ДНК-связывающий белок из голодных клеток - DNA-binding protein from starved cells

Dps (ДНК-связывающие белки из голодных клеток)
DPS 1qgh.png
Структура белка DPS (PDB: 1QGH​).[1]
Идентификаторы
СимволДПС
ИнтерПроIPR002177
CDDcd01043

ДНК-связывающие белки из голодных клеток (ДПС) бактериальный белки, принадлежащие к ферритин суперсемейства и характеризуются сильным сходством, но также и отличительными различиями в отношении «канонических» ферритины.

Белки DPS являются частью сложной системы защиты бактерий, которая защищает ДНК против окислительное повреждение и широко распространены в бактериальном царстве.

Описание

DPS представляют собой высокосимметричные додекамерные белки с массой 20 кДа, характеризующиеся оболочкой с тетраэдрической симметрией 2: 3, собранной из идентичных субъединиц с внешним диаметром ~ 9 нм и центральной полостью диаметром ~ 4,5 нм.[2][3][4] Белки Dps относятся к ферритин надсемейство и ДНК защита обеспечивается с помощью двойной механизм:

Первый был обнаружен в кишечная палочка Dps в 1992 году [5] и дал имя белок семья; во время стационарной фазы Dps связывает хромосома неспецифично, образуя высокоупорядоченный и стабильный dps-ДНК сокристалл, внутри которого хромосомный ДНК уплотнен и защищен от разного рода повреждений.[6] Богатый лизином N-конец необходим для самоагрегации, а также для Dps-управляемой Конденсация ДНК.[7]

Второй способ защиты обусловлен способностью белков Dps связывать и окислять Fe (II) в характерной, высококонсервативной межсубъединице. ферроксидаза центр.[8][9]

Центры биядерной ферроксидазы расположены на границах раздела между субъединицами, связанными осями симметрии 2-го порядка.[10] Fe (II) изолируется и хранится в форме минерала оксигидроксида Fe (III), который может высвобождаться после восстановления. В сердечнике из минерального железа может осаждаться до 500 Fe (III). Одна перекись водорода окисляет два Fe2+ ионов, что предотвращает образование гидроксильных радикалов Реакция Фентона (реакция I):

2 Fe2+ + H2О2 + 2 часа+ = 2 Fe3+ + 2 часа2О

Dps также защищает клетку от УФ и гамма-луч облучение, токсичность железа и меди, термическое напряжение и кислотные и щелочные удары.[1] Также проявляет слабую активность каталазы.

Конденсация ДНК

Додекамеры DPS могут конденсировать ДНК in vitro через механизм совместной привязки. Удаление частей N-конца[7] или мутация ключевых остатков лизина на N-конце[11] может ухудшить или устранить активность конденсации Dps. Исследования одиночных молекул показали, что комплексы Dps-ДНК могут попасть в долгоживущие метастабильные состояния, которые проявляют гистерезис.[12] Из-за этого степень конденсации ДНК с помощью Dps может зависеть не только от текущих буферных условий, но и от условий в прошлом. Модифицированный Модель Изинга можно использовать для объяснения этого поведения привязки.

Выражение

В кишечная палочка Белок Dps индуцируется rpoS и IHF в ранней стационарной фазе. Dps также индуцируется oxyR в ответ на окислительный стресс во время экспоненциальной фазы. ClpXP, вероятно, напрямую регулирует протеолиз dps во время экспоненциальной фазы. ClpAP, по-видимому, играет косвенную роль в поддержании непрерывного синтеза dps во время стационарной фазы.

Приложения

Полости, образованные ДПС и ферритин белки были успешно использованы в качестве реакционной камеры для изготовления металлических наночастицы (НП).[13][14][15][16] Оболочки белка служили шаблоном для ограничения роста частиц и покрытием для предотвращения коагуляции / агрегации между НЧ. Используя различные размеры белковых оболочек, можно легко синтезировать НЧ разных размеров для химических, физических и биомедицинских применений.

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б Илари А., Стефанини С., Кьянконе Е., Церноглоу Д. (январь 2000 г.). «Додекамерный ферритин из Listeria innocua содержит новый межсубъединичный сайт связывания железа». Структурная биология природы. 7 (1): 38–43. Дои:10.1038/71236. PMID  10625425.
  2. ^ Грант Р.А., Филман Д.И., Финкель С.Е., Колтер Р., Хогл Дж. М. (апрель 1998 г.). «Кристаллическая структура Dps, гомолога ферритина, который связывает и защищает ДНК». Структурная биология природы. 5 (4): 294–303. Дои:10.1038 / nsb0498-294. PMID  9546221.
  3. ^ Chiancone E, Ceci P (август 2010 г.). «Многогранная способность белков Dps бороться с бактериальным стрессом: детоксикация железа и перекиси водорода и связывание ДНК». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1800 (8): 798–805. Дои:10.1016 / j.bbagen.2010.01.013. PMID  20138126.
  4. ^ Chiancone E, Ceci P (январь 2010 г.). «Роль агрегации Dps (ДНК-связывающих белков из голодных клеток) на ДНК». Границы биологических наук. 15 (1): 122–31. Дои:10.2741/3610. PMID  20036810.
  5. ^ Альмирон М., Линк А.Дж., Ферлонг Д., Колтер Р. (декабрь 1992 г.). «Новый ДНК-связывающий белок, выполняющий регуляторную и защитную роль в голодной Escherichia coli». Гены и развитие. 6 (12B): 2646–54. Дои:10.1101 / gad.6.12b.2646. PMID  1340475.
  6. ^ Вольф С.Г., Френкиль Д., Арад Т., Финкель С.Е., Кольтер Р., Мински А. (июль 1999 г.). «Защита ДНК путем биокристаллизации, вызванной стрессом». Природа. 400 (6739): 83–5. Bibcode:1999 Натур 400 ... 83 Вт. Дои:10.1038/21918. PMID  10403254.
  7. ^ а б Ceci P, Cellai S, Falvo E, Rivetti C, Rossi GL, Chiancone E (2004). «Конденсация ДНК и самоагрегация Dps Escherichia coli - это связанные явления, связанные со свойствами N-конца». Исследования нуклеиновых кислот. 32 (19): 5935–44. Дои:10.1093 / нар / гх915. ЧВК  528800. PMID  15534364.
  8. ^ Чжао Г., Сеси П., Илари А., Джангиакомо Л., Лауэ Т.М., Чианконе Е., Частин Н.Д. (август 2002 г.). «Свойства ДНК-связывающего белка из голодных клеток по детоксикации железом и перекисью водорода. Ферритин-подобный ДНК-связывающий белок Escherichia coli». Журнал биологической химии. 277 (31): 27689–96. Дои:10.1074 / jbc.M202094200. PMID  12016214.
  9. ^ Сеси П., Илари А., Фалво Е., Кьянконе Е. (май 2003 г.). «Белок Dps Agrobacterium tumefaciens не связывается с ДНК, но защищает ее от окислительного расщепления: рентгеновская кристаллическая структура, связывание с железом и способность улавливать гидроксильные радикалы». Журнал биологической химии. 278 (22): 20319–26. Дои:10.1074 / jbc.M302114200. PMID  12660233.
  10. ^ Наир С., Финкель С.Е. (июль 2004 г.). «Dps защищает клетки от множественных нагрузок во время стационарной фазы». Журнал бактериологии. 186 (13): 4192–8. Дои:10.1128 / JB.186.13.4192-4198.2004. ЧВК  421617. PMID  15205421.
  11. ^ Карас В.О., Вестерлакен I, Мейер А.С. (октябрь 2015 г.). «ДНК-связывающий белок из голодных клеток (Dps) использует двойные функции для защиты клеток от множественных стрессов». Журнал бактериологии. 197 (19): 3206–15. Дои:10.1128 / JB.00475-15. ЧВК  4560292. PMID  26216848.
  12. ^ Втюрина Н.Н., Дулин Д., Доктер М.В., Мейер А.С., Деккер Н.Х., Аббонданзиери Е.А. (май 2016 г.). «Гистерезис уплотнения ДНК под действием Dps описывается моделью Изинга». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 113 (18): 4982–7. Bibcode:2016ПНАС..113.4982В. Дои:10.1073 / pnas.1521241113. ЧВК  4983820. PMID  27091987.
  13. ^ Аллен М., Уиллитс Д., Мосольф Дж., Янг М., Дуглас Т. (2002). "Белковая клетка ограниченного синтеза ферримагнитных наночастиц оксида железа". Передовые материалы. 14 (21): 1562–1565. Дои:10.1002 / 1521-4095 (20021104) 14:21 <1562 :: AID-ADMA1562> 3.0.CO; 2-D.
  14. ^ Аллен М., Уиллитс Д., Янг М., Дуглас Т. (октябрь 2003 г.). «Ограниченный синтез наноматериалов оксида кобальта в 12-субъединичной белковой клетке из Listeria innocua». Неорганическая химия. 42 (20): 6300–5. Дои:10.1021 / ic0343657. PMID  14514305.
  15. ^ Сеси П., Чианконе Э., Касютич О., Беллападрона Г., Кастелли Л., Фиттипальди М., Гаттески Д., Инноченти С., Сангрегорио С. (январь 2010 г.). «Синтез наночастиц оксида железа в Listeria innocua Dps (ДНК-связывающий белок из голодных клеток): исследование с белком дикого типа и мутантом каталитического центра». Химия. 16 (2): 709–17. Дои:10.1002 / chem.200901138. PMID  19859920.
  16. ^ Prastaro A, Ceci P, Chiancone E, Boffi A, Cirilli R, Colone M, Fabrizi G, Stringaro A, Cacchi S (2009). «Кросс-сочетание Сузуки-Мияуры, катализируемое наночастицами палладия, стабилизированными белками, в аэробных условиях в воде: применение к хемоэнзиматическому энантиоселективному синтезу хиральных биариловых спиртов в одном сосуде». Зеленая химия. 11 (12): 1929. Дои:10.1039 / b915184b.