Противоопухолевое сопротивление - Antineoplastic resistance
Противоопухолевое сопротивление, часто используется как синоним химиотерапия резистентность - это резистентность неопластических (раковых) клеток или способность раковых клеток выживать и расти, несмотря на противораковую терапию.[1] В некоторых случаях рак может развить устойчивость к нескольким лекарствам, называемым множественная лекарственная устойчивость.
Существуют две основные причины неэффективности противоопухолевой терапии: врожденные генетические характеристики, придающие раковым клеткам их устойчивость, и приобретенная устойчивость после воздействия лекарств, что основано на концепции неоднородность раковых клеток.[1] Характеристики устойчивых клеток включают измененные мембранный транспорт, повышенная Ремонт ДНК, апоптотический путь дефекты, изменение целевых молекул, белков и механизмов метаболизма, таких как ферментативная дезактивация.[1]Поскольку рак является генетическим заболеванием, в основе приобретенной лекарственной устойчивости лежат два геномных события: изменения генома (например, амплификация и делеция гена) и эпигенетические модификации.Раковые клетки постоянно используют различные инструменты, включая гены, белки и измененные пути, чтобы гарантировать их выживание против противоопухолевых препаратов.
Определение
Противоопухолевое сопротивление, синоним химиотерапия резистентность - это способность раковых клеток выживать и расти, несмотря на различные противораковые методы лечения, т.е. множественная лекарственная устойчивость. Есть две основные причины неэффективности противоопухолевой терапии:[2]Врожденная устойчивость, такая как генетические характеристики, с самого начала придающая раковым клеткам устойчивость, что коренится в концепции неоднородность раковых клеток и приобретенное сопротивление после воздействия препарата.[2]
Неоднородность раковых клеток
Неоднородность раковых клеток, или неоднородность опухоли, это идея, что опухоли состоят из различных популяций раковых клеток, которые морфологически, фенотипически и функционально различны.[3] Определенные популяции раковых клеток могут обладать неотъемлемыми характеристиками, такими как генетические мутации и / или эпигенетический изменения, которые придают лекарственную устойчивость. Противоопухолевые препараты убивают восприимчивые субпопуляции, и масса опухоли может уменьшаться в результате первоначального ответа на лекарство, устойчивые раковые клетки выживут после лечения, будут отобраны и затем будут размножаться, в конечном итоге вызывая рецидив рака.
Гетерогенность раковых клеток может вызывать прогрессирование заболевания, если молекулярно таргетная терапия, не может убить те опухолевые клетки, которые не экспрессируют маркер, а затем делиться и мутировать дальше, создавая новую гетерогенную опухоль. В моделях рака груди у мышей иммунная микросреда влияет на восприимчивость к неоадъювантная химиотерапия. При раке молочной железы, особенно при тройном отрицательном подтипе, блокада иммунных контрольных точек успешно используется при метастатических случаях и неоадъювантной терапии.[4]
Приобретенное сопротивление
Поскольку рак - это генетическое заболевание,[5] два геномных события лежат в основе этих механизмов приобретенной лекарственной устойчивости: изменения генома (например, амплификация и делеция гена) и эпигенетические модификации.
Генетические причины
Изменения генома
Хромосомная перестройка из-за нестабильность генома может вызвать амплификацию и удаление гена.Амплификация гена - это увеличение числа копий области хромосомы.[6] которые часто возникают в солидных опухолях и могут способствовать развитию опухоли за счет изменения экспрессии генов.[6]
Исследования клеток хомяка в 1993 году показали, что амплификации в DHFR ген, участвующий в синтезе ДНК, начался с разрыва хромосомы ниже гена и последующих циклов мост-разрыв-сплавление образования приводят к большим внутрихромосомным повторам.[7] Чрезмерное усиление онкогенов может происходить в ответ на химиотерапию, что, как считается, является основным механизмом нескольких классов устойчивости.[6] Например, DHFR усиление происходит в ответ на метотрексат,[8] TYMS (участвует в синтезе ДНК) амплификация происходит в ответ на 5-фторурацил,[9] и BCR-ABL усиление происходит в ответ на мезилат иматиниба.[10] Определение областей амплификации генов в клетках больных раком имеет огромное клиническое значение.Удаление гена является противоположностью амплификации гена, когда теряется область хромосомы, устойчивость к лекарствам возникает из-за потери генов-супрессоров опухолей, таких как TP53.[2]
Геномная нестабильность может возникнуть, когда вилка репликации нарушается или останавливается в его миграции. Это может происходить с барьерами репликационной вилки, такими белками, как PTIP, CHD4 и PARP1, которые обычно очищаются датчиками повреждения ДНК клетки, инспекторами и респондентами BRCA1 и BRCA2.[11]
Эпигенетические механизмы
Эпигенетические модификации при противоопухолевой устойчивости к лекарственным средствам играют важную роль в развитии рака и устойчивости к лекарственным средствам, поскольку они вносят вклад в регуляцию экспрессии генов.[12] Двумя основными типами эпигенетического контроля являются метилирование ДНК и метилирование / ацетилирование гистонов. Метилирование ДНК это процесс добавления метильных групп к ДНК, обычно в восходящем направлении промоутер регионов, что останавливает транскрипцию ДНК в этом регионе и эффективно заглушает отдельные гены. Модификации гистонов, Такие как деацетилирование, изменяет хроматин образование и молчание больших хромосомных областей. В раковых клетках, где нормальная регуляция экспрессии генов нарушена, онкогены активируются посредством гипометилирования, а супрессоры опухолей подавляются посредством гиперметилирования. Аналогичным образом, при развитии лекарственной устойчивости было высказано предположение, что эпигенетические модификации могут приводить к активации и сверхэкспрессии генов пролекарственной устойчивости.[12]
Исследования линий раковых клеток показали, что гипометилирование (потеря метилирования) MDR1 промотор гена вызывал сверхэкспрессию и множественную лекарственную устойчивость.[13]
В устойчивых к метотрексату клеточных линиях рака молочной железы без поглощения лекарственного средства и экспрессии носителя фолиевой кислоты, что дает ЦАП, ингибитор метилирования ДНК, улучшающий захват лекарств и экспрессию носителя фолиевой кислоты.[14]
Приобретенная устойчивость к алкилирующему препарату Фотемустин в меланома клетка показала высокую активность MGMT, связанную с гиперметилирование из MGMT генные экзоны.[15]
В линиях клеток, устойчивых к иматинибу, подавление SOCS-3 ген посредством метилирования, как было показано, вызывает STAT3 активация белков, которая вызвала неконтролируемую пролиферацию.[16]
Механизмы раковых клеток
Раковые клетки могут стать устойчивыми ко многим лекарствам из-за изменения мембранный транспорт, повышенная Ремонт ДНК, апоптотический путь дефекты, изменение целевых молекул, белков и механизмов метаболизма, таких как ферментативная дезактивация.[12]
Измененный мембранный транспорт
Многие классы противоопухолевых препаратов действуют на внутриклеточные компоненты и пути, такие как ДНК, ядерные компоненты, а это означает, что они должны проникать в раковые клетки. В р-гликопротеин (P-gp), или белок множественной лекарственной устойчивости, представляет собой фосфорилированный и гликозилированный мембранный переносчик, который может вывозить лекарства из клетки, тем самым снижая или отменяя эффективность лекарства. Этот белок-переносчик кодируется MDR1 ген и также называется АТФ-связывающий кассетный белок (ABC). MDR1 обладает беспорядочной субстратной специфичностью, что позволяет ему транспортировать через клеточную мембрану многие структурно разнородные соединения, в основном гидрофобные соединения. Исследования показали, что ген MDR1 может активироваться и сверхэкспрессироваться в ответ на фармацевтические препараты, тем самым формируя основу устойчивости ко многим лекарствам.[2] Сверхэкспрессия гена MDR1 в раковых клетках используется для поддержания внутриклеточных уровней противоопухолевых препаратов ниже уровней уничтожения клеток.
Например, антибиотик рифампицин было обнаружено, что вызывает MDR1 выражение. Эксперименты на различных линиях клеток, устойчивых к лекарствам, и ДНК пациентов выявили перестройки генов, которые инициировали активацию или сверхэкспрессию MDR1.[17] Полиморфизм C3435T в экзоне 226 из MDR1 также сильно коррелировал с активностью p-гликопротеина.[18]
MDR1 активируется через NF-κB, белковый комплекс, который действует как фактор транскрипции.[19][20][21][22] У крысы сайт связывания NF-κB примыкает к mdr1b ген,[23] NF-κB может быть активен в опухолевых клетках, потому что его мутировавший NF-κB ген или его ингибирующий ген IκB мутировали при химиотерапии. В колоректальный рак клеток, ингибирование NF-κB или MDR1 вызвало повышенное апоптоз в ответ на химиотерапевтическое средство.[19]
Улучшенное восстановление ДНК
Повышенная Ремонт ДНК играет важную роль в способности раковых клеток преодолевать повреждения ДНК, вызванные лекарствами.
Химиотерапия на основе платины, например цисплатин, нацелены на опухолевые клетки, сшивая их цепи ДНК, вызывая мутации и повреждения.[2] Такой урон вызовет запрограммированная гибель клеток (например. апоптоз ) в раковых клетках. Устойчивость к цисплатину возникает, когда раковые клетки развивают повышенную способность восстанавливать такое повреждение путем удаления цисплатина из ДНК и восстановления любого нанесенного повреждения.[2][12] Клетки, устойчивые к цисплатину, повышают экспрессию эксцизионная репарация, кросс-комплементарная (ERCC1) ген и белок.[2]
Некоторые виды химиотерапии алкилирующие агенты это означает, что они присоединяют к ДНК алкильную группу, чтобы предотвратить ее чтение. O6-метилгуанин-ДНК-метилтрансфераза (MGMT) это фермент репарации ДНК, который удаляет алкильные группы из ДНК. MGMT экспрессия повышается во многих раковых клетках, что защищает их от алкилирующих агентов.[12] Повышенная экспрессия MGMT была обнаружена при раке толстой кишки, раке легких, неходжкинской лимфоме, раке груди, глиомах, миеломе и раке поджелудочной железы.[24]
Дефекты апоптотического пути
TP53 это ген-супрессор опухоли кодирует белок p53, который реагирует на повреждение ДНК либо путем Ремонт ДНК, остановка клеточного цикла или апоптоз. Потеря TP53 через делеция гена может позволить клеткам непрерывно реплицироваться, несмотря на повреждение ДНК. Устойчивость к повреждению ДНК может дать раковым клеткам метод устойчивости к тем лекарствам, которые обычно вызывают апоптоз через повреждение ДНК.[2][12]
Другие гены, участвующие в лекарственной устойчивости, связанной с путем апоптоза, включают: h-ras и bcl-2 / bax.[25] Онкогенный h-ras было обнаружено, что он увеличивает экспрессию ERCC1, что приводит к усилению репарации ДНК (см. выше).[26] Было обнаружено, что ингибирование h-ras увеличивает чувствительность к цисплатину в клетках глиобластомы.[27] Активизированное выражение Bcl-2 в лейкозных клетках (неходжкинской лимфомы ) приводили к снижению уровня апоптоза в ответ на химиотерапевтические агенты, так как Bcl-2 выступает за выживание онкоген.[28]
Измененные целевые молекулы
В течение таргетная терапия, часто цель изменилась и уменьшила свою экспрессию до такой степени, что терапия перестала быть эффективной. Одним из примеров этого является потеря рецептор эстрогена (ER) и рецептор прогестерона (PR) на лечение антиэстрогенами рака груди.[29] Опухоли с потерей ER и PR больше не реагируют на тамоксифен или другие виды лечения антиэстрогенами, и хотя раковые клетки остаются в некоторой степени чувствительными к эстроген ингибиторы синтеза, они в конечном итоге перестают реагировать на эндокринный манипуляции и больше не зависят от эстрогена для роста.[29]
Еще одна линия терапевтических средств, используемых для лечения рака груди, направлена на киназы подобно рецептор 2 эпидермального фактора роста человека (HER2) из Семья EGFR. Мутации часто происходят в HER2 гена после лечения ингибитором, примерно у 50% пациентов с раком легких обнаружено EGFR-T790M мутация привратника.[12]
Лечение хронический миелоидный лейкоз (CML) включает ингибитор тирозинкиназы который нацелен на BCR / ABL ген слияния называется иматиниб. У некоторых людей, устойчивых к Иматинибу, BCR / ABL ген реактивируется или амплифицируется, или один точечная мутация произошло на гене. Эти точечные мутации усиливают аутофосфорилирование белка BCR-ABL, что приводит к стабилизации АТФ-связывающего сайта в его активную форму, которая не может быть связана иматинибом для правильной активации лекарственного средства.[30]
Топоизомераза является прибыльной мишенью для лечения рака из-за его критической роли в качестве фермента в Репликация ДНК, и много ингибиторы топоизомеразы были сделаны.[31] Устойчивость может возникать при снижении уровней топоизомеразы или когда различные изоформы топоизомеразы по-разному распределяются в клетке. Сообщалось также о мутантных ферментах в лейкозных клетках пациентов, а также о мутациях при других формах рака, которые придают устойчивость к ингибиторам топоизомеразы.[31]
Измененный метаболизм
Одним из механизмов противоопухолевой устойчивости является чрезмерная экспрессия метаболизирующих лекарство ферментов или молекул-носителей.[2] Повышая экспрессию метаболических ферментов, лекарства быстрее превращаются в конъюгаты или неактивные формы лекарств, которые затем могут выводиться из организма. Например, повышенное выражение глутатион способствует устойчивости к лекарствам, поскольку электрофильные свойства глутатиона позволяют ему реагировать с цитотоксическими агентами, инактивируя их.[32] В некоторых случаях сниженная экспрессия или потеря экспрессии ферментов, метаболизирующих лекарственное средство, придает устойчивость, поскольку ферменты необходимы для преобразования лекарственного средства из неактивной формы в активную форму. Арабинозид, обычно применяемая химиотерапия при лейкемии и лимфомах, превращается в цитозинарабинозидтрифосфат дезоксицитидинкиназой. Мутация дезоксицитидинкиназы или потеря экспрессии приводит к устойчивости к арабинозиду.[2] Это форма ферментативной дезактивации.
Уровни экспрессии фактора роста также могут способствовать устойчивости к противоопухолевой терапии.[2] Было обнаружено, что при раке молочной железы устойчивые к лекарствам клетки экспрессируют высокие уровни ИЛ-6, в то время как чувствительные клетки не экспрессируют значительных уровней фактора роста. IL-6 активирует факторы транскрипции белков, связывающих энхансер CCAAT, которые активируют MDR1 экспрессия гена (см. Изменение мембранного транспорта).[33]
Генетические маркеры лекарственной чувствительности и устойчивости
Фармакогенетика играют все более важную роль в противоопухолевом лечении.[34] Технологии быстрого секвенирования могут идентифицировать генетические маркеры чувствительности к лечению и потенциальной устойчивости. Некоторые маркеры более репрезентативны и с большей вероятностью будут использоваться в клинической практике.[34]
Когда BRCA1 и BRCA2 отсутствуют, как в 5-10 процентах всех случаев рака груди, остановившаяся вилка остается дестабилизированной, а ее вновь синтезированная ДНК деградирует. Эта геномная нестабильность означает, что раковые клетки на самом деле более чувствительны к химиотерапевтическим препаратам, повреждающим ДНК.[35]
Маркер | Препарат, средство, медикамент | Основные условия | Клинические последствия |
---|---|---|---|
TYMS | 5-фторурацил | Колоректальный, желудок, панкреатический рак | Высокий TYMS может показать плохую реакцию и меньшую токсичность |
DPYD | 5-фторурацил | Колоректальный, желудок, панкреатический рак | Дефицит DPD связан с повышенным риском токсичности |
UGT1A1 | Иринотекан | Колоректальный рак | Снижение активности UGT1A1 может увеличить риск токсичности |
CYP2D6 | Тамоксифен | Рак молочной железы | Пациенты с недостаточной активностью CYP2D6 подвержены большему риску рецидива. |
EGFR | Анти-EGFR терапия | Колоректальный, рак легких | Активация путей EGFR усиливает рост, прогрессирование опухоли и устойчивость к терапии |
KRAS | Анти-EGFR терапия | Колоректальный, рак легких | KRAS мутация связана с устойчивостью к терапии против EGFR |
FCGR3A | Ритуксимаб | Неходжкинской лимфомы | FCRG3A 158Val / Val генотип может быть связан с лучшим ответом |
BRCA1 /BRCA2 | Платина | Грудь, рак яичников | BRCA1 / 2-мутировавшие раковые образования более чувствительны к повреждению ДНК. Вторичные внутригенные мутации вызывают приобретенную устойчивость |
Генетические подходы к преодолению лекарственной устойчивости
Известно, что белки МЛУ являются генами лекарственной устойчивости и высоко экспрессируются при различных формах рака. Подавление MDR гены могут привести к сенсибилизации клеток к терапевтическим средствам и снижению противоопухолевой резистентности. Реверсин 121 (R121) представляет собой пептид с высоким сродством к МЛУ, и использование R121 для лечения клеток рака поджелудочной железы приводит к повышенной химиочувствительности и снижению пролиферации.[36]
Аберрантный NF-κB экспрессия обнаруживается во многих раковых заболеваниях, и было обнаружено, что NF-κB участвует в устойчивости к химиотерапии на основе платины, такой как цисплатин. Ингибирование NF-κB генистеином в различных линиях раковых клеток (простаты, молочной железы, легких и поджелудочной железы) показало усиление торможения роста и повышение химиочувствительности, что проявлялось в усилении апоптоза, вызванного терапевтическими агентами.[37] Однако нацеливание на путь NF-κB может быть затруднительным, поскольку может быть много нецелевых и неспецифических эффектов.
Выражение мутировавших TP53 вызывает дефекты в пути апоптоза, позволяя раковым клеткам избежать гибели. Повторная экспрессия гена дикого типа в раковых клетках in vitro было показано, что он подавляет пролиферацию клеток, вызывает остановку клеточного цикла и апоптоз.[38]
В рак яичников, то ATP7B Ген кодирует переносчик оттока меди, который, как было установлено, активируется в устойчивых к цисплатину клеточных линиях и опухолях. Разработка антисмысловых дезоксинуклеотидов против мРНК ATP7B и обработка линии клеток рака яичников показывают, что ингибирование ATP7B увеличивает чувствительность клеток к цисплатину.[39]
Рекомендации
- ^ а б c Альфарук, нокаут; Шток, см; Тейлор, S; Уолш, М; Муддатир, AK; Verduzco, D; Башир, АХ; Mohammed, OY; Эльхассан, GO; Харгинди, S; Решкин, SJ; Ибрагим, Мэн; Раух, C (2015). «Устойчивость к химиотерапии рака: отсутствие лекарственного ответа от ADME на P-gp». Cancer Cell International. 15: 71. Дои:10.1186 / s12935-015-0221-1. ЧВК 4502609. PMID 26180516.
- ^ а б c d е ж грамм час я j k Лукмани, Ю.А. (2005). «Механизмы лекарственной устойчивости при химиотерапии рака». Медицинские принципы и практика. 14 (1): 35–48. Дои:10.1159/000086183. PMID 16103712.
- ^ Марусык, Андрей; Поляк, Корнелия (01.01.2010). «Гетерогенность опухоли: причины и последствия». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Обзоры на рак. 1805 (1): 105–17. Дои:10.1016 / j.bbcan.2009.11.002. ISSN 0006-3002. ЧВК 2814927. PMID 19931353.
- ^ Демишель А., Йи Д., Эссерман Л. (2017). «Механизмы устойчивости к неоадъювантной химиотерапии при раке груди». N Engl J Med. 377 (23): 2287–2289. Дои:10.1056 / NEJMcibr1711545. PMID 29211674.
- ^ «Генетика рака». Национальный институт рака. 22 апреля 2015 г.. Получено 25 февраля 2016.
- ^ а б c Альбертсон, Донна Г. (1 августа 2006 г.). «Амплификация генов при раке». Тенденции в генетике. 22 (8): 447–455. Дои:10.1016 / j.tig.2006.06.007. ISSN 0168-9525. PMID 16787682.
- ^ Ma, C .; Martin, S .; Траск, Б .; Хэмлин, Дж. Л. (1993-04-01). «Слияние сестринских хроматид инициирует амплификацию гена дигидрофолатредуктазы в клетках китайского хомячка». Гены и развитие. 7 (4): 605–620. Дои:10.1101 / gad.7.4.605. ISSN 0890-9369. PMID 8458577.
- ^ Горлик, Ричард; Гокер, Эрдем; Триппетт, Таня; Уолтем, Марк; Банерджи, Дебабрата; Бертино, Джозеф Р. (1996-10-03). «Внутренняя и приобретенная резистентность к метотрексату при остром лейкозе». N. Engl. J. Med. 335 (14): 1041–1048. Дои:10.1056 / NEJM199610033351408. PMID 8793930.
- ^ Ван, Тянь-Ли; Диас, Луис А .; Римляне, Катарина; и другие. (2004-03-02). «Цифровое кариотипирование определяет амплификацию тимидилатсинтазы как механизм устойчивости к 5-фторурацилу у пациентов с метастатическим колоректальным раком». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (9): 3089–3094. Bibcode:2004PNAS..101.3089W. Дои:10.1073 / pnas.0308716101. ISSN 0027-8424. ЧВК 420348. PMID 14970324.
- ^ Gorre, M.E .; Mohammed, M .; Ellwood, K .; и другие. (2001-08-03). «Клиническая резистентность к терапии рака STI-571, вызванная мутацией или амплификацией гена BCR-ABL». Наука. 293 (5531): 876–880. Дои:10.1126 / science.1062538. ISSN 0036-8075. PMID 11423618.
- ^ Открытие нового принципа устойчивости к химиотерапии при раке груди 20 июля 2016 г., пресс-служба NCI, дата обращения 7 декабря 2017 г.
- ^ а б c d е ж грамм Хаусман, Женевьева; Байлер, Шеннон; Хеербот, Сара; Лапинская, Каролина; Лонгакр, Маккенна; Снайдер, Николь; Саркар, Сибаджи (05.09.2014). «Устойчивость к лекарствам при раке: обзор». Рак. 6 (3): 1769–1792. Дои:10.3390 / раки6031769. ЧВК 4190567. PMID 25198391.
- ^ Кантаридис, Филипп; Эль-Оска, Ассам; де Сильва, Мишель; и другие. (Ноябрь 1997 г.). «Измененное метилирование человеческого промотора MDR1 связано с приобретенной множественной лекарственной устойчивостью». Клинические исследования рака. 3 (11): 2025–2032. PMID 9815593.
- ^ Worm, J .; Киркин, А. Ф .; Джанджугазян, К. Н .; Гульдберг, П. (2001-10-26). «Зависимое от метилирования молчание гена-носителя восстановленного фолата в клетках рака молочной железы человека, изначально устойчивых к метотрексату». Журнал биологической химии. 276 (43): 39990–40000. Дои:10.1074 / jbc.M103181200. ISSN 0021-9258. PMID 11509559.
- ^ Кристманн, Маркус; Пик, Матиас; Лаге, Германн; и другие. (2001-04-01). «Приобретенная устойчивость клеток меланомы к противоопухолевому агенту фотемустин вызвана реактивацией гена репарации ДНК mgmt». Международный журнал рака. 92 (1): 123–129. Дои:10.1002 / 1097-0215 (200102) 9999: 9999 <:: aid-ijc1160> 3.3.co; 2-м. ISSN 1097-0215. PMID 11279615.
- ^ Аль-Джамаль, Хамид А. Н .; Джусо, Сити Асмаа Мат; Йонг, Анг Ченг; и другие. (2014-01-01). «Подавление супрессора передачи сигналов цитокина-3 из-за метилирования приводит к фосфорилированию STAT3 в устойчивых к иматинибу BCR-ABL-положительных клетках хронического миелоидного лейкоза». Азиатско-Тихоокеанский журнал профилактики рака. 15 (11): 4555–4561. Дои:10.7314 / apjcp.2014.15.11.4555. ISSN 1513-7368. PMID 24969884.
- ^ Микли, Л. А; Шпенглер, Б. А; Knutsen, T.A.; Biedler, JL; Фоджо, Т. (1997-04-15). «Перестройка гена: новый механизм активации гена MDR-1». Журнал клинических исследований. 99 (8): 1947–1957. Дои:10.1172 / jci119362. ЧВК 508019. PMID 9109439.
- ^ Hoffmeyer, S .; Burk, O .; фон Рихтер, O .; Арнольд; и другие. (2000-03-28). «Функциональные полиморфизмы гена множественной лекарственной устойчивости человека: множественные вариации последовательности и корреляция одного аллеля с экспрессией и активностью P-гликопротеина in vivo». Труды Национальной академии наук. 97 (7): 3473–3478. Bibcode:2000PNAS ... 97.3473H. Дои:10.1073 / pnas.97.7.3473. ISSN 0027-8424. ЧВК 16264. PMID 10716719.
- ^ а б Бентирес-Альдж, Мохамед; Барбу, Вероника; Филе, Марианна; Колесница, Алена; Реликвия, Бисерка; Джейкобс, Натали; Гилен, Жак; Мервиль, Мари-Поль; Бурс, Винсент (01.01.2003). «Фактор транскрипции NF-κB вызывает лекарственную устойчивость через экспрессию MDR1 в раковых клетках». Онкоген. 22 (1): 90–97. Дои:10.1038 / sj.onc.1206056. ISSN 0950-9232. PMID 12527911.
- ^ Ким, Хён Гён; Хиен, Тран Тхи; Хан, Ын Хи; Хван; и другие. (2011-03-01). «Метформин подавляет экспрессию P-гликопротеина через путь NF-κB и транскрипционную активность CRE через активацию AMPK». Британский журнал фармакологии. 162 (5): 1096–1108. Дои:10.1111 / j.1476-5381.2010.01101.x. ISSN 1476-5381. ЧВК 3051382. PMID 21054339.
- ^ Тевенод, Франк; Фридманн, Дженни М .; Катсен, Алиса Д .; Хаузер, Ингеборг А. (21.01.2000). «Повышающая регуляция Р-гликопротеина множественной лекарственной устойчивости посредством активации ядерного фактора-κB защищает клетки проксимальных канальцев почек от апоптоза, индуцированного кадмием и активными видами кислорода». Журнал биологической химии. 275 (3): 1887–1896. Дои:10.1074 / jbc.275.3.1887. ISSN 0021-9258. PMID 10636889.
- ^ Куо, Macus Tien; Лю, Цзешэн; Вэй, Инцзе; и другие. (27 марта 2002). «Индукция экспрессии человеческого гена MDR1 2-ацетиламинофлуореном опосредуется эффекторами фосфоинозитид-3-киназного пути, которые активируют передачу сигналов NF-kappaB». Онкоген. 21 (13): 1945–1954. Дои:10.1038 / sj.onc.1205117. ISSN 0950-9232. PMID 11960367.
- ^ Чжоу, Ге; Куо, М. Тиен (13.06.1997). «NF-κB-опосредованная индукция экспрессии mdr1b инсулином в клетках гепатомы крысы». Журнал биологической химии. 272 (24): 15174–15183. Дои:10.1074 / jbc.272.24.15174. ISSN 0021-9258. PMID 9182539.
- ^ Герсон, Стэнтон Л. (2004). «MGMT: его роль в этиологии рака и лечении рака». Обзоры природы Рак. 4 (4): 296–307. Дои:10.1038 / nrc1319. PMID 15057289.
- ^ Burger, H .; Nooter, K .; Boersma, A. W .; ван Вингерден, К. Э .; Looijenga, L.H .; Jochemsen, A. G .; Стотер, Г. (1999-05-17). «Четкие p53-независимые пути передачи сигналов апоптотической гибели клеток в линиях клеток опухолевых клеток зародышевых клеток яичек». Международный журнал рака. 81 (4): 620–628. Дои:10.1002 / (sici) 1097-0215 (19990517) 81: 4 <620 :: aid-ijc19> 3.0.co; 2-s. ISSN 0020-7136. PMID 10225454.
- ^ Юн, Ча-Гён; Ким, Ми-Хва; Чо, Хён-Джу; и другие. (2004-07-15). «Онкогенный H-Ras усиливает экспрессию ERCC1 для защиты клеток от противоопухолевых агентов на основе платины». Исследования рака. 64 (14): 4849–4857. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0348. ISSN 0008-5472. PMID 15256455.
- ^ Мессина, Саманта; Леонетти, Карло; Де Грегорио, Джорджия; и другие. (2004-07-23). «Ингибирование Ras усиливает чувствительность глиобластомы человека к цисплатину». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 320 (2): 493–500. Дои:10.1016 / j.bbrc.2004.06.003. PMID 15219856.
- ^ Мияшита, Т; Рид, JC (1 января 1993 г.). «Онкопротеин Bcl-2 блокирует апоптоз, вызванный химиотерапией, в клеточной линии лейкемии человека». Кровь. 81 (1): 151–7. Дои:10.1182 / blood.V81.1.151.151. PMID 8417786.
- ^ а б Кларк, Роберт; Лю, Минетта К .; Букер, Керри Б .; и другие. (2003-01-01). «Устойчивость к антиэстрогенам при раке груди и роль передачи сигналов рецептора эстрогена». Онкоген. 22 (47): 7316–7339. Дои:10.1038 / sj.onc.1206937. ISSN 0950-9232. PMID 14576841.
- ^ Нарди, Валентина; Азам, Мохаммад; Дейли, Джордж К. (2004-01-01). «Механизмы и последствия мутаций устойчивости к иматинибу в BCR-ABL». Текущее мнение в гематологии. 11 (1): 35–43. Дои:10.1097/00062752-200401000-00006. ISSN 1065-6251. PMID 14676625.
- ^ а б Ганапати, Рам; Ганапати, Махрукх К. (01.01.2013). «Механизмы регуляции устойчивости к ингибиторам топоизомеразы II». Границы фармакологии. 4: 89. Дои:10.3389 / fphar.2013.00089. ЧВК 3729981. PMID 23914174.
- ^ Schröder, Carolina P .; Годвин, Эндрю К .; O'dwyer, Питер Дж .; и другие. (1996-01-01). «Глутатион и лекарственная устойчивость». Расследование рака. 14 (2): 158–168. Дои:10.3109/07357909609018891. ISSN 0735-7907. PMID 8597901.
- ^ Conze, D .; Weiss, L .; Regen, P. S .; и другие. (2001-12-15). «Аутокринное производство интерлейкина 6 вызывает множественную лекарственную устойчивость в клетках рака груди». Исследования рака. 61 (24): 8851–8858. ISSN 0008-5472. PMID 11751408.
- ^ а б c Ли, Су-Ён; Маклеод, Ховард Л. (01.01.2011). «Фармакогенетические тесты при химиотерапии рака: что врачи должны знать для клинического применения». Журнал патологии. 223 (1): 15–27. Дои:10.1002 / путь.2766. ISSN 1096-9896. PMID 20818641.
- ^ Чаудхури А.Р.… Нуссенцвейг А. Стабильность репликационной вилки обеспечивает химиорезистентность в клетках с дефицитом BRCA. Природа. 21 июля 2016 г. DOI: 10.1038 / nature18325.
- ^ Хоффманн, Катрин; Бекереджян, Раффи; Шмидт, Ян; и другие. (2008). «Влияние высокоаффинного пептида реверсина 121 на белки с множественной лекарственной устойчивостью при экспериментальном раке поджелудочной железы». Биология опухоли. 29 (6): 351–358. Дои:10.1159/000178142. PMID 19039261.
- ^ Ли, Ивэй; Ахмед, Факхара; Али, Шадан; и другие. (2005-08-01). «Инактивация ядерного фактора κB изофлавоном генистеином сои способствует усилению апоптоза, индуцированного химиотерапевтическими агентами в раковых клетках человека». Исследования рака. 65 (15): 6934–6942. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-4604. ISSN 0008-5472. PMID 16061678.
- ^ Лю, Сянжуй; Вилкен, Райнер; Joerger, Andreas C .; и другие. (2013-07-01). «Низкомолекулярная реактивация мутантного р53 в раковых клетках». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (12): 6034–6044. Дои:10.1093 / нар / gkt305. ISSN 0305-1048. ЧВК 3695503. PMID 23630318.
- ^ Xu, W .; Cai, B .; Chen, J.l .; и другие. (2008-07-01). «Антисмысловые олигодезоксинуклеотиды ATP7B повышают чувствительность к цисплатину линии клеток рака яичников человека SKOV3ipl». Международный журнал гинекологического рака. 18 (4): 718–722. Дои:10.1111 / j.1525-1438.2007.01085.x. ISSN 1525-1438. PMID 17944925.