НАД (Ф) (+) - белок-аргинин АДФ-рибозилтрансфераза - NAD(P)(+)—protein-arginine ADP-ribosyltransferase
| НАД (Ф) + - белок-аргинин АДФ-рибозилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.4.2.31 | ||||||||
| Количество CAS | 81457-93-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| ИСКУССТВО | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура эукариотической моно-адп-рибозилтрансферазы art2.2; кристаллическая форма c (p3121) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ИСКУССТВО | ||||||||
| Pfam | PF01129 | ||||||||
| Pfam клан | CL0084 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000768 | ||||||||
| УМНЫЙ | НАЧНИТЕ | ||||||||
| PROSITE | PDOC00993 | ||||||||
| SCOP2 | 1gy0 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а НАД (Ф) + - белок-аргинин АДФ-рибозилтрансфераза (EC 2.4.2.31 ) является фермент это катализирует то химическая реакция с помощью никотинамид аденин динуклеотид
- НАД+ + протеин L-аргинин никотинамид + номега- (АДФ-D-рибозил) -белок-L-аргинин НАДФ+ + протеин L-аргинин никотинамид + Номега - [(2'-фосфо-АДФ) -D-рибозил] -белок-L-аргинин
а также соответствующую реакцию с использованием никотинамидадениндинуклеотидфосфат
- НАДФ+ + протеин L-аргинин никотинамид + номега- (АДФ-D-рибозил) -белок-L-аргинин НАДФ+ + протеин L-аргинин никотинамид + Номега - [(2'-фосфо-АДФ) -D-рибозил] -белок-L-аргинин
Таким образом, два субстраты этого фермента НАД+ (или НАДФ+ ) и белок L-аргинин, а его два продукты находятся никотинамид и Номега- (АДФ-D-рибозил) протеин-L-аргинин (или Номега - [(2'-фосфо-АДФ) -D-рибозил] протеин-L-аргинин, соответственно).
Этот фермент принадлежит к семейству гликозилтрансферазы, в частности пентозилтрансферазы. В систематическое название этого класса ферментов НАД (Ф) +: протеин-L-аргинин АДФ-D-рибозилтрансфераза. Другие широко используемые имена включают АДФ-рибозилтрансфераза, моно (АДФ-рибозил) трансфераза, НАД +: L-аргинин АДФ-D-рибозилтрансфераза, НАД (Ф) + - аргинин АДФ-рибозилтрансфераза, и НАД (Ф) +: L-аргинин АДФ-D-рибозилтрансфераза.
По крайней мере, пять форм фермент были охарактеризованы на сегодняшний день, некоторые из них прилагаются к мембрана через якоря гликозилфосфатидилинозитола (GPI), в то время как другие, по-видимому, секретный. В ферменты содержат ~ 250-300 остатков, которые кодируют предполагаемые сигнальные последовательности и углевод сайты вложения. Кроме того, N- и C-концы преимущественно гидрофобны, что характерно для GPI-закрепленных белки.[1]
Структурные исследования
На конец 2007 г. 6 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1GXY, 1GXZ, 1GY0, 1OG1, 1OG3, и 1OG4.
использованная литература
- ^ Окадзаки И.Дж., Жолкевская А., Найтингейл М.С., Мосс Дж. (Ноябрь 1994 г.). «Иммунологическая и структурная консервация гликозилфосфатидилинозитол-связанных АДФ-рибозилтрансфераз скелетных мышц млекопитающих». Биохимия. 33 (43): 12828–36. Дои:10.1021 / bi00209a014. PMID 7947688.
дальнейшее чтение
- Мосс Дж, Стэнли SJ, Оппенгеймер Нью-Джерси (1979). «Субстратная специфичность и частичная очистка стереоспецифической НАД- и гуанидин-зависимой АДФ-рибозилтрансферазы из эритроцитов птиц». J. Biol. Chem. 254 (18): 8891–4. PMID 225315.
- Мосс Дж., Стэнли С.Дж., Уоткинс П.А. (1980). «Выделение и свойства НАД- и гуанидин-зависимой АДФ-рибозилтрансферазы из эритроцитов индейки». J. Biol. Chem. 255 (12): 5838–40. PMID 6247348.
- Уэда К., Хаяиши О. (1985). «АДФ-рибозилирование». Анну. Преподобный Biochem. 54 (1): 73–100. Дои:10.1146 / annurev.bi.54.070185.000445. PMID 3927821.
| Эта EC 2.4 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |