Аминопептидаза B - Aminopeptidase B
| Аминопептидаза B | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.4.11.6 | ||||||||
| Количество CAS | 9073-92-1 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Аминопептидаза B (EC 3.4.11.6, ариламидаза II, аргинин аминопептидаза, аргиниламинопептидаза, Cl - активированная аргинин аминопептидаза, цитозоль-аминопептидаза IV, L-аргинин аминопептидаза) является фермент.[1][2][3][4][5][6] Этот фермент катализирует следующее химическая реакция
- Выпуск N-терминала Arg и Lys из олигопептиды когда P1 'не Pro. Также действует на ариламиды Арг и Лиз
Этот фермент из тканей млекопитающих активируется хлористый ионов и низкие концентрации тиол соединения.
Ингибитор - это бестатин (убенимекс).
Рекомендации
- ^ Гейнер Х., Рассел Дж. Т., Ло Ю. П. (сентябрь 1984 г.). «Активность аминопептидазы в секреторных пузырьках бычьего гипофиза, которая отщепляет N-концевой аргинин от бета-липотропина 60-65». Письма FEBS. 175 (1): 135–9. Дои:10.1016/0014-5793(84)80586-4. PMID 6434344.
- ^ Belhacene N, Мари Б., Росси Б., Обергер П. (август 1993 г.). «Характеристика и очистка аминопептидазы В Т-лимфоцитов: предполагаемый маркер активации Т-клеток». Европейский журнал иммунологии. 23 (8): 1948–55. Дои:10.1002 / eji.1830230833. PMID 8344358.
- ^ Кадель С., Пьеротти А.Р., Фулон Т., Креминон С., Барре Н., Сегретен Д., Коэн П. (апрель 1995 г.). «Аминопептидаза-B в семенниках крыс: изоляция, функциональные свойства и клеточная локализация в семенных канальцах». Молекулярная и клеточная эндокринология. 110 (1–2): 149–60. Дои:10.1016 / 0303-7207 (95) 03529-г. PMID 7672445.
- ^ Фукасава К.М., Фукасава К., Канаи М., Фуджи С., Харада М. (ноябрь 1996 г.). «Молекулярное клонирование и экспрессия аминопептидазы В печени крысы». Журнал биологической химии. 271 (48): 30731–5. Дои:10.1074 / jbc.271.48.30731. PMID 8940051.
- ^ Кадел С., Фулон Т., Вирон А., Балог А., Мидол-Монне С., Ноэль Н., Коэн П. (апрель 1997 г.). «Аминопептидаза B из семенников крысы представляет собой бифункциональный фермент, структурно родственный лейкотриен-А4 гидролазе». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 94 (7): 2963–8. Дои:10.1073 / пнас.94.7.2963. ЧВК 20305. PMID 9096329.
- ^ Орнинг Л., Гирсе Дж. К., Фицпатрик Ф. А. (апрель 1994 г.). «Бифункциональный фермент лейкотриен-А4 гидролаза представляет собой аргинин аминопептидазу с высокой эффективностью и специфичностью». Журнал биологической химии. 269 (15): 11269–73. PMID 8157657.
внешняя ссылка
- Аминопептидаза + B в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
