Катепсин L2 - Cathepsin L2

"CTSV" перенаправляется сюда. Для автомобиля см. Кадиллак CTS-V.

CTSV
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1FH0, 3H6S, 3KFQ
Идентификаторы
Псевдонимы	CTSV, катепсин V, CATL2, CTSL2, CTSU
Внешние идентификаторы	OMIM: 603308 MGI: 88564 ГомолоГен: 76699 Генные карты: CTSV
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 9 (человек)[1] Группа 9q22.33 Начните 97,029,677 бп[1] Конец 97,039,643 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 13 (мышь)[2] Группа 13 B3 | 13 33,26 см Начните 64,359,337 бп[2] Конец 64,370,890 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • активность пептидазы цистеинового типа • связывание пептида • пептидазная активность • GO: 0001948 связывание с белками • аминопептидазная активность • гидролазная активность • активность эндопептидазы серинового типа • активность эндопептидазы цистеинового типа • активность карбоксипептидазы цистеинового типа • связывание гистонов • связывание кининогена • GO: 0032403 связывание макромолекулярного комплекса Сотовый компонент • цитоплазма • перикарион • апикальная часть клетки • секреторная гранула • внеклеточная область • микроворсинки • вакуоль • просвет лизосомы • проекция нейрона • лизосома • внешняя сторона плазматической мембраны • внеклеточный • ядро клетки • ядрышко • цитоплазматический пузырек Биологический процесс • развитие мужских гонад • реакция на органическое циклическое соединение • процессинг антигена и презентация экзогенного пептидного антигена через MHC класса II • клеточный ответ на голодание • разборка внеклеточного матрикса • ответ на глюкокортикоиды • ответ на глюкозу • Дифференцировка клеток Сертоли • ответ на гонадотропин • протеолиз • сотовая связь • децидуализация • сперматогенез • старение многоклеточного организма • протеолиз, участвующий в катаболическом процессе клеточного белка • развитие нервов • гибель аутофагических клеток • ответ на одорант • регуляция дифференцировки кератиноцитов • отрицательная регуляция пролиферации кератиноцитов • переработка белка • автопроцессинг белка • морфогенез волосяного фолликула • регуляция реорганизации актинового цитоскелета Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	1515	13039
Ансамбль	ENSG00000136943	ENSMUSG00000021477
UniProt	O60911	P06797
RefSeq (мРНК)	NM_001333 NM_001201575	NM_009984
RefSeq (белок)	NP_001188504 NP_001324	NP_034114
Расположение (UCSC)	Chr 9: 97.03 - 97.04 Мб	Chr 13: 64.36 - 64.37 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Катепсин L2, также известный как катепсин V и закодирован CTSV ген, это человек ген.^[5]

Белок, кодируемый этим геном, входит в состав пептидаза Семья C1, представляет собой лизосомальную цистеиновую протеиназу, которая может играть важную роль в роговица физиология. Этот ген экспрессируется в колоректальном и карциномы груди но не в норме двоеточие, молочной железе или перитуморальных тканях, что предполагает возможную роль этого гена в опухоль процессы.

Клиническое значение

Катепсин L2 может играть роль в патогенезе кератоконус.^[6]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000136943 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021477 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. "Энтрез Ген: CTSL2 катепсин L2".
6. Кенни М.С., Чва М., Атилано С.Р., Тран А., Карбалло М., Сагизаде М., Василиу В., Адачи В., Браун Д.Д. (2005). «Повышенные уровни каталазы и катепсина V / L2, но снижение TIMP-1 в роговице с кератоконусом: свидетельство того, что окислительный стресс играет роль в этом заболевании». Вкладывать деньги. Офтальмол. Vis. Наука. 46 (3): 823–832. Дои:10.1167 / iovs.04-0549. PMID  15728537.

внешняя ссылка

• В МЕРОПЫ онлайн-база данных пептидаз и их ингибиторов: C01.009

дальнейшее чтение

• Сантамария I, Веласко Дж., Касорла М. и др. (1998). «Катепсин L2, новая цистеиновая протеиназа человека, продуцируемая карциномами молочной железы и колоректального рака». Рак Res. 58 (8): 1624–30. PMID  9563472.
• Адачи В., Кавамото С., Оно И. и др. (1998). «Выделение и характеристика человеческого катепсина V: основной протеиназы в эпителии роговицы». Вкладывать деньги. Офтальмол. Vis. Наука. 39 (10): 1789–96. PMID  9727401.
• Бремме Д., Ли З., Барнс М., Мехлер Э. (1999). «Функциональная экспрессия человеческого катепсина V, распределение в тканях, электростатический поверхностный потенциал, ферментативная характеристика и хромосомная локализация». Биохимия. 38 (8): 2377–85. Дои:10.1021 / bi982175f. PMID  10029531.
• Ито Р., Кавамото С., Адачи В. и др. (1999). «Геномная организация и хромосомная локализация гена катепсина L2 человека». ДНК Res. 6 (2): 137–40. Дои:10.1093 / dnares / 6.2.137. PMID  10382972.
• Сомоза Дж. Р., Чжан Х., Боуман К. К. и др. (2000). «Кристаллическая структура катепсина В. человека». Биохимия. 39 (41): 12543–51. Дои:10.1021 / bi000951p. PMID  11027133.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК  139241. PMID  12477932.
• Бернар Д., Мехул Б., Томас-Коллиньон А. и др. (2003). «Анализ белков с казеинолитической активностью в экстракте рогового слоя человека выявил еще не идентифицированную цистеиновую протеазу и идентифицировал так называемую« тиоловую протеазу рогового слоя »как катепсин l2». J. Invest. Дерматол. 120 (4): 592–600. Дои:10.1046 / j.1523-1747.2003.12086.x. PMID  12648222.
• Толоса Э., Ли В., Ясуда Ю. и др. (2003). «Катепсин V участвует в деградации инвариантной цепи в тимусе человека и сверхэкспрессируется при миастении». J. Clin. Вкладывать деньги. 112 (4): 517–26. Дои:10.1172 / JCI18028. ЧВК  171390. PMID  12925692.
• Кларк Х.Ф., Герни А.Л., Абая Э. и др. (2003). «Инициатива по открытию секретируемого белка (SPDI), широкомасштабная попытка идентифицировать новые секретируемые и трансмембранные белки человека: биоинформатическая оценка». Genome Res. 13 (10): 2265–70. Дои:10.1101 / гр.1293003. ЧВК  403697. PMID  12975309.
• Хамфрей С.Дж., Оливер К., Хант А.Р. и др. (2004). «Последовательность ДНК и анализ хромосомы 9 человека». Природа. 429 (6990): 369–74. Дои:10.1038 / природа02465. ЧВК  2734081. PMID  15164053.
• Ясуда Й., Ли З., Гринбаум Д. и др. (2004). «Катепсин V, новое и мощное эластолитическое действие, выраженное в активированных макрофагах». J. Biol. Chem. 279 (35): 36761–70. Дои:10.1074 / jbc.M403986200. PMID  15192101.
• Герхард Д.С., Вагнер Л., Фейнгольд Е.А. и др. (2004). «Статус, качество и расширение проекта NIH полноразмерной кДНК: Коллекция генов млекопитающих (MGC)». Genome Res. 14 (10B): 2121–7. Дои:10.1101 / гр.2596504. ЧВК  528928. PMID  15489334.
• Hagemann S, Günther T., Dennemärker J, et al. (2005). «Цистеиновая протеаза катепсина V человека может компенсировать мышиный катепсин L в эпидермисе и волосяных фолликулах мышей». Евро. J. Cell Biol. 83 (11–12): 775–80. Дои:10.1078/0171-9335-00404. PMID  15679121.
• Cheng T., Hitomi K, van Vlijmen-Willems IM, et al. (2006). «Цистатин M / E является высокоаффинным ингибитором катепсина V и катепсина L за счет реактивного сайта, который отличается от сайта связывания легумаина. Новый ключ к разгадке роли цистатина M / E в ороговении эпидермиса». J. Biol. Chem. 281 (23): 15893–9. Дои:10.1074 / jbc.M600694200. PMID  16565075.
• Бэрден Р. Э., Снодди П., Джеффрис Калифорния и др. (2007). «Ингибирование L-подобных протеаз катепсина пропептидом катепсина V». Биол. Chem. 388 (5): 541–5. Дои:10.1515 / BC.2007.053. PMID  17516850. S2CID  6680659.
• Викен М.К., Соллид HD, Джонер Г. и др. (2007). «Полиморфизмы гена катепсина L2 (CTSL2) показывают связь с диабетом 1 типа и ранней миастенией». Гм. Иммунол. 68 (9): 748–55. Дои:10.1016 / j.humimm.2007.05.009. PMID  17869649.