Седогептулоза-бисфосфатаза - Sedoheptulose-bisphosphatase

седогептулоза-бисфосфатаза
Кристаллографическая структура SBPase.png
Кристаллографическая структура седогептулозо-бисфосфатазы Toxoplasma gondii [1]
Идентификаторы
Номер ЕС3.1.3.37
Количество CAS9055-32-7
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

Седогептулоза-бисфосфатаза (также седогептулоза-1,7-бисфосфатаза или же SBPase) (EC 3.1.3.37 ) является фермент который катализирует удаление фосфат группа из седогептулоза 1,7-бисфосфат производить седогептулоза 7-фосфат. SBPase является примером фосфатаза, или, в более общем смысле, гидролаза. Этот фермент участвует в Цикл Кальвина.

Структура

SBPase - это гомодимерный белок, что означает, что он состоит из двух идентичных субъединиц.[2] Размер этого белка варьируется между видами, но составляет около 92000 человек. Да (две субъединицы по 46000 Да) в листьях растений огурца.[3] Ключевой функциональный домен, контролирующий функцию SBPase, включает: дисульфид связь между двумя цистеин остатки.[4] Эти два остатка цистеина, Cys52 и Cys57, по-видимому, расположены в гибкой петле между двумя субъединицами гомодимера,[5] рядом с активным центром фермента. Восстановление этой регуляторной дисульфидной связи тиоредоксином вызывает конформационные изменения в активном центре, активируя фермент.[6] Кроме того, для функциональной активности SBPase требуется присутствие магния (Mg2 +).[7] SBPase привязан к строма -облицовочная сторона тилакоид мембрана в хлоропласт на заводе. Некоторые исследования показали, что SBPase может быть частью большого (900 кДа) мультиферментного комплекса вместе с рядом других фотосинтетических ферментов.[8]

Регулирование

Реакция, катализируемая седогептулозо-бисфосфатазой

SBPase участвует в регенерации 5-углеродных сахаров во время цикла Кальвина. Хотя SBPase исторически не выделялась в качестве важной контрольной точки в цикле Кальвина, она играет большую роль в управлении потоком углерода в цикле Кальвина.[9] Кроме того, было обнаружено, что активность SBPase имеет сильную корреляцию с количеством фотосинтетической фиксации углерода.[10] Как и многие ферменты цикла Кальвина, SBPase активируется в присутствии света через систему ферредоксин / тиоредоксин.[11] В световых реакциях фотосинтеза световая энергия обеспечивает перенос электронов, чтобы в конечном итоге восстановить ферредоксин. Фермент ферредоксин-тиоредоксинредуктаза использует восстановленный ферредоксин для восстановления тиоредоксина из дисульфидной формы в дитиол. Наконец, восстановленный тиоредоксин используется для восстановления дисульфидной связи цистеин-цистеин в SBPase до дитиола, который превращает SBPase в ее активную форму.[7]

Это иллюстрация регуляции SBPase ферредоксином и тиоредоксином.[9]

SBPase имеет дополнительные уровни регуляции, помимо системы ферредоксин / тиоредоксин. Концентрация Mg2 + оказывает значительное влияние на активность SBPase и скорость катализируемых ею реакций.[12] SBPase ингибируется в кислых условиях (низкий pH). Это вносит большой вклад в общее ингибирование фиксации углерода при низком pH внутри стромы хлоропласта.[13] Наконец, SBPase подвергается регуляции отрицательной обратной связи седогептулозо-7-фосфатом и неорганическим фосфатом, продуктами реакции, которую она катализирует.[14]

Эволюционное происхождение

SBPase и FBPase (фруктозо-1,6-бисфосфатаза) являются фосфатазами, которые одинаково катализируют цикл Кальвина. Гены SBPase и FBPase связаны. Оба гена находятся в ядре растений и имеют бактериальное происхождение.[15] SBPase встречается у многих видов. Помимо того, что SBPase повсеместно присутствует в фотосинтезирующем организме, она обнаруживается в ряде эволюционно связанных нефотосинтезирующих микроорганизмов. SBPase, вероятно, возникла в красных водорослях.[16]

Актуальность в садоводстве

Карбонилирование остатка цистеина гидроксильным радикалом аналогично тому, как SBPase инактивируется ROS.

Уровни SBPазы в большей степени, чем другие ферменты цикла Кальвина, оказывают значительное влияние на рост растений, фотосинтетические способности и реакцию на стрессы окружающей среды. Небольшое снижение активности SBPase приводит к снижению фотосинтетической фиксации углерода и снижению биомассы растений.[17] В частности, снижение уровней SBPase приводит к задержке роста и развития органов растения по сравнению с растениями дикого типа,[18] а уровни крахмала линейно снижаются со снижением активности SBPase, что позволяет предположить, что активность SBPase является ограничивающим фактором для ассимиляции углерода.[19] Эта чувствительность растений к снижению активности SBPase является значительной, поскольку сама SBPase чувствительна к окислительному повреждению и инактивации из-за стрессов окружающей среды. SBPase содержит несколько каталитически релевантных остатков цистеина, которые уязвимы для необратимого окислительного карбонилирование к активные формы кислорода (ROS),[20] особенно из гидроксильные радикалы созданный во время производства пероксид водорода.[21] Карбонилирование приводит к инактивации фермента SBPase и последующей задержке роста из-за ингибирования ассимиляции углерода.[18] Окислительное карбонилирование SBPase может быть вызвано воздействием окружающей среды, таким как охлаждение, что вызывает дисбаланс в метаболических процессах, что приводит к увеличению производства активных форм кислорода, особенно перекиси водорода.[21] Примечательно, что охлаждение ингибирует SBPase и родственный фермент, фруктозобисфосфатаза, но не влияет на другие восстановительно активированные ферменты цикла Кальвина.[22]

Чувствительность растений к синтетически сниженным или ингибированным уровням SBPase дает возможность для инженерии сельскохозяйственных культур. Имеются важные указания на то, что трансгенные растения, которые сверхэкспрессируют SBPase, могут быть полезны для повышения эффективности производства пищевых продуктов за счет получения сельскохозяйственных культур, которые более устойчивы к стрессам окружающей среды, а также имеют более раннее созревание и более высокую урожайность. Сверхэкспрессия SBPазы в трансгенных растениях томатов обеспечивала устойчивость к холодному стрессу, при этом трансгенные растения сохраняли более высокую активность SBPase, увеличивали фиксацию диоксида углерода, уменьшали утечку электролитов и увеличивали накопление углеводов по сравнению с растениями дикого типа при том же холодном стрессе.[21] Также вероятно, что трансгенные растения будут более устойчивы к осмотическому стрессу, вызванному засухой или засолением, так как показано, что активация SBPase ингибируется в хлоропластах, подвергшихся воздействию гипертонических условий.[23] хотя это не было напрямую проверено. Сверхэкспрессия SBPase в трансгенных растениях табака привела к усилению фотосинтетической эффективности и роста. В частности, трансгенные растения продемонстрировали большую биомассу и улучшенную фиксацию диоксида углерода, а также увеличение RuBisCO Мероприятия. Растения росли значительно быстрее и крупнее, чем растения дикого типа, с повышенным уровнем сахарозы и крахмала.[24]

Рекомендации

  1. ^ Минасов Г., Руан Дж., Вавжак З., Халаваты А., Шувалова Л., Харб О.С., Нго Х., Андерсон В.Ф. (2013). «Кристаллическая структура 1,85 ангстрем предполагаемой седогептулоза-1,7-бисфосфатазы из Toxoplasma gondii». Дои:10.2210 / pdb4ir8 / pdb. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  2. ^ Хино М., Нагацу Т., Какуму С., Окуяма С., Йошии Ю., Нагацу И. (июль 1975 г.). «Активность глицилпролил бета-нафтиламидазы в сыворотке крови человека». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии. 62 (1): 5–11. Дои:10.1016/0009-8981(75)90273-9. PMID  1149281.
  3. ^ Ван М., Би Х, Лю П, Ай Х (2011). «Молекулярное клонирование и анализ экспрессии гена, кодирующего седогептулозу-1,7-бисфосфатазу из Cucumis sativus». Scientia Horticulturae. 129 (3): 414–420. Дои:10.1016 / j.scienta.2011.04.010.
  4. ^ Андерсон Л. Е., Хуппе Х. С., Ли А. Д., Стивенс Ф. Дж. (Сентябрь 1996 г.). «Идентификация потенциального редокс-чувствительного междоменного дисульфида в седогептулозо-бисфосфатазе Chlamydomonas reinhardtii». Журнал растений. 10 (3): 553–60. Дои:10.1046 / j.1365-313X.1996.10030553.x. PMID  8811868.
  5. ^ Данфорд Р.П., Даррант М.С., Кэтли М.А., Дайер Т.А. (1998-12-01). «Расположение окислительно-восстановительных цистеинов в хлоропластной седогептулозо-1,7-бисфосфатазе указывает на то, что его аллостерическая регуляция подобна, но не идентична регуляции фруктозо-1,6-бисфосфатазы». Фотосинтез Исследования. 58 (3): 221–230. Дои:10.1023 / А: 1006178826976. ISSN  1573-5079.
  6. ^ Рейнс CA, Харрисон EP, Ölçer H, Lloyd JC (2000). «Изучение роли тиол-регулируемого фермента седогептулоза-1,7-бисфосфатазы в контроле фотосинтеза». Physiologia Plantarum. 110 (3): 303–308. Дои:10.1111 / j.1399-3054.2000.1100303.x. ISSN  1399-3054.
  7. ^ а б Накамура Ю., Тада Т., Вада К., Киношита Т., Тамои М., Шигеока С., Нисимура К. (март 2001 г.). «Очистка, кристаллизация и предварительный рентгеноструктурный анализ фруктозо-1,6- / седогептулозо-1,7-бисфосфатазы Synechococcus PCC 7942». Acta Crystallographica. Раздел D, Биологическая кристаллография. 57 (Pt 3): 454–6. Дои:10.1107 / S0907444901002177. PMID  11223530.
  8. ^ Сусс К.Х., Аркона С., Мантейфель Р., Адлер К. (июнь 1993 г.). «Мультиферментные комплексы цикла Кальвина связываются с тилакоидными мембранами хлоропластов высших растений in situ». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 90 (12): 5514–8. Bibcode:1993ПНАС ... 90.5514С. Дои:10.1073 / пнас.90.12.5514. ЧВК  46751. PMID  11607406.
  9. ^ а б Рейнс CA, Ллойд Дж. С., Дайер Т. А. (1999). «Новое понимание структуры и функции седогептулоза-1,7-бисфосфатазы; важного, но игнорируемого фермента цикла Кальвина». Журнал экспериментальной ботаники. 50 (330): 1–8. Дои:10.1093 / jxb / 50.330.1.
  10. ^ Олькер Х., Ллойд Дж. С., Рейнс Калифорния (февраль 2001 г.). «На фотосинтетическую способность по-разному влияет снижение активности седогептулоза-1,7-бисфосфатазы во время развития листьев у трансгенных растений табака». Физиология растений. 125 (2): 982–9. Дои:10.1104 / pp.125.2.982. ЧВК  64898. PMID  11161054.
  11. ^ Бризил В.Д., Бьюкенен Б.Б., Волосюк Р.А. (май 1978 г.). "Хлоропластная седогептулоза 1,7-бисфосфатаза: доказательства регуляции системой ферридоксин / тиоредоксин". Zeitschrift für Naturforschung C. 33 (7–8): 521–528. Дои:10.1515 / znc-1978-7-812.
  12. ^ Вудро И.Е., Уокер Д.А. (июль 1982 г.). «Активация хлоропластов седогептулоза бисфосфатазы пшеницы: непрерывный спектрофотометрический анализ». Архивы биохимии и биофизики. 216 (2): 416–22. Дои:10.1016/0003-9861(82)90230-2. PMID  6287934.
  13. ^ Purczeld P, Chon CJ, Portis AR, Heldt HW, Heber U (март 1978 г.). «Механизм контроля фиксации углерода с помощью pH в строме хлоропласта. Исследования с опосредованным нитритом переносом протонов через оболочку». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Биоэнергетика. 501 (3): 488–98. Дои:10.1016/0005-2728(78)90116-0. PMID  24470.
  14. ^ Шимкат Д., Хайнеке Д., Хельдт Х.В. (апрель 1990 г.). «Регулирование седогептулозо-1,7-бисфосфатазы седогептулозо-7-фосфатом и глицератом, и фруктозо-1,6-бисфосфатазы глицератом в хлоропластах шпината». Planta. 181 (1): 97–103. Дои:10.1007 / BF00202330. PMID  24196680.
  15. ^ Мартин В., Мустафа А.З., Хенце К., Шнарренбергер С. (ноябрь 1996 г.). "Хлоропласт высших растений и цитозольные изоферменты фруктозо-1,6-бисфосфатазы: происхождение через дупликацию, а не расхождение между прокариотами и эукариотами". Молекулярная биология растений. 32 (3): 485–91. Дои:10.1007 / BF00019100. PMID  8980497.
  16. ^ Тейх Р., Заунер С., Борайн Д., Бринкманн Х., Петерсен Дж. (Июль 2007 г.). "Происхождение и распространение фруктозы и седогептулоза бисфосфатаз цикла Кальвина в плантациях и сложных водорослях: единое вторичное происхождение сложных красных пластид и последующее распространение через третичные эндосимбиозы". Протист. 158 (3): 263–76. Дои:10.1016 / j.protis.2006.12.004. PMID  17368985.
  17. ^ Рейнс CA (01.01.2003). «Возвращение к циклу Кальвина». Фотосинтез Исследования. 75 (1): 1–10. Дои:10.1023 / А: 1022421515027. ISSN  1573-5079. PMID  16245089.
  18. ^ а б Лю XL, Ю HD, Гуань Й, Ли Дж.К., Гуо FQ (сентябрь 2012 г.). «Анализ карбонилирования и потери функции SBPase показывает его роль метаболического интерфейса в окислительном стрессе, ассимиляции углерода и множественных аспектах роста и развития у Arabidopsis». Молекулярный завод. 5 (5): 1082–99. Дои:10.1093 / mp / sss012. PMID  22402261.
  19. ^ Харрисон Е.П., Уиллингем Н.М., Ллойд Дж.С., Рейнс Калифорния (1997-12-01). «Пониженные уровни седогептулоза-1,7-бисфосфатазы в трансгенном табаке приводят к снижению фотосинтетической способности и изменению накопления углеводов». Planta. 204 (1): 27–36. Дои:10.1007 / s004250050226. ISSN  1432-2048.
  20. ^ Мёллер И.М., Йенсен П.Е., Ханссон А. (июнь 2007 г.). «Окислительные модификации клеточных компонентов растений». Ежегодный обзор биологии растений. 58 (1): 459–81. Дои:10.1146 / annurev.arplant.58.032806.103946. PMID  17288534.
  21. ^ а б c Дин Ф, Ван М, Чжан С. (2017-01-05). «Сверхэкспрессия фермента цикла Кальвина SBPase улучшает устойчивость растений томата к окислительному стрессу, вызванному переохлаждением». Scientia Horticulturae. 214: 27–33. Дои:10.1016 / j.scienta.2016.11.010. ISSN  0304-4238.
  22. ^ Хатчисон Р.С., Грум К., Орт Д.Р. (июнь 2000 г.). «Дифференциальные эффекты фотоокисления, вызванного охлаждением, на окислительно-восстановительную регуляцию фотосинтетических ферментов». Биохимия. 39 (22): 6679–88. Дои:10.1021 / bi0001978. PMID  10828986.
  23. ^ Боаг С., Портис А. Р. (январь 1984 г.). «Подавляет световую активацию фруктозы и седогептулоза бисфосфатазы в хлоропластах шпината, подвергшихся осмотическому стрессу». Planta. 160 (1): 33–40. Дои:10.1007 / BF00392463. PMID  24258369.
  24. ^ Миягава Ю., Тамой М., Сигэока С. (октябрь 2001 г.). «Сверхэкспрессия цианобактериальной фруктозо-1,6- / седогептулозо-1,7-бисфосфатазы в табаке усиливает фотосинтез и рост». Природа Биотехнологии. 19 (10): 965–9. Дои:10.1038 / nbt1001-965. PMID  11581664.

дальнейшее чтение

  • Ракер Э (1962). Седогептулоза-1,7-дифосфатаза дрожжей. Методы Энзимол. Методы в энзимологии. 5. С. 270–272. Дои:10.1016 / S0076-6879 (62) 05217-9. ISBN  978-0-12-181805-0.
  • Траниелло С., Кальканьо М., Понтремоли С. (октябрь 1971 г.). «Фруктозо-1,6-дифосфатаза и седогептулоза-1,7-дифосфатаза из Candida utilis: очистка и свойства». Архивы биохимии и биофизики. 146 (2): 603–10. Дои:10.1016/0003-9861(71)90168-8. PMID  4329855.