  8. ^ Кулкарни, К.А .; Шривастава, А .; Mitra, N .; Sharon, N .; Surolia, A .; Виджаян, М .; Сугуна, К. (1 сентября 2004 г.). «Влияние гликозилирования на структуру лектина Erythrina corallodendron». Белки. 56 (4): 821–7. Дои:10.1002 / prot.20168. PMID  15281133. S2CID  19291744.
  9. ^ Сингх, Д.Д .; Сайкришнан, К .; Kumar, P .; Surolia, A .; Секар, К .; Виджаян, М. (октябрь 2005 г.). «Необычная сахароспецифичность бананового лектина Musa paradisiaca и его вероятное эволюционное происхождение. Кристаллографические и модельные исследования». Гликобиология. 15 (10): 1025–32. Дои:10.1093 / glycob / cwi087. PMID  15958419.
  10. ^ Sankaranarayanan, R .; Секар, К .; Banerjee, R .; Sharma, V .; Surolia, A .; Виджаян, М. (июль 1996 г.). «Новый способ распознавания углеводов в жакалине, лектине растений Moraceae с бета-призматической складкой». Структурная биология природы. 3 (7): 596–603. Дои:10.1038 / nsb0796-596. PMID  8673603. S2CID  23593928.
  11. ^ Ravishankar, R .; Ravindran, M .; Suguna, K .; Surolia, A .; Виджаян, Виджаян (10 июня 1997 г.). «Кристаллическая структура комплекса лектин арахиса - Т-антиген. Углеводная специфичность, создаваемая водяными мостиками». Текущая наука. 72 (11). Получено 20 сентября 2010.
  12. ^ Arockia Jeyaprakash, A .; Jayashree, G .; Mahanta, S.K .; Swaminathan, C.P .; Секар, К .; Surolia, A .; Виджаян, М. (18 марта 2005 г.). «Структурная основа энергетики взаимодействий жакалин-сахар: беспорядочные половые связи против специфичности». Журнал молекулярной биологии. 347 (1): 181–188. Дои:10.1016 / j.jmb.2005.01.015. PMID  15733927.
  13. ^ Chandra, N.R .; Рамачандрайя, G .; Bachhawat, K .; Dam, T.K .; Surolia, A .; Виджаян, М. (22 января 1999 г.). «Кристаллическая структура димерного маннозо-специфического агглютинина из чеснока: четвертичная ассоциация и специфичность углеводов». Журнал молекулярной биологии. 285 (3): 1157–68. Дои:10.1006 / jmbi.1998.2353. PMID  9887270.
  14. ^ Manoj, N .; Шринивас, В.Р .; Surolia, A .; Виджаян, М .; Сугуна, К. (6 октября 2000 г.). «Углеводная специфичность и опосредованные солевым мостиком конформационные изменения кислого агглютинина крылатых бобов». Журнал молекулярной биологии. 302 (5): 1129–37. Дои:10.1006 / jmbi.2000.4111. PMID  11183779.
  15. ^ Jeyaprakash, A.A .; Шривастав, А .; Surolia, A .; Виджаян, М. (7 мая 2004 г.). «Структурная основа для специфичности углеводов артокарпина: изменение длины петли как стратегия для создания специфичности лиганда». Журнал молекулярной биологии. 338 (4): 757–770. CiteSeerX  10.1.1.530.4331. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.03.040. PMID  15099743.
  16. ^ Виджаян, М .; Чандра, Н. (9 декабря 1999 г.). «Лектины». Текущее мнение в структурной биологии. 9 (6): 707–714. Дои:10.1016 / S0959-440X (99) 00034-2. PMID  10607664.
  17. ^ Banerjee, R .; Дас, К .; Ravishankar, R .; Suguna, K .; Surolia, A .; Виджаян, М. (7 июня 1996 г.). «Конформация, белок-углеводные взаимодействия и новая ассоциация субъединиц в усовершенствованной структуре комплекса лектин-лактоза арахиса». Журнал молекулярной биологии. 259 (2): 281–296. CiteSeerX  10.1.1.335.6342. Дои:10.1006 / jmbi.1996.0319. PMID  8656429.
  18. ^ Pratap, J.V .; Jeyaprakash, A.A .; Rani, P.G .; Секар, К .; Surolia, A .; Виджаян, М. (22 марта 2001 г.). «Кристаллические структуры артокарпина, лектина Moraceae со специфичностью маннозы, и его комплекса с метил-альфа-D-маннозой: влияние на формирование специфичности углеводов». Журнал молекулярной биологии. 317 (2): 237–247. Дои:10.1006 / jmbi.2001.5432. PMID  11902840.
  19. ^ Рамачандрайя, G .; Chandra, N.R .; Surolia, A .; Виджаян, М. (ноябрь 2003 г.). «Вычислительный анализ поливалентности лектинов: структуры лектин-олигосахаридных комплексов чеснока и их агрегатов». Гликобиология. 13 (11): 765–75. Дои:10.1093 / glycob / cwg095. PMID  12851290.
  20. ^ Кулкарни, К.А .; Катияр, С .; Surolia, A .; Виджаян, М .; Сугуна, К. (15 августа 2007 г.). «Генерация специфичности группы крови: новые выводы из структурных исследований комплексов A- и B-реактивных сахаридов с основным агглютинином крылатых бобов». Белки. 68 (3): 762–769. Дои:10.1002 / prot.21428. PMID  17510954. S2CID  38438194.
  21. ^ Kundhavai Natchiar, S .; Suguna, K .; Surolia, A .; Виджая, М. (2007). «Арахисовый агглютинин, лектин с необычной четвертичной структурой и интересными лигандсвязывающими свойствами». Обзоры кристаллографии (13): 1–26.
  22. ^ Sharma, A .; Секар, К .; Виджаян, М. (декабрь 2009 г.). «Структура, динамика и взаимодействия джакалина. Выводы из моделирования молекулярной динамики, изученные в сочетании с результатами рентгеновских исследований». Белки. 77 (4): 760–77. Дои:10.1002 / prot.22486. PMID  19544573. S2CID  24614113.
  23. ^ Kodandapani, R .; Суреш, C.G .; Виджаян, М. (25 сентября 1990 г.). «Кристаллическая структура тетрагонального лизоцима с низкой влажностью при разрешении 2,1-А. Изменчивость гидратной оболочки и ее структурные последствия». Журнал биологической химии. 265 (27): 16126–16131. Дои:10.2210 / pdb4lym / PDB. PMID  2398048.
  24. ^ Кишан, Р.В .; Chandra, N.R .; Sudarsanakumar, C .; Suguna, K .; Виджаян, М. (1 сентября 1995 г.). «Водозависимое движение домена и гибкость в рибонуклеазе А и инвариантные особенности в ее гидратной оболочке. Рентгеновское исследование двух кристаллических форм фермента с низкой влажностью» (PDF). Acta Crystallographica D. 51 (Pt 5): 703–10. Дои:10.1107 / S0907444994014794. PMID  15299799.
  25. ^ Nagendra, H.G .; Sukumar, N .; Виджаян, М. (1 августа 1998 г.). «Роль воды в пластичности, стабильности и действии белков: кристаллические структуры лизоцима при очень низких уровнях гидратации». Белки. 32 (2): 229–240. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0134 (19980801) 32: 2 <229 :: AID-PROT9> 3.0.CO; 2-F. PMID  9714162.
  26. ^ Sankaranarayanan, R .; Biswal, B.K .; Виджаян, М. (15 августа 2005 г.). «Новое расслабленное состояние метгемоглобина лошади, охарактеризованное кристаллографическими исследованиями». Белки. 60 (3): 547–51. CiteSeerX  10.1.1.556.8763. Дои:10.1002 / prot.20510. PMID  15887226. S2CID  34532239.
  27. ^ Виджаялакшми, Л .; Кришна, Р .; Sankaranarayanan, R .; Виджаян, М. (апрель 2008 г.). «Асимметричный димер бета-лактоглобулина в кристаллической форме с низкой влажностью - структурные изменения, сопровождающие частичное обезвоживание и действие белка». Белки. 71 (1): 241–249. Дои:10.1002 / prot.21695. PMID  17932936. S2CID  26828581.
  28. ^ Datta, S .; Prabu, M.M .; Vaze, M.B .; Ganesh, N .; Chandra, N.R .; Muniyappa, K .; Виджаян, С. (15 декабря 2000 г.). «Кристаллические структуры Mycobacterium tuberculosis RecA и его комплекса с АДФ-AlF (4): последствия для снижения активности АТФазы и агрегации молекул». Исследования нуклеиновых кислот. 28 (24): 4964–4973. Дои:10.1093 / nar / 28.24.4964. ЧВК  115232. PMID  11121488.
  29. ^ Сайкришнан, К .; Jeyakanthan, J .; Venkatesh, J .; Acharya, N .; Секар, К .; Варшней, У .; Виджаян, М. (8 августа 2003 г.). «Структура одноцепочечного ДНК-связывающего белка Mycobacterium tuberculosis. Изменчивость четвертичной структуры и ее последствия». Журнал молекулярной биологии. 331 (2): 385–93. CiteSeerX  10.1.1.726.1605. Дои:10.1016 / S0022-2836 (03) 00729-0. PMID  12888346.
  30. ^ Сайкришнан, К .; Kalapala, S.K .; Варшней, У .; Виджаян, М. (7 января 2005 г.). «Рентгеноструктурные исследования RRF Mycobacterium tuberculosis и сравнительное исследование RRF известной структуры. Молекулярная пластичность и биологические последствия». Журнал молекулярной биологии. 345 (1): 29–38. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.10.034. PMID  15567408.
  31. ^ Виджаян, М. (2005). «Структурная биология микобактериальных белков: усилия Бангалора». Туберкулез. 85 (5–6): 357–366. Дои:10.1016 / j.tube.2005.08.011. PMID  16260182.
  32. ^ Кришна, Р .; Prabu, J.R .; Manjunath, G.P .; Datta, S .; Chandra, N.R .; Muniyappa, K .; Виджаян, М. (6 апреля 2007 г.). «Снимки белка RecA, включающие движение C-домена и различные конформации ДНК-связывающих петель: кристаллографический и сравнительный анализ 11 структур Mycobacterium smegmatis RecA». Журнал молекулярной биологии. 367 (4): 1130–1144. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.01.058. PMID  17306300.
  33. ^ Selvaraj, M .; Рой, С .; Singh, N.S .; Sangeetha, R .; Варшней, У .; Виджаян, М. (7 сентября 2007 г.). «Структурная пластичность и действие ферментов: кристаллические структуры пептидил-тРНК гидролазы микобактерий туберкулеза». Журнал молекулярной биологии. 372 (1): 186–93. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.06.053. PMID  17619020.
  34. ^ Рой, С .; Saraswathi, R .; Chatterji, D .; Виджаян, М. (25 января 2008 г.). «Структурные исследования второй Mycobacterium smegmatis Dps: инвариантные и изменчивые особенности структуры, сборки и функции». Журнал молекулярной биологии. 375 (4): 948–959. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.10.023. PMID  18061613.
  35. ^ Kaushal, P.S .; Talawar, R.K .; Кришна, П.Д .; Варшней, У .; Виджаян, М. (май 2008 г.). «Уникальные особенности структуры и взаимодействия микобактериальной урацил-ДНК-гликозилазы: структура комплекса фермента Mycobacterium tuberculosis по сравнению с таковыми из других источников». Acta Crystallographica D. 64 (Pt 5): 551–560. Дои:10.1107 / S090744490800512X. PMID  18453691.
  36. ^ Prabu, J.R .; Thamotharan, S .; Khanduja, J.S .; Chandra, N.R .; Muniyappa, K .; Виджаян, М. (июль 2009 г.). «Кристаллографические и модельные исследования Mycobacterium tuberculosis RuvA: дополнительная роль RuvB-связывающего домена и межвидовая изменчивость». Biochimica et Biophysica Acta. 1794 (7): 1001–1009. Дои:10.1016 / j.bbapap.2009.04.003. PMID  19374958.
  37. ^ Chetnani, B .; Kumar, P .; Surolia, A .; Виджаян, М. (9 июля 2010 г.). «Пантотенаткиназа M. tuberculosis: двойная субстратная специфичность и необычные изменения в расположении лигандов». Журнал молекулярной биологии. 400 (2): 171–185. Дои:10.1016 / j.jmb.2010.04.064. PMID  20451532.
  38. ^ Виджаян, М. (1988). «Молекулярные взаимодействия и агрегация с участием аминокислот и пептидов и их роль в химической эволюции». Прогресс в биофизике и молекулярной биологии. 52 (2): 71–99. Дои:10.1016 / 0079-6107 (88) 90003-X. PMID  3076685.
  39. ^ Selvaraj, M .; Thamotharan, S .; Рой, С .; Виджаян, М. (июнь 2007 г.). «Рентгеновские исследования кристаллических комплексов с участием аминокислот и пептидов. XLIV. Инвариантные особенности супрамолекулярной ассоциации и хиральные эффекты в комплексах аргинина и лизина с винной кислотой». Acta Crystallographica B. 63 (Pt 3): 459–68. Дои:10.1107 / S010876810701107X. PMID  17507759.
  40. ^ Сингх, Тедж Пал; Виджаян, Маманнамана (1977). «Структурные исследования анальгетиков и их взаимодействия. Часть 4. Кристаллические структуры фенилбутазона и комплекса 2: 1 между фенилбутазоном и пиперазином». Журнал химического общества, Perkin Transactions 2. 2 (5): 693–699. Дои:10.1039 / P29770000693.
  41. ^ Devarajan, S .; Nair, C.M.K .; Ишваран, K.R.K.; Виджаян, М. (7 августа 1980 г.). «Новая конформация валиномицина в его бариевом комплексе». Природа. 286 (5773): 640–641. Bibcode:1980Натура.286..640D. Дои:10.1038 / 286640a0. PMID  7402346. S2CID  4319387.
  42. ^ Bhat, T.N .; Sasisekharan, V .; Виджаян, М. (февраль 1979 г.). «Анализ конформации боковой цепи в белках». Международный журнал исследований пептидов и белков. 13 (2): 170–84. Дои:10.1111 / j.1399-3011.1979.tb01866.x. PMID  429093.
  43. ^ Мадхусудан; Виджаян, М. (июль 1992 г.). «Дополнительные сайты связывания в лизоциме. Рентгеноструктурный анализ комплексов лизоцима с бромфеноловым красным и бромфеноловым синим». Белковая инженерия. 5 (5): 399–404. Дои:10.1093 / белок / 5.5.399. PMID  1518787.
  44. ^ «Прошлое должностное лицо - год (2001–2003)». Индийская кристаллографическая ассоциация. Получено 20 сентября 2010.
  45. ^ «Члены: структурная, клеточная и молекулярная биология». TWAS. Архивировано из оригинал 22 июля 2011 г.. Получено 20 сентября 2010.

внешняя ссылка