Лецитин-холестерин-ацилтрансфераза - Lecithin–cholesterol acyltransferase

LCAT
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4X96, 4XWG, 4XX1, 5BV7
Идентификаторы
Псевдонимы	LCAT, entrez: 3931, лецитин-холестерин-ацилтрансфераза
Внешние идентификаторы	OMIM: 606967 MGI: 96755 ГомолоГен: 68042 Генные карты: LCAT
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 16 (человек)[1] Группа 16q22.1 Начните 67,939,750 бп[1] Конец 67,944,131 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 8 (мышь)[2] Группа 8 D3 | 8 53,06 см Начните 105,939,551 бп[2] Конец 105,943,382 бп[2]
Генная онтология Молекулярная функция • трансферазная активность • О-ацилтрансферазная активность • связывание аполипопротеина A-I • GO: 0001948 связывание с белками • трансферазная активность, перенос ацильных групп • активность фосфатидилхолин-стерол-O-ацилтрансферазы Сотовый компонент • внеклеточная область • частица липопротеинов высокой плотности • внеклеточная экзосома • внеклеточный Биологический процесс • стероидный метаболический процесс • регуляция сборки частиц липопротеинов высокой плотности • липидный обмен • транспорт холестерина • метаболический процесс холестерина • этерификация холестерина • ремоделирование липопротеиновых частиц очень низкой плотности • фосфолипидный метаболический процесс • процесс биосинтеза липопротеинов • гомеостаз холестерина • процесс биосинтеза фосфатидилхолина • метаболический процесс фосфатидилхолина • обратный транспорт холестерина • ремоделирование частиц липопротеинов высокой плотности Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	3931	16816
Ансамбль	ENSG00000213398	ENSMUSG00000035237
UniProt	P04180	P16301
RefSeq (мРНК)	NM_000229	NM_008490
RefSeq (белок)	NP_000220	NP_032516
Расположение (UCSC)	Chr 16: 67.94 - 67.94 Мб	Chr 8: 105.94 - 105.94 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Лецитин-холестерин-ацилтрансфераза (LCAT, также называемый фосфатидилхолин-стерол-O-ацилтрансфераза) является фермент что конвертирует бесплатно холестерин в холестериловый эфир (более гидрофобная форма холестерина), который затем выделяется в ядро липопротеин частица, в конечном итоге сделав вновь синтезированный HDL сферической формы и заставляя реакцию становиться однонаправленной, поскольку частицы удаляются с поверхности. Фермент связан с липопротеины высокой плотности (ЛПВП) (альфа-ЛХАТ) и ЛПНП (бета-ЛХАТ) в плазма крови.^[5] Дефицит LCAT может вызвать нарушение зрения из-за помутнения роговицы из-за холестерина, анемии и повреждения почек.^[6] Он принадлежит к семье фосфолипид: диацилглицерин ацилтрансферазы.

Интерактивная карта проезда

Нажмите на гены, белки и метаболиты ниже, чтобы ссылки на соответствующие статьи. ^{[§ 1]}

[[Файл:

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

[[

]]

| px | alt = Путь статинов редактировать ]]

Путь статинов редактировать

1. Интерактивную карту путей можно редактировать на WikiPathways: "Statin_Pathway_WP430".

Смотрите также

• Дефицит лецитин холестерина ацилтрансферазы
• Ацил-КоА: холестерин ацилтрансфераза (КОШКА)

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000213398 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000035237 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Дефицит лецитин-холестерин ацилтрансферазы: обзор, презентация, дифференциальная диагностика». 2016-08-08.
6. Справка, Дом генетики. «Ген LCAT». Домашний справочник по генетике. Получено 2016-12-11.

дальнейшее чтение

• Добьясова М., Фрёлих Дж. (1999). «Достижения в понимании роли лецитин-холестерина ацилтрансферазы (ЛХАТ) в транспорте холестерина». Clin Chim Acta. 286 (1–2): 257–71. Дои:10.1016 / S0009-8981 (99) 00106-0. PMID  10511297.
• Kuivenhoven JA, Pritchard H, Hill J, et al. (1997). «Молекулярная патология лецитин: синдромы дефицита холестерина ацилтрансферазы (ЛХАТ)». J. Lipid Res. 38 (2): 191–205. PMID  9162740.
• де Фриз Р., Борггрев С.Е., Дуллаарт Р.П. (2004). «Роль липаз, лецитин: холестерин ацилтрансфераза и белок-переносчик сложного эфира холестерина в аномальном метаболизме липопротеинов высокой плотности при инсулинорезистентности и сахарном диабете 2 типа». Clin. Лаборатория. 49 (11–12): 601–13. PMID  14651331.
• Тейсберг П., Джоне Э., Олайсен Б. (1975). «Генетика дефицита ЛХАТ (лецитин: холестерин ацилтрансфераза)». Анна. Гм. Genet. 38 (3): 327–31. Дои:10.1111 / j.1469-1809.1975.tb00617.x. PMID  806250. S2CID  42785012.
• Коган Д.Г., Крут HS, Датилис МБ, Мартин Н. (1993). «Помутнение роговицы при болезни LCAT». Роговица. 11 (6): 595–9. Дои:10.1097/00003226-199211000-00021. PMID  1468226.
• Skretting G, Blomhoff JP, Solheim J, Prydz H (1992). «Генетический дефект исходного норвежского лецитина: семьи дефицита холестерина ацилтрансферазы». FEBS Lett. 309 (3): 307–10. Дои:10.1016 / 0014-5793 (92) 80795-I. PMID  1516702. S2CID  26714265.
• Skretting G, Prydz H (1992). «Аминокислотный обмен в экзоне I гена лецитин: холестерин-ацилтрансфераза (ЛХАТ) человека связан с болезнью рыбьего глаза». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 182 (2): 583–7. Дои:10.1016 / 0006-291X (92) 91772-I. PMID  1571050.
• Фурукава Ю., Урано Т., Хида Ю. и др. (1992). «Взаимодействие лецитин-холестерина ацилтрансферазы крысы с аполипопротеином A-I крысы и с везикулами холестерина лецитина». J. Biochem. 111 (3): 413–8. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a123771. PMID  1587806.
• Минних А., Коллет Х, Рогани А. и др. (1992). «Сайт-направленный мутагенез и структурно-функциональный анализ человеческого аполипопротеина A-I. Связь между активацией лецитин-холестерин-ацилтрансферазы и связыванием липидов». J. Biol. Chem. 267 (23): 16553–60. PMID  1644835.
• Буджо Х., Кусуноки Дж., Огасавара М. и др. (1992). «Молекулярный дефект в семейном лецитине: дефицит холестерин ацилтрансферазы (ЛХАТ): вставка одного нуклеотида в ген ЛХАТ вызывает полный дефицитный тип заболевания». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 181 (3): 933–40. Дои:10.1016 / 0006-291X (91) 92026-G. PMID  1662503.
• Gotoda T, Yamada N, Murase T. и др. (1991). «Дифференциальная фенотипическая экспрессия тремя мутантными аллелями в семейном лецитине: дефицит холестерина ацилтрансферазы». Ланцет. 338 (8770): 778–81. Дои:10.1016 / 0140-6736 (91) 90665-С. PMID  1681161. S2CID  9708282.
• Klein HG, Lohse P, Pritchard PH и др. (1992). «Две разные аллельные мутации в гене лецитин-холестерин-ацилтрансферазы, связанные с синдромом рыбьего глаза. Лецитин-холестерин-ацилтрансфераза (Thr123 ---- Ile) и лецитин-холестерин-ацилтрансфераза (Thr347 ---- Met)». J. Clin. Вкладывать деньги. 89 (2): 499–506. Дои:10.1172 / JCI115612. ЧВК  442879. PMID  1737840.
• Маэда Э., Нака Й., Матодзаки Т. и др. (1991). «Дефицит лецитин-холестерин-ацилтрансферазы (ЛХАТ) с миссенс-мутацией в экзоне 6 гена ЛХАТ». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 178 (2): 460–6. Дои:10.1016 / 0006-291Х (91) 90129-У. PMID  1859405.
• Funke H, von Eckardstein A, Pritchard PH и др. (1991). «Молекулярный дефект, вызывающий заболевание« рыбий глаз »: обмен аминокислот в лецитин-холестерин-ацилтрансферазе (ЛХАТ) приводит к селективной потере активности альфа-ЛХАТ». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 88 (11): 4855–9. Дои:10.1073 / pnas.88.11.4855. ЧВК  51765. PMID  2052566.
• Тарамелли Р., Понтоглио М., Кандиани Дж. И др. (1990). «Дефицит лецитин холестерина ацилтрансферазы: молекулярный анализ мутировавшего аллеля». Гм. Genet. 85 (2): 195–9. Дои:10.1007 / BF00193195. PMID  2370048. S2CID  23994746.
• Rogne S, Skretting G, Larsen F и др. (1987). «Выделение и характеристика клона кДНК для лецитина человека: холестерин-ацилтрансферазы и его использование для анализа генов у пациентов с дефицитом ЛХАТ и болезнью рыбьего глаза». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 148 (1): 161–9. Дои:10.1016 / 0006-291X (87) 91090-4. PMID  2823801.
• Тата Ф., Чавес М.Э., Маркхэм А.Ф. и др. (1987). «Выделение и характеристика кДНК и геномных клонов лецитина человека: холестерин-ацилтрансферазы». Биохим. Биофиз. Acta. 910 (2): 142–8. Дои:10.1016/0167-4781(87)90066-2. PMID  2823898.
• Ян CY, Манукян Д., Пао К. и др. (1987). «Лецитин: холестерин-ацилтрансфераза. Функциональные области и структурная модель фермента». J. Biol. Chem. 262 (7): 3086–91. PMID  2880847.
• Маклин Дж., Филдинг С., Дрейна Д. и др. (1986). «Клонирование и экспрессия кДНК лецитин-холестерин-ацилтрансферазы человека». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 83 (8): 2335–9. Дои:10.1073 / пнас.83.8.2335. ЧВК  323291. PMID  3458198.
• Азулай М., Генри I, Тата Ф. и др. (1987). «Структурный ген лецитин: холестерин-ацилтрансфераза (LCAT) соответствует 16q22». Анна. Гм. Genet. 51 (Pt 2): 129–36. Дои:10.1111 / j.1469-1809.1987.tb01054.x. PMID  3674753. S2CID  31911235.
• Маклин Дж., Вион К., Дрейна Д. и др. (1987). «Ген лецитин-холестерин-ацилтрансферазы человека: полная последовательность гена и сайты экспрессии». Нуклеиновые кислоты Res. 14 (23): 9397–406. Дои:10.1093 / nar / 14.23.9397. ЧВК  311966. PMID  3797244.

внешняя ссылка

• Лецитин + холестерин + ацилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
• Обзор всей структурной информации, доступной в PDB за UniProt: P04180 (Фосфатидилхолин-стерол ацилтрансфераза) в PDBe-KB.