Формиат-тетрагидрофолатлигаза - Formate–tetrahydrofolate ligase
| формиат-тетрагидрофолатлигаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 6.3.4.3 | ||||||||
| Количество CAS | 9023-66-9 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Формиат - тетрагидрофолатлигаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура формилтетрагидрофолат синтетазы из moorella thermoacetica | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | FTHFS | ||||||||
| Pfam | PF01268 | ||||||||
| Pfam клан | CL0023 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000559 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00595 | ||||||||
| SCOP2 | 1 кадр / мин / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а формиат-тетрагидрофолатлигаза (EC 6.3.4.3 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- АТФ + формиат + тетрагидрофолат АДФ + фосфат + 10-формилтетрагидрофолат
3 субстраты этого фермента АТФ, форматировать, и тетрагидрофолат, а его 3 товары находятся ADP, фосфат, и 10-формилтетрагидрофолат.
Этот фермент принадлежит к семейству лигазы особенно те, которые образуют общие углерод-азотные связи. Этот фермент участвует в метаболизм глиоксилата и дикарбоксилата и один пул углерода фолиевой кислотой.
В эукариоты активность FTHFS выражается многофункциональным ферментом, C-1-тетрагидрофолат-синтазой (C1-THF-синтаза), которая также катализирует то дегидрогеназа и циклогидролазная активность. Известны две формы синтаз C1-THF, одна расположена в митохондриальный матрикс, а второй - цитоплазматический.[1] В обеих формах домен FTHFS состоит примерно из 600 аминокислота остатков и расположен в C-концевом участке C1-THF-синтазы. В прокариоты Активность FTHFS выражается монофункциональным гомотетрамером. фермент около 560 аминокислотных остатков.[2]
Номенклатура
В систематическое название этого класса ферментов формиат: тетрагидрофолатлигаза (АДФ-образующая). Другие широко используемые имена включают:
- формилтетрагидрофолат синтетаза,
- 10-формилтетрагидрофолат синтетаза,
- тетрагидрофолиевая формилаза и
- тетрагидрофолат формилаза.
Примеры
Гены человека, кодирующие формиат-тетрагидрофолатлигазы, включают:
Структурные исследования
На конец 2007 г. 3 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1EG7, 1FP7, и 1FPM.
В Кристальная структура N (10) -формилтетрагидрофолат синтетазы из Мурелла термоацетика показывает, что субъединица состоит из трех домены организовано около трех смешанных бета-листы. Между соседними домены. Один из них был идентифицирован как нуклеотид сайт привязки моделированием гомологии. Большой домен содержит семицепочечный бета-лист, окруженный спирали с обеих сторон. Второй домен содержит пятицепочечный бета-лист с двумя альфа-спирали упакованы с одной стороны, а две другие - стена активный сайт полость. Третий домен содержит четырехнитевой бета-лист, образующий полубочку. Вогнутая сторона покрыта двумя спиралями, а выпуклая сторона - еще одна стенка большой полости. Arg 97, вероятно, участвует в связывании формилфосфата. В тетрамерный молекула относительно плоский с формой буквы X, а активные участки расположены в конце подразделения далеко от интерфейса субблока.[3]
Родственные ферменты
Обратная реакция превращения 10-формилтетрагидрофолат к тетрагидрофолат выполняется формилтетрагидрофолатдегидрогеназа.
Рекомендации
- ^ Шеннон К.В., Рабиновиц Дж. К. (июнь 1988 г.). «Выделение и характеристика гена MIS1 Saccharomyces cerevisiae, кодирующего митохондриальную C1-тетрагидрофолатсинтазу». J. Biol. Chem. 263 (16): 7717–25. PMID 2836393.
- ^ Ловелл Ч. Р., Пшибила А., Юнгдаль Л. Г. (июнь 1990 г.). «Первичная структура термостабильной формилтетрагидрофолат синтетазы из Clostridium thermoaceticum». Биохимия. 29 (24): 5687–94. Дои:10.1021 / bi00476a007. PMID 2200509.
- ^ Радфар Р., Шин Р., Шелдрик Г. М., Минор В., Ловелл С. Р., Одом Д. Д., Данлэп Р. Б., Лебиода Л. (апрель 2000 г.). «Кристаллическая структура N (10) -формилтетрагидрофолатсинтетазы из Moorella thermoacetica». Биохимия. 39 (14): 3920–6. Дои:10.1021 / bi992790z. PMID 10747779.
дальнейшее чтение
- ЯНИКЕ Л, БРОДЕ Э (1961). «[Исследование моноуглеродных соединений. I. Тетрагидрофолатформилаза из печени голубя. Очистка и механизм.]». Biochem. Z. 334: 108–32. PMID 13789141.
- Длинный CW; Левицки А; Хьюстон, LL; Кошланд Д.Е. младший (1969). «Субъединичные структуры и взаимодействия CTP синтетазы». Кормили. Proc. 28: 342.
- RABINOWITZ JC, PRICER WE (1962). «Формилтетрагидрофолатсинтетаза. I. Выделение и кристаллизация фермента». J. Biol. Chem. 237: 2898–902. PMID 14489619.
- Whiteley HR, Osborn MJ, Huennekens FM (1959). «Очистка и свойства формиат-активирующего фермента из Micrococcus aerogenes». J. Biol. Chem. 234 (6): 1538–1543. PMID 13654413.
| Этот EC 6.3 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |