ARF6 - ARF6

ARF6
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1E0S, 2A5D, 2A5F, 2A5G, 2BAO, 2BAU, 2J5X, 2W83, 3LVQ, 3LVR, 4FME, 3N5C, 3PCR, 4KAX
Идентификаторы
Псевдонимы	ARF6, Фактор ADP-рибозилирования 6, фактор ADP-рибозилирования 6
Внешние идентификаторы	OMIM: 600464 MGI: 99435 ГомолоГен: 1256 Генные карты: ARF6
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 14 (человек)[1] Группа 14q21.3 Начинать 49,893,082 бп[1] Конец 49,897,054 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нуклеотидов • связывание с N-концом белка • Связывание GTP • GO: 0001948 связывание с белками • ГТФазная активность • связывание тиоэстеразы Сотовый компонент • цитоплазма • переработка эндосомы • эндосома • аппарат Гольджи • проекция клетки • мембрана • очаговая адгезия • взъерошить • миелин • клеточная мембрана • эндоцитарный пузырек • внутриклеточный • клеточная кора • ранняя эндосома • эндосомная мембрана • внеклеточная экзосома • филоподиевая мембрана • переработка мембраны эндосомы • борозда декольте • цитозоль • Тело Флемминга • мембрана ранней эндосомы • пресинапс • глутаматергический синапс Биологический процесс • установление полярности эпителиальных клеток • дифференциация клеток • регулирование сборки филоподий • движение клетки или субклеточного компонента • положительное регулирование полимеризации актиновых филаментов • взъерошенная организация • передача сигнала, опосредованная малой GTPase • регуляция передачи сигнала белка Rac • развитие нервной системы • отрицательная регуляция развития дендритов • деление клеток • отрицательная регуляция рецепторно-опосредованного эндоцитоза • клеточная адгезия • локализация белка на поверхности клетки • транспорт белка • локализация белка в эндосоме • клеточный цикл • развитие печени • процесс апоптоза миелоидных клеток • GO: 0033109 Организация кортикального актинового цитоскелета • везикулярный транспорт • регуляция развития дендритного позвоночника • процесс апоптоза гепатоцитов • транспорт • положительное регулирование локализации белка в плазматической мембране • внутриклеточный транспорт белка • регуляция развития проекции нейронов • эндоцитарный рециклинг • эндоцитоз синаптических пузырьков • положительное регулирование миграции кератиноцитов • сборка с оборками • поддержание постсинаптической плотностной структуры • Положительное регулирование организации стыковок • регулирование сборки пресинапса • клеточный ответ на стимул фактора роста нервов • отрицательная регуляция локализации белка на поверхности клетки • положительное регулирование секреции белка • положительное регулирование активности гомодимеризации белков Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	382	11845
Ансамбль	ENSG00000165527	ENSMUSG00000044147
UniProt	P62330	P62331
RefSeq (мРНК)	NM_001663	NM_007481
RefSeq (белок)	NP_001654	NP_031507
Расположение (UCSC)	Chr 14: 49,89 - 49,9 Мб	н / д
PubMed поиск	[2]	[3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Фактор АДФ-рибозилирования 6 (ARF6) является членом Фактор рибозилирования АДФ семья из GTP-связывающие белки. ARF6 имеет множество клеточных функций, которые часто участвуют в торговле биологические мембраны и трансмембранный белок груз. ARF6 специально вовлечен в эндоцитоз из плазматическая мембрана белки, а также, в меньшей степени, рециклинг белков плазматической мембраны.

Функция

Этот ген кодирует член семейства генов ARF человека, который является частью Рас надсемейство. Гены ARF кодируют небольшие гуанин-нуклеотидсвязывающие белки, которые стимулируют АДФ-рибозилтрансферазную активность холерного токсина и играют роль в везикулярном переносе и в качестве активаторов фосфолипазы D. Продукт этого гена локализуется на плазматической мембране и регулирует везикулярный перенос. ремоделирование мембранных липидов и сигнальные пути, которые приводят к ремоделированию актина. Псевдоген этого гена расположен на 7 хромосоме.^[4]

ARF6 может взаимодействовать с βарестовать на рецептор активация.

Взаимодействия

Arf6 был показан взаимодействовать с:

• ARRB1,^[5]
• ARFIP2,^[6][7]
• CHRM3^[8]
• EXOC5,^[9]
• KIAA0090,^[10] и
• Rac1.^[11]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000165527 - Ансамбль, Май 2017
2. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
3. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ген Entrez: фактор 6 АДФ-рибозилирования ARF6».
5. Claing A, Chen W., Miller WE, Vitale N, Moss J, Premont RT, Lefkowitz RJ (ноябрь 2001 г.). «Опосредованная бета-аррестином активация фактора 6 АДФ-рибозилирования и эндоцитоз бета 2-адренорецепторов». J. Biol. Chem. 276 (45): 42509–13. Дои:10.1074 / jbc.M108399200. PMID  11533043.
6. D'Souza-Schorey C, Boshans RL, McDonough M, Stahl PD, Van Aelst L (сентябрь 1997 г.). «Роль POR1, белка, взаимодействующего с Rac1, в ARF6-опосредованных перестройках цитоскелета». EMBO J. 16 (17): 5445–54. Дои:10.1093 / emboj / 16.17.5445. ЧВК  1170175. PMID  9312003.
7. Шин ОХ, Экстон Дж. Х. (август 2001 г.). «Дифференциальное связывание арфаптина 2 / POR1 с факторами ADP-рибозилирования и Rac1». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 285 (5): 1267–73. Дои:10.1006 / bbrc.2001.5330. PMID  11478794.
8. Митчелл Р., Робертсон Д. Н., Холланд П. Дж., Коллинз Д., Лутц Е. М., Джонсон М. С. (сентябрь 2003 г.). «Зависимая от АДФ-рибозилирования активация фосфолипазы D мускариновым рецептором M3». J. Biol. Chem. 278 (36): 33818–30. Дои:10.1074 / jbc.M305825200. PMID  12799371.
9. Приджент М., Дюбуа Т., Рапосо Дж., Дерриен В., Тенса Д., Россе С., Камонис Дж., Шаврие П. (декабрь 2003 г.). «ARF6 контролирует постэндоцитарную рециркуляцию через его эффекторный комплекс экзоцисты». J. Cell Biol. 163 (5): 1111–21. Дои:10.1083 / jcb.200305029. ЧВК  2173613. PMID  14662749.
10. Прието С., Де Лас Ривас Дж. (Июль 2006 г.). "APID: Agile Protein Interaction DataAnalyzer". Нуклеиновые кислоты Res. 34 (Выпуск веб-сервера): W298–302. Дои:10.1093 / нар / gkl128. ЧВК  1538863. PMID  16845013. Архивировано из оригинал на 2010-04-09.
11. Peru y Colón de Portugal RL, Acevedo SF, Rodan AR, Chang LY, Eaton BA, Rothenfluh A (декабрь 2012 г.). «Взрослый нейрон Arf6 контролирует индуцированное этанолом поведение с помощью Arfaptin, расположенного ниже Rac1 и RhoGAP18B». J. Neurosci. 32 (49): 17706–13. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.1944-12.2012. ЧВК  3535434. PMID  23223291.

дальнейшее чтение

• Сабе Х (2004). «Потребность в Arf6 в клеточной адгезии, миграции и инвазии раковых клеток». J. Biochem. 134 (4): 485–9. Дои:10.1093 / jb / mvg181. PMID  14607973.
• Джозеф AM, Кумар М., Митра Д. (2005). «Неф:« необходимый и усиливающий фактор »при ВИЧ-инфекции». Curr. ВИЧ Res. 3 (1): 87–94. Дои:10.2174/1570162052773013. PMID  15638726.
• Цучия М., Прайс С.Р., Цай С.К., Мосс Дж., Воган М. (1991). «Молекулярная идентификация мРНК фактора ADP-рибозилирования и их экспрессия в клетках млекопитающих». J. Biol. Chem. 266 (5): 2772–7. PMID  1993656.
• Стернс Т., Уиллингем М.С., Ботштейн Д., Кан Р.А. (1990). «Фактор АДФ-рибозилирования функционально и физически связан с комплексом Гольджи». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 87 (3): 1238–42. Bibcode:1990ПНАС ... 87.1238С. Дои:10.1073 / pnas.87.3.1238. ЧВК  53446. PMID  2105501.
• Д'Суза-Шори К., Шталь PD (1995). «Миристоилирование необходимо для внутриклеточной локализации и эндоцитарной функции ARF6». Exp. Cell Res. 221 (1): 153–9. Дои:10.1006 / excr.1995.1362. PMID  7589240.
• D'Souza-Schorey C, Li G, Colombo MI, Stahl PD (1995). «Регуляторная роль ARF6 в рецептор-опосредованном эндоцитозе». Наука. 267 (5201): 1175–8. Bibcode:1995Научный ... 267.1175D. Дои:10.1126 / science.7855600. PMID  7855600.
• Валлийский CF, Мосс Дж, Воган М. (1995). «Факторы АДФ-рибозилирования: семейство белков, связывающих гуанин-нуклеотид приблизительно 20 кДа, которые активируют холерный токсин». Мол. Клетка. Биохим. 138 (1–2): 157–66. Дои:10.1007 / BF00928458. PMID  7898460.
• Амор Дж. К., Харрисон Д. Х., Кан Р. А., Риндж Д. (1995). «Структура человеческого фактора ADP-рибозилирования 1 в комплексе с GDP». Природа. 372 (6507): 704–8. Дои:10.1038 / 372704a0. PMID  7990966.
• Оркл Л., Палмер Д. Д., Амхердт М., Ротман Д. Э. (1993). «Сборка покрытых везикул в Golgi требует только коатомера и белков ARF из цитозоля». Природа. 364 (6439): 732–4. Bibcode:1993Натура.364..732O. Дои:10.1038 / 364732a0. PMID  8355790.
• Хелмс Дж. Б., Палмер Д. Д., Ротман Дж. Э. (1993). «Две разные популяции ARF, связанные с мембранами Гольджи». J. Cell Biol. 121 (4): 751–60. Дои:10.1083 / jcb.121.4.751. ЧВК  2119793. PMID  8491770.
• Кавенах М.М., Уитни Дж. А., Кэрролл К., Чжан Ч., Боман А. Л., Розенвальд А. Г., Меллман И., Кан Р. А. (1996). «Внутриклеточное распределение белков Arf в клетках млекопитающих. Arf6 уникально локализован на плазматической мембране». J. Biol. Chem. 271 (36): 21767–74. Дои:10.1074 / jbc.271.36.21767. PMID  8702973.
• D'Souza-Schorey C, Boshans RL, McDonough M, Stahl PD, Van Aelst L (1997). «Роль POR1, белка, взаимодействующего с Rac1, в ARF6-опосредованных перестройках цитоскелета». EMBO J. 16 (17): 5445–54. Дои:10.1093 / emboj / 16.17.5445. ЧВК  1170175. PMID  9312003.
• Франк С., Апендер С., Хансен С.Х., Казанова Дж. Э. (1998). «ARNO представляет собой фактор обмена гуаниновых нуклеотидов на фактор ADP-рибозилирования 6». J. Biol. Chem. 273 (1): 23–7. Дои:10.1074 / jbc.273.1.23. PMID  9417041.
• Ян Ц.З., Хеймберг Х., Д'Суза-Шори Ц., Мюклер М.М., Шталь П.Д. (1998). «Субклеточное распределение и дифференциальная экспрессия эндогенного фактора ADP-рибозилирования 6 в клетках млекопитающих». J. Biol. Chem. 273 (7): 4006–11. Дои:10.1074 / jbc.273.7.4006. PMID  9461590.
• Мао М, Фу Джи, Ву Дж.С., Чжан К.Х., Чжоу Дж., Кан LX, Хуан К.Х., Хе К.Л., Гу Б.В., Хан З.Г., Шен Й, Гу Дж, Юй Ю, Сюй Ш, Ван YX, Чен С.Дж., Чен З. (1998). «Идентификация генов, экспрессируемых в человеческих CD34 (+) гематопоэтических стволовых / клетках-предшественниках, с помощью тегов экспрессируемой последовательности и эффективного клонирования кДНК полной длины». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 95 (14): 8175–80. Bibcode:1998ПНАС ... 95.8175М. Дои:10.1073 / пнас.95.14.8175. ЧВК  20949. PMID  9653160.
• Андреев Дж., Саймон Дж. П., Сабатини Д. Д., Кам Дж., Пахарь Дж., Рандаццо П. А., Шлессингер Дж. (1999). «Идентификация нового белка-мишени Pyk2 с активностью Arf-GAP». Мол. Клетка. Биол. 19 (3): 2338–50. Дои:10.1128 / MCB.19.3.2338. ЧВК  84026. PMID  10022920.
• Радхакришна Х., Аль-Авар О, Хачикян З., Дональдсон Дж. Г. (1999). «Необходимость ARF6 для взъерошивания Rac предполагает роль мембранного переноса в кортикальных перестройках актина». J. Cell Sci. 112 (6): 855–66. PMID  10036235.
• Ким HS (1999). «Отнесение гена фактора 6 ADP-рибозилирования человека (ARF6) к хромосоме 7q22.1 с помощью радиационного гибридного картирования». Cytogenet. Cell Genet. 84 (1–2): 94. Дои:10.1159/000015225. PMID  10343114.
• Лангилль С.Е., Патки В., Кларлунд Дж. К., Бакстон Дж. М., Холик Дж. Дж., Чавла А., Корвера С., член парламента Чехии (1999). «Фактор ADP-рибозилирования 6 как мишень фактора обмена гуаниновых нуклеотидов GRP1». J. Biol. Chem. 274 (38): 27099–104. Дои:10.1074 / jbc.274.38.27099. PMID  10480924.
• Хонда А., Ногами М., Йокодзэки Т., Ямадзаки М., Накамура Х., Ватанабе Х., Кавамото К., Накаяма К., Моррис А.Дж., Фрохман М.А., Канахо Ю. (1999). «Фосфатидилинозитол-4-фосфат-5-киназа альфа является нижестоящим эффектором малого G-белка ARF6 при образовании мембран». Клетка. 99 (5): 521–32. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81540-8. PMID  10589680.
• Икеда С., Ушио-Фукаи М., Цзо Л., Тодзё Т., Дикалов С., Патрушев Н.А., Александр Р.В. (2005). «Новая роль ARF6 в передаче сигналов и ангиогенезе, индуцированных сосудистым эндотелиальным фактором роста». Circ. Res. 96 (4): 467–75. Дои:10.1161 / 01.RES.0000158286.51045.16. PMID  15692085.

внешняя ссылка

• ARF6 + белок, + человек в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
• Человек ARF6 расположение генома и ARF6 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.