Сиалилтрансфераза - Sialyltransferase
 | Эта статья предоставляет недостаточный контекст для тех, кто не знаком с предметом. (Октябрь 2009 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения) |
| Семейство гликозилтрансфераз 29 (сиалилтрансфераза) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Glyco_transf_29 | ||||||||
| Pfam | PF00777 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR001675 | ||||||||
| Мембранома | 287 | ||||||||
| |||||||||
Сиалилтрансферазы находятся ферменты эта передача сиаловая кислота к зарождению олигосахарид.[1] Каждая сиалилтрансфераза специфична для определенного сахар субстрат. Сиалилтрансферазы добавляют сиаловую кислоту к концевым частям сиалированного гликолипиды (ганглиозиды ) или к N- или O-связанным сахарным цепям гликопротеины.
Биосинтез дисахаридов, олигосахаридов и полисахаридов включает действие сотен различных гликозилтрансфераз. Эти ферменты катализируют перенос сахарных фрагментов от активированных донорных молекул к специфическим акцепторным молекулам, образуя гликозидные связи. Классификация гликозилтрансфераз с использованием нуклеотидных дифосфосахаров, нуклеотидных монофосфосахаров и сахарных фосфатов (EC 2.4.1.- ) и родственные белки в отдельные семейства на основе последовательностей.[2] Эта классификация доступна на веб-сайте CAZy (CArbohydrate-Active EnZymes).[3] Ожидается, что такая же трехмерная складка будет внутри каждого из семейств. Поскольку трехмерные структуры более консервативны, чем последовательности, несколько семейств, определенных на основе сходства последовательностей, могут иметь похожие трехмерные структуры и, следовательно, образовывать «кланы».
Сиалилтрансферазы принадлежат к семейству гликозилтрансфераз 29 (CAZY GT_29 ) который включает ферменты с рядом известных активностей; сиалилтрансфераза (EC 2.4.99 ), бета-галактозамид-альфа-2,6-сиалилтрансфераза (EC 2.4.99.1 ), альфа-N-ацетилгалактозаминид альфа-2,6-сиалилтрансфераза (EC 2.4.99.3 ), бета-галактозид-альфа-2,3-сиалилтрансфераза (EC 2.4.99.4 ), N-ацетилактозаминид-альфа-2,3-сиалилтрансфераза (EC 2.4.99.6 ), альфа-N-ацетилнейраминид-альфа-2,8-сиалилтрансфераза (EC 2.4.99.8 ); лактозилцерамид альфа-2,3-сиалилтрансфераза (EC 2.4.99.9 ). Эти ферменты используют нуклеотидный монофосфосахар в качестве донора (CMP-NeuA) вместо нуклеотидного дифосфосахара.
Сиалилтрансфераза может нести ответственность за синтез последовательности NEUAC-Alpha-2,3-GAL-Beta-1,3-GALNAC-, обнаруженной на сахарных цепях, O-связанных с thr или ser, а также в качестве концевой последовательности на некоторых ганглиозидах. Эти ферменты катализируют реакции переноса сиалила во время гликозилирования и являются мембранными белками типа II.
Существует около двадцати различных сиалилтрансфераз, которые можно различить на основании акцепторной структуры, на которую они действуют, и типа сахарной связи, которую они образуют. Например, группа сиалилтрансфераз добавляет сиаловую кислоту с альфа-2,3-связью к галактоза, в то время как другие сиалилтрансферазы добавляют сиаловую кислоту с альфа-2,6 связью к галактозе или N-ацетилгалактозамин. Своеобразный тип сиалилтрансфераз добавляет сиаловую кислоту к другим единицам сиаловой кислоты с альфа-2,8 связью, образуя структуры, называемые полисиаловая кислота. Как и в случае с другими гликозилтрансферазы, экспрессия сиалилтрансфераз претерпевает глубокие изменения во время дифференциация клеток и неопластическая трансформация; в некоторых случаях такие изменения вызывают фенотипический переделки.[4]
Белки человека, содержащие этот домен
SIAT4C; SIAT9; ST3GAL1; ST3GAL2; ST3GAL3; ST3GAL4; ST3GAL5; ST3GAL6; ST3GalIII; ST6GAL1; ST6GAL2; ST6Gal; ST8SIA1; ST8SIA2; ST8SIA3; ST8SIA4; ST8SIA5; ST8SIA6; ST8Sia;
Рекомендации
- ^ Harduin-Lepers A, Vallejo-Ruiz V, Krzewinski-Recchi MA, Samyn-Petit B, Julien S, Delannoy P. Семейство сиалилтрансфераз человека.Биохимия. 2001 август; 83 (8): 727-37
- ^ Хенриссат Б., Дэвис Дж. Дж., Кэмпбелл Дж. А., Булоне В. (1997). «Классификация нуклеотид-дифосфо-сахарных гликозилтрансфераз на основе сходства аминокислотных последовательностей». Biochem. J. 326 (3): 929–939. Дои:10.1042 / bj3260929u. ЧВК 1218753. PMID 9334165.
- ^ Хенриссат Б., Коутиньо П.М. (1999). «Сервер углеводно-активных ферментов». Цитировать журнал требует
| журнал =(помощь) - ^ Далл'Олио и Чириколо, Гликоконъюгат J. 18 841-850, 2001
дальнейшее чтение
- Сабо Р., Скропета Д. и др. (2017). «Развитие ингибиторов сиалилтрансферазы: терапевтические проблемы и возможности». Med. Res. Rev. 37 (2): 210–270. Дои:10.1002 / med.21407. PMID 27678392.
внешняя ссылка
- Сиалилтрансферазы в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)
| Этот EC 2.4 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |