Фибромодулин - Fibromodulin

FMOD
Идентификаторы
Псевдонимы	FMOD, FM, SLRR2E, фибромодулин
Внешние идентификаторы	OMIM: 600245 MGI: 1328364 ГомолоГен: 1530 Генные карты: FMOD
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 1 (человек)
Конец	203,351,758 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 1 (мышь)
Конец	134,048,277 бп
Экспрессия РНК шаблон
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание гепарина; • Обвязка с круговым движением; • структурный компонент внеклеточного матрикса, обеспечивающий сопротивление сжатию;
Сотовый компонент	• Просвет Гольджи; • внеклеточный матрикс; • просвет лизосомы; • внеклеточный; • внеклеточная область; • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс;
Биологический процесс	• преобразование сборки комплекса рецепторов бета-фактора роста; • процесс биосинтеза кератансульфата; • катаболический процесс кератансульфата; • аксоногенез; • организация фибрилл коллагена;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	2331
	14264
	ENSG00000122176
	ENSMUSG00000041559
	Q06828
	P50608
	NM_002023
	NM_021355
	NP_002014
	NP_067330
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Фибромодулин это белок что у людей кодируется FMOD ген.^[5]^[6]

Фибромодулин - 42 кДа белок семейства малых интерстициальных богатых лейцином повторов протеогликаны (SLRP). Может иметь до четырех N-связанных кератансульфат цепи, прикрепленные к коровому белку в богатой лейцином области. Он имеет значительную гомологию последовательностей с Biglycan и декорин.^[7]

Функция

Фибромодулин участвует в сборке коллагеновых волокон внеклеточного матрикса. Он привязывается к тому же сайту на коллаген I типа молекула как люмиканский.^[8] Он также подавляет фибриллогенез коллаген I типа и коллаген III типа in vitro.^[9]^[10] Он регулирует активность TGF-бета, секвестрируя TGF-бета во внеклеточный матрикс.^[6]

Клиническое значение

С возрастом снижается синтез кератансульфат цепей, поэтому негликированные формы фибромодулина могут накапливаться в таких тканях, как хрящ.^[11]

Фибромодулин содержится в эпидермис человека кожа и выражается клетками кожи (кератиноциты ) в культуре. У мышей с выключенным геном фибромодулина (Fmod - / -) очень хрупкие кожа^[12] и ненормальный хвост и Ахиллово сухожилие.^[13] В коллаген Пучки волокон в этих сухожилиях меньше и дезорганизованы, а эндотенон окружает ткань сухожилия меньше. Уровни люмиканский SLRP с одним из тех же сайтов связывания коллагена, что и фибромодулин, увеличивается в 4 раза в сухожилиях хвоста мышей с нокаутом Fmod.

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000122176 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041559 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Штролович Р., Чен XN, Гровер Дж., Раули П.Дж., Коренберг-младший (март 1995 г.). «Локализация гена фибромодулина человека (FMOD) на хромосоме 1q32 и завершение последовательности кДНК». Геномика. 23 (3): 715–7. Дои:10.1006 / geno.1994.1567. PMID 7851907.
^ ^а ^б «Энтрез Ген: фибромодулин FMOD».
^ Антонссон П., Хейнегард Д., Олдберг А. (1993). «Структура и выведенная аминокислотная последовательность гена фибромодулина человека». Biochim Biophys Acta. 1174 (2): 204–6. Дои:10.1016 / 0167-4781 (93) 90117-В. PMID 8357838.
^ Хальпер Дж (2014). Протеогликаны и заболевания мягких тканей. Adv. Exp. Med. Биол. Успехи экспериментальной медицины и биологии. 802. С. 49–58. Дои:10.1007/978-94-007-7893-1_4. ISBN 978-94-007-7892-4. PMID 24443020.
^ Эзура Ю., Чакраварти С., Олдберг А., Червонева И., Бирк Д.Е. (2000). «Дифференциальная экспрессия люмикана и фибромодулина регулирует фибриллогенез коллагена в развивающихся сухожилиях мыши». J. Cell Biol. 151 (4): 779–88. Дои:10.1083 / jcb.151.4.779. ЧВК 2169450. PMID 11076963.
^ Каламайски С, Олдберг А (2007). «Фибромодулин связывает коллаген типа I через Glu-353 и Lys-355 в богатых лейцином повторах 11». J Biol Chem. 282 (37): 26740–5. Дои:10.1074 / jbc.M704026200. PMID 17623650.
^ Рафли П.Дж., Уайт Р.Дж., Ч.-Сабо Г., Морт Дж. С. (1996). «Возрастные изменения в структуре фибромодулина в суставном хряще человека». Остеоартрит и хрящ. 4 (3): 153–61. Дои:10.1016 / с1063-4584 (96) 80011-2. PMID 8895216.
^ Смит ММ, Мелроуз Дж (2015). «Протеогликаны в нормальной и заживающей коже». Adv Уход за раной. 4 (3): 152–73. Дои:10.1089 / рана.2013.0464. ЧВК 4352701. PMID 25785238.
^ Juneja SC, Veillette C (2013). «Дефекты сухожилий, связок и энтезов в ответ на генетические изменения ключевых протеогликанов и гликопротеинов: обзор». Артрит. 2013: 1–30. Дои:10.1155/2013/154812. ЧВК 3842050. PMID 24324885.

дальнейшее чтение

Рафли П.Дж., Ли ER (август 1994 г.). «Протеогликаны хряща: структура и потенциальные функции». Микроскопические исследования и техника. 28 (5): 385–97. Дои:10.1002 / jemt.1070280505. PMID 7919526.
Hildebrand A, Romarís M, Rasmussen LM, Heinegård D, Twardzik DR, Border WA, Ruoslahti E (сентябрь 1994 г.). «Взаимодействие малых интерстициальных протеогликанов бигликана, декорина и фибромодулина с трансформирующим фактором роста бета». Биохимический журнал. 302 (2): 527–34. Дои:10.1042 / bj3020527. ЧВК 1137259. PMID 8093006.
Боналду М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов». Геномные исследования. 6 (9): 791–806. Дои:10.1101 / гр.6.9.791. PMID 8889548.
Вестергрен-Торссон Г., Норман М., Бьорнссон С., Эндресен Ю., Стьернхольм Ю., Экман Г., Мальмстрём А. (март 1998 г.). «Дифференциальные выражения мРНК протеогликанов, коллагенов и трансформирующего фактора роста бета в шейке матки человека во время беременности и инволюции». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1406 (2): 203–13. Дои:10.1016 / S0925-4439 (98) 00005-2. PMID 9573366.
Font B, Eichenberger D, Goldschmidt D, Boutillon MM, Hulmes DJ (июнь 1998 г.). «Структурные требования для связывания фибромодулина с коллагеном и контроля фибриллогенеза коллагена I типа - критические роли для дисульфидных связей и С-концевой области». Европейский журнал биохимии / FEBS. 254 (3): 580–7. Дои:10.1046 / j.1432-1327.1998.2540580.x. PMID 9688269.
Schaefer L, Gröne HJ, Raslik I., Robenek H, Ugorcakova J, Budny S, Schaefer RM, Kresse H (октябрь 2000 г.). «Малые протеогликаны нормальной почки взрослого человека: различные паттерны экспрессии декорина, бигликана, фибромодулина и люмикана». Kidney International. 58 (4): 1557–68. Дои:10.1046 / j.1523-1755.2000.00317.x. PMID 11012890.
Гори Ф, Схипани Э, Демай МБ (2001). «Фибромодулин экспрессируется как хондроцитами, так и остеобластами во время развития костей плода». Журнал клеточной биохимии. 82 (1): 46–57. Дои:10.1002 / jcb.1115. PMID 11400162.
Mayr C, Bund D, Schlee M, Moosmann A, Kofler DM, Hallek M, Wendtner CM (февраль 2005 г.). «Фибромодулин как новый ассоциированный с опухолью антиген (TAA) при хроническом лимфолейкозе (CLL), который позволяет увеличивать количество специфических CD8 + аутологичных Т-лимфоцитов». Кровь. 105 (4): 1566–73. Дои:10.1182 / кровь-2004-04-1233. PMID 15471955.
Микаэльссон Э., Данеш-Манеш А.Х., Люпперт А., Джедди-Теграни М., Резвани М.Р., Шарифиан Р.А., Сафайе Р., Рухи А., Остерборг А., Шокри Ф., Меллштедт Н., Раббани Х. (июнь 2005 г.) «Фибромодулин, белок внеклеточного матрикса: характеристика его уникального гена и экспрессии белка при В-клеточной хронической лимфоцитарной лейкемии и лимфоме из клеток мантии». Кровь. 105 (12): 4828–35. Дои:10.1182 / кровь-2004-10-3941. PMID 15741214.
Sjöberg A, Onnerfjord P, Mörgelin M, Heinegård D, Blom AM (сентябрь 2005 г.). «Внеклеточный матрикс и воспаление: фибромодулин активирует классический путь комплемента, напрямую связывая C1q». Журнал биологической химии. 280 (37): 32301–8. Дои:10.1074 / jbc.M504828200. PMID 16046396.
Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Беррис Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белок-белок человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Натур.437.1173R. Дои:10.1038 / природа04209. PMID 16189514.
Sjöberg AP, Trouw LA, Clark SJ, Sjölander J, Heinegård D, Sim RB, Day AJ, Blom AM (апрель 2007 г.). «Вариант фактора H, связанный с возрастной дегенерацией желтого пятна (His-384), и форма, не связанная с заболеванием, по-разному связываются с С-реактивным белком, фибромодулином, ДНК и некротическими клетками». Журнал биологической химии. 282 (15): 10894–900. Дои:10.1074 / jbc.M610256200. PMID 17293598.
Каламайски С., Олдберг А. (сентябрь 2007 г.). «Фибромодулин связывает коллаген I типа через Glu-353 и Lys-355 в богатых лейцином повторах 11». Журнал биологической химии. 282 (37): 26740–5. Дои:10.1074 / jbc.M704026200. PMID 17623650.

Эта статья о ген на хромосома человека 1 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000122176 - Ансамбль, Май 2017

[refGRCm38Ensembl-2] а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000041559 - Ансамбль, Май 2017

[3] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid7851907-5] Штролович Р., Чен XN, Гровер Дж., Раули П.Дж., Коренберг-младший (март 1995 г.). «Локализация гена фибромодулина человека (FMOD) на хромосоме 1q32 и завершение последовательности кДНК». Геномика. 23 (3): 715–7. Дои:10.1006 / geno.1994.1567. PMID 7851907.

[entrez-6] а ^б «Энтрез Ген: фибромодулин FMOD».

[pmid8357838-7] Антонссон П., Хейнегард Д., Олдберг А. (1993). «Структура и выведенная аминокислотная последовательность гена фибромодулина человека». Biochim Biophys Acta. 1174 (2): 204–6. Дои:10.1016 / 0167-4781 (93) 90117-В. PMID 8357838.

[8] Хальпер Дж (2014). Протеогликаны и заболевания мягких тканей. Adv. Exp. Med. Биол. Успехи экспериментальной медицины и биологии. 802. С. 49–58. Дои:10.1007/978-94-007-7893-1_4. ISBN 978-94-007-7892-4. PMID 24443020.

[9] Эзура Ю., Чакраварти С., Олдберг А., Червонева И., Бирк Д.Е. (2000). «Дифференциальная экспрессия люмикана и фибромодулина регулирует фибриллогенез коллагена в развивающихся сухожилиях мыши». J. Cell Biol. 151 (4): 779–88. Дои:10.1083 / jcb.151.4.779. ЧВК 2169450. PMID 11076963.

[pmid17623650-10] Каламайски С, Олдберг А (2007). «Фибромодулин связывает коллаген типа I через Glu-353 и Lys-355 в богатых лейцином повторах 11». J Biol Chem. 282 (37): 26740–5. Дои:10.1074 / jbc.M704026200. PMID 17623650.

[11] Рафли П.Дж., Уайт Р.Дж., Ч.-Сабо Г., Морт Дж. С. (1996). «Возрастные изменения в структуре фибромодулина в суставном хряще человека». Остеоартрит и хрящ. 4 (3): 153–61. Дои:10.1016 / с1063-4584 (96) 80011-2. PMID 8895216.

[12] Смит ММ, Мелроуз Дж (2015). «Протеогликаны в нормальной и заживающей коже». Adv Уход за раной. 4 (3): 152–73. Дои:10.1089 / рана.2013.0464. ЧВК 4352701. PMID 25785238.

[13] Juneja SC, Veillette C (2013). «Дефекты сухожилий, связок и энтезов в ответ на генетические изменения ключевых протеогликанов и гликопротеинов: обзор». Артрит. 2013: 1–30. Дои:10.1155/2013/154812. ЧВК 3842050. PMID 24324885.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]