Метакаспаза - Metacaspase

Метакаспасы являются членами класса C14 цистеиновые протеазы и таким образом связаны с каспасы, ортокаспасы и паракаспасы.[1] Метакаспасы аргинин /лизин -специфичны, в отличие от каспаз, которые аспартат -специфический.[2]

Структура и филогенетическое распространение

Прокариоты

В архея и бактерии, существует несколько метакаспасов с широким кругом доменных организаций.[3] На основании разнообразия метакаспаз прокариот, паракаспасы и ортокаспасы можно считать подклассами среди метакаспасов. Общим для всех трех классов является их специфичность в отношении основных остатков (аргинин или же лизин ) в позиции P1. На данный момент не сообщалось о структурных вариантах, в которых специфичность субстрата изменилась бы до кислотного остатка (аспарагиновая кислота ), как в истинном каспасы.

Эукариоты

Метаспазы встречаются в растения, грибы, и "протисты ", но не в слизь или же животные.

Вирусы

В океане широко распространены вирусные метакаспазы, которые могут влиять на изменение метаболизма хозяина в сторону усиления инфекции.[4]

Тип I

Тип I метакаспазы характеризуются аминоконцевым пролин или же глутамин богатый ЛСД цинковый палец -подобный домен.[5] Этот класс можно найти почти исключительно у растений, за одним недавним исключением, когда метакаспазы типа I и типа II были обнаружены в геноме Monosiga brevicollis (Хоанофлагеллята ),[6] возможно в результате необычного горизонтальный перенос генов между двумя эукариоты.

Тип II

Тип II имеет более широкое филогенетическое распространение среди всех эукариот, кроме тех, у которых паракаспасы были обнаружены (животные и плесень). Эта группа характеризуется отсутствием амино-концевого домена.

Известные функции

Аналогично каспазам метакаспазы индуцируют запрограммированная гибель клеток как у растений, так и у грибов (дрожжи ).[7][8][9]

Рекомендации

  1. ^ Урен А.Г., О'Рурк К., Аравинд Л.А. и др. (Октябрь 2000 г.). «Идентификация паракаспаз и метакаспаз: двух древних семейств каспазоподобных белков, один из которых играет ключевую роль в лимфоме MALT». Молекулярная клетка. 6 (4): 961–7. Дои:10.1016 / S1097-2765 (05) 00086-9. PMID  11090634.
  2. ^ Веркаммен Д., ван де Котт Б., Де Йегер Г. и др. (Октябрь 2004 г.). «Метакаспазы типа II Atmc4 и Atmc9 Arabidopsis thaliana расщепляют субстраты после аргинина и лизина». J Biol Chem. 279 (44): 45329–36. Дои:10.1074 / jbc.M406329200. PMID  15326173.
  3. ^ Асплунд-Самуэльссон Дж., Бергман Б., Ларссон Дж. (Ноябрь 2012 г.). «Гомологи прокариотических каспаз: филогенетические закономерности и функциональные характеристики обнаруживают значительное разнообразие». PLOS ONE. 7 (11): e49888. Дои:10.1371 / journal.pone.0049888. ЧВК  3501461. PMID  23185476.
  4. ^ Уилсон В. и др. (2017). «Геномное исследование отдельных гигантских океанических вирусов». Журнал ISME. 11 (8): 1736–1745. Дои:10.1038 / ismej.2017.61. ЧВК  5520044. PMID  28498373.
  5. ^ Веркаммен Д., ван де Котт Б., Де Йегер Г. и др. (Октябрь 2004 г.). «Метакаспазы типа II Atmc4 и Atmc9 Arabidopsis thaliana расщепляют субстраты после аргинина и лизина». J Biol Chem. 279 (44): 45329–36. Дои:10.1074 / jbc.M406329200. PMID  15326173.
  6. ^ Неделку А.М., Майлз И.Х., Фагир А.М., Кароль К. (август 2008 г.). «Адаптивный перенос эукариот-эукариот латерального гена: связанные со стрессом гены водорослевого происхождения у ближайших одноклеточных родственников животных». J Evol Biol. 21 (6): 1852–60. Дои:10.1111 / j.1420-9101.2008.01605.x. PMID  18717747.
  7. ^ Мадео Ф., Херкер Э., Малденер С. и др. (Апрель 2002 г.). «Связанная с каспазой протеаза регулирует апоптоз дрожжей». Молекулярная клетка. 9 (4): 911–7. Дои:10.1016 / S1097-2765 (02) 00501-4. PMID  11983181.
  8. ^ Божков П.В., Суарез М.Ф., Филонова Л.Х. и др. (Октябрь 2005 г.). «Цистеиновая протеаза mcII-Pa выполняет запрограммированную гибель клеток во время эмбриогенеза растений». Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (40): 14463–8. Дои:10.1073 / pnas.0506948102. ЧВК  1242326. PMID  16183741.
  9. ^ Хан М.А., Чок ПБ, Штадтман Э.Р. (ноябрь 2005 г.). «Нокаут каспазеподобного гена YCA1 отменяет апоптоз и повышает уровень окисленных белков в Saccharomyces cerevisiae». Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (48): 17326–31. Дои:10.1073 / pnas.0508120102. ЧВК  1287485. PMID  16301538.

Смотрите также