Гидрогеназа - Hydrogenase

А гидрогеназа является фермент который катализирует обратимый окисление молекулярных водород (ЧАС2), как показано ниже:

ЧАС2 + Абык → 2H+ + Акрасный

 

 

 

 

(1)

2H+ + Dкрасный → H2 + Dбык

 

 

 

 

(2)

Поглощение водорода (1) сочетается с уменьшением акцепторы электронов Такие как кислород, нитрат, сульфат, углекислый газ (CO
2), и фумарат. С другой стороны, восстановление протона (2) связан с окислением доноров электронов, таких как ферредоксин (FNR), и служит для размещения избыточных электронов в клетках (важно в пируват ферментация). И низкомолекулярные соединения, и белки, такие как FNR, цитохром c3, и цитохром c6 могут действовать как физиологические доноры электронов или акцепторы гидрогеназ.[1]

Структурная классификация

Было подсчитано, что 99% всех организмов используют дигидроген, H2. Большинство этих видов - микробы, и их способность использовать H2 как метаболит возникает в результате экспрессии H2 металлоферменты известные как гидрогеназы.[2] Гидрогеназы подразделяются на три различных типа в зависимости от содержания металла в активном центре: гидрогеназа железо-железо, гидрогеназа никель-железо и гидрогеназа железа.

Структуры активных центров трех типов ферментов гидрогеназы.

Все гидрогеназы катализируют обратимый H2 поглощение, но в то время как [FeFe] и [NiFe] гидрогеназы являются истинными окислительно-восстановительными катализаторами, приводя в движение H2 окисление и протон (H+) редукция (уравнение 3), [Fe] гидрогеназы катализируют обратимое гетеролитическое расщепление H2 показано реакцией (4).

ЧАС2 ⇌ 2 часа+ + 2 е−

 

 

 

 

(3)

ЧАС2 ⇌ H+ + H−

 

 

 

 

(4)

До 2004 г. считалось, что гидрогеназа только [Fe] не содержит металлов. Затем Тауер и другие. показали, что безметалловые гидрогеназы действительно содержат атом железа в своем активном центре. В результате те ферменты, которые ранее классифицировались как «не содержащие металлов», теперь называются только [Fe] -гидрогеназами. Этот белок содержит только одноядерный активный центр Fe и не содержит железо-серных кластеров, в отличие от [FeFe] гидрогеназ. [NiFe] и [FeFe] гидрогеназы имеют некоторые общие черты в своих структурах: каждый фермент имеет активный центр и несколько кластеров Fe-S, которые скрыты в белке. Активный центр, который считается местом, где происходит катализ, также является металлокластером, и каждый металл координируется монооксид углерода (CO) и цианид (CN−) лиганды.[3]

[NiFe] гидрогеназа

Кристаллическая структура [NiFe] гидрогеназы

Гидрогеназы [NiFe] представляют собой гетеродимерные белки, состоящие из малых (S) и больших (L) субъединиц. Малая субъединица содержит три железо-серные кластеры в то время как большая субъединица содержит активный центр, никель-железный центр, который связан с растворителем молекулярным туннелем.[4][5] В некоторых [NiFe] гидрогеназах один из Ni-связанных остатков цистеина заменен на селеноцистеин. Однако на основании сходства последовательностей гидрогеназы [NiFe] и [NiFeSe] следует рассматривать как единое суперсемейство. На сегодняшний день обнаружены периплазматические, цитоплазматические и цитоплазматические мембраносвязанные гидрогеназы. Установлено, что гидрогеназы [NiFe] при выделении катализируют как H2 эволюция и поглощение с помощью низкопотенциальных мультигемных цитохромов, таких как цитохром c3 действуют как доноры или акцепторы электронов, в зависимости от степени окисления.[4] Однако в целом гидрогеназы [NiFe] более активны в окислении H2. Широкий спектр H2 сродство также наблюдалось в H2-окисляющие гидрогеназы.[6]

Как известно, гидрогеназы [FeFe] гидрогеназы обычно дезактивируются молекулярным кислородом (O2). Гидрогеназа из Ralstonia eutropha, и несколько других так называемых Knallgas-бактерий оказались устойчивыми к кислороду.[4][7] Растворимая [NiFe] гидрогеназа из Ralstonia eutropha H16 удобно производить на гетеротрофный ростовые среды.[8][9] Это открытие увеличило надежду на то, что гидрогеназы можно использовать в фотосинтетическом производстве молекулярного водорода путем расщепления воды.

[FeFe] гидрогеназа

Кристаллическая структура [FeFe] гидрогеназы

Гидрогеназы, содержащие ди-железный центр с мостиковым дитиолятный кофактор называются [FeFe] гидрогеназами.[10] Различают три семейства гидрогеназ [FeFe]:

  • цитоплазматические растворимые мономерные гидрогеназы, обнаруженные у строгих анаэробов, таких как Clostridium pasteurianum и Megasphaera elsdenii. Они катализируют как H2 эволюция и внедрение.
  • периплазматические, гетеродимерные гидрогеназы из Десульфовибрио spp., которые можно очистить аэробно.
  • растворимые мономерные гидрогеназы, обнаруженные в хлоропластах зеленых водорослей Scenedesmus obliquus, катализирует H2 эволюция. [Fe2S2] ферредоксин действует как естественный донор электронов, связывающий фермент с фотосинтетическим электронная транспортная цепь.

В отличие от [NiFe] гидрогеназ, [FeFe] гидрогеназы обычно более активны в производстве молекулярного водорода. Частота оборота (TOF) порядка 10 000 с−1 описаны в литературе для [FeFe] гидрогеназ из Clostridium pasteurianum.[11] Это привело к интенсивным исследованиям, направленным на использование [FeFe] гидрогеназы для устойчивого производства H.2.[12]

Активный центр диироногидрогеназы известен как H-кластер. H-кластер состоит из структуры [4Fe4S] кубановой формы, связанной с низковалентным сопутствующим железом тиолом, производным от цистеина. Кофактор дижелеза включает два атома железа, соединенных мостиковым азадитиолатным лигандом (-SCH2-NH-CH2S-, adt) атомы железа координированы карбонильными и цианидными лигандами.[13]

[FeFe] -гидрогеназы можно разделить на четыре отдельных филогенетический группы A − D.[14] Группа А состоит из прототипов и раздваивающийся [FeFe] -гидрогеназы. В природе прототипные [FeFe] -гидрогеназы выполняют водород оборот с помощью ферредоксин в качестве редокс-партнера, в то время как бифуркационные типы выполняют ту же реакцию, используя как ферредоксин, так и НАД (H) как донор или акцептор электронов.[15] В целях экономии энергии анаэробные бактерии используют бифуркация электронов куда экзергонический и эндергонический окислительно-восстановительные реакции объединены, чтобы обойти термодинамические барьеры. Группа A включает наиболее хорошо охарактеризованные и наиболее каталитически активные ферменты, такие как [FeFe] -гидрогеназа из Chlamydomonas reinhardtii (CrHydA1),[16] Desulfovibrio desulfuricans (ДдHydAB или ДдЧАС),[17] и Clostridium pasteurianum и Clostridium acetobutylicum (CpHydA1 и CaHydA1, обозначаемый как Cpя и CaЯ).[18] Репрезентативные образцы группы B еще не охарактеризованы, но она филогенетически отличается, даже если имеет сходную аминокислоту. мотивы вокруг H-кластера в виде [FeFe] -гидрогеназ группы A. Группа C была классифицирована как «сенсорная» на основании наличия Домен Per-Arnt-Sim.[19][20] Один пример [FeFe] -гидрогеназы группы C получен из Thermotoga maritima (ТмHydS), который демонстрирует лишь скромные каталитические скорости по сравнению с ферментами группы A и очевидную высокую чувствительность к водороду (H2).[21] Тесно родственный подкласс из группы D имеет аналогичное расположение на бактериальном гене и разделяет структуру домена, аналогичную подклассу из группы E, но в нем отсутствует домен PAS.[14][19]

[Fe] -только гидрогеназа

Кристаллическая структура [Fe] гидрогеназы

5,10-метенилтетрагидрометаноптерин гидрогеназа (EC 1.12.98.2 ) нашел в метаногенный Археи не содержит ни никелевых, ни железо-серных кластеров, но содержит железосодержащий кофактор, который недавно был охарактеризован методом рентгеновской дифракции.[22]

В отличие от двух других типов [Fe] -гидрогеназы обнаруживаются только у некоторых гидрогенотрофных метаногенных архей. Они также обладают принципиально другим ферментативным механизмом с точки зрения окислительно-восстановительных партнеров и того, как электроны доставляются в активный центр. В гидрогеназах [NiFe] и [FeFe] электроны проходят через ряд металлоорганических кластеров, составляющих большое расстояние; структуры активных сайтов остаются неизменными в течение всего процесса. Однако в гидрогеназах, содержащих только [Fe], электроны доставляются прямо к активному центру на короткое расстояние. Метенил-H4MPT+, кофактор, непосредственно принимает гидрид из H2 в процессе. [Fe] -гидрогеназа также известна как H2-образование метилентетрагидрометаноптерин (метилен-H4MPT) дегидрогеназа, поскольку его функция - обратимое восстановление метенил-H4MPT+ к метилен-H4MPT.[23] Гидрирование метенил-H4MPT + происходит вместо H2 окисление / производство, которое имеет место для двух других типов гидрогеназ. Хотя точный механизм катализа все еще изучается, недавние открытия предполагают, что молекулярный водород сначала гетеролитически расщепляется Fe (II) с последующим переносом гидрида на карбокатион акцептора.[24]

Механизм

Молекулярный механизм, с помощью которого протоны превращаются в молекулы водорода в гидрогеназах, все еще широко изучается. Один популярный подход использует мутагенез для выяснения роли аминокислоты и / или лиганды на различных стадиях катализа, таких как внутримолекулярный транспорт субстратов. Например, Корниш и др. провели исследования мутагенеза и выяснили, что четыре аминокислоты, расположенные вдоль предполагаемого канала, соединяющего активный центр и поверхность белка, имеют решающее значение для ферментативной функции [FeFe] гидрогеназы из Clostridium pasteurianum (CpI).[25] С другой стороны, можно также положиться на вычислительный анализ и моделирование. Нильссон Лилль и Зигбан недавно применили этот подход при исследовании механизма, с помощью которого [NiFe] гидрогеназы катализируют H2 расщепление.[26] Эти два подхода дополняют друг друга и могут принести пользу друг другу. Фактически, Сао и Холл объединили оба подхода при разработке модели, описывающей, как молекулы водорода окисляются или образуются в активном центре [FeFe] гидрогеназ.[27] Хотя для полного понимания механизма требуются дополнительные исследования и экспериментальные данные, эти результаты позволили ученым применить полученные знания, например, при создании искусственных катализаторов, имитирующих активные центры гидрогеназ.[28]

Биологическая функция

Предполагая, что атмосфера Земли изначально была богата водородом, ученые выдвигают гипотезу, что гидрогеназы эволюционировали для выработки энергии из / в виде молекулярного водорода.2. Соответственно, гидрогеназы могут либо помогать микроорганизмам размножаться в таких условиях, либо создавать экосистемы, наделенные H2.[29] Сообщества микробов, управляемые молекулярным водородом, на самом деле были обнаружены в глубоководных районах, где другие источники энергии из фотосинтез недоступны. Исходя из этого, считается, что основная роль гидрогеназ заключается в выработке энергии, и этого может быть достаточно для поддержания экосистемы.

Недавние исследования выявили другие биологические функции гидрогеназ. Начнем с того, что двунаправленные гидрогеназы могут также действовать как «клапаны» для контроля избыточных восстановительных эквивалентов, особенно у фотосинтезирующих микроорганизмов. Такая роль заставляет гидрогеназы играть жизненно важную роль в анаэробный метаболизм.[30][31] Более того, гидрогеназы также могут участвовать в связанном с мембраной сохранении энергии за счет генерации трансмембранной протонодвижущей силы.[15]Есть вероятность, что гидрогеназы были ответственны за биоремедиация хлорированных соединений. Гидрогеназы со знанием H2 поглощение может помочь восстановить загрязненные тяжелые металлы в отравленных формах. Эти поглощающие гидрогеназы были недавно обнаружены у патогенных бактерий и паразитов и, как полагают, участвуют в их вирулентности.[15]

Приложения

Впервые гидрогеназы были обнаружены в 1930-х годах.[32] и с тех пор они привлекли интерес многих исследователей, в том числе химики-неорганики кто синтезировал множество имитаторы гидрогеназы. Растворимая [NiFe] гидрогеназа из Ralstonia eutropha H16 - многообещающий кандидат в фермент H2применение биотоплива на основе H2 окисление и относительно устойчив к кислороду. Может производиться на гетеротрофный ростовые среды[8] и очищен через анионный обмен и эксклюзионная хроматография матрицы.[9] Понимание каталитического механизма гидрогеназы может помочь ученым разработать чистые источники биологической энергии, такие как водоросли, производящие водород.[33]

Биологическое производство водорода

Различные системы способны расщеплять воду на O2 и H+ от падающего солнечного света. Аналогичным образом, многочисленные катализаторы, химические или биологические, могут снижать выработку H+ в H2. Для протекания реакции восстановления для разных катализаторов требуется неравное перенапряжение. Гидрогеназы привлекательны тем, что требуют относительно низкого перенапряжение. Фактически, его каталитическая активность более эффективна, чем у платины, которая является наиболее известным катализатором H2 реакция эволюции.[34] Среди трех различных типов гидрогеназ, гидрогеназы [FeFe] считаются сильным кандидатом на роль неотъемлемой части солнечной H2 производственной системы, поскольку они предлагают дополнительное преимущество высокой TOF (более 9000 с−1)[6].

Низкое перенапряжение и высокая каталитическая активность [FeFe] гидрогеназ сопровождаются высоким содержанием O2 чувствительность. Их надо спроектировать O2-устойчив к использованию в солнечной энергии2 производство с O2 является побочным продуктом реакции расщепления воды. Предыдущие исследовательские усилия различных групп по всему миру были сосредоточены на понимании механизмов, участвующих в O2-инактивация гидрогеназ.[5][35] Например, Stripp et al. опирался на электрохимию белковой пленки и обнаружил, что O2 сначала превращается в реакционноспособные частицы в активном центре [FeFe] гидрогеназ, а затем повреждает его домен [4Fe-4S].[36] Cohen et al. исследовали, как кислород может достичь активного центра, который находится внутри белкового тела, с помощью метода моделирования молекулярной динамики; их результаты показывают, что O2 распространяется в основном по двум путям, которые образуются за счет увеличения полостей и взаимодействия между ними во время динамического движения.[37] Эти работы в сочетании с другими сообщениями предполагают, что инактивация регулируется двумя явлениями: распространение из O2 к активному сайту и деструктивная модификация активного сайта.

Несмотря на эти результаты, исследования по разработке толерантности к кислороду при гидрогеназах еще продолжаются. Хотя исследователи обнаружили устойчивые к кислороду [NiFe] гидрогеназы, они эффективны только в поглощении водорода, но не в его производстве.[21]. Недавний успех Bingham et al. В разработке [FeFe] гидрогеназы из Clostridium pasteurianum также была ограничена сохраняющейся активностью (во время воздействия кислорода) для H2 расход, только.[38]

Биотопливные элементы на основе гидрогеназы

Типичный ферментативные биотопливные клетки предполагают использование ферментов в качестве электрокатализаторы либо на катоде и на аноде, либо на одном электроде. На основе гидрогеназы биотопливо клетки, ферменты гидрогеназы присутствуют на аноде для H2 окисление.[9][4][39]

Принцип

Двунаправленный или обратимая реакция Катализируемая гидрогеназой, позволяет улавливать и хранить возобновляемую энергию в качестве топлива с использованием по требованию. Это можно продемонстрировать с помощью химического хранения электроэнергии, полученной из возобновляемых источников (например, солнца, ветра, гидротермальный ) пепел2 в периоды низкого энергопотребления. Когда требуется энергия, H2 может окисляться с образованием электричества.[39]

Преимущества

Это одно из решений проблемы разработки технологий сбора и хранения возобновляемый энергия как топливо с использованием по запросу. Производство электроэнергии из H2 сопоставима с аналогичной функциональностью Платина катализаторы за вычетом отравления катализатора и, следовательно, очень эффективны. В случае H2/ O2 топливные элементы, где продуктом является вода, не производятся парниковые газы.[39]

Биохимическая классификация

EC 1.12.1.2

водороддегидрогеназа (водород: НАД+ оксидоредуктаза)

ЧАС2 + НАД+ ⇌ H+ + НАДН
EC 1.12.1.3

водороддегидрогеназа (НАДФ) (водород: НАДФН+ оксидоредуктаза)

ЧАС2 + НАДФ+ ⇌ H+ + НАДФН
EC 1.12.2.1

цитохромc3 гидрогеназа (водород: феррицитохром-c3 оксидоредуктаза)

2H2 + феррицитохром c3 ⇌ 4H+ + ферроцитохром c3
EC 1.12.5.1

водород: хинон оксидоредуктаза

ЧАС2 + менахинон ⇌ менахинол
EC 1.12.7.2

ферредоксин гидрогеназа (водород: ферредоксин оксидоредуктаза)

ЧАС2 + окисленный ферредоксин ⇌ 2H+ + восстановленный ферредоксин
EC 1.12.98.1

коэнзим F420 гидрогеназа (водород: кофермент F420 оксидоредуктаза)

ЧАС2 + кофермент F420 ⇌ восстановленный кофермент F420
EC 1.12.99.6

гидрогеназа (акцептор) (водород: акцептор оксидоредуктаза)

ЧАС2 + A ⇌ AH2
EC 1.12.98.2

5,10-метенилтетрагидрометаноптерин гидрогеназа (водород: 5,10-метенилтетрагидрометаноптерин оксидоредуктаза)

ЧАС2 + 5,10-метенилтетрагидрометаноптерин ⇌ H+ + 5,10-метилентетрагидрометаноптерин
EC 1.12.98.3

Methanosarcina-феназин-гидрогеназа [водород: 2- (2,3-дигидропентапренилокси) феназин-оксидоредуктаза]

ЧАС2 + 2- (2,3-дигидропентапренилокси) феназин ⇌ 2-дигидропентапренилоксифеназин

Рекомендации

  1. ^ Vignais, P.M .; Billoud, B .; Мейер, Дж. (2001). «Классификация и филогения гидрогеназ». FEMS Microbiol. Rev. 25 (4): 455–501. Дои:10.1111 / j.1574-6976.2001.tb00587.x. PMID  11524134.
  2. ^ Любиц, Вольфганг; Огата, Хидеаки; Рюдигер, Олаф; Рейджерс, Эдвард (2014). «Гидрогеназы». Химические обзоры. 114 (8): 4081–148. Дои:10.1021 / cr4005814. PMID  24655035.
  3. ^ Fontecilla-Camps, J.C .; Volbeda, A .; Cavazza, C .; Николет Ю. (2007). «Структура / функциональные отношения [NiFe] - и [FeFe] -гидрогеназ». Chem Rev. 107 (10): 4273–4303. Дои:10.1021 / cr050195z. PMID  17850165.
  4. ^ а б c d Югдер, Бат-Эрдене; Уэлч, Джеффри; Агей-Зинсу, Кондо-Франсуа; Маркиз, Кристофер П. (2013-05-14). «Основы и электрохимические применения [Ni – Fe] -поглощающих гидрогеназ». RSC Advances. 3 (22): 8142. Дои:10.1039 / c3ra22668a. ISSN  2046-2069.
  5. ^ а б Liebgott, P.P .; Leroux, F .; Бурлат, Б .; Дементин, С .; Baffert, C .; Lautier, T .; Fourmond, V .; Ceccaldi, P .; Cavazza, C .; Meynial-Salles, I .; Soucaille, P .; Fontecilla-Camps, J.C .; Guigliarelli, B .; Bertrand, P .; Rousset, M .; Леже, К. (2010). «Связь диффузии по туннелю подложки и чувствительности к кислороду в гидрогеназе». Nat. Chem. Биол. 6 (1): 63–70. Дои:10.1038 / nchembio.276. PMID  19966788.
  6. ^ Гриннинг К., Берни М., Хардс К., Кук Г.М., Конрад Р. (2014). "Актинобактерии почвы поглощают атмосферный H2 с использованием двух мембран-ассоциированных кислородзависимых гидрогеназ ». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 111 (11): 4257–61. Bibcode:2014ПНАС..111.4257Г. Дои:10.1073 / pnas.1320586111. ЧВК  3964045. PMID  24591586.
  7. ^ Burgdorf, T .; Buhrke, T .; van der Linden, E .; Jones, A .; Albracht, S .; Фридрих, Б. (2005). "[NiFe] -гидрогеназы Ralstonia eutropha H16: Модульные ферменты для кислородно-толерантного биологического окисления водорода ». J. Mol. Microbiol. Биотехнология. 10 (2–4): 181–196. Дои:10.1159/000091564. PMID  16645314.
  8. ^ а б Югдер, Бат-Эрдене; Чен, Чжилян; Пинг, Даррен Тан Тек; Лебхар, Элен; Уэлч, Джеффри; Маркиз, Кристофер П. (2015-03-25). «Анализ изменений растворимой гидрогеназы и глобальной экспрессии генов в Cupriavidus necator (Ralstonia eutropha) H16, выращенном в гетеротрофной диауксической периодической культуре». Фабрики микробных клеток. 14 (1): 42. Дои:10.1186 / s12934-015-0226-4. ISSN  1475-2859. ЧВК  4377017. PMID  25880663.
  9. ^ а б c Югдер, Бат-Эрдене; Лебхар, Элен; Агей-Зинсу, Кондо-Франсуа; Маркиз, Кристофер П. (01.01.2016). «Производство и очистка растворимой гидрогеназы из Ralstonia eutropha H16 для потенциальных применений водородных топливных элементов». МетодыX. 3: 242–250. Дои:10.1016 / j.mex.2016.03.005. ЧВК  4816682. PMID  27077052.
  10. ^ Berggren, G .; Адамска, А .; Lambertz, C .; Simmons, T. R .; Esselborn, J .; Атта, А .; Gambarelli, S .; Mouesca, J.-M .; Reijerse, E .; Lubitz, W .; Happe, T .; Artero, V .; Фонтекаве, М. (2013). «Биомиметическая сборка и активация [FeFe] -гидрогеназ». Природа. 499 (7456): 66–69. Bibcode:2013Натура 499 ... 66Б. Дои:10.1038 / природа12239. ЧВК  3793303. PMID  23803769.
  11. ^ Мэдден К., Вон, доктор медицины, Диес-Перес И., Браун К.А., Кинг П.В., Гаст Д., Мур А.Л., Мур Т.А. (январь 2012 г.). «Каталитический оборот [FeFe] -гидрогеназы на основе визуализации одной молекулы». Журнал Американского химического общества. 134 (3): 1577–82. Дои:10.1021 / ja207461t. PMID  21916466.
  12. ^ Смит П.Р., Бингем А.С., Шварц-младший (2012). «Производство водорода из НАДФН с использованием [FeFe] гидрогеназы». Международный журнал водородной энергетики. 37 (3): 2977–2983. Дои:10.1016 / j.ijhydene.2011.03.172.
  13. ^ Немет, Бригитта; Эсмиё, Шарлен; Редман, Холли Дж .; Берггрен, Густав (2019). «Мониторинг сборки H-кластера с использованием полусинтетического белка HydF». Dalton Transactions. 48 (18): 5978–5986. Дои:10.1039 / C8DT04294B. ISSN  1477-9226. PMID  30632592.
  14. ^ а б Земля, Хенрик; Зенгер, Мориц; Берггрен, Густав; Стрипп, Свен Т. (28 мая 2020 г.). «Текущее состояние исследований [FeFe] -гидрогеназы: биоразнообразие и спектроскопические исследования». Катализ ACS. 10 (13): 7069–7086. Дои:10.1021 / acscatal.0c01614. ISSN  2155-5435.
  15. ^ Шухманн, Кай; Чоудхури, Ниланджан Пал; Мюллер, Фолькер (2018-12-04). «Комплексные мультимерные [FeFe] гидрогеназы: биохимия, физиология и новые возможности водородной экономики». Границы микробиологии. 9. Дои:10.3389 / fmicb.2018.02911. ISSN  1664-302X.
  16. ^ HAPPE, Томас; НАБЕР, Дж. Дирк (июнь 1993 г.). «Выделение, характеристика и N-концевая аминокислотная последовательность гидрогеназы зеленой водоросли Chlamydomonas reinhardtii». Европейский журнал биохимии. 214 (2): 475–481. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb17944.x. ISSN  0014-2956.
  17. ^ Глик, Бернард Р .; Мартин, Уильям Дж .; Мартин, Стэнли М. (1980-10-01). «Очистка и свойства периплазматической гидрогеназы из Desulfovibrio desulfuricans». Канадский журнал микробиологии. 26 (10): 1214–1223. Дои:10,1139 / м80-203. ISSN  0008-4166.
  18. ^ Накос, Джордж; Мортенсон, Леонард (март 1971). «Очистка и свойства гидрогеназы, белка серы железа, из Clostridium pasteurianum W5». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Энзимология. 227 (3): 576–583. Дои:10.1016/0005-2744(71)90008-8. ISSN  0005-2744.
  19. ^ а б Калушинская, Магдалена; Хаппе, Томас; Джорис, Бернард; Уилмотт, Анник (01.06.2010). «Удивительное разнообразие клостридиальных гидрогеназ: сравнительная геномная перспектива». Микробиология. 156 (6): 1575–1588. Дои:10.1099 / микрофон.0.032771-0. ISSN  1350-0872.
  20. ^ Гриннинг, Крис; Бисвас, Амбариш; Карере, Карло Р.; Джексон, Колин Дж; Тейлор, Мэтью С; Стотт, Мэтью Б; Кук, Грегори М; Моралес, Серхио Э. (25 сентября 2015 г.). «Геномные и метагеномные исследования распределения гидрогеназы показывают, что H2 является широко используемым источником энергии для роста и выживания микробов». Журнал ISME. 10 (3): 761–777. Дои:10.1038 / ismej.2015.153. ISSN  1751-7362.
  21. ^ Чонгдар, Нипа; Birrell, James A .; Павляк, Кшиштоф; Соммер, Констанце; Reijerse, Эдвард Дж .; Рюдигер, Олаф; Любиц, Вольфганг; Огата, Хидеаки (9 января 2018). «Уникальные спектроскопические свойства H-кластера в предполагаемой сенсорной [FeFe] гидрогеназе». Журнал Американского химического общества. 140 (3): 1057–1068. Дои:10.1021 / jacs.7b11287. ISSN  0002-7863.
  22. ^ Шима С., Пилак О., Фогт С., Шик М., Стагни М. С., Мейер-Клауке В., Варкентин Е., Тауэр Р. К., Эрмлер Ю. (июль 2008 г.). «Кристаллическая структура [Fe] -гидрогеназы показывает геометрию активного центра». Наука. 321 (5888): 572–5. Bibcode:2008Sci ... 321..572S. Дои:10.1126 / science.1158978. PMID  18653896.
  23. ^ Salomone-Stagnia, M .; Stellatob, F .; Whaleyc, C.M .; Vogtd, S .; Moranteb, S .; Shimad, S .; Rauchfuss, T.B .; Meyer-Klaucke, W .; модельные системы: исследование спектроскопии поглощения рентгеновских лучей вблизи края (2010). "Железная структура [Fe] -гидрогеназы". Dalton Transactions. 39 (12): 3057–3064. Дои:10.1039 / b922557a. ЧВК  3465567. PMID  20221540.
  24. ^ Hiromoto, T .; Warkentin, E .; Moll, J .; Ermler, U .; Шима, С. (2009). «Круговой дихроизм железо-хромофор [Fe] -гидрогеназы: изменение конформации, необходимое для активации H2». Энгью. Chem. Int. Эд. 49 (51): 9917–9921. Дои:10.1002 / anie.201006255. PMID  21105038.
  25. ^ Корниш, AJ; Gärtner, K .; Ян, H .; Peters, J.W .; Хегг, Э. (2011). «Механизм переноса протона в [FeFe] -гидрогеназе из Clostridium Pasteurianum». J. Biol. Chem. 286 (44): 38341–38347. Дои:10.1074 / jbc.M111.254664. ЧВК  3207428. PMID  21900241.
  26. ^ Lill, S.O.N .; Зигбан, П.Е.М. (2009). «Автокаталитический механизм для NiFe-гидрогеназы: восстановление до Ni (I) с последующим окислительным добавлением». Биохимия. 48 (5): 1056–1066. Дои:10.1021 / bi801218n. PMID  19138102.
  27. ^ Cao, Z .; Холл, М. (2001). «Моделирование активных центров металлоферментов. 3. Функциональные расчеты плотности на моделях для [Fe] -гидрогеназы: структуры и частоты колебаний наблюдаемых окислительно-восстановительных форм и механизм реакции в активном центре Diiron». Варенье. Chem. Soc. 123 (16): 3734–3742. Дои:10.1021 / ja000116v. PMID  11457105.
  28. ^ Tard, C .; Лю, X .; Ибрагим, С.К .; Bruschi, M .; Gioia, L.D .; Davies, S.C .; Ян, X .; Wang, L.S .; Sawers, G .; Пикетт, C.J. (2005). «Синтез H-кластерного каркаса железо-только гидрогеназы». Природа. 433 (7026): 610–613. Bibcode:2005Натура.433..610Т. Дои:10.1038 / природа03298. PMID  15703741.
  29. ^ Vignais, P.M .; Биллу, Б. (2007). «Возникновение, классификация и биологическая функция гидрогеназ: обзор». Chem. Rev. 107 (10): 4206–4272. Дои:10.1021 / cr050196r. PMID  17927159.
  30. ^ Adams, M.W.W .; Штифель, Э. (1998). «Биологическое производство водорода: не так уж и элементарно». Наука. 282 (5395): 1842–1843. Дои:10.1126 / science.282.5395.1842. PMID  9874636.
  31. ^ Фрей, М. (2002). «Гидрогеназы: водород-активирующие ферменты». ChemBioChem. 3 (2–3): 153–160. Дои:10.1002 / 1439-7633 (20020301) 3: 2/3 <153 :: AID-CBIC153> 3.0.CO; 2-B. PMID  11921392.
  32. ^ Тауэр, Р. К., «Биохимия метаногенеза: дань уважения Марджори Стивенсон», Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
  33. ^ Флорин, Л .; Цокоглоу, А .; Хаппе, Т. (2001). "Новый тип гидрогеназы железа в зеленых водорослях. Scenedesmus obliquus связан с фотосинтетической транспортной цепочкой электронов ». J. Biol. Chem. 276 (9): 6125–6132. Дои:10.1074 / jbc.M008470200. PMID  11096090.
  34. ^ Hinnemann, B .; Моисей, П.Г .; Bonde, J .; Jørgensen, K.P .; Nielsen, J.H .; Horch, S .; Chorkendorff, I .; Нёрсков, Дж. (2005). «Биомиметическое выделение водорода: наночастицы MoS2 как катализатор выделения водорода». Варенье. Chem. Soc. 127 (15): 5308–5309. Дои:10.1021 / ja0504690. PMID  15826154.
  35. ^ Горис, Т .; Подождите, A.F .; Saggu, M .; Fritsch, J .; Heidary, N .; Stein, M .; Zebger, I .; Lendzian, F .; Armstrong, F.A .; Фридрих, Б .; Ленц, О. (2011). «Уникальный железо-серный кластер имеет решающее значение для устойчивости [NiFe] -гидрогеназы к кислороду». Nat. Chem. Биол. 7 (5): 310–318. Дои:10.1038 / nchembio.555. PMID  21390036.
  36. ^ Стрипп, S.T .; Goldet, G .; Brandmayr, C .; Sanganas, O .; Vincent, K.A .; Haumann, M .; Armstrong, F.A .; Хаппе, Т. (2009). «Как кислород атакует [FeFe] гидрогеназы фотосинтетических организмов». Proc. Natl. Акад. Наука. 106 (41): 17331–17336. Bibcode:2009PNAS..10617331S. Дои:10.1073 / pnas.0905343106. ЧВК  2765078. PMID  19805068.
  37. ^ Cohen, J .; Kim, K .; King, P .; Зайберт, М .; Шультен, К. (2005). «Поиск путей диффузии газа в белках: приложение к транспорту O2 и H2 в CpI [FeFe] -гидрогеназе и роль дефектов упаковки». Структура. 13 (9): 1321–1329. Дои:10.1016 / j.str.2005.05.013. PMID  16154089.
  38. ^ Bingham, A.S .; Smith, P.R .; Шварц, Дж. Р. (2012). «Эволюция [FeFe] гидрогеназы с пониженной чувствительностью к кислороду». Международный журнал водородной энергетики. 37 (3): 2965–2976. Дои:10.1016 / j.ijhydene.2011.02.048.
  39. ^ а б c Lubitz, W .; Ogata, H .; Rudiger, O .; Рейджерс, Э. (2014). «Гидрогеназы». Chem. Rev. 114 (8): 2081–4148. Дои:10.1021 / cr4005814. PMID  24655035.

внешняя ссылка

  • 2B0J - PDB Структура апофермента железо-серной бескластерной гидрогеназы из Methanothermococcus jannaschii
  • 1HFE - PDB структура [FeFe] -гидрогеназы из Desulfovibrio desulfuricans
  • 1C4A - Структура PDB [FeFe] -гидрогеназы из Clostridium pasteurianum
  • 1UBR - Структура PDB [NiFe] -гидрогеназы из Desulfovibrio vulgaris
  • 1CC1 - Структура PDB [NiFeSe] -гидрогеназы из Desulfomicrobium baculatum
  • Анимация - Механизм [NiFe] -гидрогеназы