Гранула стресса - Stress granule

Динамика стрессовых гранул

Гранулы стресса плотные скопления в цитозоль состоит из белки & РНК которые появляются, когда ячейка находится в состоянии стресса.^[1] Сохраненные молекулы РНК застопорились перевод прединициативные комплексы: неудачные попытки сделать белок из мРНК. Стресс-гранулы имеют размер 100–200 нм (при биохимической очистке), не окружены мембрана, и связанные с эндоплазматический ретикулум.^[2] Обратите внимание, что есть также ядерный стрессовые гранулы. Эта статья о цитозольный разнообразие.

Предлагаемые функции

Функция стрессовых гранул остается в значительной степени неизвестной. Давно предполагалось, что стрессовые гранулы выполняют функцию защиты РНК от вредных условий, таким образом, они появляются при стрессе.^[3] Накопление РНК в плотные глобулы может удержать их от реакции с вредными химическими веществами и защитить информацию, закодированную в их последовательности РНК.

Стрессовые гранулы также могут служить точкой принятия решения для нетранслируемых мРНК. Молекулы могут пойти одним из трех путей: дальнейшее хранение, деградация или повторное инициирование перевод.^[4] Напротив, также утверждалось, что стрессовые гранулы не являются важными сайтами для хранения мРНК и не служат промежуточным местом для мРНК, находящихся в пути между состоянием хранения и состоянием деградации.^[5]

Попытки идентифицировать все РНК в стрессовых гранулах (транскриптом стрессовых гранул) беспристрастным образом путем секвенирования РНК из биохимически очищенных «ядер» стрессовых гранул показали, что РНК рекрутируются для стрессовых гранул не специфическим для последовательности образом, а скорее общим, с обогащением более длинных и / или менее оптимально переведенных транскриптов.^[6] Эти данные предполагают, что на транскриптом стрессовых гранул влияет валентность РНК (для белков или других РНК) и скорость оттока РНК из полисомы. Последнее дополнительно подтверждается недавними визуализация одиночных молекул исследования.^[7] Кроме того, было подсчитано, что только около 15% общей мРНК в клетке локализовано в стрессовых гранулах,^[6] предполагая, что стрессовые гранулы влияют только на меньшую часть мРНК в клетке и могут быть не так важны для процессинга мРНК, как считалось ранее.^[6][8] Тем не менее, эти исследования представляют собой только моментальный снимок во времени, и вполне вероятно, что большая часть мРНК в какой-то момент хранится в стрессовых гранулах из-за того, что эти РНК входят и выходят.

Стрессовые белки, которые являются основным компонентом стрессовых гранул в клетках растений, являются молекулярными. шапероны которые изолируют, защищают и, возможно, восстанавливают белки, которые разворачиваются во время жары и других типов стресса.^[9][10] Следовательно, любая ассоциация мРНК со стрессовыми гранулами может быть просто побочным эффектом ассоциации частично развернутых РНК-связывающих белков со стрессовыми гранулами,^[11] аналогично ассоциации мРНК с протеасомы.^[12]

Формирование

Стрессовые факторы окружающей среды запускают клеточную сигнализацию, что в конечном итоге приводит к образованию стрессовых гранул. В пробирке, эти факторы стресса могут включать тепло, холод, окислительный стресс (арсенит натрия), стресс эндоплазматического ретикулума (тапсигаргин), ингибирование протеасомы (MG132), гиперосмотический стресс, ультрафиолетовая радиация, ингибирование eIF4A (патеамин А, гиппуристанол, или RocA ), накопление оксида азота после лечения 3-морфолиносиднонимином (СИН-1),^[13] нарушение сплайсинга пре-мРНК,^[14] и другие факторы стресса, такие как пуромицин что приводит к разобранному полисомы.^[15] Многие из этих факторов стресса приводят к активации определенных стрессовых факторов. киназы (HRI, PERK, PKR и GCN2), ингибирование трансляции и образование стрессовых гранул.^[15]

Формирование стрессовых гранул часто происходит после стресс-активируемых фосфорилирование из фактор инициации трансляции эукариот eIF2α, но это не верно для всех типов стрессоров, которые вызывают стрессовые гранулы,^[15] например, ингибирование eIF4A. Далее вниз по течению, прион -подобная агрегация белка ТИА-1 способствует образованию стрессовых гранул. Период, термин прион -like используется, потому что агрегация ТИА-1 является концентрация зависимый, сдерживаемый шапероны, и поскольку агрегаты устойчивы к протеазы.^[16] Также было предложено, чтобы микротрубочки играют роль в образовании стрессовых гранул, возможно, за счет транспортировки компонентов гранул. Эта гипотеза основана на том факте, что нарушение микротрубочек химическим веществом нокодазол блокирует появление гранул.^[17] Более того, было показано, что многие сигнальные молекулы регулируют образование или динамику стрессовых гранул; к ним относятся главный датчик энергии AMP-активированная протеинкиназа (AMPK),^[18] то Фермент трансферазы O-GlcNAc (OGT),^[19] и проапоптотическая киназа ROCK1.^[20]

Возможные роли взаимодействий РНК-РНК

Фазовые переходы РНК, отчасти обусловленные межмолекулярными взаимодействиями РНК-РНК, могут играть роль в образовании стрессовых гранул. Подобно внутренне неупорядоченным белкам, экстракты тотальной РНК способны подвергаться фазовому разделению в физиологических условиях. in vitro.^[21] РНК-последовательность анализ показывает, что эти сборки имеют в значительной степени перекрывающиеся транскриптом со стресс-гранулами,^[21][6] при этом обогащение РНК в обоих основано преимущественно на длине РНК. Кроме того, стрессовые гранулы содержат много РНК-геликаз,^[22] в том числе DEAD / H-бокс геликасы Ded1p /DDX3, eIF4A1, и RHAU.^[23] В дрожжах каталитический ded1 мутантные аллели дают рост гранул конститутивного стресса^[24] Недостаточные по АТФазе мутантные аллели DDX3X (гомолог Ded1 у млекопитающих) обнаружены в педиатрической практике. медуллобластома,^[25] и они совпадают с конститутивными зернистыми сборками в клетках пациента.^[26] Эти мутантные белки DDX3 способствуют сборке стрессовых гранул в HeLa клетки.^[26] В клетках млекопитающих мутанты RHAU приводят к снижению динамики стрессовых гранул.^[23] Таким образом, некоторые предполагают, что агрегация РНК, облегченная межмолекулярными взаимодействиями РНК-РНК, играет роль в формировании стрессовых гранул и что эта роль может регулироваться РНК-геликазами.^[27] Также есть свидетельства того, что РНК в стрессовых гранулах более компактна по сравнению с РНК в цитоплазме и что РНК преимущественно посттрансляционно модифицируется N6-метиладенозином (m⁶А) на его 5 'концах.^[28][29] Недавняя работа показала, что очень распространенный фактор инициации трансляции и DEAD-бокс-белок eIF4A ограничивают образование стрессовых гранул. Он делает это благодаря своей способности связывать АТФ и РНК, действуя аналогично белку. шапероны подобно Hsp70.^[30]

Связь с обрабатывающими органами

Гранулы стресса и обрабатывающие органы разделяют РНК и белковые компоненты, оба появляются при стрессе и могут физически связываться друг с другом. По состоянию на 2018 год из ~ 660 белков, идентифицированных как локализующиеся в стрессовых гранулах, ~ 11% также были идентифицированы как процессирующие локализованные в организме белки (см. Ниже). Протеин G3BP1 необходим для правильной стыковки обрабатывающих тел и гранул напряжения друг с другом, что может быть важно для сохранения полиаденилированный мРНК.^[31]

Хотя некоторые белковые компоненты являются общими для стрессовых гранул и процессинговых тел, большинство белков в любой структуре уникально локализовано в любой структуре.^[32] Хотя и стрессовые гранулы, и процессинговые тельца связаны с мРНК, процессинговые тельца долгое время считались сайтами деградации мРНК, поскольку они содержат ферменты, такие как DCP1 / 2 и XRN1, которые, как известно, разрушают мРНК.^[33] Однако другие продемонстрировали, что мРНК, ассоциированные с процессирующими телами, в значительной степени трансляционно репрессируются, но не деградируют.^[32] Также было высказано предположение, что мРНК, выбранные для деградации, передаются от стрессовых гранул к процессирующим органам,^[33] хотя есть также данные, свидетельствующие о том, что обрабатывающие тела предшествуют образованию стрессовых гранул и способствуют им.^[34]

Белковый состав стресс-гранул

Полный протеом стрессовых гранул все еще неизвестен, но были предприняты попытки каталогизировать все белки, которые, как было экспериментально продемонстрировано, переходят в стрессовые гранулы.^[35][36][37] Важно отметить, что разные факторы стресса могут привести к образованию гранул стресса с разными белковыми компонентами.^[15] Многие белки, связанные со стрессовыми гранулами, были идентифицированы путем временного стресса культивируемых клеток и использования микроскопии для обнаружения локализации интересующего белка либо путем экспрессии этого белка, слитого с флуоресцентным белком (т. Е. зеленый флуоресцентный белок (GFP)) и / или фиксация клетки и использование антител для обнаружения интересующего белка наряду с известными белковыми маркерами стрессовых гранул (иммуноцитохимия ).^[38]

В 2016 году «ядра» стрессовых гранул были экспериментально идентифицированы и затем впервые подвергнуты биохимической очистке. Белки в ядрах были идентифицированы объективным образом с использованием масс-спектрометрии. Этот технический прогресс привел к идентификации сотен новых белков, локализованных в стрессовых гранулах.^[39][22][40]

Протеом стрессовых гранул также был экспериментально определен с использованием двух немного разных маркировка близости подходы. Одним из таких подходов к метке близости является метод аскорбатпероксидазы (APEX), при котором клетки конструируют для экспрессии известного белка стрессовых гранул, такого как G3BP1, слитого с модифицированным ферментом аскорбатпероксидазы, называемым APEX.^[35][41] После инкубации клеток в биотин и обрабатывая клетки перекисью водорода, фермент APEX будет кратковременно активирован, чтобы биотинилат все белки в непосредственной близости от интересующего белка, в данном случае G3BP1 в стрессовых гранулах. Затем биотинилированные белки можно выделить с помощью стрептавидин и идентифицированы с использованием масс-спектрометрии. Метод APEX был использован для идентификации ~ 260 белков, связанных со стрессовыми гранулами, в нескольких типах клеток, включая нейроны, и с различными стрессорными факторами. Из 260 белков, идентифицированных в этом исследовании, ~ 143 ранее не были продемонстрированы как связанные со стрессовыми гранулами.^[41]

Другой метод метки близости, используемый для определения протеома стрессовых гранул, - это BioID.^[42] BioID аналогичен подходу APEX в том, что биотинилирующий белок (BirA * вместо APEX) экспрессировался в клетках как гибридный белок с несколькими известными белками, связанными со стрессовыми гранулами. Белки в непосредственной близости от BirA * будут биотинилированы и затем идентифицированы масс-спектрометрии. Youn et al. использовали этот метод для идентификации / прогнозирования 138 белков как связанных со стрессовыми гранулами и 42 как связанных с процессинговым телом.^[42]

Кураторскую базу данных белков, связанных со стрессовыми гранулами, можно найти здесь. [1].^[37]

Ниже приводится список белков, которые, как было продемонстрировано, локализуются в стрессовых гранулах (составлен из ^{[35][36][22][41][42][43]}):

Идентификатор гена	Название белка	Описание	использованная литература	Также найдено в обрабатывающие органы ?
ABCF1	ABCF1	Кассета связывания АТФ, подсемейство F, член 1	[41]
ABRACL	ABRACL	ABRA C-Terminal Нравится	[41]
ACAP1	ACAP1	ArfGAP с Coiled-Coil, Ankyrin Repeat и PH-доменами 1	[41]
ACBD5	ACBD5	Связывающий домен ацил-КоА, содержащий 5	[41]
ACTBL2	ACTBL2	Бета-актин-подобный белок 2	[22]	да[32]
ACTR1A	ACTR1A	Альфа-центрактин	[22]
ACTR1B	ACTR1B	Бета-центрактин	[22]
АДАР	ADAR1	Аденозиндезаминаза, специфическая для РНК	[44][22]
ДОБАВИТЬ1	Аддуцин 1	Аддуцин 1	[41]
AGO1	Аргонавт 1 / EIF2C1	Argonaute 1, каталитический компонент RISC	[41][45]	да[32]
AGO2	Аргонавт 2	Argonaute 2, каталитический компонент RISC	[41][46][45][47][22][48][43]	да[32]
AKAP8	AKAP8	Заякоренный протеин 8-киназы	[43]
AKAP9	AKAP350	Заякоренный белок А-киназы 9	[49]
AKAP13	AKAP13 / LBC	Заякоренный белок А-киназы 13	[41][43]
ALDH18A1	ALDH18A1	Дельта-1-пирролин-5-карбоксилатсинтаза	[22]
ALG13	ALG13	ALG13, субъединица UDP-N-ацетилглюкозаминилтрансферазы	[42]
ALPK2	ALPK2 / HAK	Альфа-киназа 2	[43]
AMOTL2	AMOTL2 / LCCP	Ангиомотин Лайк 2	[43]
АНХД1	АНХД1	Анкиринский повтор и домен KH, содержащий 1	[42]	да[42]
ANKRD17	ANKRD17 / MASK2 / GTAR	Анкиринский повторяющийся домен 17	[41][42]	да[42]
ANG	Ангиогенин	Ангиогенин	[50]
ANP32E	ANP32E	Кислый богатый лейцином ядерный фосфопротеин 32 член семейства E	[22]
ANXA1	ANXA1	Аннексин А1	[22]
ANXA11	ANXA11	Аннексин 11	[41]
ANXA6	ANXA6	Аннексин 6	[22]
ANXA7	ANXA7	Аннексин 7	[22][41]
APEX1	APEX1	ДНК- (апуриновый или апиримидиновый сайт) лиаза	[22]
APOBEC3C	APOBEC3C	Аполипопротеин B, редактирующий мРНК фермента, каталитическая субъединица 3C	[41][43]
APOBEC3G	APOBEC3G	Аполипопротеин B, редактирующий мРНК фермента, каталитическая субъединица 3G	[45]
ARID2	ARID2 / BAF200	AT-Rich Interaction Domain 2	[43]
ARPC1B	ARPC1B	Актин-родственный белок 2/3 комплекс субъединица 1B	[22]
AHSA1	AHA1	Активатор АТФазы активности 1 HSP90	[51]
AQR	AQR / IBP160	Сплайсосомальный фактор, связывающий интроны Водолея	[41]
ARMC6	ARMC6	Armadillo Repeat, содержащий 6	[41]
ASCC1	ASCC1	Активация комплексной субъединицы 1 сигнального коинтегратора 1	[41][42]
ASCC3	ASCC3	Активация комплексной субъединицы 3 сигнального коинтегратора 1	[42]
ATAD2	ATAD2	Белок 2, содержащий домен ААА семейства АТФаз	[22]
ATAD3A	ATAD3A	Белок 3А, содержащий домен ААА семейства АТФаз	[22]	да[32]
ATG3	ATG3	Связанные с аутофагией 3	[41]
ATP5A1	ATP5A1	Субъединица АТФ-синтазы альфа, митохондриальная	[22]
ATP6V1G1	ATP6V1G1 / ATP6G	АТФаза H +, транспортирующая субъединицу G1 V1	[41]
ATXN2	Атаксин 2	Атаксин 2	[22][41][42][43][52][53][54][55][56][57]
ATXN2L	Атаксин-2 как	Атаксин 2 Нравится	[22][41][42][43][54][57]
BAG3	BAG3	Регулятор молекулярных шаперонов семейства BAG 3	[22]
BANF1	BANF1	Фактор барьера для автоинтеграции	[22]
BCCIP	BCCIP	BRCA2 и CDKN1A взаимодействующий белок	[41]
BCLAF1	BCLAF1	Связанный с BCL2 фактор транскрипции 1	[41]
BICC1	BICC1	РНК-связывающий белок 1 семейства BicC	[42]
БОЛЛ	БУЛЬ	Boule Homolog, РНК-связывающий белок	[58]
BRAT1	BRAT1	BRCA1-ассоциированный активатор ATM 1	[22]
BRF1	BRF1	BRF1, субъединица фактора инициации транскрипции РНК-полимеразы III	[33]
BTG3	BTG3	Фактор против распространения BTG 3	[42]	да[42]
C9orf72	C9orf72	Неохарактеризованный белок C9orf72	[59][60]
C15orf52	C15orf52	Неохарактеризованный белок C15orf52	[22]
C20orf27	C20orf72	Хромосома 20 Открытая рамка чтения 27	[41]
C2CD3	C2CD3	C2 кальций-зависимый домен, содержащий 3	[41]
CALML5	CALML5	Кальмодулиноподобный белок 5	[22]
CALR	Кальретикулин / CRT	Кальретикулин	[61]
CAP1	CAP1	Связанный с аденилатциклазой белок 1	[22]
CAPRIN1	Каприн-1	Белок, связанный с клеточным циклом 1	[41][42][62][49][63][22][64][31][65][57]
CAPZA2	CAPZA2	F-актин-кэпирующая белковая субъединица альфа-2	[22]
CARHSP1	CARHSP1	Регулируемый кальцием термостабильный белок 1	[22]
CASC3	MLN51 / BTZ	Восприимчивость к раку 3	[41][42][66][67]
CBFB	CBFB	Субъединица фактора связывания ядра бета	[22]
CBX1	CBX1	Гомолог белка Chromobox 1	[22][57]
CCAR1	КАРП-1	Цикл деления клеток и регулятор апоптоза 1	[49]
CCDC124	CCDC124	Спиральный домен, содержащий 124	[41]
CCDC85C	CCDC85C	Спиральный домен, содержащий 85C	[41]
CCT3	CCT3	Т-комплексный белок 1 субъединица гамма	[22]
CCT6A	CCT6A	Т-комплексный белок 1 субъединица дзета	[22]
CDC37	CDC37	Цикл деления клеток 37	[51]
CDC5L	CDC5L	5-подобный белок цикла деления клетки	[22]
CDC73	CDC73	Парафибромин	[22]
CDK1	CDK1	Циклинзависимая киназа 1	[22]
CDK2	CDK2	Циклинзависимая киназа 2	[68]
CDV3	CDV3	CDV3 Гомолог	[41]
CELF1	CUGBP1	Член семьи CUGBP Elav-Like 1	[22][41][42][69]
CELF2	CUGBP2 / BRUNOL3	Член семьи CUGBP Elav-Like 2	[41]
CELF3	CUGBP3 / BRUNOL1	Член семьи CUGBP Elav-Like 3	[41]
CENPB	CENPB	Главный центрерный аутоантиген B	[22]
CEP78	CEP78 / CRDHL	Центросомальный белок 78	[41]
CEP85	CEP85 / CCDC21	Центросомальный белок 78	[42]
CERKL	Керамид-киназа как	Керамидкиназа Like	[70]
CFL1	Кофилин-1	Кофилин-1	[22]
ЧЧД3	ЧЧД3	Coiled-coil-helix-coiled-coiled-coil-helix домен, содержащий белок 3, митохондриальный	[22]
CHORDC1	CHORDC1 / CHP1	Цистеин и богатый гистидином домен, содержащий белок 1	[22]
CIRBP	CIRP	Белок, связывающийся с РНК, индуцируемый холодом	[41][71]
CIT	CIT	Цитрон-Rho-взаимодействующая киназа	[22]
CLIC4	CLIC4	Хлорид белка внутриклеточного канала 4	[22]
CLNS1A	CLNS1A	Чувствительный к хлоридам нуклеотид канал 1A	[41]
CLPP	CLPP	Протеолитическая субъединица казеинолитической митохондриальной матричной пептидазы	[41]
CNBP	ZNF9	Белок, связывающий нуклеиновую кислоту цинкового пальца типа CCHC	[72]
CNN3	CNN3	Кальпонин-3	[22]
CNOT1	CNOT1 / CCR4	CCR4-Нет Субъединица 1 транскрипционного комплекса	[22][42]	да[42][73]
CNOT10	CNOT10	CCR4-Нет Субъединица 10 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT11	CNOT11	CCR4-Нет Субъединица 11 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT2	CNOT2	CCR4-Нет Субъединица 2 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT3	CNOT3	CCR4-Нет Субъединица 3 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT4	CNOT4	CCR4-Нет Субъединица 4 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT6	CNOT6	CCR4-Нет Субъединица 6 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT6L	CNOT6L	CCR4-Нет Субъединица транскрипционного комплекса 6L	[42]	да[42]
CNOT7	CNOT7	CCR4-Нет Субъединица 7 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT8	CNOT8	CCR4-Нет Субъединица 8 транскрипционного комплекса	[42]	да[42]
CNOT9	CNOT9	CCR4-Нет Субъединица 9 транскрипционного комплекса	[42]
CORO1B	CORO1B	Коронин-1Б	[22]
CPB2	Карбоксипептидаза B2	Карбоксипептидаза B2	[74]
CPEB1	CPEB	Цитоплазматический элемент полиаденилирования, связывающий белок 1	[75]
CPEB4	CPEB4	Цитоплазматический элемент полиаденилирования, связывающий белок 4	[41][42]	да[42]
CPSF3	CPSF3	Субъединица 3 фактора специфичности расщепления и полиаденилирования	[22]
CPSF6	CPSF6	Субъединица 6 фактора специфичности расщепления и полиаденилирования	[22]
CPSF7	CPSF7	Субъединица 7 фактора специфичности расщепления и полиаденилирования	[22]
CPVL	CPVL	Карбоксипептидаза, подобная вителлогену	[42]	да[42]
CRKL	CRKL	CRK, как протоонкоген, адаптерный белок	[41]
CROCC	CROCC	Цилиарный корень Coiled-Coil, Rootletin	[41]
CRYAB	CRYAB	Альфа-кристаллин B цепь	[22]
CSDE1	CSDE1	Белок Е1, содержащий домен холодного шока	[22][41][42][57]
CSE1L	CSE1L / XPO2 / Exportin-2	Экспортин-2	[22]
CSNK2A1	Казеин киназа 2 альфа	Казеин киназа 2 Альфа 1	[76]
CSTB	Цистатин B	Цистатин B	[41]
CSTF1	CSTF1	Субъединица 1 фактора стимуляции расщепления	[22]
CTNNA2	CTNNA2	Катенин альфа-2	[22]
CTNND1	CTNND1	Катенин дельта-1	[22]
CTTNBP2NL	CTTNBP2NL	CTTNBP2 N-концевой белок	[22]
CWC22	CWC22	Гомолог CWC22 фактора сплайсинга пре-мРНК	[22]
DAZAP1	DAZAP1	DAZ-ассоциированный белок 1	[22][41][42]
DAZAP2	PRTB	Связанный с DAZ белок 2	[77]
DAZL	DAZL1	Удалено при азооспермии лайк	[78]
DCD	DCD	Дермцидин	[22]
DCP1A	DCP1a	Декапирование мРНК 1a	[22][41][75]	да[32]
DCP1B	DCP1b	Декапирование мРНК 1b	[41]	да[32]
DCP2	DCP2	Декапирование мРНК 2	[42]
DCTN1	DCTN1	Субъединица динактина 1	[22]
DDX1	Мертвый коробчатый белок 1	DEAD-Box Helicase 1	[22][41][42][79]
DDX19A	DDX19A	АТФ-зависимая РНК-геликаза DDX19A	[22][57]
DDX21	DDX21	Ядерная РНК-геликаза 2	[22]	да[32]
DDX3	Мертвый бокс протеин 3	DEAD-Box Геликаза 3	[22][80][81]
DDX3X	DDX3X	DEAD-Box Helicase 3, X-связанный	[41][42][82][83][57]
DDX3Y	DDX3Y	DEAD-Box Helicase 3, соединение Y	[41]
DDX47	DDX47	Вероятная АТФ-зависимая РНК-геликаза DDX47	[22]
DDX50	DDX50	АТФ-зависимая РНК-геликаза DDX50	[22]	да[32]
DDX58	RIG-I	DExD / H-Box Helicase 58	[84]
DDX6	Мертвый бокс протеин 6	DEAD-Box Геликаза 6	[22][41][42][53][85][75][45][86]	да[32][42]
DERA	DERA	Дезоксирибозо-фосфат-альдолаза	[87]
DHX30	DHX30	Предполагаемая АТФ-зависимая РНК-геликаза DHX30	[22][41]	да[32]
DHX33	DHX33	DEAH-Box Helicase 33	[41]
DHX36	RHAU	DEAH-Box Helicase 36	[41][42][23]
DHX57	DHX57	DExH-Box Helicase 57	[42]
DHX58	LGP2	DExH-Box Helicase 58	[84]
DIS3L2	DIS3L2 / FAM3A	DIS3 Like 3'-5 'экзорибонуклеаза 2	[41]
ДИСК1	Нарушен при шизофрении 1	Нарушено в шизофрении 1	[88]
DKC1	DKC1	дискерин; Субъединица 4 рибонуклеопротеинового комплекса H / ACA	[22][89]
ДНКI1	Промежуточная цепь аксонемала динеина 1	Промежуточная цепь динеина аксонема 1	[90]
DNAJA1	DNAJA1	DnaJ гомолог подсемейства A член 1	[22]
DNAJC8	DNAJC8	DnaJ гомолог подсемейства C член 8	[22]
DPYSL2	DPYSL2	Родственный дигидропиримидиназе белок 2	[22]
DPYSL3	DPYSL3	Родственный дигидропиримидиназе белок 3	[22]
ДРОША	ДРОША	Дроша рибонуклеаза III	[41]
DSP	DSP	Десмоплакин	[22][41]
Летнее время	Летнее время	Дистонин	[22]
DSTN	DSTN	Дестрин	[22]
DTX3L	DTX3L	E3 убиквитин-протеинлигаза DTX3L	[22]
DUSP12	DUSP12 / YVH1	Фосфатаза двойной специфичности 12	[91]
DYNC1H1	Цитоплазматическая тяжелая цепь динеина 1	Динеин цитоплазматический 1 Тяжелая цепь 1	[90]
DYNLL1	Цитоплазматический динеиновый светлый полипептид	Легкая цепь динеина LC8-Тип 1	[41][92]
DYNLL2	DYNLL2	Легкая цепь динеина 2, цитоплазматическая	[22]
DYRK3	DYRK3	Киназа 3, регулируемая фосфорилированием тирозина с двойной специфичностью	[93]
DZIP1	DZIP1	DAZ взаимодействующий цинковый белок пальца 1	[94]
DZIP3	DZIP3	DAZ взаимодействующий цинковый белок пальца 3	[42]
EDC3	EDC3	Энхансер Decapping мРНК 3	[41][42]	да[42]
EDC4	EDC4	Энхансер мРНК-декапирующего белка 4	[22][41]	да[32]
EIF1	EIF1	Фактор инициации трансляции эукариот 1	[41]
EIF2A	EIF2A	Фактор инициации трансляции эукариот 2А	[33][22][49][95]
EIF2AK2	Протеинкиназа R / PKR	Фактор инициации трансляции эукариот 2 Альфа-киназа 2	[65][84][96]
EIF2B1-5	EIF2B	Фактор инициации трансляции эукариот 2B	[95]
EIF2S1	EIF2A субъединица 1	Субъединица альфа фактора инициации трансляции эукариот 2	[22]
EIF2S2	EIF2A субъединица 2	Субъединица фактора 2 инициации трансляции эукариот бета	[22]
EIF3A	EIF3A	Фактор инициации трансляции эукариот 3, субъединица A	[22][41][46][31][97]
EIF3B	EIF3B	Субъединица В фактора инициации трансляции эукариот 3	[33][22][77][98][99]
EIF3C	EIF3C	Субъединица C фактора инициации трансляции эукариот	[41]
EIF3D	EIF3D	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица D	[22][41][57]
EIF3E	EIF3E	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица E	[22][41][57]
EIF3F	EIF3F	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица F	[22]
EIF3G	EIF3G	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица G	[22][41][57]
EIF3H	EIF3H	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица H	[22][41]
EIF3I	EIF3I	Субъединица I фактора инициации трансляции эукариот 3	[22]
EIF3J	EIF3J	Субъединица J фактора инициации трансляции эукариот	[22][41]
EIF3K	EIF3K	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица K	[22]
EIF3L	EIF3L	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица L	[22][41][57]
EIF3M	EIF3M	Эукариотический фактор инициации трансляции 3 субъединица M	[22]
EIF4A1	EIF4A1	Фактор инициации трансляции эукариот 4A1	[22][41][100]
EIF4A2	EIF4A2	Фактор инициации трансляции эукариот 4A2	[41][101]
EIF4A3	EIF4A3	Фактор инициации трансляции эукариот 4A3	[41]
EIF4B	EIF4B	Фактор инициации трансляции эукариот 4B	[22][41]
EIF4E	EIF4E	Фактор инициации трансляции эукариот 4E	[97][95][2][102][67][103][104][33]	да[33]
EIF4E2	EIF4E2	Фактор инициации трансляции эукариот 4E Член семьи 2	[42][104]	да[42]
EIF4E3	EIF4E3	Фактор инициации трансляции эукариот 4E Член семьи 3	[104]
EIF4ENIF1	EIF4ENIF1	Фактор инициации трансляции эукариот 4E Фактор ядерного импорта 1	[41][42]	да[42]
EIF4G1	EIF4G1	Фактор инициации трансляции эукариот 4G1	[22][41][97][95][2][102][105][106][77][107][31]
EIF4G2	EIF4G2	Фактор инициации трансляции эукариот 4G2	[22][42]
EIF4G3	EIF4G3	Фактор инициации трансляции эукариот 4G3	[41]
EIF4H	EIF4H	Фактор инициации трансляции эукариот 4H	[22][41]
EIF5A	EIF5A	Фактор инициации трансляции эукариот 5A	[98]
ELAVL1	HuR	ELAV-подобный РНК-связывающий белок 1	[22][31][41][108][97][109][102][103][77][92][110][111]	да[32]
ELAVL2	ELAVL2	ELAV-подобный белок 2	[22][41]	да[32]
ELAVL3	ELAVL3 / HuC	ELAV-подобный РНК-связывающий белок 3	[41]
ELAVL4	HuD	ELAV-подобный РНК-связывающий белок 4	[41][112]
ЕНДОВ	EndoV	Эндонуклеаза V	[113]
ENTPD1	ENTPD1	Эктонуклеозидтрифосфатдифосфогидролаза 1	[41]
ЭППК1	ЭППК1	Эпиплакин	[22]
ETF1	ETF1	Субъединица 1 фактора высвобождения пептидной цепи эукариот	[22]
EWSR1	EWSR1	EWS РНК-связывающий белок 1	[114][115]
FABP5	FABP5	Белок, связывающий жирные кислоты 5	[41]
FAM120A	FAM120A / OSSA	Конститутивный коактиватор PPAR-гамма-подобного белка 1	[22][41][42]	да[32]
FAM120C	FAM120C	Семья с подобием последовательностей 120C	[41][42]
FAM168B	FAM168B / MANI	Семья со сходством последовательностей 168 Член B	[41]
FAM98A	FAM98A	Семья со сходством последовательностей 98 Член A	[22][41][116]
ФАСТК	БЫСТРЫЙ	Fas активированная серин / треонинкиназа	[33]	да[33]
FBL	FBL	рРНК 2-O-метилтрансфераза фибрилларин	[22]
FBRSL1	Фиброзин Like 1	Фиброзин Like 1	[42]
FHL1	FHL1	Четыре с половиной домена LIM белка 1	[22]
ЛНБ	ЛНБ	Филамин-Б	[22]
FMR1	FMRP	Хрупкий X Умственная отсталость 1	[20][22][41][42][66][67][102][117][118][91][57]
FNDC3B	FNDC3B	Белок 3B, содержащий домен фибронектина типа III	[22][42]
FSCN1	FSCN1	Очаровательный	[22]
FTSJ3	FTSJ3	белок процессинга пре-рРНК FTSJ3	[22]
FUBP1	FUBP1	Белок, связывающий дальний элемент вверх по течению потока 1	[41]
FUBP3	FUBP3	Белок, связывающий элементы 3 далеко вверх по течению	[22][41][42]
FUS	FUS	FUS РНК-связывающий белок	[22][41][46][114][115][119][120][121][122][123][124][125]
FXR1	FXR1	FMR1 Аутосомный гомолог 1	[22][41][42][117][102][103][126]
FXR2	FXR2	FMR1 Аутосомный гомолог 2	[22][41][42][117][102]
G3BP1	G3BP1	G3BP фактор сборки стресс-гранулы 1	[22][41][42][64][96][65][127][128][33][103][129][126][130][57]
G3BP2	G3BP2	G3BP Коэффициент сборки напряженных гранул 2	[22][41][42][131][132][57]
ГАБАРАПЛ2	GABARAPL2 / GEF2 / ATG8	GABA-рецептор-ассоциированный белок, подобный 2	[41]
GAR1	GAR1	Субъединица 1 рибонуклеопротеинового комплекса H / ACA	[89]
GCA	Гранкальцин	Гранкальцин	[41]
БЛИЗНЕЦ 5	Близнец-5	Белок 5, ассоциированный с ядерной органеллой Gem	[105]
GFPT1	GFPT1	Глутамин — фруктозо-6-фосфатаминотрансфераза [изомеризация] 1	[22]
GIGYF1	GIGYF1 / PERQ1	GRB10, взаимодействующий с GYF-белком 1	[41]
GIGYF2	GIGYF2 / TNRC15 / PARK11 / PERQ2	GRB10, взаимодействующий с GYF Protein 2	[41][42]	да[42]
GLE1	GLE1	GLE1, посредник экспорта РНК	[42][133][134]
GLO1	Глиоксалаза	Глиоксалаза	[41]
GLRX3	GLRX3 / глутаредоксин 3 / TNLX2	Глутаредоксин 3	[41]
GNB2	GNB2	Гуанин-нуклеотид-связывающий белок G (I) / G (S) / G (T) субъединица бета-2	[22]
ГОЛГА2	Голгин А2	Голгин А2	[41]
GRB2	GRB2 / ЯСЕНЬ	Белок 2, связанный с рецептором фактора роста	[41]
GRB7	GRB7	Белок 7, связанный с рецептором фактора роста	[135][136]
GRSF1	GRSF1	G-богатый фактор связывания последовательности РНК 1	[41][42]
GSPT1	eRF3	Фазовый переход G1 в S 1	[41][137]
H1F0	H1F0	Гистон H1.0	[22]
H1FX	H1FX	Гистон H1x	[22]
H2AFV	H2AFV	Гистон H2A.V	[22]
HABP4	Ki-1/57	Гиалуроновый связывающий белок 4	[138]
HDAC6	HDAC6	Гистоновая деацетилаза 6	[83][129][57]
HDLBP	HDL-связывающий белок / VGL / Vigilin	Белок, связывающий липопротеины высокой плотности	[41]
HELZ	HELZ	Вероятная геликаза с доменом цинковых пальцев	[22][41][42]	да[42]
HELZ2	HELZ2	Геликаза с доменом цинкового пальца 2	[22]
HMGA1	HMGA1	Белок группы высокой подвижности HMG-I / HMG-Y	[22]
HMGB3	HMGB3	Белок группы высокой подвижности B3	[22]
HMGN1	HMGN1	Негистоновый хромосомный белок HMG-14	[22]
HNRNPA1	HnRNPA1	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин A1	[22][41][46][139][140][141][142]
HNRNPA2B1	HnRNPA2 / B1	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин A2 / B1	[22][41][143][57]
HNRNPA3	HNRNPA3	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин A3	[22][41]
HNRNPAB	HNRNPAB	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин A / B	[22][41][42]
HNRNPD	HNRNPD	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин D	[41]
HNRNPDL	HNRNPDL	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеид D-подобный	[41]
HNRNPF	HNRNPF	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин F	[41]
HNRNPH1	HNRNPH1	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин H1	[41]
HNRNPH2	HNRNPH2	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин H2	[22]
HNRNPH3	HNRNPH3	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин H3	[41]
ГНРНПК	ГНРНПК	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин К	[22][111][144]
HNRNPUL1	HNRNPUL1	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеид U-подобный белок 2	[22]
HSBP1	HSBP1	Белок, связывающий фактор теплового шока 1	[41]
HSP90AA1	HSP90	Белок теплового шока HSP 90-альфа	[22]
HSPA4	HSP70 RY	Тепловой шок, 70 кДа, белок 4	[22]
HSPA9	HSP70 9B	Белок стресс-70, митохондриальный	[22]
HSPB1	HSP27	Семейство белков теплового шока B (малое), член 1	[22][145]	да[32]
HSPB8	HSPB8	Семейство белков теплового шока B (малое), член 8	[146]
HSPBP1	HSPBP1	Связывающий белок 1 HSPA (Hsp70)	[147]
HSPD1	HSPD1	Белок теплового шока 60 кДа, митохондриальный	[22][41]
HTT	Хантингтин	Хантингтин	[63]
IBTK	IBTK	Ингибитор тирозинкиназы брутона	[42]
IFIH1	MDA5	Интерферон, индуцированный доменом 1 геликазы С	[84]
IGF2BP1	IGF2BP1	Инсулиноподобный фактор роста 2 мРНК-связывающий белок 1	[22][41][42]	да[32]
IGF2BP2	IGF2BP2	Инсулиноподобный фактор роста 2 мРНК-связывающий белок 2	[22][41][42]	да[32]
IGF2BP3	IGF2BP3	Инсулиноподобный фактор роста 2 мРНК, связывающий белок 3	[22][41][42][131]	да[32]
IK	IK	Протеиновый красный	[22]
ILF3	NF90	Фактор связывания усилителя интерлейкина 3	[148]	да[32]
IPO7	IPO7	Импортин-7	[22]
ИППК	IP5K	Инозитол-пентакисфосфат-2-киназа	[149]
ITGB1	ITGB1	Интегрин бета-1	[22]
JMJD6	JMJD6	Аргининдеметилаза и лизингидроксилаза	[130]
KANK2	KANK2	Мотив KN и белок 2, содержащий домен анкиринового повтора	[22]
KEAP1	KEAP1 / KLHL19	Kelch Like ECH ассоциированный белок 1	[41]
KHDRBS1	Sam68	KH РНК-связывающий домен, связанный с сигнальной трансдукцией 1	[22][150][151][152]
KHDRBS3	KHDRBS3	KH-домен, содержащий РНК-связывающий белок 3, связанный с сигнальной трансдукцией	[22]
ХСРП	KSRP / FBP2	Регуляторный белок сплайсинга KH-типа	[22][41][153]
KIAA0232	KIAA0232	KIAA0232	[42]	да[42]
KIAA1524	CIP2A	Белок CIP2A	[22]
KIF1B	KIF1B	Член семьи Кинезин 1B	[42]
KIF13B	КИФ13Б / ГАКИН	Член семьи Кинезин 13B	[41]
KIF23	KIF23	Кинезиноподобный белок KIF23	[22]	да[32]
KIF2A	Участник тяжелой цепи кинезина 2	Член семьи Кинезин 2А	[90]
KLC1	Кинезиновая легкая цепь 1	Кинезиновая легкая цепь 1	[90]
KPNA1	Импортин-ɑ5	Кариофериновая субъединица Альфа 1	[22][41][154]
KPNA2	Импортин-ɑ1	Кариоферин субъединица Альфа 2	[22][154][155][134]
KPNA3	Импортин-ɑ4	Кариоферин субъединица альфа 3	[41][154]
KPNA6	Импортин-ɑ7	Импортин субъединица альфа	[22]
КПНБ1	Импортин-β1	Субъединица кариоферина бета 1	[22][154][134][57]
L1RE1	LINE1 ORF1p	LINE1 ORF1 белок	[22][46]
LANCL1	LanC Нравится 1	LanC Нравится 1	[41]
LARP1	LARP1	La-родственный белок 1	[22]
LARP1B	LARP1B	La-родственный белок 1b	[42]
LARP4	La-родственный белок 4	Член семейства La Ribonucleoprotein Domain 4	[22][41][42][156]
LARP4B	LARP4B	Член семейства La Ribonucleoprotein Domain 4B	[41][42]
LASP1	LIM и SH3-белок 1 / MLN50	LIM и SH3-белок 1	[41]
LBR	LBR	Рецептор ламина-B	[22]
LEMD3	LEMD3	Белок внутренней ядерной мембраны Man1	[22]
LIG3	ДНК-лигаза 3	ДНК-лигаза 3	[41]
LIN28A	LIN28A	Лин-28 Гомолог А	[41][157]
LIN28B	LIN28B	Лин-28 Гомолог Б	[41][157]
LMNA	LMNA	Преламин-А / С	[22]
LPP	LPP	Липома-предпочтительный партнер	[22]
LSM1	LSM1	Гомолог LSM1, связанная с деградацией мРНК	[41]	да[158]
LSM12	LSM12	LSM12 Гомолог	[41][42]
LSM14A	RAP55	LSM14A, фактор сборки тела процессинга мРНК	[22][41][42][159][160]	да[32][42]
LSM14B	LSM14B	Гомолог B белка LSM14	[22][41][42]	да[32]
LSM3	LSM3	U6 snRNA-ассоциированный Sm-подобный белок LSm3	[22]	да[158]
LUC7L	LUC7L	Предполагаемый РНК-связывающий белок Luc7-like 1	[22]
LUZP1	LUZP1	Белок лейциновой молнии 1	[22][42]
MACF1	MACF1	Фактор сшивания микротрубочек с актином 1, изоформы 1/2/3/5	[22][57]
MAEL	MAEL	Глушитель сперматогенного транспозона Maelstrom	[161]
MAGEA4	MAGEA4	Ассоциированный с меланомой антиген 4	[22]
MAGED1	MAGED1	Ассоциированный с меланомой антиген D1	[22][41][42]
MAGED2	MAGED2	Ассоциированный с меланомой антиген D2	[22]
MAGOHB	MAGOHB	Протеин mago nashi homolog 2	[22]
MAP1LC3A	LC3-I	Связанный с микротрубочками белок 1 Легкая цепь 3 Альфа	[162][163]
MAP4	MAP4	Связанный с микротрубочками белок 4	[22]
MAPK1IP1L	MAPK1IP1L	Митоген-активированная протеинкиназа 1, взаимодействующий с белком 1, как	[41]
MAP4K4	MAP4K4	Митоген-активированная протеинкиназа киназа киназа киназа 4	[22]
MAPK8	JNK1	Митоген-активированная протеинкиназа 8	[164]
MAPRE1	MAPRE1	Связанный с микротрубочками белок член семейства RP / EB 1	[22]
MAPRE2	MAPRE2	Связанный с микротрубочками белок RP / EB член семейства 2	[41]
MARF1	MARF1	Регулятор мейоза и фактор стабильности мРНК 1	[42]	да[42]
МАРС	МАРС	Метионин — тРНК лигаза, цитоплазматическая	[22]
MBNL1	MBNL1	Muscleblind Like регулятор сплайсинга 1	[79]
MBNL2	MBNL2	Muscleblind Like регулятор сплайсинга 2	[42]
MCM4	MCM4	Фактор лицензирования репликации ДНК MCM4	[22]
MCM5	MCM5	Фактор лицензирования репликации ДНК MCM5	[22]
MCM7	MCM7	Фактор лицензирования репликации ДНК MCM7	[22]	да[32]
METAP1	METAP1	Метионин аминопептидаза	[22]
METAP2	METAP2	Метиониламинопептидаза 2	[41]
MCRIP1	FAM195B / GRAN2	Гранулин-2	[41][42][86]
MCRIP2	FAM195A / GRAN1	Гранулин-1	[42][86]
MEX3A	MEX3A	РНК-связывающий белок MEX3A	[22]	да[32]
MEX3B	MEX3B	Член B семейства, связывающий РНК Mex-3	[41][165]
MEX3C	MEX3C	Член C семейства, связывающий РНК Mex-3	[41][166]
MEX3D	MEX3D	Член семейства D, связывающий РНК Mex-3	[42]
MFAP1	MFAP1	Микрофибриллярный белок 1	[22]
MKI67	MKI67	Антиген KI-67	[22]
MKRN2	MKRN2	Макорин безымянный протеин для пальцев 2	[41][42]
MOV10	MOV-10	Mov10 RISC Комплексная РНК-геликаза	[22][42][45]	да[32][42]
MSH6	MSH6	Белок репарации несоответствия ДНК Msh6	[22]
MSI1	Мусаси-1	РНК-связывающий белок Musashi 1	[41][160][167]	да[32]
MSI2	MSI2	РНК-связывающий белок Musashi, гомолог 2	[22][41]
MTHFD1	MTHFD1	C-1-тетрагидрофолатсинтаза, цитоплазматическая	[22]
MTHFSD	MTHFSD	Метенилтетрагидрофолатсинтетазный домен, содержащий	[168]
MTOR	MTOR	Механическая мишень рапамицина	[93][169]
MYO6	MYO6	Нетрадиционный миозин-VI	[22]
NCOA3	SRC-3	Коактиватор ядерного рецептора 3	[170]
NDEL1	NUDEL / MITAP1 / EOPA	NudE Neurodevelopment Protein 1 Нравится 1	[41]
NELFE	NELF-E / RD	Элемент комплекса факторов отрицательного удлинения E	[41]
NEXN	NEXN	Нексилин	[22]
NXF1	NXF1 / MEX67 / TAP	Фактор экспорта ядерной РНК 1	[42][57]
НКРФ	NRF	Фактор репрессии NFK-B	[41]
NOLC1	Ядрышковый фосфопротеин и фосфопротеин спирального тела 1 / NOPP140	Ядрышковые и спиралевидные фосфопротеины 1	[41]
НЕТ НЕТ	Нет нет	Домен без POU, содержащий привязку октамера	[22][171]
NOP58	NOP58	Ядерный белок 58	[22]	да[32]
NOSIP	NOSIP	Белок, взаимодействующий с синтазой оксида азота	[22]
НОВА2	НОВА2	Альтернативный регулятор сварки NOVA 2	[41]
NRG2	Нейрегулин-2	Нейрегулин-2	[99]
NSUN2	NSUN2	тРНК (цитозин (34) -C (5)) - метилтрансфераза	[22]
НТМТ1	НТМТ1	N-концевой Xaa-Pro-Lys N-метилтрансфераза 1	[22]
NUDC	NUDC	Белок ядерной миграции nudC	[22]
NUFIP1	NUFIP	NUFIP1, FMR1 взаимодействующий белок 1	[102]
NUFIP2	NUFIP2	Ядерный ломкий X-белок, взаимодействующий с умственной отсталостью 2	[22][41][42][86][57]
NUPL2	NUPL2	Нуклеопорин Like 2	[134]
NUP153	NUP153	Нуклеопорин 153	[41]
NUP205	NUP205	Комплексный белок ядерной поры Nup205	[22][134]
NUP210	NUP210 / GP210	Нуклеопорин 210	[134]
NUP214	NUP214	Нуклеопорин 214	[134]
NUP50	NUP50	Нуклеопорин 50	[134]
NUP58	NUP58 / NUPL1	Нуклеопорин 58	[134]
NUP85	NUP85	Нуклеопорин 85	[134]
NUP88	NUP88	Нуклеопорин 88	[134]
NUP98	NUP98 / NUP96	Комплексный белок ядерной поры Nup98-Nup96	[22][134][57]
OASL	OASL / OASL1	2'-5'-олигоаденилатсинтетаза подобная	[172]
OAS1	ОАГ	2′-5 ′ олигоаденилатсинтетаза	[84]
OAS2	OAS2	2'-5'-Олигоаденилатсинтетаза 2	[96]
OGFOD1	TPA1	2-оксоглутарат и железозависимый домен оксигеназы, содержащий 1	[173]
OGG1	OGG1	8-оксогуанин-ДНК-гликозилаза	[174]
OSBPL9	Оксистерин-связывающий белок Like 9	Оксистерин-связывающий белок Like 9	[41]
OTUD4	OTUD4 / HIN1	OTU Деубиквитиназа 4	[41][42][175]
P4HB	Бета субъединица пролил-4-гидроксилазы	Бета субъединица пролил-4-гидроксилазы	[41]
PABPC1	PABP1	Поли (А) связывающий белок цитоплазмы 1	[22][41][42][145][109][52][117][67][102][131]
PABPC4	PABPC4	Полиаденилат-связывающий белок 4	[22][41][42]
PAK4	PAK4	Серин / треонин-протеинкиназа PAK 4	[22][41]
PALLD	Палладин	Палладин	[22]
ПАРГ	PARG / PARG99 / PARG102	Поли (АДФ-рибоза) гликогидролаза	[176]
PARK7	PARK7 / DJ-1	Дегликаз, связанный с паркинсонизмом	[177]	да[177]
ПАРН	ПАРН / ДАН	Поли (А) -специфическая рибонуклеаза	[41]
PARP12	ПАРП-12 / АРТД12	Член семейства поли (АДФ-рибоза) полимеразы 12	[42][176][178]
PARP14	ПАРП-14	Член семейства поли (АДФ-рибоза) полимеразы 14	[176]
PARP15	ПАРП-15	Член семейства поли (АДФ-рибоза) полимеразы 15	[176]
PATL1	PATL1	PAT1 гомолог 1, фактор распада мРНК процессинга	[41][42]	да[42]
PAWR	PAWR	Белок-регулятор апоптоза PRKC WT1	[22]
PCBP1	PCBP1 / HNRNPE1	Поли (RC) связывающий белок 1	[41][42]
PCBP2	PCBP2 / HNRNPE2	Поли (RC) связывающий белок 2	[22][41][42][74]
PCNA	PCNA	Ядерный антиген пролиферирующих клеток	[22]
PDAP1	PDAP1	Связанный с PDGFA белок 1	[41]
PDCD4	PDCD4	Запрограммированная смерть клетки 4	[179]
PDCD6IP	PDCD6IP	Программируемая гибель клеток 6-взаимодействующий белок	[22]
PDIA3	PDIA3	Протеин-дисульфид-изомераза, член семейства А 3	[41]
PDLIM1	PDLIM1	PDZ и белок домена LIM 1	[22]
PDLIM4	PDLIM4	PDZ и белок домена LIM 4	[22]
PDLIM5	PDLIM5	PDZ и белок домена LIM 5	[22]
PDS5B	PDS5B	Сестринский белок слипания хроматид, гомолог B PDS5	[22]
PEF1	PEF1	Домен Penta-EF-Hand, содержащий 1	[41]
ПЭГ10	ПЭГ10	Отцовское выражение 10	[42]
ПЕЛО	ПЕЛО	Гомолог белкового пелота	[22]
PEPD	Пептидаза D	Пептидаза D	[41]
PEX11B	PEX11B	Фактор пероксисомального биогенеза 11 бета	[41]
PFDN4	PFDN4	Префолдин субъединица 4	[22]
PFN1	Профилин 1	Профилин 1	[22][56]
PFN2	Профилин 2	Профилин 2	[22][56]
PGAM5	PGAM5	Серин / треонин-протеинфосфатаза PGAM5, митохондриальная	[22]
PGP	PGP / G3PP	Фосфогликолят фосфатаза	[41]
PHB2	Prohibitin 2	Prohibitin 2	[19]
PHLDB2	PHLDB2	Член 2 семейства гомологически подобных доменов плэкстрина	[22]
ПКП1	Плакофилин 1	Плакофилин 1	[126]
ПКП2	Плакофилин 2	Плакофилин 2	[22]
ПКП3	Плакофилин 3	Плакофилин 3	[126]
PNPT1	PNPase I	Полирибонуклеотид Нуклеотидилтрансфераза 1	[41]
POLR2B	POLR2B	ДНК-направленная РНК-полимераза	[22][57]
POM121	POM121	POM121 Трансмембранный нуклеопорин	[134]
POP7	RPP20	Гомолог POP7, субъединица рибонуклеазы P / MRP	[128]
PPME1	PPME1	Протеиновая фосфатаза метилэстераза 1	[22]
PPP1R8	PPP1R8	Регуляторная субъединица 8 протеинфосфатазы 1	[41]
PPP1R10	PPP1R10	Регуляторная субъединица 10 серин / треонин-протеинфосфатазы 1	[22][57]
PPP1R18	PPP1R18	Фостензин	[22]
PPP2R1A	PPP2R1A	Серин / треонин-протеинфосфатаза 2A Регуляторная субъединица A 65 кДа изоформа альфа	[22][57]
PPP2R1B	PPP2R1B	Серин / треонин-протеинфосфатаза 2A Регуляторная субъединица A 65 кДа изоформа бета	[41]
PQBP1	PQBP-1	Полиглутамин-связывающий белок 1	[180]
PRDX1	PRDX1	Пероксиредоксин-1	[22][41]
PRDX6	PRDX6	Пероксиредоксин-6	[22]
PRKAA2	АМПК-а2	Каталитическая субъединица альфа-2, активированная протеинкиназой, активированная АМФ	[18]
PRKCA	PKC-ɑ	Протеинкиназа C Альфа	[131]
PRKRA	ПАКТ	Белковый активатор интерферон-индуцированной протеинкиназы EIF2AK2	[22][51]
PRMT1	PRMT1	Белок аргинин-N-метилтрансфераза 1	[22]
PRMT5	PRMT5	Белок аргинин-N-метилтрансфераза 5	[22]
PRRC2A	PRRC2A	Катушка Proline Rich Coiled-Coil 2A	[22][41][42]
PRRC2B	PRRC2B	Катушка Proline Rich Coiled-Coil 2B	[41][42]
PRRC2C	PRRC2C	Катушка Proline Rich Coiled-Coil 2C	[22][41][42][57]
PSMD2	PSMD2	26S протеасома, не регулирующая АТФаза субъединица 2	[22][181]
PSPC1	PSP1	Компонент Paraspeckle 1	[41]
PTBP1	PTBP1	Полипиримидиновый тракт-связывающий белок 1	[41]
PTBP3	PTBP3	Полипиримидиновый тракт-связывающий белок 3	[22][41][42]
ПТГЭС3	ПТГЭС3	Простагландин Е-синтаза 3	[22]
ПТК2	ФАК	Протеин тирозинкиназа 2	[135]
PUM1	Пумилио-1	Pumilio гомолог 1	[22][41][42]	да[32]
PUM2	Пумилио-2	Член 2 семейства связывания РНК Pumilio	[41][42][67]
ПУРА	ПУРА	Белок-активатор транскрипции Pur-alpha	[22][41][121][123]
PURB	PURB	Белок-активатор транскрипции Pur-beta	[22][41]
PWP1	PWP1	Гомолог PWP1, эндонуклеин	[41]
PXDNL	PMR1	Пероксидазин Like	[182]
PYCR1	PYCR1	Пирролин-5-карбоксилатредуктаза	[22]
QKI	QKI / HQK	QKI, домен KH, содержащий связывание РНК	[41]
R3HDM1	R3HDM1	Домен R3H, содержащий 1	[41][42]
R3HDM2	R3HDM2	Домен R3H, содержащий 2	[42]
RAB1A	RAB1A	Связанный с Ras белок Rab-1A	[22][57]
RACGAP1	RACGAP1	Rac GTPase-активирующий белок 1	[22]
СТОЙКА1	СТОЙКА1	Рецептор для активированной C-киназы 1	[19][107][183]
RAD21	RAD21	Гомолог белка репарации двухцепочечного разрыва rad21	[22]
RAE1	RAE1	Экспорт рибонуклеиновой кислоты 1	[134]
РАН	РАН	РАН, член семейства онкогенов РАН	[155][134]
РАНБП1	РАНБП1	Ран-специфический белок, активирующий ГТФазу	[22]
РАНБП2	RANBP2 / NUP358	RAN-связывающий белок 2	[134]
RBBP4	RBBP4	Гистон-связывающий белок RBBP4	[22]
RBFOX1	RBFOX1	Гомолог РНК-связывающего белка fox-1	[22][184][185]	да[185]
RBFOX2	RBFOX2	РНК-связывающий белок fox-1, гомолог 2	[184]
RBFOX3	RBFOX3	РНК-связывающий белок fox-1, гомолог 3	[184]
РБМ12Б	РБМ12Б	РНК-связывающий белок 12B	[22]
RBM15	RBM15	РНК-связывающий белок 15	[41]
RBM17	RBM17	РНК-связывающий белок 17	[41]
RBM25	RBM25	РНК-связывающий белок 25	[41]
RBM26	RBM26	РНК-связывающий белок 26	[22]
RBM3	RBM3	РНК-связывающий белок 3	[41]
RBM38	RBM38	РНК-связывающий белок 38	[41]
RBM4	RBM4	РНК-связывающий мотив, белок 4	[41][186]
RBM4B	RBM4B	Белок связывающего РНК-мотива 4B	[41]
RBM42	RBM42	Белок связывающего РНК-мотива 42	[144]
RBM45	RBM45	Белок связывающего РНК-мотива 45	[187][188]
RBM47	RBM47	РНК-связывающий мотив, белок 47	[42]
RBMS1	RBMS1	РНК-связывающий мотив, одноцепочечный взаимодействующий белок 1	[22][41][42]
RBMS2	RBMS2	РНК-связывающий мотив, одноцепочечный взаимодействующий белок 2	[22][41][42]
RBMX	RBMX	Белок связывающего РНК-мотива, Х-связанный	[42]
RBPMS	RBPMS	РНК-связывающий белок с множественным сплайсингом	[189]
RC3H1	Рокин-1	Безымянный палец и домены типа CCCH 1	[41][42][190]
RC3H2	MNAB	Безымянный палец и домены типа CCCH 2	[42][190]
RCC1	RCC1	Регулятор конденсации хромосом	[22]
RCC2	RCC2	Белок RCC2	[22]
RECQL	RECQL1	RecQ Like Helicase	[41]
RFC3	RFC3	Субъединица 3 фактора репликации C	[22]
RFC4	RFC4	Субъединица 4 фактора репликации C	[22]
RGPD3	RGPD3	RanBP2-подобный белок 3, содержащий домен GRIP	[22]
RHOA	RhoA	Член семейства Ras Homolog A	[20]
RNASEL	РНКаза L	Рибонуклеаза L	[84][65]
RNF214	RNF214	Кольцо пальца белка 214	[22][41]
RNF219	RNF219	Кольцо пальца белка 219	[42]	да[42]
RNF25	RNF25	Протеин безымянного пальца 25	[41]
RNH1	RNH1	Ингибитор рибонуклеазы	[22][50]
ROCK1	ROCK1	Связанная Rho Coiled-Coil, содержащая протеинкиназу 1	[20]
RPS19	Рибосомный белок S19	Рибосомный белок S19	[97]
RPS3	40S Рибосомный белок S3	40S Рибосомный белок S3	[95][97]	да[32]
RPS6	Рибосомный белок S6	Рибосомный белок S6	[64][95][2][102][169]
RPS11	Рибосомный белок S11	Рибосомный белок S11	[41]
RPS24	Рибосомный белок S24	Рибосомный белок S24	[41]
RPS6KA3	RSK2	Рибосомный протеин S6 Киназа A3	[191]
RPS6KB1	S6K1	Рибосомный протеин S6 Киназа B1	[169]
RPS6KB2	S6K2	Рибосомный протеин S6 Киназа B2	[169]
RPTOR	RAPTOR	Регулирующий ассоциированный белок mTOR Complex 1	[85][93][169]
RSL1D1	RSL1D1	Рибосомный белок 1, содержащий домен L1	[22]
RTCB	RTCB	ТРНК-сплайсинговая лигаза гомолог RtcB, ранее C22orf28	[22][41]
RTRAF	RTRAF (ранее C14orf166)	Фактор транскрипции, трансляции и транспорта РНК	[41]
S100A7A	S100A7A	Белок S100-A7A	[22]
S100A9	S100A9	Белок S100-A9	[22]	да[32]
SAFB2	SAFB2	Фактор крепления лесов B2	[22][41]	да[32]
SAMD4A	SMAUG1	Стерильный домен альфа-мотива, содержащий 4А	[192]
SAMD4B	SMAUG2	Стерильный домен альфа-мотива, содержащий 4B	[41]
СКЭПЕР	СКЭПЕР	Связанный с S-фазой циклин A белок в ER	[42]
SEC24C	SEC24C	Белковый транспортный белок Sec24C	[22][41]
SECISBP2	Связывающий белок 2 SECIS	Связывающий белок SECIS 2	[41][42]
SERBP1	PAI-RBP1 / SERBP1	SERPINE1 мРНК, связывающий белок 1	[46][193][81]
SERPINE1	ПАИ-1 / Серпин Е1	Семья Серпин E, член 1	[194]
SF1	SF1	Фактор сращивания 1	[41]
SFN	SFN	14-3-3 белковая сигма	[22]
SFPQ	PSF	Фактор сплайсинга, богатый пролином и глютамином	[22][171]
SFRS3	SFRS3	Фактор сплайсинга, богатый серином / аргинином 3	[22]
SIPA1L1	SIPA1L1	Сигнально-индуцированный 1-подобный белок 1, связанный с пролиферацией	[22]
SIRT6	Сиртуин 6	Сиртуин 6	[195]
SLBP	Белок, связывающий петлю и стебель	Белок, связывающий петлю и стебель	[41]
SMAP2	SMAP2	Малый ArfGAP2	[42]
SMARCA1	SMARCA1 / SNF2L1	Вероятный глобальный активатор транскрипции SNF2L1	[22]
SMC4	SMC4	Структурное поддержание белка хромосом	[22]
SMG1	SMG-1	SMG1, нонсенс-опосредованная распадом мРНК родственная киназа PI3K	[192][196]
SMG6	SMG6	SMG6, нонсенс-опосредованный фактор распада мРНК	[42]
SMG7	SMG7	SMG7, Нонсенс-опосредованный фактор распада мРНК	[42]	да[42]
SMN1	Выживание моторного нейрона	Выживание моторного нейрона 1, теломерный	[128][197][198]
SMU1	SMU1	Белок, содержащий повтор WD40, SMU1	[22]
SMYD5	SMYD5	SMYD, член семьи 5	[41]
SND1	Тюдор-СН	Стафилококковая нуклеаза и тюдоровский домен, содержащий 1	[41][42][44][199]
SNRPF	SNRPF	Малый ядерный рибонуклеопротеин F	[22]
SNTB2	SNTB2	Бета-2-синтрофин	[22]
SOGA3	SOGA3	Член семьи SOGA 3	[41]
СОРБС1	СОРБС1	Сорбин и белок 1, содержащий домен SH3	[22]
СОРБС3	Винексин	Сорбин и домен SH3, содержащий 3	[200]
SOX3	SOX3	SRY-Box 3	[41]
SPAG5	Астрин	Связанный со спермой антиген 5	[85][169]
SPATS2	SPATS2 / SPATA10 / SCR59	Сперматогенез, связанный с высоким содержанием серина 2	[41]
SPATS2L	SGNP	Связанный со сперматогенезом Serine Rich 2 Like	[22][201]
SPECC1L	SPECC1L	Цитоспин-А	[22]
SQSTM1	SQSTM1 / p62	Секвестосома 1	[60]
НИИ	НИИ	Сорчин	[22][41]
SRP68	Частица распознавания сигналов 68	Частица распознавания сигналов 68	[41][45]
SRP9	SRP9	Распознавание сигналов Particle 9	[202]
SRRT	SRRT	Гомолог серратной эффекторной молекулы РНК	[22]
SRSF1	ASF / SF2	Фактор сплайсинга 1, богатый серином и аргинином	[41][203]
SRSF3	SRp20	Фактор сплайсинга 3, богатый серином и аргинином	[204][205][206][57]
SRSF4	SRSF4	Фактор сплайсинга, богатый серином / аргинином 4	[22]
SRSF5	SRSF5 / SRP40	Фактор сплайсинга, богатый серином / аргинином 5	[41]
SRSF7	9G8	Богатый серином и аргинином фактор сплайсинга 7	[46]
SRSF9	SRSF9 / SRP30C	Фактор сплайсинга, богатый серином / аргинином 9	[41]
SS18L1	SS18L1 / CREST	SS18L1, субъединица комплекса ремоделирования хроматина nBAF	[207]
ST7	ST7 / FAM4A1 / HELG / RAY1 / TSG7	Подавление онкогенности 7	[42]	да[42]
STAT1	STAT1	Преобразователь сигналов и активатор транскрипции 1-альфа / бета	[22]
STAU1	Штауфен 1	Staufen Двухцепочечный связывающий РНК белок 1	[22][41][109][67][208]
STAU2	Штауфен 2	Двухцепочечный РНК-связывающий белок 2 Staufen	[22][41][42][109]	да[32]
STIP1	STIP1 / HOP	Стресс-индуцированный фосфопротеин 1	[22][51]
РЕМЕНЬ	РЕМЕНЬ	Белок, связанный с рецептором серин-треонинкиназы	[22][41]
SUGP2	SUGP2	SURP и белок 2, содержащий домен G-patch	[22]
SUGT1	SUGT1	SGT1 Homolog, MIS12 Kinetochore Complex Assembly Cohaperone	[42]
ВС 1	ВС 1	Белок, содержащий домен SUN 1	[22]
SYCP3	SYCP3	Синаптонемный комплексный белок 3	[22]
SYK	SYK	Тирозинкиназа, ассоциированная с селезенкой	[136]
SYNCRIP	SYNCRIP	Гетерогенный ядерный рибонуклеопротеин Q	[22][41][42][209]	да[32]
TAGLN3	Трансгелин 3	Трансгелин 3	[41]
TAF15	TAF15	TATA-бокс связывающий белок, ассоциированный фактор 15	[22][41][114][115][119][57]
TARDBP	ТДП-43	ДНК-связывающий белок TAR	[22][110][210][211][140][143][100][188][212][213]
TBRG1	TBRG1	Преобразование бета-регулятора фактора роста 1	[41]
TCEA1	TCEA1	Фактор элонгации транскрипции А белок 1	[22]
TCP1	TCP1	Т-комплексный белок 1 субъединица альфа	[22]
TDRD3	Тюдоровский домен, содержащий 3	Тюдоровский домен, содержащий 3	[41][42][81][214][215][216]
TDRD7	Тюдоровский домен, содержащий 7	Тюдоровский домен, содержащий 7	[42]
TERT	TERT	Обратная транскриптаза теломеразы	[217]
THOC2	THOC2	THO Комплекс 2	[134]
THRAP3	THRAP3	Белок 3, связанный с рецепторами тиреоидных гормонов	[41]
TIA1	ТИА-1	РНК-связывающий белок, связанный с цитотоксическими гранулами TIA1	[2][22][41][46][53][31][67][77][92][118][129][139][145][197][212][218][57]
TIAL1	TIAR	TIA1 цитотоксические гранулы, ассоциированные с РНК-связывающим белком, подобным 1	[22][41][42][67][102][109][110][145][187][197][207]
TMEM131	TMEM131	Трансмембранный белок 131	[42]	да[42]
TMOD3	TMOD3	Тропомодулин-3	[22]
ТНКС	ПАРП-5а	Tankyrase	[176]
ТНКС1БП1	ТНКС1БП1	182 кДа белок, связывающий танкиразу-1	[22][42]	да[42]
TNPO1	Транспортин-1	Транспортин-1 / Кариоферин (Импортин) Бета 2	[22][41][134][219][220]
TNPO2	Транспортин-2	Транспортин-2	[22][42]
TNRC6A	TNRC6A	Ген 6А, содержащий тринуклеотидный повтор, белок	[41][42]	да[42]
TNRC6B	TNRC6B	Ген 6B, содержащий тринуклеотидный повтор, белок	[22][41][42]	да[42]
TNRC6C	TNRC6C	Ген 6С, содержащий тринуклеотидный повтор, белок	[41][42]	да[42]
TOMM34	TOMM34	Субъединица рецептора импорта митохондрий TOM34	[22]
TOP3B	Топоизомераза (ДНК) III бета	Топоизомераза (ДНК) III бета	[42][215][221]
TPM1	TPM1	Цепь тропомиозина альфа-1	[22]
TPM2	TPM2	Бета-цепь тропомиозина	[22]
TPR	TPR	Транслоцированная область промотора, белок ядерной корзины	[134]
TRA2B	TRA2B	Трансформер 2 Beta Homolog	[42]
TRAF2	TRAF2	Фактор 2, связанный с рецептором TNF	[106]
TRDMT1	DNMT2	тРНК Метилтрансфераза аспарагиновой кислоты 1	[222]
TRIM21	TRIM21	E3 убиквитин-протеинлигаза TRIM21	[22]
TRIM25	TRIM25	Убиквитин E3 / лигаза ISG15 TRIM25	[22][41][57]
TRIM56	TRIM56	E3 убиквитин-протеинлигаза TRIM56	[22][42][57]
TRIM71	TRIM71	E3 убиквитин-протеинлигаза TRIM71	[41]
TRIP6	TRIP6	Белок 6, взаимодействующий с рецепторами щитовидной железы	[22][41]
TROVE2	РОРНП	Член семьи TROVE Domain 2	[41]
TTC17	TTC17	Тетратрикопептидный повторяющийся домен 17	[42]	да[42]
TUBA1C	TUBA1C	Цепь тубулина альфа-1С	[22]
TUBA3C	TUBA3C	Цепь тубулина альфа-3C / D	[22]
TUBA4A	TUBA4A	Цепь тубулина альфа-4А	[22]
TUBB3	TUBB3	Цепь тубулина бета-3	[22]
TUBB8	TUBB8	Цепь тубулина бета-8	[22]
TUFM	TUFM	Фактор элонгации Tu, митохондриальный	[22]
TXN	TXN	Тиоредоксин	[22]
TXNDC17	TXNDC17	Тиоредоксиновый домен, содержащий 17	[41]
U2AF1	U2AF1	Фактор сплайсинга U2AF субъединица 35 кДа	[22]
UBA1	UBA1	Убиквитин-подобный модификатор-активирующий фермент 1	[22]
UBAP2	UBAP2	Убиквитин-ассоциированный белок 2	[22][41][42][57]
UBAP2L	UBAP2L	Убиквитин-ассоциированный белок 2-подобный	[22][41][42][223][224][57]
UBB	Убиквитин	Убиквитин	[111][129]
UBL5	Убиквитин Like 5	Убиквитин Like 5	[41]
UBQLN2	Убихилин 2	Убихилин 2	[225]
ULK1	ULK1	Unc-51, как киназа 1, активирующая аутофагию	[226]
ULK2	ULK2	Unc-51, как киназа 2, активирующая аутофагию	[226]
UPF1	UPF1	UPF1, РНК-геликаза и АТФаза	[22][41][42][196][57]	да[32]
UPF2	UPF2	UPF2, РНК-геликаза и АТФаза	[196]
UPF3B	UPF3B	UPF3B, регулятор нонсенс-опосредованного распада мРНК	[41]
USP10	USP10	Убиквитинспецифическая пептидаза 10	[22][41][42][64][31][183][57]
USP11	USP11	Убиквитинспецифическая пептидаза 11	[41]
USP13	USP13	Убиквитинспецифическая пептидаза 13	[227]
USP5	USP5	Убиквитинкарбоксил-терминальная гидролаза 5	[22][227]
USP9X	USP9X	Убиквитинспецифическая пептидаза 9, Х-связанная	[216]
UTP18	UTP18	UTP18, компонент технологического процесса малых субъединиц	[41]
ВАСП	ВАСП	Фосфопротеин, стимулируемый вазодилататорами	[22]
VBP1	VBP1	VHL-связывающий белок 1	[41]
VCP	VCP	Валозин, содержащий белок	[22][228][181][226]
WBP2	WBP2	Белок, связывающий домен WW 2	[41]
WDR47	WDR47	Повторяющийся домен WD 47	[41]
WDR62	WDR62	Повторяющийся домен WD 62	[164]
XPO1	XPO1 / CRM1	Экспорт 1	[134]
XRN1	XRN1	5'-3 'экзорибонуклеаза 1	[33][41][42]	да[33][42]
XRN2	XRN2	5'-3 'экзорибонуклеаза 2	[41]
ЯР	ЯР	Тирозин — тРНК лигаза, цитоплазматическая	[22]
YBX1	YB-1	Y-Box связывающий белок 1	[22][41][46][45][79][91][229]
YBX3	YBX3 / ZONAB	Y-бокс-связывающий белок 3	[22][41][42]
ДА1	ДА1	Тирозин-протеинкиназа Да	[22]
YLPM1	YLPM1	Мотив YLP, содержащий 1	[41]
YTHDF1	YTHDF1	Белок 1 семейства доменов YTH	[22][41][42][230][231]
YTHDF2	YTHDF2	Белок 2 семейства доменов YTH	[22][41][42][230][231]	да[230][231]
YTHDF3	YTHDF3	Белок 3 семейства доменов YTH	[22][29][41][42][230][231]
YWHAB	14-3-3	Бета-белок активации тирозин-3-монооксигеназы / триптофан-5-монооксигеназы	[22][165]
YWHAH	14-3-3	14-3-3 белка эта	[22]
YWHAQ	14-3-3	14-3-3 белка тета	[22]
ZBP1	ZBP1	Z-ДНК-связывающий белок 1	[232][233]
ZCCHC11	ZCCHC11	Цинковый палец, содержащий домен CCCH 11	[42]
ZCCHC14	ZCCHC14	Цинковый палец, содержащий домен CCCH 14	[42]
ZC3H11A	ZC3H11A	Цинковый палец, содержащий домен CCCH 11a	[41]
ZC3H14	ZC3H14	Цинковый палец, содержащий домен CCCH 14	[22]
ZCCHC2	ZCCHC2	Цинковый палец, содержащий домен CCCH 2	[42]
ZCCHC3	ZCCHC3	Цинковый палец, содержащий домен CCCH 3	[42]
ZC3H7A	ZC3H7A	Цинковый палец, содержащий домен CCCH, 7A	[22]
ZC3H7B	ZC3H7B	Цинковый палец, содержащий домен CCCH, 7B	[22][41]
ZC3HAV1	PARP-13.1 / PARP-13.2 / ARTD13	Цинк-палец, содержащий CCCH, противовирусный 1	[22][42][176]	да[32]
ZFAND1	ZFAND1	Цинковый палец типа AN1, содержащий 1	[181]
ZFP36	TTP / TIS11	ZFP36 безымянный протеин / трисетраполин	[33][41][164][234][235][236]	да[33]
ZNF598	ZNF598	Белок цинковых пальцев 598	[42]
ZNF638	ZNF638	Цинковые пальцы 638	[22]

использованная литература

1. Гутьеррес-Бельтран Э., Мощоу П.Н., Смертенко А.П., Божков П.В. (март 2015 г.). «Стафилококковая нуклеаза Tudor связывает образование стрессовых гранул и процессинговых тел с катаболизмом мРНК у Arabidopsis». Растительная клетка. 27 (3): 926–43. Дои:10.1105 / tpc.114.134494. ЧВК  4558657. PMID  25736060.
2. Каяли Ф, Монти Х.Л., Рафолс Дж.А., ДеГрасия Диджей (2005). «Длительная остановка трансляции в реперфузированном гиппокампе рога Ammonis 1 опосредуется стрессовыми гранулами». Неврология. 134 (4): 1223–45. Дои:10.1016 / j.neuroscience.2005.05.047. PMID  16055272. S2CID  15066267.
3. Новер Л., Шарф К.Д., Нойман Д. (март 1989 г.). «Цитоплазматические гранулы теплового шока образуются из частиц-предшественников и связаны с определенным набором мРНК». Молекулярная и клеточная биология. 9 (3): 1298–308. Дои:10.1128 / mcb.9.3.1298. ЧВК  362722. PMID  2725500.
4. Пол Дж. Андерсон, Бригам и женская больница
5. Моллет С., Кугот Н., Вильчинска А., Даутри Ф., Кресс М., Бертран Э., Вейл Д. (октябрь 2008 г.). «Трансляционно репрессированная мРНК временно проходит через стрессовые гранулы во время стресса». Молекулярная биология клетки. 19 (10): 4469–79. Дои:10.1091 / mbc.E08-05-0499. ЧВК  2555929. PMID  18632980.
6. Кхонг А., Матени Т., Джайн С., Митчелл С.Ф., Уилер Дж. Р., Паркер Р. (ноябрь 2017 г.). «Транскриптом стрессовых гранул раскрывает принципы накопления мРНК в стрессовых гранулах». Молекулярная клетка. 68 (4): 808–820.e5. Дои:10.1016 / j.molcel.2017.10.015. ЧВК  5728175. PMID  29129640.
7. Хонг А., Паркер Р. (октябрь 2018 г.). «Архитектура мРНП в условиях трансляции и напряжения показывает упорядоченный путь уплотнения мРНП». Журнал клеточной биологии. 217 (12): 4124–4140. Дои:10.1083 / jcb.201806183. ЧВК  6279387. PMID  30322972.
8. Хонг А., Джайн С., Матени Т., Уилер-младший, Паркер Р. (март 2018 г.). «Выделение ядер стрессовых гранул млекопитающих для анализа RNA-Seq». Методы. 137: 49–54. Дои:10.1016 / j.ymeth.2017.11.012. ЧВК  5866748. PMID  29196162.
9. Форрайтер С., Киршнер М., Новер Л. (декабрь 1997 г.). «Стабильная трансформация суспензионной культуры клеток арабидопсиса люциферазой светлячка, обеспечивающая клеточную систему для анализа активности шаперона in vivo». Растительная клетка. 9 (12): 2171–81. Дои:10.1105 / tpc.9.12.2171. ЧВК  157066. PMID  9437862.
10. Лёв Д., Брандл К., Новер Л., Форрайтер С. (сентябрь 2000 г.). «Цитозольные белки теплового стресса Hsp17.7 класса I и Hsp17.3 класса II томатов действуют как молекулярные шапероны in vivo». Planta. 211 (4): 575–82. Дои:10.1007 / s004250000315. PMID  11030557. S2CID  9646838.
11. Stuger R, Ranostaj S, Materna T, Forreiter C (май 1999 г.). «Связывающие свойства матричной РНК неполисомных рибонуклеопротеидов из клеток томатов, подвергшихся тепловому стрессу». Физиология растений. 120 (1): 23–32. Дои:10.1104 / pp.120.1.23. ЧВК  59255. PMID  10318680.
12. Schmid HP, Akhayat O, Martins De Sa C., Puvion F, Koehler K, Scherrer K (январь 1984). «Просома: повсеместная морфологически отличная частица РНП, связанная с репрессированными мРНП и содержащая специфическую ScRNA и характерный набор белков». Журнал EMBO. 3 (1): 29–34. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1984.tb01757.x. ЧВК  557293. PMID  6200323.
13. Алас А, Лайонс С.М., Фэй М.М., Андерсон П., Иванов П. (ноябрь 2018 г.). «Оксид азота запускает сборку стрессовых гранул« типа II », связанных со снижением жизнеспособности клеток». Смерть и болезнь клеток. 9 (11): 1129. Дои:10.1038 / с41419-018-1173-х. ЧВК  6234215. PMID  30425239.
14. Берхтольд, Дорис; Баттич, Нико; Пелкманс, Лукас (2018-11-02). «Исследование на системном уровне выявляет регуляторы безмембранных органелл в клетках человека». Молекулярная клетка. 72 (6): 1035–1049.e5. Дои:10.1016 / j.molcel.2018.10.036. ISSN  1097-4164. PMID  30503769.
15. Алас А., Фэй М.М., Лайонс С.М., Ачорн К.А., Кедерша Н., Андерсон П., Иванов П. (март 2017 г.). «Стресс-специфические различия в сборке и составе гранул напряжения и связанных очагов». Журнал клеточной науки. 130 (5): 927–937. Дои:10.1242 / jcs.199240. ЧВК  5358336. PMID  28096475.
16. Гилкс Н., Кедерша Н., Айоделе М., Шен Л., Стоклин Г., Дембер Л. М., Андерсон П. (декабрь 2004 г.). «Сборка стрессовых гранул опосредуется прионоподобной агрегацией TIA-1». Молекулярная биология клетки. 15 (12): 5383–98. Дои:10.1091 / mbc.E04-08-0715. ЧВК  532018. PMID  15371533.
17. Иванов П.А., Чудинова Е.М., Надеждина Е.С. (ноябрь 2003 г.). «Разрушение микротрубочек подавляет образование стрессовых гранул цитоплазматического рибонуклеопротеина». Экспериментальные исследования клеток. 290 (2): 227–33. Дои:10.1016 / S0014-4827 (03) 00290-8. PMID  14567982.
18. Mahboubi H, Barisé R, Stochaj U (июль 2015 г.). «5'-АМФ-активированная протеинкиназа альфа регулирует биогенез стрессовых гранул». Biochimica et Biophysica Acta. 1853 (7): 1725–37. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2015.03.015. PMID  25840010.
19. Он Т., Кедерша Н., Хикман Т., Тисдейл С., Андерсон П. (октябрь 2008 г.). «Функциональный скрининг РНКи связывает модификацию рибосомных белков с помощью O-GlcNAc с воздействием на гранулы и процессинг сборки тела». Природа клеточной биологии. 10 (10): 1224–31. Дои:10.1038 / ncb1783. ЧВК  4318256. PMID  18794846.
20. Цай Н.П., Вэй Л.Н. (апрель 2010 г.). «Передача сигналов RhoA / ROCK1 регулирует образование стрессовых гранул и апоптоз». Сотовая связь. 22 (4): 668–75. Дои:10.1016 / j.cellsig.2009.12.001. ЧВК  2815184. PMID  20004716.
21. Ван Трик Б., Проттер Д.С., Матени Т., Кхонг А., Link CD, Паркер Р. (март 2018 г.). «Самосборка РНК способствует образованию стрессовых гранул и определению транскриптома стрессовых гранул». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 115 (11): 2734–2739. Дои:10.1073 / pnas.1800038115. ЧВК  5856561. PMID  29483269.
22. Джайн С., Уилер-младший, Уолтерс Р.В., Агравал А., Барсик А., Паркер Р. (январь 2016 г.). «Гранулы стресса, модулируемые АТФазой, содержат разнообразный протеом и субструктуру». Ячейка. 164 (3): 487–98. Дои:10.1016 / j.cell.2015.12.038. ЧВК  4733397. PMID  26777405.
23. Халупникова К., Латтманн С., Селак Н., Ивамото Ф., Фуджики Ю., Нагамин Ю. (декабрь 2008 г.). «Привлечение РНК-геликазы RHAU к стрессовым гранулам через уникальный РНК-связывающий домен». Журнал биологической химии. 283 (50): 35186–98. Дои:10.1074 / jbc.M804857200. ЧВК  3259895. PMID  18854321.
24. Хилликер А., Гао З., Янковски Е., Паркер Р. (сентябрь 2011 г.). «Белок DEAD-бокса Ded1 модулирует трансляцию путем образования и разрешения комплекса eIF4F-мРНК». Молекулярная клетка. 43 (6): 962–72. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.08.008. ЧВК  3268518. PMID  21925384.
25. Эплинг Л. Б., Грейс С. Р., Лоу Б. Р., Партридж Дж. Ф., Энемарк Е. Дж. (Май 2015 г.). «Связанные с раком мутанты РНК-геликазы DDX3X дефектны в РНК-стимулированном гидролизе АТФ». Журнал молекулярной биологии. 427 (9): 1779–1796. Дои:10.1016 / j.jmb.2015.02.015. ЧВК  4402148. PMID  25724843.
26. Валентин-Вега Ю.А., Ван Ю.Д., Паркер М., Патмор Д.М., Канагарадж А., Мур Дж., Руш М., Финкельштейн Д., Эллисон Д.В., Гилбертсон Р.Дж., Чжан Дж., Ким Г.Дж., Тейлор Дж.П. (май 2016 г.). «Связанные с раком мутации DDX3X вызывают сборку стрессовых гранул и нарушают глобальную трансляцию». Научные отчеты. 6 (1): 25996. Bibcode:2016НатСР ... 625996В. Дои:10.1038 / srep25996. ЧВК  4867597. PMID  27180681.
27. Ван Трик Б., Паркер Р. (август 2018 г.). «Новые роли межмолекулярных взаимодействий РНК-РНК в сборках РНП». Ячейка. 174 (4): 791–802. Дои:10.1016 / j.cell.2018.07.023. ЧВК  6200146. PMID  30096311.
28. Адиварахан С., Ливингстон Н., Николсон Б., Рахман С., Ву Б., Риссланд ОС, Зенклусен Д. (ноябрь 2018 г.). «Пространственная организация одиночных мРНП на разных стадиях пути экспрессии генов». Молекулярная клетка. 72 (4): 727–738.e5. Дои:10.1016 / j.molcel.2018.10.010. ЧВК  6592633. PMID  30415950.
29. Андерс, Максимилиан; Челышева Ирина; Гебель, Ингрид; Тренкнер, Тимо; Чжоу, Цзюнь; Мао, Юаньхуэй; Верзини, Сильвия; Цянь, Шу-Бин; Игнатова, Зоя (август 2018). «Динамическое метилирование m6A облегчает сортировку мРНК для стрессовых гранул». Альянс наук о жизни. 1 (4): e201800113. Дои:10.26508 / lsa.201800113. ISSN  2575-1077. ЧВК  6238392. PMID  30456371.
30. Таубер, Девин; Таубер, Габриэль; Хонг, Энтони; Ван Трик, Бриана; Пеллетье, Джерри; Паркер, Рой (9 января 2020 г.). «Модуляция конденсации РНК DEAD-Box-белком eIF4A». Ячейка. 180 (3): 411–426.e16. Дои:10.1016 / j.cell.2019.12.031. ЧВК  7194247. PMID  31928844. Получено 9 января 2020.
31. Алас А., Карон Дж., Гкогкас К. Г., Мохамед Н. В., Destroismaisons Л., Зоненберг Н., Леклерк Н., Паркер Дж. А., Ванде Велде С. (апрель 2015 г.). «G3BP1 способствует стресс-индуцированному взаимодействию гранул РНК для сохранения полиаденилированной мРНК». Журнал клеточной биологии. 209 (1): 73–84. Дои:10.1083 / jcb.201408092. ЧВК  4395486. PMID  25847539.
32. Hubstenberger A, Courel M, Bénard M, Souquere S, Ernoult-Lange M, Chouaib R, Yi Z, Morlot JB, Munier A, Fradet M, Daunesse M, Bertrand E, Pierron G, Mozziconacci J, Kress M, Weil D ( Октябрь 2017 г.). «Очистка P-Body выявляет конденсацию репрессированных регулонов мРНК». Молекулярная клетка. 68 (1): 144–157.e5. Дои:10.1016 / j.molcel.2017.09.003. PMID  28965817.
33. Кедерша Н., Стоклин Г., Айоделе М., Яконо П., Ликке-Андерсен Дж., Фрицлер М.Дж., Шойнер Д., Кауфман Р.Дж., Голан Д.Е., Андерсон П. (июнь 2005 г.). «Стресс-гранулы и обрабатывающие тела - это динамически связанные сайты ремоделирования мРНП». Журнал клеточной биологии. 169 (6): 871–84. Дои:10.1083 / jcb.200502088. ЧВК  2171635. PMID  15967811.
34. Бучан Дж. Р., Мюльрад Д., Паркер Р. (ноябрь 2008 г.). «Р-тельца способствуют сборке стрессовых гранул у Saccharomyces cerevisiae». Журнал клеточной биологии. 183 (3): 441–55. Дои:10.1083 / jcb.200807043. ЧВК  2575786. PMID  18981231.
35. Фигли, доктор медицины (2015). Профилин 1, стрессовые гранулы и патогенез БАС (Кандидат наук). Стэндфордский Университет.
36. Алас А., Ванде Вельде С. (2015). «Изменения в динамике стрессовых гранул, вызванные TDP-43 и FUS: связь с патологическими включениями при БАС?». Границы клеточной неврологии. 9: 423. Дои:10.3389 / fncel.2015.00423. ЧВК  4615823. PMID  26557057.
37. Юн, Джи Ён; Дьяков, Борис Дж. А .; Чжан, Цзяньпин; Найт, Джеймс Д. Р .; Вернон, Роберт М .; Forman-Kay, Julie D .; Жинграс, Анн-Клод (17.10.2019). «Свойства стрессовых гранул и протеомов П-тел». Молекулярная клетка. 76 (2): 286–294. Дои:10.1016 / j.molcel.2019.09.014. ISSN  1097-2765. PMID  31626750.
38. Алас А., Фэй М.М., Шафлярски В., Кедерша Н., Андерсон П., Иванов П. (май 2017 г.). «Методы классификации цитоплазматических очагов как стрессовых гранул млекопитающих». Журнал визуализированных экспериментов (123). Дои:10.3791/55656. ЧВК  5607937. PMID  28570526.
39. Уилер Дж. Р., Матени Т., Джайн С., Абриш Р., Паркер Р. (сентябрь 2016 г.). «Четкие этапы сборки и разборки напряженных гранул». eLife. 5. Дои:10.7554 / eLife.18413. ЧВК  5014549. PMID  27602576.
40. Уилер Дж. Р., Джайн С., Хонг А., Паркер Р. (август 2017 г.). «Выделение ядер стрессовых гранул дрожжей и млекопитающих». Методы. 126: 12–17. Дои:10.1016 / j.ymeth.2017.04.020. ЧВК  5924690. PMID  28457979.
41. Маркмиллер С., Солтание С., Сервер KL, Мак Р., Джин В., Фанг М.Ю., Ло ЕС, Крач Ф, Ян Д., Сен А., Фулзеле А., Возняк Дж. М., Гонсалес Д. Д., Канкель М. В., Гао Ф. Б., Беннетт Е. Дж., Лекуйер Э. , Yeo GW ​​(январь 2018 г.). «Контекстно-зависимое и зависящее от заболевания разнообразие во взаимодействии белков в стрессовых гранулах». Ячейка. 172 (3): 590–604.e13. Дои:10.1016 / j.cell.2017.12.032. ЧВК  5969999. PMID  29373831.
42. Youn JY, Dunham WH, Hong SJ, Knight JD, Башкуров M, Chen GI, Bagci H, Rathod B, MacLeod G, Eng SW, Angers S, Morris Q, Fabian M, Côté JF, Gingras AC (февраль 2018 г.). «Картирование близости с высокой плотностью выявляет субклеточную организацию гранул и тел, связанных с мРНК». Молекулярная клетка. 69 (3): 517–532.e11. Дои:10.1016 / j.molcel.2017.12.020. PMID  29395067.
43. Мармор-Коллет, Хагай; Сианы, Авиад; Кедерша, Нэнси; Кнафо, Наама; Ривкин Наталья; Данино, Иегуда М .; Moens, Thomas G .; Олендер, Цвия; Шебан, Дауд; Коэн, Нир; Дадош, Тали (19.11.2020). «Пространственно-временной протеомный анализ разборки стрессовых гранул с использованием APEX выявляет регуляцию посредством SUMOylation и связи с патогенезом БАС». Молекулярная клетка. 0 (0). Дои:10.1016 / j.molcel.2020.10.032. ISSN  1097-2765.
44. Weissbach R, Scadden AD (март 2012 г.). «Tudor-SN и ADAR1 являются компонентами гранул цитоплазматического стресса». РНК. 18 (3): 462–71. Дои:10.1261 / rna.027656.111. ЧВК  3285934. PMID  22240577.
45. Галлуа-Монбран С., Крамер Б., Суонсон С.М., Байерс Х., Линхэм С., Уорд М., Малим М. Х. (март 2007 г.). «Противовирусный белок APOBEC3G локализуется в комплексах рибонуклеопротеидов, обнаруженных в Р-тельцах и стрессовых гранулах». Журнал вирусологии. 81 (5): 2165–78. Дои:10.1128 / JVI.02287-06. ЧВК  1865933. PMID  17166910.
46. Гудье Дж. Л., Чжан Л., Веттер М. Р., Казазян Х. Х. (сентябрь 2007 г.). «Белок ORF1 LINE-1 локализуется в стрессовых гранулах вместе с другими РНК-связывающими белками, включая компоненты комплекса РНК-интерференции, индуцированного РНК сайленсинга». Молекулярная и клеточная биология. 27 (18): 6469–83. Дои:10.1128 / MCB.00332-07. ЧВК  2099616. PMID  17562864.
47. Detzer A, Engel C, Wünsche W, Sczakiel G (апрель 2011 г.). «Клеточный стресс связан с изменением локализации Argonaute 2 и снижением интерференции РНК в клетках человека». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (7): 2727–41. Дои:10.1093 / nar / gkq1216. ЧВК  3074141. PMID  21148147.
48. Лу Кью, Ху Й, Ма И, Донг Зи (2019). «РНК-интерференция может подавлять образование стрессовых гранул, предотвращая рекрутирование Argonaute 2». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 316 (1): C81 – C91. Дои:10.1152 / ajpcell.00251.2018. ЧВК  6383145. PMID  30404558.
49. Колобова Е., Ефимов А., Каверина И., Риши А. К., Шредер Дж. В., Хэм А. Дж., Ларокка М. С., Голденринг Дж. Р. (февраль 2009 г.). «Зависимая от микротрубочек ассоциация AKAP350A и CCAR1 с гранулами стресса РНК». Экспериментальные исследования клеток. 315 (3): 542–55. Дои:10.1016 / j.yexcr.2008.11.011. ЧВК  2788823. PMID  19073175.
50. Пиццо Е., Сарчинелли С., Шенг Дж., Фуско С., Формиджини Ф., Нетти П., Ю В., Д'Алессио Дж., Ху Г.Ф. (сентябрь 2013 г.). «Ингибитор 1 рибонуклеазы / ангиогенина регулирует индуцированную стрессом субклеточную локализацию ангиогенина для контроля роста и выживания». Журнал клеточной науки. 126 (Pt 18): 4308–19. Дои:10.1242 / jcs.134551. ЧВК  3772394. PMID  23843625.
51. Pare JM, Tahbaz N, López-Orozco J, LaPointe P, Lasko P, Hobman TC (июль 2009 г.). «Hsp90 регулирует функцию аргонаута 2 и его рекрутирование на стрессовые гранулы и Р-тела». Молекулярная биология клетки. 20 (14): 3273–84. Дои:10.1091 / mbc.E09-01-0082. ЧВК  2710822. PMID  19458189.
52. Ральсер М., Альбрехт М., Нонхофф У., Ленгауэр Т., Лехрах Х., Кробич С. (февраль 2005 г.). «Интегративный подход к пониманию клеточной функции человеческого атаксина-2». Журнал молекулярной биологии. 346 (1): 203–14. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.11.024. HDL:11858 / 00-001М-0000-0010-86ДЕ-Д. PMID  15663938.
53. Nonhoff U, Ralser M, Welzel F, Piccini I, Balzereit D, Yaspo ML, Lehrach H, Krobitsch S (апрель 2007 г.). «Атаксин-2 взаимодействует с DEAD / H-box РНК-геликазой DDX6 и мешает Р-тельцам и стрессовым гранулам». Молекулярная биология клетки. 18 (4): 1385–96. Дои:10.1091 / mbc.E06-12-1120. ЧВК  1838996. PMID  17392519.
54. Kaehler C, Isensee J, Nonhoff U, Terrey M, Hucho T., Lehrach H, Krobitsch S (2012). «Атаксин-2-подобный регулятор стрессовых гранул и обрабатывающих тел». PLOS ONE. 7 (11): e50134. Bibcode:2012PLoSO ... 750134K. Дои:10.1371 / journal.pone.0050134. ЧВК  3507954. PMID  23209657.
55. Нихей Ю., Ито Д., Сузуки Н. (ноябрь 2012 г.). «Роль атаксина-2 в патологических каскадах, опосредованных ДНК-связывающим белком TAR 43 (TDP-43) и слитых в саркоме (FUS)». Журнал биологической химии. 287 (49): 41310–23. Дои:10.1074 / jbc.M112.398099. ЧВК  3510829. PMID  23048034.
56. Фигли, доктор медицины, Биери Г., Колайтис Р.М., Тейлор Дж. П., Гитлер А.Д. (июнь 2014 г.). «Профилин 1 ассоциирует со стрессовыми гранулами, а мутации, связанные с БАС, изменяют динамику стрессовых гранул». Журнал неврологии. 34 (24): 8083–97. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.0543-14.2014. ЧВК  4051967. PMID  24920614.
57. Ян, Пейго; Матье, Сесиль; Колайтис Регина-Мария; Чжан, Пейпей; Мессинг, Джеймс; Юрцевер, Угур; Ян, Цзэминь; Ву, Джинджун; Ли, Юсинь; Пан, Цинфэй; Ю, Цзиян (2020-04-16). «G3BP1 - настраиваемый переключатель, запускающий разделение фаз для сборки гранул напряжения». Ячейка. 181 (2): 325–345.e28. Дои:10.1016 / j.cell.2020.03.046. ISSN  0092-8674. ЧВК  7448383. PMID  32302571.
58. Ким Б., Ри К. (2016). «BOULE, удаленный в гомологе азооспермии, задействован для стресса гранул в зародышевых клетках самцов мышей». PLOS ONE. 11 (9): e0163015. Bibcode:2016PLoSO..1163015K. Дои:10.1371 / journal.pone.0163015. ЧВК  5024984. PMID  27632217.
59. Махарджан Н., Кюнцли С., Бутхи К., Саксена С. (май 2017 г.). «C9ORF72 регулирует образование стрессовых гранул, а его дефицит ухудшает сборку стрессовых гранул, повышая чувствительность клеток к стрессу». Молекулярная нейробиология. 54 (4): 3062–3077. Дои:10.1007 / s12035-016-9850-1. PMID  27037575. S2CID  27449387.
60. Chitiprolu M, Jagow C, Tremblay V, Bondy-Chorney E, Paris G, Savard A, Palidwor G, Barry FA, ​​Zinman L, Keith J, Rogaeva E, Robertson J, Lavallée-Adam M, Woulfe J, Couture JF, Côté Дж., Гиббингс Д. (июль 2018 г.). «Комплекс C9ORF72 и p62 использует метилирование аргинина для устранения стрессовых гранул путем аутофагии». Nature Communications. 9 (1): 2794. Bibcode:2018НатКо ... 9.2794C. Дои:10.1038 / s41467-018-05273-7. ЧВК  6052026. PMID  30022074.
61. Decca MB, Carpio MA, Bosc C, Galiano MR, Job D, Andrieux A, Hallak ME (март 2007 г.). «Посттрансляционное аргинилирование кальретикулина: новый изовид кальретикулинового компонента стрессовых гранул». Журнал биологической химии. 282 (11): 8237–45. Дои:10.1074 / jbc.M608559200. ЧВК  2702537. PMID  17197444.
62. Соломон С., Сюй И, Ван Б., Дэвид М.Д., Шуберт П., Кеннеди Д., Шредер Дж. В. (март 2007 г.). «Отличительные структурные особенности каприна-1 опосредуют его взаимодействие с G3BP-1 и индукцию фосфорилирования эукариотического фактора инициации трансляции 2альфа, проникновение в цитоплазматические стрессовые гранулы и избирательное взаимодействие с подмножеством мРНК». Молекулярная и клеточная биология. 27 (6): 2324–42. Дои:10.1128 / MCB.02300-06. ЧВК  1820512. PMID  17210633.
63. Ратовицкий Т., Чигладзе Э., Арбез Н., Боронина Т., Хербрих С., Коул Р.Н., Росс КА (май 2012 г.). «Взаимодействие с белком Хантингтина, измененное экспансией полиглутамина, как определено количественным протеомным анализом». Клеточный цикл. 11 (10): 2006–21. Дои:10.4161 / cc.20423. ЧВК  3359124. PMID  22580459.
64. Кедерша Н., Панас, доктор медицины, Ачорн, Калифорния, Лайонс С., Тисдейл С., Хикман Т., Томас М., Либерман Дж., Макинерни Г.М., Иванов П., Андерсон П. (март 2016 г.). «Комплексы G3BP-Caprin1-USP10 опосредуют конденсацию стрессовых гранул и связываются с 40S-субъединицами». Журнал клеточной биологии. 212 (7): 845–60. Дои:10.1083 / jcb.201508028. ЧВК  4810302. PMID  27022092.
65. Reineke LC, Kedersha N, Langereis MA, van Kuppeveld FJ, Lloyd RE (март 2015 г.). «Стресс-гранулы регулируют активацию двухцепочечной РНК-зависимой протеинкиназы через комплекс, содержащий G3BP1 и Caprin1». мБио. 6 (2): e02486. Дои:10,1128 / мБио.02486-14. ЧВК  4453520. PMID  25784705.
66. Баге А., Дегот С., Кугот Н., Бертран Э., Шенар М.П., ​​Вендлинг С., Кесслер П., Ле Хир Х, Рио МС, Томасетто С. (август 2007 г.). «Метастатический лимфатический узел 51 с соединением экзонов и комплексным компонентом функционирует в сборке стресс-гранул». Журнал клеточной науки. 120 (Pt 16): 2774–84. Дои:10.1242 / jcs.009225. PMID  17652158.
67. Vessey JP, Vaccani A, Xie Y, Dahm R, Karra D, Kiebler MA, Macchi P (июнь 2006 г.). «Дендритная локализация трансляционного репрессора Pumilio 2 и его вклад в дендритные стрессовые гранулы». Журнал неврологии. 26 (24): 6496–508. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.0649-06.2006. ЧВК  6674044. PMID  16775137.
68. Moujalled D, James JL, Yang S, Zhang K, Duncan C, Moujalled DM, et al. (Март 2015 г.). «Фосфорилирование hnRNP K циклин-зависимой киназой 2 контролирует цитозольное накопление TDP-43». Молекулярная генетика человека. 24 (6): 1655–69. Дои:10.1093 / hmg / ddu578. PMID  25410660.
69. Фудзимура К., Кано Ф., Мурата М. (февраль 2008 г.). «Двойная локализация РНК-связывающего белка CUGBP-1 для стресса гранулы и перинуклеолярного компартмента». Экспериментальные исследования клеток. 314 (3): 543–53. Дои:10.1016 / j.yexcr.2007.10.024. PMID  18164289.
70. Фатинахафабади А., Перес-Хименес Э., Риера М., Кнехт Э., Гонсалес-Дуарте Р. (2014). «CERKL, ген заболевания сетчатки, кодирует мРНК-связывающий белок, который локализуется в компактных и нетранслируемых мРНП, связанных с микротрубочками». PLOS ONE. 9 (2): e87898. Bibcode:2014PLoSO ... 987898F. Дои:10.1371 / journal.pone.0087898. ЧВК  3912138. PMID  24498393.
71. Де Леу Ф., Чжан Т., Вокье С., Хюэз Дж., Крюйс В., Гейдан С. (декабрь 2007 г.). «Индуцируемый холодом РНК-связывающий белок мигрирует из ядра в цитоплазматические стрессовые гранулы по механизму, зависящему от метилирования, и действует как репрессор трансляции». Экспериментальные исследования клеток. 313 (20): 4130–44. Дои:10.1016 / j.yexcr.2007.09.017. PMID  17967451.
72. Рохас М., Фарр Г. В., Фернандес К. Ф., Лауден Л., МакКормак Дж. К., Волин С. Л. (2012). «Дрожжи Gis2 и его человеческий ортолог CNBP являются новыми компонентами стресс-индуцированных гранул РНП». PLOS ONE. 7 (12): e52824. Bibcode:2012PLoSO ... 752824R. Дои:10.1371 / journal.pone.0052824. ЧВК  3528734. PMID  23285195.
73. Cougot N, Babajko S, Séraphin B (апрель 2004 г.). «Цитоплазматические очаги - это места распада мРНК в клетках человека». Журнал клеточной биологии. 165 (1): 31–40. Дои:10.1083 / jcb.200309008. ЧВК  2172085. PMID  15067023.
74. Фудзимура К., Кано Ф., Мурата М (март 2008 г.). «Идентификация PCBP2, посредника IRES-опосредованной трансляции, как нового компонента стрессовых гранул и обрабатывающих тел». РНК. 14 (3): 425–31. Дои:10.1261 / rna.780708. ЧВК  2248264. PMID  18174314.
75. Wilczynska A, Aigueperse C, Kress M, Dautry F, Weil D (март 2005 г.). «Регулятор трансляции CPEB1 обеспечивает связь между телами dcp1 и стрессовыми гранулами». Журнал клеточной науки. 118 (Pt 5): 981–92. Дои:10.1242 / jcs.01692. PMID  15731006.
76. Reineke LC, Tsai WC, Jain A, Kaelber JT, Jung SY, Lloyd RE (февраль 2017 г.). «Казеинкиназа 2 связана с динамикой стрессовых гранул посредством фосфорилирования нуклеирующего белка стрессовых гранул G3BP1». Молекулярная и клеточная биология. 37 (4): e00596–16. Дои:10.1128 / MCB.00596-16. ЧВК  5288577. PMID  27920254.
77. Kim JE, Ryu I, Kim WJ, Song OK, Ryu J, Kwon MY, Kim JH, Jang SK (январь 2008 г.). «Богатый пролином транскрипт в мозговом белке вызывает образование стрессовых гранул». Молекулярная и клеточная биология. 28 (2): 803–13. Дои:10.1128 / MCB.01226-07. ЧВК  2223406. PMID  17984221.
78. Ким Б., Кук Х. Дж., Ри К. (февраль 2012 г.). «DAZL необходим для образования стрессовых гранул, участвующих в выживании половых клеток при тепловом стрессе». Разработка. 139 (3): 568–78. Дои:10.1242 / дев.075846. PMID  22223682.
79. Ониси Х., Кино Й., Морита Т., Футаи Э., Сасагава Н., Ишиура С. (июль 2008 г.). «MBNL1 связывается с YB-1 в цитоплазматических стрессовых гранулах». Журнал неврологических исследований. 86 (9): 1994–2002. Дои:10.1002 / jnr.21655. PMID  18335541. S2CID  9431966.
80. Ясуда-Иноуэ М., Куроки М., Ариуми Ю. (ноябрь 2013 г.). «DDX3 РНК-геликаза необходима для функции Tat ВИЧ-1». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 441 (3): 607–11. Дои:10.1016 / j.bbrc.2013.10.107. PMID  24183723.
81. Goulet I, Boisvenue S, Mokas S, Mazroui R, Côté J (октябрь 2008 г.). «TDRD3, новый белок, содержащий тюдоровский домен, локализуется в цитоплазматических стрессовых гранулах». Молекулярная генетика человека. 17 (19): 3055–74. Дои:10.1093 / hmg / ddn203. ЧВК  2536506. PMID  18632687.
82. Валентин-Вега Ю.А., Ван Ю.Д., Паркер М., Патмор Д.М., Канагарадж А., Мур Дж., Руш М., Финкельштейн Д., Эллисон Д.В., Гилбертсон Р.Дж., Чжан Дж., Ким Г.Дж., Тейлор Дж.П. (май 2016 г.). «Связанные с раком мутации DDX3X вызывают сборку стрессовых гранул и нарушают глобальную трансляцию». Научные отчеты. 6: 25996. Bibcode:2016НатСР ... 625996В. Дои:10.1038 / srep25996. ЧВК  4867597. PMID  27180681.
83. Сайто, Макото; Гесс, Дэниел; Эглингер, Ян; Fritsch, Anatol W .; Крейсинг, Мориц; Weinert, Brian T .; Чоудхари, Чунарам; Матиас, Патрик (январь 2019 г.). «Ацетилирование внутренне неупорядоченных областей регулирует разделение фаз». Природа Химическая Биология. 15 (1): 51–61. Дои:10.1038 / s41589-018-0180-7. ISSN  1552-4469. PMID  30531905. S2CID  54471609.
84. Onomoto K, Jogi M, Yoo JS, Narita R, Morimoto S, Takemura A, Sambhara S, Kawaguchi A, Osari S, Nagata K, Matsumiya T, Namiki H, Yoneyama M, Fujita T (2012). «Критическая роль антивирусной стрессовой гранулы, содержащей RIG-I и PKR, в обнаружении вирусов и врожденном иммунитете». PLOS ONE. 7 (8): e43031. Bibcode:2012PLoSO ... 743031O. Дои:10.1371 / journal.pone.0043031. ЧВК  3418241. PMID  22912779.
85. Thedieck K, Holzwarth B, Prentzell MT, Boehlke C, Kläsener K, Ruf S, Sonntag AG, Maerz L, Grellscheid SN, Kremmer E, Nitschke R, Kuehn EW, Jonker JW, Groen AK, Reth M, Hall MN, Baumeister R (Август 2013). «Ингибирование mTORC1 астрином и стрессовыми гранулами предотвращает апоптоз раковых клеток». Ячейка. 154 (4): 859–74. Дои:10.1016 / j.cell.2013.07.031. PMID  23953116.
86. Биш Р., Куэвас-Поло Н., Ченг З., Амбарцумян Д., Мюншауэр М., Ландталер М., Фогель С. (июль 2015 г.). «Комплексный белковый интерактомный анализ ключевой РНК-геликазы: обнаружение новых белков стрессовых гранул». Биомолекулы. 5 (3): 1441–66. Дои:10.3390 / biom5031441. ЧВК  4598758. PMID  26184334.
87. Salleron L, Magistrelli G, Мэри C, Fischer N, Bairoch A, Lane L (декабрь 2014 г.). «DERA представляет собой человеческую дезоксирибозофосфатальдолазу, участвующую в реакции на стресс». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1843 (12): 2913–25. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2014.09.007. PMID  25229427.
88. Огава Ф, Касаи М., Акияма Т. (декабрь 2005 г.). «Функциональная связь между Disrupted-In-Schizophrenia 1 и фактором инициации эукариотической трансляции 3». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 338 (2): 771–6. Дои:10.1016 / j.bbrc.2005.10.013. PMID  16243297.
89. Белли, Валентина; Матроне, Нунция; Саглиокки, Серена; Инкарнато, Роза; Конте, Андреа; Пиццо, Элио; Турано, Миммо; Ангрисани, Альберто; Фурия, Мария (2019-08-11). «Динамическая связь между компонентами H / ACA snoRNP и цитоплазматическими стрессовыми гранулами». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1866 (12): 118529. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2019.118529. ISSN  0167-4889. PMID  31412274.
90. Loschi M, Leishman CC, Berardone N, Boccaccio GL (ноябрь 2009 г.). «Динеин и кинезин регулируют динамику стресс-гранул и Р-тел». Журнал клеточной науки. 122 (Пт 21): 3973–82. Дои:10.1242 / jcs.051383. ЧВК  2773196. PMID  19825938.
91. Гэн К., Хабиджа Б., Накл С., Бонэм, Калифорния, Вакратсис, ПО (январь 2017 г.). «Атипичная фосфатаза с двойной специфичностью hYVH1 ассоциируется с множественными частицами рибонуклеопротеина». Журнал биологической химии. 292 (2): 539–550. Дои:10.1074 / jbc.M116.715607. ЧВК  5241730. PMID  27856639.
92. Цай Н.П., Цуй Ю.С., Вэй Л.Н. (март 2009 г.). «Динеиновый мотор способствует динамике стрессовых гранул в первичных нейронах». Неврология. 159 (2): 647–56. Дои:10.1016 / j.neuroscience.2008.12.053. ЧВК  2650738. PMID  19171178.
93. Виппич Ф., Боденмиллер Б., Трайковска М.Г., Ванка С., Эберсолд Р., Пелкманс Л. (февраль 2013 г.). «Киназа двойной специфичности DYRK3 связывает конденсацию / растворение стрессовых гранул с передачей сигнала mTORC1». Ячейка. 152 (4): 791–805. Дои:10.1016 / j.cell.2013.01.033. PMID  23415227.
94. Шигунов П., Сотело-Сильвейра Дж., Стимамиглио М.А., Кулиговски С., Иригоин Ф., Бадано Дж. Л., Манро Д., Корреа А., Даллагиованна Б. (июль 2014 г.). «Рибономический анализ человеческого DZIP1 показывает его участие в рибонуклеопротеидных комплексах и стрессовых гранулах». BMC Молекулярная биология. 15: 12. Дои:10.1186/1471-2199-15-12. ЧВК  4091656. PMID  24993635.
95. Kimball SR, Horetsky RL, Ron D, Jefferson LS, Harding HP (февраль 2003 г.). «Стресс-гранулы млекопитающих представляют собой места скопления остановившихся комплексов инициации трансляции». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 284 (2): C273–84. Дои:10.1152 / ajpcell.00314.2002. PMID  12388085. S2CID  14681272.
96. Reineke LC, Lloyd RE (март 2015 г.). «Белок стрессовых гранул G3BP1 задействует протеинкиназу R для стимулирования множественных противовирусных реакций врожденного иммунитета». Журнал вирусологии. 89 (5): 2575–89. Дои:10.1128 / JVI.02791-14. ЧВК  4325707. PMID  25520508.
97. Кедерша Н., Чен С., Гилкс Н., Ли В., Миллер И. Дж., Шталь Дж., Андерсон П. (январь 2002 г.). «Доказательства того, что тройной комплекс (eIF2-GTP-тРНК (i) (Met)) - дефицитные преинициативные комплексы являются основными составляющими стрессовых гранул млекопитающих». Молекулярная биология клетки. 13 (1): 195–210. Дои:10.1091 / mbc.01-05-0221. ЧВК  65082. PMID  11809833.
98. Ли Ч., Он Т., Иванов П., Тисдейл С., Андерсон П. (апрель 2010 г.). «eIF5A способствует удлинению трансляции, разборке полисомов и сборке стрессовых гранул». PLOS ONE. 5 (4): e9942. Bibcode:2010PLoSO ... 5.9942L. Дои:10.1371 / journal.pone.0009942. ЧВК  2848580. PMID  20376341.
99. Ким Дж.А., Джаябалан А.К., Котхандан В.К., Мариаппан Р., Ки Й., Он Т. (август 2016 г.). «Идентификация Neuregulin-2 как нового компонента стрессовых гранул». BMB отчеты. 49 (8): 449–54. Дои:10.5483 / BMBRep.2016.49.8.090. ЧВК  5070733. PMID  27345716.
100. Даммер Э.Б., Фаллини С., Гозал Ю.М., Дуонг Д.М., Россолл В., Сюй П, Ла Дж.Дж., Леви А.И., Пэн Дж., Басселл Г.Дж., Сейфрид Н.Т. (2012). «Коагрегация РНК-связывающих белков в модели протеинопатии TDP-43 с селективным метилированием мотива RGG и ролью для убиквитинирования RRM1». PLOS ONE. 7 (6): e38658. Bibcode:2012PLoSO ... 738658D. Дои:10.1371 / journal.pone.0038658. ЧВК  3380899. PMID  22761693.
101. Jongjitwimol J, Baldock RA, Morley SJ, Watts FZ (июнь 2016 г.). «Сумоилирование eIF4A2 влияет на формирование стрессовых гранул». Журнал клеточной науки. 129 (12): 2407–15. Дои:10.1242 / jcs.184614. ЧВК  4920252. PMID  27160682.
102. Ким С.Х., Донг В.К., Вейлер И.Дж., Гриноу В.Т. (март 2006 г.). «Хрупкий белок X-умственной отсталости смещается между полирибосомами и стрессовыми гранулами после повреждения нейронов в результате арсенитного стресса или введения электрода в гиппокамп in vivo». Журнал неврологии. 26 (9): 2413–8. Дои:10.1523 / JNEUROSCI.3680-05.2006. ЧВК  6793656. PMID  16510718.
103. Мазруи Р., Ди Марко С., Кауфман Р.Дж., Галлузи И.Е. (июль 2007 г.). «Ингибирование системы убиквитин-протеасома вызывает образование стрессовых гранул». Молекулярная биология клетки. 18 (7): 2603–18. Дои:10.1091 / mbc.E06-12-1079. ЧВК  1924830. PMID  17475769.
104. Фридрыскова К., Масек Т., Борчин К., Мрвова С., Вентури В., Поспишек М. (август 2016 г.). «Отчетливое привлечение изоформ eIF4E человека к процессинговым органам и стрессовым гранулам». BMC Молекулярная биология. 17 (1): 21. Дои:10.1186 / s12867-016-0072-х. ЧВК  5006505. PMID  27578149.
105. Battle DJ, Kasim M, Wang J, Dreyfuss G (сентябрь 2007 г.). "SMN-независимые субъединицы комплекса SMN. Идентификация небольшого промежуточного звена сборки ядерного рибонуклеопротеина". Журнал биологической химии. 282 (38): 27953–9. Дои:10.1074 / jbc.M702317200. PMID  17640873.
106. Kim WJ, Back SH, Kim V, Ryu I, Jang SK (март 2005 г.). «Секвестрация TRAF2 в стрессовые гранулы прерывает передачу сигналов фактора некроза опухоли в стрессовых условиях». Молекулярная и клеточная биология. 25 (6): 2450–62. Дои:10.1128 / MCB.25.6.2450-2462.2005. ЧВК  1061607. PMID  15743837.
107. Аримото К., Фукуда Х., Имаджо-Оми С., Сайто Х., Такекава М. (ноябрь 2008 г.). «Формирование стрессовых гранул ингибирует апоптоз, подавляя стресс-ответные пути MAPK». Природа клеточной биологии. 10 (11): 1324–32. Дои:10.1038 / ncb1791. PMID  18836437. S2CID  21242075.
108. Галлузи И.Е., Бреннан С.М., Стенберг М.Г., Суонсон М.С., Эверсол А., Майзельс Н., Стейтц Дж. А. (март 2000 г.). «Связывание HuR с цитоплазматической мРНК нарушается тепловым шоком». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 97 (7): 3073–8. Bibcode:2000PNAS ... 97.3073G. Дои:10.1073 / pnas.97.7.3073. ЧВК  16194. PMID  10737787.
109. Томас М.Г., Мартинес Тосар Л.Дж., Лоши М., Паскини Дж. М., Корреале Дж., Киндлер С., Боккаччо Г.Л. (январь 2005 г.). «Рекрутирование Staufen в стрессовые гранулы не влияет на ранний транспорт мРНК в олигодендроцитах». Молекулярная биология клетки. 16 (1): 405–20. Дои:10.1091 / mbc.E04-06-0516. ЧВК  539183. PMID  15525674.
110. Коломбрита С., Зеннаро Е., Фаллини С., Вебер М., Соммакал А., Буратти Е., Силани В., Ратти А. (ноябрь 2009 г.). «TDP-43 задействуется для стресса гранул в условиях окислительного повреждения». Журнал нейрохимии. 111 (4): 1051–61. Дои:10.1111 / j.1471-4159.2009.06383.x. PMID  19765185. S2CID  8630114.
111. Мейеровиц Дж., Паркер С.Дж., Велла Л.Дж., Нг округ Колумбия, Прайс К.А., Лидделл Дж. Р. и др. (Август 2011 г.). «N-концевая киназа C-Jun контролирует накопление TDP-43 в стрессовых гранулах, вызванное окислительным стрессом». Молекулярная нейродегенерация. 6: 57. Дои:10.1186/1750-1326-6-57. ЧВК  3162576. PMID  21819629.
112. Берри Р.В., Смит С.Л. (октябрь 2006 г.). «Распределение HuD изменяется в ответ на тепловой шок, но не на нейротрофическую стимуляцию». Журнал гистохимии и цитохимии. 54 (10): 1129–38. Дои:10.1369 / jhc.6A6979.2006. ЧВК  3957809. PMID  16801526.
113. Наваз М.С., Вик Э.С., Бергес Н., Флэдби С., Бьёрас М., Далхус Б., Альсет I (октябрь 2016 г.). "Регулирование активности человеческой эндонуклеазы V и перемещение в цитоплазматические стрессовые гранулы". Журнал биологической химии. 291 (41): 21786–21801. Дои:10.1074 / jbc.M116.730911. ЧВК  5076846. PMID  27573237.
114. Андерссон М.К., Стольберг А., Арвидссон Ю., Олофссон А., Семб Х., Стенман Г., Нильссон О., Аман П. (июль 2008 г.). «Многофункциональные протоонкопротеины FUS, EWS и TAF15 показывают характерные для клеточного типа экспрессии и участие в распространении клеток и ответе на стресс». BMC Cell Biology. 9: 37. Дои:10.1186/1471-2121-9-37. ЧВК  2478660. PMID  18620564.
115. Нойманн М., Бентманн Э., Дорманн Д., Джавайд А., ДеХесус-Эрнандес М., Ансорге О. и др. (Сентябрь 2011 г.). «Белки FET TAF15 и EWS являются селективными маркерами, которые отличают FTLD с патологией FUS от бокового амиотрофического склероза с мутациями FUS». Мозг. 134 (Pt 9): 2595–609. Дои:10.1093 / мозг / awr201. ЧВК  3170539. PMID  21856723.
116. Озэки К., Сугияма М, Актер К.А., Нишиваки К., Асано-Инами Э., Сенга Т. (2019). «FAM98A локализован в стрессовых гранулах и ассоциируется с множественными локализованными в стрессовых гранулах белками». Молекулярная и клеточная биохимия. 451 (1–2): 107–115. Дои:10.1007 / s11010-018-3397-6. PMID  29992460. S2CID  49667042.
117. Mazroui R, Huot ME, Tremblay S, Filion C, Labelle Y, Khandjian EW (ноябрь 2002 г.). «Захват матричной РНК белком Fragile X Mental Retardation в цитоплазматические гранулы вызывает репрессию трансляции». Молекулярная генетика человека. 11 (24): 3007–17. Дои:10.1093 / hmg / 11.24.3007. PMID  12417522.
118. Должанская Н., Мерц Г., Денман РБ (сентябрь 2006 г.). «Окислительный стресс выявляет неоднородность гранул FMRP в нейритах клеток PC12». Исследование мозга. 1112 (1): 56–64. Дои:10.1016 / j.brainres.2006.07.026. PMID  16919243. S2CID  41514888.
119. Блехингберг Дж., Луо Й., Болунд Л., Дамгаард К. К., Нильсен А. Л. (2012). «Ответы на экспрессию генов на снижение FUS, EWS и TAF15, а также анализ секвестрации стрессовых гранул выявляет неизбыточные функции FET-белка». PLOS ONE. 7 (9): e46251. Bibcode:2012PLoSO ... 746251B. Дои:10.1371 / journal.pone.0046251. ЧВК  3457980. PMID  23049996.
120. Sama RR, Ward CL, Kaushansky LJ, Lemay N, Ishigaki S, Urano F, Bosco DA (ноябрь 2013 г.). «FUS / TLS собирается в гранулы напряжения и является фактором выживания во время гиперосмолярного стресса». Журнал клеточной физиологии. 228 (11): 2222–31. Дои:10.1002 / jcp.24395. ЧВК  4000275. PMID  23625794.
121. Ди Сальвио М., Пиччинни В., Гербино В., Мантони Ф., Камерини С., Лензи Дж., Роза А., Челлини Л., Лорени Ф., Карри М. Т., Боццони I, Коццолино М., Цестра Дж. (Октябрь 2015 г.). «Pur-alpha функционально взаимодействует с FUS, несущим мутации, связанные с БАС». Смерть и болезнь клеток. 6 (10): e1943. Дои:10.1038 / cddis.2015.295. ЧВК  4632316. PMID  26492376.
122. Лензи Дж., Де Сантис Р., де Туррис В., Морландо М., Ланев П., Кальво А., Калиендо В., Чио А., Роза А., Боззони I. (июль 2015 г.). «Мутантные белки FUS при БАС рекрутируются в стрессовые гранулы в индуцированных плюрипотентных мотонейронах, происходящих из стволовых клеток». Модели и механизмы заболеваний. 8 (7): 755–66. Дои:10.1242 / дмм.020099. ЧВК  4486861. PMID  26035390.
123. Дэйгл Дж. Г., Кришнамурти К., Рамеш Н., Каши И., Монаган Дж., МакЭвой К., Годфри Е. В., Дэниел Д. К., Джонсон Е. М., Монахан З., Шумейкер Ф., Пазинелли П., Панди У. Б. (апрель 2016 г.). «Pur-альфа регулирует динамику гранул цитоплазматического стресса и снижает токсичность FUS». Acta Neuropathologica. 131 (4): 605–20. Дои:10.1007 / s00401-015-1530-0. ЧВК  4791193. PMID  26728149.
124. Ло Белло М, Ди Фини Ф, Нотаро А, Спатаро Р, Конфорти Флорида, Ла Белла V (2017-10-17). «Связанный с БАС мутантный белок FUS неправильно локализован в цитоплазме и рекрутируется в стрессовые гранулы фибробластов из бессимптомных носителей мутации FUS P525L». Нейродегенеративные заболевания. 17 (6): 292–303. Дои:10.1159/000480085. PMID  29035885. S2CID  40561105.
125. Marrone L, Poser I, Casci I, Japtok J, Reinhardt P, Janosch A, Andree C, Lee HO, Moebius C, Koerner E, Reinhardt L, Cicardi ME, Hackmann K, Klink B, Poletti A, Alberti S, Bickle M , Герман А., Пандей Ю., Хайман А. А., Стернекерт Дж. Л. (январь 2018 г.). «Изогенные репортерные линии FUS-eGFP iPSC позволяют количественно оценить патологию стрессовых гранул FUS, которая устраняется лекарствами, вызывающими аутофагию». Отчеты о стволовых клетках. 10 (2): 375–389. Дои:10.1016 / j.stemcr.2017.12.018. ЧВК  5857889. PMID  29358088.
126. Hofmann I, Casella M, Schnölzer M, Schlechter T, Spring H, Franke WW (март 2006 г.). «Идентификация соединительного белка бляшки плакофилин 3 в цитоплазматических частицах, содержащих РНК-связывающие белки, и привлечение плакофилинов 1 и 3 к стрессовым гранулам». Молекулярная биология клетки. 17 (3): 1388–98. Дои:10.1091 / mbc.E05-08-0708. ЧВК  1382326. PMID  16407409.
127. Tourrière H, Chebli K, Zekri L, Courselaud B, Blanchard JM, Bertrand E, Tazi J (март 2003 г.). «Связанная с RasGAP эндорибонуклеаза G3BP собирает стрессовые гранулы». Журнал клеточной биологии. 160 (6): 823–31. Дои:10.1083 / jcb.200212128. ЧВК  2173781. PMID  12642610.
128. Хуа И, Чжоу Дж (январь 2004 г.). «Rpp20 взаимодействует с SMN и перераспределяется в гранулы SMN в ответ на стресс». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 314 (1): 268–76. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.12.084. PMID  14715275.
129. Квон С., Чжан Ю., Матиас П. (декабрь 2007 г.). «Деацетилаза HDAC6 - новый критический компонент стрессовых гранул, участвующих в стрессовой реакции». Гены и развитие. 21 (24): 3381–94. Дои:10.1101 / gad.461107. ЧВК  2113037. PMID  18079183.
130. Цай В.К., Рейнеке Л.К., Джайн А., Юнг С.И., Ллойд Р.Э. (сентябрь 2017 г.). «Гистоновая аргининдеметилаза JMJD6 связана со сборкой стрессовых гранул посредством деметилирования зародышевого белка стрессовых гранул G3BP1». Журнал биологической химии. 292 (46): 18886–18896. Дои:10.1074 / jbc.M117.800706. ЧВК  5704473. PMID  28972166.
131. Кобаяши Т., Уинслоу С., Санессон Л., Хеллман Ю., Ларссон С. (2012). «PKCα связывает G3BP2 и регулирует образование стрессовых гранул после клеточного стресса». PLOS ONE. 7 (4): e35820. Bibcode:2012PLoSO ... 735820K. Дои:10.1371 / journal.pone.0035820. ЧВК  3335008. PMID  22536444.
132. Мацуки Х., Такахаши М., Хигучи М., Макоха Г.Н., Оие М., Фуджи М. (февраль 2013 г.). «И G3BP1, и G3BP2 способствуют образованию стрессовых гранул». Гены в клетки. 18 (2): 135–46. Дои:10.1111 / gtc.12023. PMID  23279204. S2CID  11859927.
133. Folkmann AW, Wente SR (апрель 2015 г.). «Цитоплазматический hGle1A регулирует стрессовые гранулы путем модуляции трансляции». Молекулярная биология клетки. 26 (8): 1476–90. Дои:10.1091 / mbc.E14-11-1523. ЧВК  4395128. PMID  25694449.
134. Zhang K, Daigle JG, Cunningham KM, Coyne AN, Ruan K, Grima JC, Bowen KE, Wadhwa H, Yang P, Rigo F, Taylor JP, Gitler AD, Rothstein JD, Lloyd TE (апрель 2018 г.). «Сборка стрессовых гранул нарушает ядерно-цитоплазматический транспорт». Ячейка. 173 (4): 958–971.e17. Дои:10.1016 / j.cell.2018.03.025. ЧВК  6083872. PMID  29628143.
135. Цай Н.П., Хо П.С., Вэй Л.Н. (март 2008 г.). «Регулирование динамики стрессовых гранул с помощью сигнального пути Grb7 и FAK». Журнал EMBO. 27 (5): 715–26. Дои:10.1038 / emboj.2008.19. ЧВК  2265756. PMID  18273060.
136. Крисенко М.О., Хиггинс Р.Л., Гош С., Чжоу К., Трибула Дж.С., Ван У.Х., Гелен Р.Л. (ноябрь 2015 г.). «Syk нанят для стресса гранул и способствует их удалению с помощью аутофагии». Журнал биологической химии. 290 (46): 27803–15. Дои:10.1074 / jbc.M115.642900. ЧВК  4646026. PMID  26429917.
137. Гроусл Т., Иванов П., Мальцова И., Помпач П., Фрыдлова И., Слаба Р., Сенограбкова Л., Новакова Л., Гашек Дж. (2013). «Вызванное тепловым шоком накопление факторов удлинения и терминации трансляции предшествует сборке стрессовых гранул в S. cerevisiae». PLOS ONE. 8 (2): e57083. Bibcode:2013PLoSO ... 857083G. Дои:10.1371 / journal.pone.0057083. ЧВК  3581570. PMID  23451152.
138. Гонсалвеш Кде А., Брессан Г.К., Сайто А., Морелло Л.Г., Занчин Н.И., Кобарг Дж. (Август 2011 г.). «Доказательства ассоциации человеческого регуляторного белка Ki-1/57 с механизмом трансляции». Письма FEBS. 585 (16): 2556–60. Дои:10.1016 / j.febslet.2011.07.010. PMID  21771594.
139. Guil S, Long JC, Cáceres JF (август 2006 г.). «Перемещение hnRNP A1 к стрессовым гранулам отражает роль в стрессовой реакции». Молекулярная и клеточная биология. 26 (15): 5744–58. Дои:10.1128 / MCB.00224-06. ЧВК  1592774. PMID  16847328.
140. Дьюи С.М., Сеник Б., Сефтон С.Ф., Дрис Д.Р., Майер П., Гуд С.К., Джонсон Б.А., Херц Дж., ЮГ (март 2011 г.). «TDP-43 направлен на стрессовые гранулы сорбитолом, новым физиологическим осмотическим и окислительным стрессором». Молекулярная и клеточная биология. 31 (5): 1098–108. Дои:10.1128 / MCB.01279-10. ЧВК  3067820. PMID  21173160.
141. Пападопулу С., Гану В., Патрину-Георгула М., Гиалис А. (январь 2013 г.). «Взаимодействия HuR-hnRNP и влияние клеточного стресса». Молекулярная и клеточная биохимия. 372 (1–2): 137–47. Дои:10.1007 / s11010-012-1454-0. PMID  22983828. S2CID  16261648.
142. Нарусэ Х, Ишиура Х, Мицуи Дж., Дате Х, Такахаши И, Мацукава Т., Танака М, Исии А, Тамаока А, Хоккоку К., Сону М, Сегава М, Угава Й, Дои К., Йошимура Дж, Моришита С., Гото Дж. , Tsuji S (январь 2018 г.). «Молекулярно-эпидемиологическое исследование семейного бокового амиотрофического склероза в популяции Японии путем секвенирования всего экзома и идентификации новой мутации HNRNPA1». Нейробиология старения. 61: 255.e9–255.e16. Дои:10.1016 / j.neurobiolaging.2017.08.030. PMID  29033165. S2CID  38838445.
143. McDonald KK, Aulas A, Destroismaisons L, Pickles S, Beleac E, Camu W, Rouleau GA, Vande Velde C (апрель 2011 г.). «ДНК-связывающий белок TAR 43 (TDP-43) регулирует динамику стрессовых гранул посредством дифференциальной регуляции G3BP и TIA-1». Молекулярная генетика человека. 20 (7): 1400–10. Дои:10.1093 / hmg / ddr021. PMID  21257637.
144. Фукуда Т., Наики Т., Сайто М., Ирие К. (февраль 2009 г.). «hnRNP K взаимодействует с белком 42 связывающего РНК-мотива и функционирует в поддержании клеточного уровня АТФ в стрессовых условиях». Гены в клетки. 14 (2): 113–28. Дои:10.1111 / j.1365-2443.2008.01256.x. PMID  19170760. S2CID  205293176.
145. Кедерша Н.Л., Гупта М., Ли В., Миллер И., Андерсон П. (декабрь 1999 г.). «РНК-связывающие белки TIA-1 и TIAR связывают фосфорилирование eIF-2 альфа со сборкой стрессовых гранул млекопитающих». Журнал клеточной биологии. 147 (7): 1431–42. Дои:10.1083 / jcb.147.7.1431. ЧВК  2174242. PMID  10613902.
146. Ganassi M, Mateju D, Bigi I, Mediani L, Poser I, Lee HO, Seguin SJ, Morelli FF, Vinet J, Leo G, Pansarasa O, Cereda C, Poletti A, Alberti S, Carra S (сентябрь 2016 г.). «Функция наблюдения шаперонного комплекса HSPB8-BAG3-HSP70 обеспечивает целостность и динамизм стрессовых гранул». Молекулярная клетка. 63 (5): 796–810. Дои:10.1016 / j.molcel.2016.07.021. PMID  27570075.
147. Махбуби, Хичам; Муджабер, Оссама; Кодиха, Мохамед; Сточай, Урсула (29 марта 2020 г.). «Ко-шаперон HspBP1 - новый компонент стрессовых гранул, регулирующий их образование». Клетки. 9 (4): 825. Дои:10.3390 / ячейки9040825. ISSN  2073-4409. ЧВК  7226807. PMID  32235396.
148. Вэнь Х, Хуан Х, Мок Б.В., Чен И, Чжэн М., Лау С.Ю., Ван П, Сон В., Джин Д.Й., Юэнь К.Ю., Чен Х. (апрель 2014 г.). «NF90 проявляет противовирусную активность за счет регуляции фосфорилирования PKR и стрессовых гранул в инфицированных клетках». Журнал иммунологии. 192 (8): 3753–64. Дои:10.4049 / jimmunol.1302813. PMID  24623135.
149. Брем М.А., Шенк Т.М., Чжоу Х, Фаник В., Лин Х., Виндхорст С., Наласковски М.М., Кобрас М., Ширс С.Б., Майр Г.В. (декабрь 2007 г.). «Внутриклеточная локализация человеческой Ins (1,3,4,5,6) P5 2-киназы». Биохимический журнал. 408 (3): 335–45. Дои:10.1042 / BJ20070382. ЧВК  2267366. PMID  17705785.
150. Пиотровска Дж., Хансен С.Дж., Парк Н., Ямка К., Сарнов П., Густин К.Е. (апрель 2010 г.). «Стабильное образование уникальных по составу стрессовых гранул в инфицированных вирусом клетках». Журнал вирусологии. 84 (7): 3654–65. Дои:10.1128 / JVI.01320-09. ЧВК  2838110. PMID  20106928.
151. Хенао-Мехиа Дж., Хэ Дж. Дж. (Ноябрь 2009 г.). «Перемещение Sam68 в стрессовые гранулы в ответ на окислительный стресс посредством образования комплекса с TIA-1». Экспериментальные исследования клеток. 315 (19): 3381–95. Дои:10.1016 / j.yexcr.2009.07.011. ЧВК  2783656. PMID  19615357.
152. Чжан Х, Чен Н, Ли П, Пань З, Дин И, Цзоу Д, Ли Л, Сяо Л, Шэнь Б., Лю С., Цао Х, Цуй Й (июль 2016 г.). «Ядерный белок Sam68 рекрутируется в гранулы цитоплазматического стресса во время инфекции энтеровирусом 71». Микробный патогенез. 96: 58–66. Дои:10.1016 / j.micpath.2016.04.001. PMID  27057671.
153. Rothé F, Gueydan C, Bellefroid E, Huez G, Kruys V (апрель 2006 г.). «Идентификация FUSE-связывающих белков как взаимодействующих партнеров TIA белков». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 343 (1): 57–68. Дои:10.1016 / j.bbrc.2006.02.112. PMID  16527256.
154. Махбуби Х, Сеганати Э, Конг Д., Стохадж У. (2013). «Идентификация новых компонентов гранул напряжения, которые участвуют в ядерном транспорте». PLOS ONE. 8 (6): e68356. Bibcode:2013PLoSO ... 868356M. Дои:10.1371 / journal.pone.0068356. ЧВК  3694919. PMID  23826389.
155. Фуджимура К., Сузуки Т., Ясуда Ю., Мурата М., Катахира Дж., Йонеда Ю. (июль 2010 г.). «Идентификация импортина альфа1 как нового компонента стрессовых гранул РНК». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Исследование молекулярных клеток. 1803 (7): 865–71. Дои:10.1016 / j.bbamcr.2010.03.020. PMID  20362631.
156. Ян Р., Гайдамаков С.А., Се Дж., Ли Дж., Мартино Л., Козлов Г., Кроуфорд А.К., Руссо А.Н., Конте М.Р., Геринг К., Марайя Р.Дж. (февраль 2011 г.). «La-родственный белок 4 связывает поли (A), взаимодействует с доменом MLLE поли (A)-связывающего белка через вариантный мотив PAM2w и может способствовать стабильности мРНК». Молекулярная и клеточная биология. 31 (3): 542–56. Дои:10.1128 / MCB.01162-10. ЧВК  3028612. PMID  21098120.
157. Бальцер Э., Мосс Э. Г. (январь 2007 г.). «Локализация регулятора времени развития Lin28 в комплексах мРНП, Р-тельцах и стрессовых гранулах». РНК Биология. 4 (1): 16–25. Дои:10.4161 / rna.4.1.4364. PMID  17617744.
158. Ingelfinger D, Arndt-Jovin DJ, Lührmann R, Achsel T (декабрь 2002 г.). «Белки LSm1-7 человека совместно локализуются с ферментами, разрушающими мРНК Dcp1 / 2 и Xrnl, в отдельных цитоплазматических очагах». РНК. 8 (12): 1489–501. Дои:10.1017 / S1355838202021726 (неактивно 12.11.2020). ЧВК  1370355. PMID  12515382.
159. Ян У.Х., Ю. Дж. Х., Гулик Т., Блох К.Д., Блох Д.Б. (апрель 2006 г.). «РНК-ассоциированный белок 55 (RAP55) локализуется в телах, обрабатывающих мРНК, и стрессовых гранулах». РНК. 12 (4): 547–54. Дои:10.1261 / rna.2302706. ЧВК  1421083. PMID  16484376.
160. Кавахара Х., Имаи Т., Иматака Х., Цудзимото М., Мацумото К., Окано Х. (май 2008 г.). «Нервный РНК-связывающий белок Musashi1 ингибирует инициацию трансляции, конкурируя с eIF4G за PABP». Журнал клеточной биологии. 181 (4): 639–53. Дои:10.1083 / jcb.200708004. ЧВК  2386104. PMID  18490513.
161. Юань Л., Сяо Ю., Чжоу Ц., Юань Д., Ву Б., Чен Г., Чжоу Дж. (Январь 2014 г.). «Протеомный анализ показывает, что MAEL, компонент nuage, взаимодействует с белками стрессовых гранул в раковых клетках». Отчеты онкологии. 31 (1): 342–50. Дои:10.3892 / или 2013.2836. PMID  24189637.
162. Сегин С.Дж., Морелли Ф.Ф., Винет Дж., Аморе Д., Де Биази С., Полетти А., Рубинштейн Д.К., Карра С. (декабрь 2014 г.). «Ингибирование аутофагии, лизосом и функции VCP нарушает сборку стрессовых гранул». Гибель клеток и дифференциация. 21 (12): 1838–51. Дои:10.1038 / cdd.2014.103. ЧВК  4227144. PMID  25034784.
163. Ryu HH, Jun MH, Min KJ, Jang DJ, Lee YS, Kim HK, Lee JA (декабрь 2014 г.). «Аутофагия регулирует связанный с амиотрофическим боковым склерозом, слитый с саркома-положительными стрессовыми гранулами в нейронах». Нейробиология старения. 35 (12): 2822–2831. Дои:10.1016 / j.neurobiolaging.2014.07.026. PMID  25216585. S2CID  36917292.
164. Вассерман Т., Каценельсон К., Данилюк С., Хасин Т., Чодер М., Аронхейм А. (январь 2010 г.). «Новый белок WDR62, связывающий N-концевую киназу c-Jun (JNK), задействован в стрессовых гранулах и опосредует неклассическую активацию JNK». Молекулярная биология клетки. 21 (1): 117–30. Дои:10.1091 / mbc.E09-06-0512. ЧВК  2801705. PMID  19910486.
165. Курше Дж., Букет-Пояу К., Потемски А., Брес А., Яриэль-Энконтр I, Бийо М. (ноябрь 2008 г.). «Взаимодействие с адаптерами 14-3-3 регулирует сортировку РНК-связывающего белка hMex-3B по отдельным классам гранул РНК». Журнал биологической химии. 283 (46): 32131–42. Дои:10.1074 / jbc.M802927200. PMID  18779327.
166. Куниёси К., Такеучи О, Пандей С., Сато Т., Ивасаки Х., Акира С., Каваи Т. (апрель 2014 г.). «Основная роль РНК-связывающей E3 убиквитинлигазы MEX3C в RIG-I-опосредованном противовирусном врожденном иммунитете». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (15): 5646–51. Bibcode:2014ПНАС..111.5646К. Дои:10.1073 / pnas.1401674111. ЧВК  3992669. PMID  24706898.
167. ErLin S, WenJie W, LiNing W, BingXin L, MingDe L, Yan S, RuiFa H (май 2015 г.). «Musashi-1 поддерживает барьерную структуру между кровью и яичками во время сперматогенеза и регулирует образование стрессовых гранул при тепловом стрессе». Молекулярная биология клетки. 26 (10): 1947–56. Дои:10.1091 / mbc.E14-11-1497. ЧВК  4436837. PMID  25717188.
168. Макнейр Л., Сяо С., Милетик Д., Гани М., Жюльен Дж. П., Кейт Дж., Зинман Л., Рогаева Е., Робертсон Дж. (Январь 2016 г.). «MTHFSD и DDX58 - новые РНК-связывающие белки, аномально регулируемые при боковом амиотрофическом склерозе». Мозг. 139 (Pt 1): 86–100. Дои:10.1093 / мозг / awv308. PMID  26525917.
169. Сфакианос А.П., Меллор Л.Е., Панг Ю.Ф., Крицилигку П., Нидс Х, Абу-Хамдан Х., Дезобри Л., Пулин Г.Б., Эш М.П., ​​Уитмарш А.Дж. (март 2018 г.). «Путь киназы mTOR-S6 способствует сборке стрессовых гранул». Гибель клеток и дифференциация. 25 (10): 1766–1780. Дои:10.1038 / s41418-018-0076-9. ЧВК  6004310. PMID  29523872.
170. Ю К., Йорк Б., Ван С., Фенг Кью, Дж. Сюй, О'Мэлли Б. В. (март 2007 г.). «Существенная функция коактиватора SRC-3 в подавлении трансляции цитокиновой мРНК и воспалительной реакции». Молекулярная клетка. 25 (5): 765–78. Дои:10.1016 / j.molcel.2007.01.025. ЧВК  1864954. PMID  17349961.
171. Фурукава М.Т., Сакамото Х., Иноуэ К. (апрель 2015 г.). «Взаимодействие и совместная локализация HERMES / RBPMS с NonO, PSF и G3BP1 в нейрональных цитоплазматических гранулах RNP в клетках линии сетчатки мыши». Гены в клетки. 20 (4): 257–66. Дои:10.1111 / gtc.12224. PMID  25651939. S2CID  22403884.
172. Кан Дж. С., Хван Ю. С., Ким Л. К., Ли С., Ли В. Б., Ким-Ха Дж, Ким Ю. Дж. (Март 2018 г.). «OASL1 улавливает вирусные РНК в стрессовых гранулах для усиления противовирусного ответа». Молекулы и клетки. 41 (3): 214–223. Дои:10.14348 / molcells.2018.2293. ЧВК  5881095. PMID  29463066.
173. Венер К.А., Шютц С., Сарнов П. (апрель 2010 г.). «OGFOD1, новый модулятор фосфорилирования фактора инициации трансляции 2альфа эукариот и клеточного ответа на стресс». Молекулярная и клеточная биология. 30 (8): 2006–16. Дои:10.1128 / MCB.01350-09. ЧВК  2849474. PMID  20154146.
174. Bravard A, Campalans A, Vacher M, Gouget B, Levalois C, Chevillard S, Radicella JP (март 2010 г.). «Инактивация путем окисления и вовлечения в стрессовые гранулы hOGG1, но не APE1 в человеческих клетках, подвергшихся воздействию сублетальных концентраций кадмия». Мутационные исследования. 685 (1–2): 61–9. Дои:10.1016 / j.mrfmmm.2009.09.013. PMID  19800894.
175. Дас, Рича; Швинцер, Лукас; Винопал, Станислав; Рока, Ева Агуадо; Сильвестр, Марк; Оприсореану, Ана-Мария; Шох, Сюзанна; Брадке, Франк; Брумер, Мейке (28 мая 2019 г.). «Новые роли деубиквитилирующего фермента OTUD4 в РНК-белковой сети и гранулах РНК». Журнал клеточной науки. 132 (12): jcs229252. Дои:10.1242 / jcs.229252. ISSN  1477-9137. ЧВК  6602300. PMID  31138677.
176. Леунг А.К., Вьяс С., Руд Дж. Э., Бхуткар А., Шарп П.А., Чанг П. (май 2011 г.). «Поли (АДФ-рибоза) регулирует стрессовые реакции и активность микроРНК в цитоплазме». Молекулярная клетка. 42 (4): 489–99. Дои:10.1016 / j.molcel.2011.04.015. ЧВК  3898460. PMID  21596313.
177. Репичи М., Хассанджани М., Мэддисон, округ Колумбия, Гарсао П., Чимини С., Патель Б., Сегё ЭМ, Страатман К.Р., Лилли К.С., Борселло Т., Отейро Т.Ф., Панман Л., Джорджини Ф. (2019). «Связанный с болезнью Паркинсона белок DJ-1 ассоциируется с цитоплазматическими гранулами мРНП во время стресса и нейродегенерации». Молекулярная нейробиология. 56 (1): 61–77. Дои:10.1007 / s12035-018-1084-у. ЧВК  6334738. PMID  29675578.
178. Catara G, Grimaldi G, Schembri L, Spano D, Turacchio G, Lo Monte M, Beccari AR, Valente C, Corda D (октябрь 2017 г.). «Поли-АДФ-рибоза, продуцируемая PARP1, вызывает транслокацию PARP12 в стрессовые гранулы и нарушение функций комплекса Гольджи». Научные отчеты. 7 (1): 14035. Bibcode:2017НатСР ... 714035C. Дои:10.1038 / s41598-017-14156-8. ЧВК  5656619. PMID  29070863.
179. Бай И, Донг З, Шан Цзиньпин, Чжао Х, Ван Л., Го Ц, Гао Ф, Чжан Л., Ван Ц. (2016). «Pdcd4 участвует в образовании стрессовых гранул в ответ на окисленный липопротеин низкой плотности или диету с высоким содержанием жиров». PLOS ONE. 11 (7): e0159568. Bibcode:2016PLoSO..1159568B. Дои:10.1371 / journal.pone.0159568. ЧВК  4959751. PMID  27454120.
180. Kunde SA, Musante L, Grimme A, Fischer U, Müller E, Wanker EE, Kalscheuer VM (декабрь 2011 г.). «Связанный с Х-хромосомой белок умственной отсталости PQBP1 является компонентом нейрональных гранул РНК и регулирует появление стрессовых гранул». Молекулярная генетика человека. 20 (24): 4916–31. Дои:10,1093 / hmg / ddr430. PMID  21933836.
181. Турахия А., Мейер С.Р., Маринкола Г., Бём С., Ванзелов Дж. Т., Шлоссер А., Хофманн К., Бухбергер А. (июнь 2018 г.). «ZFAND1 привлекает протеасому p97 и 26S для облегчения снятия стрессовых гранул, вызванных арсенитом». Молекулярная клетка. 70 (5): 906–919.e7. Дои:10.1016 / j.molcel.2018.04.021. PMID  29804830.
182. Ян Ф, Пэн Й, Мюррей Э.Л., Оцука Й., Кедерша Н., Шенберг Д.Р. (декабрь 2006 г.). «Связанная с полисомами эндонуклеаза PMR1 нацелена на стрессовые гранулы посредством стресс-специфического связывания с TIA-1». Молекулярная и клеточная биология. 26 (23): 8803–13. Дои:10.1128 / MCB.00090-06. ЧВК  1636822. PMID  16982678.
183. Такахаши М., Хигучи М., Мацуки Х., Йошита М., Осава Т., Ойе М., Фуджи М. (февраль 2013 г.). «Стресс-гранулы подавляют апоптоз за счет снижения производства активных форм кислорода». Молекулярная и клеточная биология. 33 (4): 815–29. Дои:10.1128 / MCB.00763-12. ЧВК  3571346. PMID  23230274.
184. Park C, Choi S, Kim YE, Lee S., Park SH, Adelstein RS, Kawamoto S, Kim KK (сентябрь 2017 г.). «Стресс-гранулы содержат Rbfox2 с мРНК, связанной с клеточным циклом». Научные отчеты. 7 (1): 11211. Bibcode:2017НатСР ... 711211П. Дои:10.1038 / s41598-017-11651-w. ЧВК  5593835. PMID  28894257.
185. Кучеренко М.М., Щербата Х.Р. (январь 2018). «Стресс-зависимая регуляция Rbfox1 / A2bp1 с помощью miR-980 способствует образованию гранул рибонуклеопротеина и выживанию клеток». Nature Communications. 9 (1): 312. Bibcode:2018НатКо ... 9..312K. Дои:10.1038 / s41467-017-02757-w. ЧВК  5778076. PMID  29358748.
186. Лин JC, Hsu M, Tarn WY (февраль 2007 г.). «Клеточный стресс модулирует функцию сплайсинга регуляторного белка RBM4 в контроле трансляции». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (7): 2235–40. Bibcode:2007ПНАС..104.2235Л. Дои:10.1073 / pnas.0611015104. ЧВК  1893002. PMID  17284590.
187. Баккар Н., Кусари А., Ковалик Т., Ли Ю., Баузер Р. (июль 2015 г.). «RBM45 модулирует антиоксидантный ответ при боковом амиотрофическом склерозе посредством взаимодействия с KEAP1». Молекулярная и клеточная биология. 35 (14): 2385–99. Дои:10.1128 / MCB.00087-15. ЧВК  4475920. PMID  25939382.
188. Ли Ю., Коллинз М., Гейзер Р., Баккар Н., Риаскос Д., Баузер Р. (сентябрь 2015 г.). «Гомоолигомеризация RBM45 опосредует ассоциацию с ALS-связанными белками и стрессовыми гранулами». Научные отчеты. 5: 14262. Bibcode:2015НатСР ... 514262Л. Дои:10.1038 / srep14262. ЧВК  4585734. PMID  26391765.
189. Фарази Т.А., Леонхардт К.С., Мукерджи Н., Михайлович А., Ли С., Макс К.Э., Мейер С., Ямаджи М., Чекан П., Джейкобс Н.С., Герстбергер С., Богнанни С., Ларссон Е., Олер Ю., Тушл Т. (июль 2014 г.). «Идентификация элемента распознавания РНК из семейства РНК-связывающих белков RBPMS и их мРНК-мишеней по всему транскриптому». РНК. 20 (7): 1090–102. Дои:10.1261 / rna.045005.114. ЧВК  4114688. PMID  24860013.
190. Атанасопулос В., Баркер А., Ю Д., Тан А. Х., Шривастава М., Контрерас Н., Ван Дж., Лам К. П., Браун С.Х., Гуднау С.К., Диксон Н.Э., Лидман П.Дж., Сент-Р., Винуеса К.Г. (май 2010 г.). «Семейство белков ROQUIN локализуется в стрессовых гранулах через домен ROQ и связывает целевые мРНК». Журнал FEBS. 277 (9): 2109–27. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2010.07628.x. PMID  20412057. S2CID  13387108.
191. Эйзингер-Матасон Т.С., Андраде Дж., Грёлер А.Л., Кларк Д.Е., Мураторе-Шредер Т.Л., Пасич Л., Смит Дж. А., Шабановиц Дж., Хант Д.Ф., Макара И.Г., Ланниган Д.А. (сентябрь 2008 г.). «Созависимые функции RSK2 и фактора, способствующего апоптозу TIA-1, в сборке стрессовых гранул и выживании клеток». Молекулярная клетка. 31 (5): 722–36. Дои:10.1016 / j.molcel.2008.06.025. ЧВК  2654589. PMID  18775331.
192. Баез М.В., Боккаччо Г.Л. (декабрь 2005 г.). «Смауг млекопитающих - репрессор трансляции, который образует цитоплазматические очаги, похожие на стрессовые гранулы». Журнал биологической химии. 280 (52): 43131–40. Дои:10.1074 / jbc.M508374200. PMID  16221671.
193. Ли Ю.Дж., Вей Х.М., Чен Л.Й., Ли К. (январь 2014 г.). «Локализация SERBP1 в стрессовых гранулах и ядрышках». Журнал FEBS. 281 (1): 352–64. Дои:10.1111 / фев.12606. PMID  24205981. S2CID  20464730.
194. Омер А., Патель Д., Лиан XJ, Садек Дж., Ди Марко С., Пауза А., Гороспе М., Галлузи И.Е. (март 2018 г.). «Стресс-гранулы противодействуют старению за счет секвестрации PAI-1». EMBO отчеты. 19 (5): e44722. Дои:10.15252 / набр.201744722. ЧВК  5934773. PMID  29592859.
195. Jedrusik-Bode M, Studencka M, Smolka C, Baumann T, Schmidt H, Kampf J, Paap F, Martin S, Tazi J, Müller KM, Krüger M, Braun T, Bober E (ноябрь 2013 г.). «Сиртуин SIRT6 регулирует образование стрессовых гранул у C. elegans и млекопитающих». Журнал клеточной науки. 126 (Пт 22): 5166–77. Дои:10.1242 / jcs.130708. PMID  24013546.
196. Браун Дж. А., Робертс Т. Л., Ричардс Р., Вудс Р., Биррелл Дж., Лим Ю. К., Оно С., Ямасита А., Абрахам Р. Т., Гевен Н., Лавин М. Ф. (ноябрь 2011 г.). «Новая роль hSMG-1 в формировании стрессовых гранул». Молекулярная и клеточная биология. 31 (22): 4417–29. Дои:10.1128 / MCB.05987-11. ЧВК  3209244. PMID  21911475.
197. Хуа И, Чжоу Дж (август 2004 г.). «Белок выживания мотонейрона облегчает сборку стрессовых гранул». Письма FEBS. 572 (1–3): 69–74. Дои:10.1016 / j.febslet.2004.07.010. PMID  15304326. S2CID  27599172.
198. Цзоу Т., Ян X, Пан Д., Хуан Дж, Сахин М., Чжоу Дж. (Май 2011 г.). «Дефицит SMN снижает способность клеток образовывать стрессовые гранулы, повышая чувствительность клеток к стрессу». Клеточная и молекулярная нейробиология. 31 (4): 541–50. Дои:10.1007 / s10571-011-9647-8. PMID  21234798. S2CID  8763933.
199. Гао Х, Фу Х, Сон Дж, Чжан И, Цуй Х, Су Ц, Ге Л, Шао Дж, Синь Л, Саарикетту Дж, Мэй М, Ян Х, Вэй М, Сильвеннойнен О, Яо З, Хе Дж, Ян Дж. (Март 2015 г.). «Поли (A) (+) мРНК-связывающий белок Tudor-SN регулирует динамику агрегации стрессовых гранул». Журнал FEBS. 282 (5): 874–90. Дои:10.1111 / фев.13186. PMID  25559396. S2CID  27524910.
200. Чанг Ю.В., Хуанг Ю.С. (2014). «Арсенит-активируемая передача сигналов JNK усиливает взаимодействие CPEB4-винексин для облегчения сборки стрессовых гранул и выживания клеток». PLOS ONE. 9 (9): e107961. Bibcode:2014PLoSO ... 9j7961C. Дои:10.1371 / journal.pone.0107961. ЧВК  4169592. PMID  25237887.
201. Чжу Ч., Ким Дж., Шай Дж. В., Райт В.Е. (2008). «SGNP: важная стрессовая гранула / ядерный белок, потенциально участвующий в процессинге / транспорте 5.8s рРНК». PLOS ONE. 3 (11): e3716. Bibcode:2008PLoSO ... 3.3716Z. Дои:10.1371 / journal.pone.0003716. ЧВК  2579992. PMID  19005571.
202. Бергер А., Иванова Е., Гаро С., Шеррер А., Мазруи Р., Струб К. (2014). «Прямое связывание димера Alu-связывающего белка SRP9 / 14 с 40S рибосомными субъединицами способствует образованию стрессовых гранул и регулируется Alu РНК». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (17): 11203–17. Дои:10.1093 / нар / gku822. ЧВК  4176187. PMID  25200073.
203. Делестиен Н., Вокье С., Сойн Р., Диерик Дж. Ф., Гейдан С., Крюс В. (июнь 2010 г.). «Фактор сплайсинга ASF / SF2 связан с TIA-1-родственными / TIA-1-содержащими рибонуклеопротеическими комплексами и вносит вклад в посттранскрипционную репрессию экспрессии генов». Журнал FEBS. 277 (11): 2496–514. Дои:10.1111 / j.1742-4658.2010.07664.x. PMID  20477871. S2CID  24332251.
204. Фицджеральд К.Д., Семлер Б.Л. (сентябрь 2013 г.). «Инфекция полиовируса индуцирует совместную локализацию клеточного белка SRp20 с TIA-1, цитоплазматическим белком гранул стресса». Вирусные исследования. 176 (1–2): 223–31. Дои:10.1016 / j.virusres.2013.06.012. ЧВК  3742715. PMID  23830997.
205. Kano S, Nishida K, Kurebe H, Nishiyama C, Kita K, Akaike Y, Kajita K, Kurokawa K, Masuda K, Kuwano Y, Tanahashi T, Rokutan K (февраль 2014 г.). «Вызываемый окислительным стрессом усеченный серин / богатый аргинином фактор сплайсинга 3 регулирует выработку интерлейкина-8 в раковых клетках толстой кишки человека». Американский журнал физиологии. Клеточная физиология. 306 (3): C250–62. Дои:10.1152 / ajpcell.00091.2013. PMID  24284797. S2CID  17352565.
206. Джаябалан А.К., Санчес А., Пак Р.Й., Юн С.П., Кан Г.Й., Пэк Дж. Х., Андерсон П., Ки Ю., Он Т. (июль 2016 г.). «NEDDylation способствует сборке стрессовых гранул». Nature Communications. 7: 12125. Bibcode:2016 НатКо ... 712125J. Дои:10.1038 / ncomms12125. ЧВК  4935812. PMID  27381497.
207. Кухарский М.С., Квинтьеро А., Мацумото Т., Мацукава К., Ан Х, Хашимото Т., Ивацубо Т., Бухман В.Л., Шелковникова Т.А. (апрель 2015 г.). «Кальций-чувствительный трансактиваторный белок (CREST) ​​разделяет набор структурных и функциональных характеристик с другими белками, связанными с боковым амиотрофическим склерозом». Молекулярная нейродегенерация. 10: 20. Дои:10.1186 / s13024-015-0014-у. ЧВК  4428507. PMID  25888396.
208. Томас MG, Мартинес Тосар LJ, Desbats MA, Leishman CC, Boccaccio GL (февраль 2009 г.). «Млекопитающие Staufen 1 действуют на гранулы и нарушают их сборку». Журнал клеточной науки. 122 (Pt 4): 563–73. Дои:10.1242 / jcs.038208. ЧВК  2714435. PMID  19193871.
209. Куарежма А.Дж., Брессан Г.К., Гава Л.М., Ланца, округ Колумбия, Рамос С.Х., Кобарг Дж. (Апрель 2009 г.). «Человеческий hnRNP Q повторно локализуется в цитоплазматических гранулах после лечения ФМА, тапсигаргина, арсенита и теплового шока». Экспериментальные исследования клеток. 315 (6): 968–80. Дои:10.1016 / j.yexcr.2009.01.012. PMID  19331829.
210. Лю-Есуцевиц Л., Билгутай А., Чжан Ю. Дж., Вандервейд Т., Вандервайд Т., Ситро А, Мехта Т., Заарур Н., Макки А., Баузер Р., Шерман М., Петручелли Л., Волозин Б. (октябрь 2010 г.). «Тар ДНК связывающий белок-43 (TDP-43) ассоциируется со стрессовыми гранулами: анализ культивируемых клеток и патологической ткани мозга». PLOS ONE. 5 (10): e13250. Bibcode:2010PLoSO ... 513250L. Дои:10.1371 / journal.pone.0013250. ЧВК  2952586. PMID  20948999.
211. Freibaum BD, Chitta RK, High AA, Taylor JP (февраль 2010 г.). «Глобальный анализ взаимодействующих белков с TDP-43 показывает сильную связь со сплайсингом РНК и механизмом трансляции». Журнал протеомных исследований. 9 (2): 1104–20. Дои:10.1021 / pr901076y. ЧВК  2897173. PMID  20020773.
212. Маккензи И. Р., Николсон А. М., Саркар М., Мессинг Дж., Пурис М. Д., Поттье С. и др. (Август 2017 г.). «Мутации TIA1 при боковом амиотрофическом склерозе и лобно-височной деменции способствуют разделению фаз и изменяют динамику стрессовых гранул». Нейрон (Представлена ​​рукопись). 95 (4): 808–816.e9. Дои:10.1016 / j.neuron.2017.07.025. ЧВК  5576574. PMID  28817800.
213. Khalfallah Y, Kuta R, Grasmuck C, Prat A, Durham HD, Vande Velde C (май 2018 г.). «Регуляция динамики стрессовых гранул TDP-43 в типах клеток, релевантных нейродегенеративным заболеваниям». Научные отчеты. 8 (1): 7551. Bibcode:2018НатСР ... 8.7551K. Дои:10.1038 / s41598-018-25767-0. ЧВК  5953947. PMID  29765078.
214. Линдер Б., Плеттнер О., Кройсс М., Хартманн Э., Лаггербауэр Б., Мейстер Г., Кейдел Э., Фишер Ю. (октябрь 2008 г.). «Tdrd3 представляет собой новый белок, связанный со стрессовыми гранулами, взаимодействующий с белком синдрома ломкой X FMRP». Молекулярная генетика человека. 17 (20): 3236–46. Дои:10.1093 / hmg / ddn219. PMID  18664458.
215. Столл Г., Пиетилайнен О.П., Линдер Б., Сувисаари Дж., Броси С., Хенна В. и др. (Сентябрь 2013). «Делеция TOP3β, компонента мРНП, содержащих FMRP, способствует нарушениям нервного развития». Природа Неврология. 16 (9): 1228–1237. Дои:10.1038 / № 3484. ЧВК  3986889. PMID  23912948.
216. Нараянан Н., Ван З., Ли Л., Ян Ю. (2017). «Метилирование аргинина USP9X способствует его взаимодействию с TDRD3 и его антиапоптотической активности в клетках рака груди». Cell Discovery. 3: 16048. Дои:10.1038 / celldisc.2016.48. ЧВК  5206711. PMID  28101374.
217. Яннилли Ф., Зальфа Ф., Гартнер А., Баньи С., Дотти К.Г. (2013). «Цитоплазматический TERT ассоциируется с гранулами РНК в полностью зрелых нейронах: роль в трансляционном контроле ингибитора клеточного цикла p15INK4B». PLOS ONE. 8 (6): e66602. Bibcode:2013PLoSO ... 866602I. Дои:10.1371 / journal.pone.0066602. ЧВК  3688952. PMID  23825548.
218. Ли Ю., Джонсон П.Х., Сарпаранта Дж., Пальмио Дж., Саркар М., Вихола А., Эвила А., Суоминен Т., Пенттила С., Саварезе М., Джохари М., Майнот М.С., Хилтон-Джонс Д., Мэддисон П., Чинери П., Рейманн Дж. Корнблюм С., Крайа Т., Зирц С., Сью С., Гебель Х., Азфер А., Ральстон С.Х., Хакман П., Бучелли Р.С., Тейлор Дж. П., Вейл С. К., Удд Б. (март 2018 г.). «Вариант TIA1 управляет миодегенерацией при мультисистемной протеинопатии с мутациями SQSTM1». Журнал клинических исследований. 128 (3): 1164–1177. Дои:10.1172 / JCI97103. ЧВК  5824866. PMID  29457785.
219. Чанг В.Л., Тарн В.Й. (октябрь 2009 г.). «Роль транспортина в отложении ТТР на гранулы цитоплазматической РНК и распаде мРНК». Исследования нуклеиновых кислот. 37 (19): 6600–12. Дои:10.1093 / nar / gkp717. ЧВК  2770677. PMID  19729507.
220. Guo L, Kim HJ, Wang H, Monaghan J, Freyermuth F, Sung JC, O'Donovan K, Fare CM, Diaz Z, Singh N, Zhang ZC, Coughlin M, Sweeny EA, DeSantis ME, Jackrel ME, Rodell CB, Бурдик Дж. А., Кинг О. Д., Гитлер А. Д., Лагье-Туренн С., Пандей У. Б., Чук Ю. М., Тейлор Дж. П., Шортер Дж. (Апрель 2018 г.). «Ядерные рецепторы обратных аберрантных фазовых переходов РНК-связывающих белков с прионоподобными доменами». Ячейка. 173 (3): 677–692.e20. Дои:10.1016 / j.cell.2018.03.002. ЧВК  5911940. PMID  29677512.
221. Хуанг Л., Ван З., Нараянан Н., Ян Ю. (апрель 2018 г.). «Метилирование аргинина С-концевого мотива RGG способствует активности топоизомеразы TOP3B и локализации стрессовых гранул». Исследования нуклеиновых кислот. 46 (6): 3061–3074. Дои:10.1093 / нар / gky103. ЧВК  5888246. PMID  29471495.
222. Schaefer M, Pollex T, Hanna K, Tuorto F, Meusburger M, Helm M, Lyko F (август 2010 г.). «Метилирование РНК с помощью Dnmt2 защищает РНК-переносчики от стресс-индуцированного расщепления». Гены и развитие. 24 (15): 1590–5. Дои:10.1101 / gad.586710. ЧВК  2912555. PMID  20679393.
223. Хуанг, Чую; Чен, Ян; Дай, Хуайцянь; Чжан, Хуань; Се Минъюй; Чжан, Ханьбинь; Чен, Фейлонг; Канг, Сянцзинь; Бай, Сяочунь (21.05.2019). «Метилирование аргинина UBAP2L с помощью PRMT1 модулирует сборку стрессовых гранул». Гибель клеток и дифференциация. 27 (1): 227–241. Дои:10.1038 / s41418-019-0350-5. ISSN  1476-5403. ЧВК  7205891. PMID  31114027.
224. Чирилло, Лука; Сирен, Аделина; Барбьери, София; Хонг, Энтони; Швагер, Франсуаза; Паркер, Рой; Надо, Моника (10.01.2020). «UBAP2L образует отчетливые ядра, которые действуют в зародышеобразующих стресс-гранулах перед G3BP1». Текущая биология. 30 (4): 698–707.e6. Дои:10.1016 / j.cub.2019.12.020. ISSN  1879-0445. PMID  31956030. S2CID  210597276.
225. Дао Т.П., Колайтис Р.М., Ким Х.Дж., О'Донован К., Мартыняк Б., Количино Е., Хенли Х., Тейлор Дж. П., Кастаньеда, Калифорния (март 2018 г.). «Убиквитин модулирует разделение жидкой и жидкой фаз UBQLN2 через нарушение поливалентных взаимодействий». Молекулярная клетка. 69 (6): 965–978.e6. Дои:10.1016 / j.molcel.2018.02.004. ЧВК  6181577. PMID  29526694.
226. Кунду, Мондира; Тейлор, Дж. Пол; Пэн, Цзюньминь; Ким, Хон Джу; Фогель, Питер; Берторини, Тулио; Pruett-Miller, Shondra M .; Сакурада, Сэди Мики; Цюань, Хунху (2019-04-09). «ULK1 и ULK2 регулируют разборку стрессовых гранул посредством фосфорилирования и активации VCP / p97». Молекулярная клетка. 0 (4): 742–757.e8. Дои:10.1016 / j.molcel.2019.03.027. ISSN  1097-2765. ЧВК  6859904. PMID  30979586.
227. Xie X, Matsumoto S, Endo A, Fukushima T, Kawahara H, Saeki Y, Komada M (март 2018 г.). «Деубиквитиназы USP5 и USP13 задействуются и регулируют гранулы теплового стресса за счет деубиквитинирующей активности». Журнал клеточной науки. 131 (8): jcs210856. Дои:10.1242 / jcs.210856. PMID  29567855.
228. Бучан Дж. Р., Колайтис Р. М., Тейлор Дж. П., Паркер Р. (июнь 2013 г.). «Гранулы эукариотического стресса очищаются за счет аутофагии и функции Cdc48 / VCP». Ячейка. 153 (7): 1461–74. Дои:10.1016 / j.cell.2013.05.037. ЧВК  3760148. PMID  23791177.
229. Сомасекхаран С.П., Эль-Наггар А., Лепривье Дж., Ченг Х., Хаджи С., Грюневальд Т.Г., Чжан Ф., Нг Т., Делаттре О, Евдокимова В., Ван И, Глив М., Соренсен PH (март 2015 г.). «YB-1 регулирует образование стрессовых гранул и прогрессирование опухоли путем трансляционной активации G3BP1». Журнал клеточной биологии. 208 (7): 913–29. Дои:10.1083 / jcb.201411047. ЧВК  4384734. PMID  25800057.
230. Jaffrey, Samie R .; Ли, Джун Хи; Квак, Ходжун; Патил, Дипак П .; Брайан Ф. Пикеринг; Намкунг, Сим; Оларерин-Джордж, Энтони; Кляйн, Пьер; Заккара, Сара (10.07.2019). «m 6 A увеличивает потенциал разделения фаз мРНК». Природа. 571 (7765): 424–428. Дои:10.1038 / s41586-019-1374-1. ISSN  1476-4687. ЧВК  6662915. PMID  31292544.
231. Фу, Е; Чжуан, Сяовэй (25 мая 2020 г.). «m 6 A-связывающие белки YTHDF способствуют образованию стрессовых гранул». Природа Химическая Биология. 16 (9): 955–963. Дои:10.1038 / с41589-020-0524-у. ISSN  1552-4469. ЧВК  7442727. PMID  32451507.
232. Stöhr N, Lederer M, Reinke C, Meyer S, Hatzfeld M, Singer RH, Hüttelmaier S (ноябрь 2006 г.). «ZBP1 регулирует стабильность мРНК во время клеточного стресса». Журнал клеточной биологии. 175 (4): 527–34. Дои:10.1083 / jcb.200608071. ЧВК  2064588. PMID  17101699.
233. Deigendesch N, Koch-Nolte F, Rothenburg S (2006). «Субклеточная локализация ZBP1 и ассоциация со стрессовыми гранулами контролируются его связывающими доменами Z-ДНК». Исследования нуклеиновых кислот. 34 (18): 5007–20. Дои:10.1093 / нар / gkl575. ЧВК  1636418. PMID  16990255.
234. Стоуклин Г., Стаббс Т., Кедерша Н., Вакс С., Ригби В.Ф., Блэквелл Т.К., Андерсон П. (март 2004 г.). «MK2-индуцированные комплексы тристетрапролина: 14-3-3 предотвращают ассоциацию стрессовых гранул и распад ARE-мРНК». Журнал EMBO. 23 (6): 1313–24. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600163. ЧВК  381421. PMID  15014438.
235. Холмс Б., Артиниан Н., Андерсон Л., Мартин Дж., Масри Дж., Клонингер С., Бернат А., Башир Т., Бенавидес-Серрато А., Гера Дж. (Январь 2012 г.). «Protor-2 взаимодействует с тристетрапролином для регулирования стабильности мРНК во время стресса». Сотовая связь. 24 (1): 309–15. Дои:10.1016 / j.cellsig.2011.09.015. ЧВК  3205320. PMID  21964062.
236. Мурата Т., Морита Н., Хикита К., Киучи К., Киучи К., Канеда Н. (февраль 2005 г.). «Привлечение мРНК-дестабилизирующего белка TIS11 к стрессовым гранулам опосредуется его доменом цинкового пальца». Экспериментальные исследования клеток. 303 (2): 287–99. Дои:10.1016 / j.yexcr.2004.09.031. PMID  15652343.

дальнейшее чтение

• Андерсон П., Кедерша Н. (март 2006 г.). «Гранулы РНК». Журнал клеточной биологии. 172 (6): 803–8. Дои:10.1083 / jcb.200512082. ЧВК  2063724. PMID  16520386.
• Кедерша Н., Андерсон П. (ноябрь 2002 г.). «Стресс-гранулы: сайты сортировки мРНК, которые регулируют стабильность и транслируемость мРНК». Сделки Биохимического Общества. 30 (Pt 6): 963–9. Дои:10.1042 / BST0300963. PMID  12440955. S2CID  2833183.
  - молекулярные детали сборки и функции стрессовых гранул
• Сандквист А., Систонен Л. (январь 2004 г.). «Гранулы ядерного стресса: пробуждение спящей красавицы?». Журнал клеточной биологии. 164 (1): 15–7. Дои:10.1083 / jcb.200311102. ЧВК  2171964. PMID  14709538.

внешняя ссылка

Лаборатории:

• Лаборатория Андерсона, посттранскрипционный контроль и воспалительная реакция
• Лаборатория Чжоу, нейродегенеративное заболевание
• Лаборатория Моримото, регуляция транскрипции и тепловой шок
• Лаборатория Боккаччо, Штауфен и стресс-гранулы