ДУТФ дифосфатаза - DUTP diphosphatase
| dUTP дифосфатаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.6.1.23 | ||||||||
| Количество CAS | 37289-34-2 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
| БРЕНДА | BRENDA запись | ||||||||
| ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
| КЕГГ | Запись в KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| ПРИАМ | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| dUTPase | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллические структуры dutp пирофосфатазы вируса иммунодефицита кошек и ее нуклеотидных комплексов в трех кристаллических формах. | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | dUTPase | ||||||||
| Pfam | PF00692 | ||||||||
| Pfam клан | CL0153 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR008180 | ||||||||
| SCOP2 | 1dup / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| dUTPase_2 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура комплекса дутпазы campylobacter jejuni с аналогом субстрата dupnhp | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | dUTPase_2 | ||||||||
| Pfam | PF08761 | ||||||||
| Pfam клан | CL0231 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR014871 | ||||||||
| SCOP2 | 1 нед. 2 г. / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В энзимология, а dUTP дифосфатаза (EC 3.6.1.23 ) является фермент который катализирует то химическая реакция
- dUTP + H2О dUMP + дифосфат
Таким образом, два субстраты этого фермента dUTP и ЧАС2О, а его два товары находятся свалка и дифосфат.
Этот фермент принадлежит к семейству гидролазы особенно те, которые действуют на ангидриды кислот в фосфорсодержащих ангидридах. В систематическое название этого класса ферментов dUTP нуклеотидогидролаза. Другие широко используемые имена включают дезоксиуридин-трифосфатаза, dUTPase, dUTP пирофосфатаза, дезоксиуридин 5'-трифосфат нуклеотидогидролаза, и дезоксиуридин 5'-трифосфатаза. Этот фермент участвует в метаболизм пиримидина.
Этот фермент выполняет двойную функцию: с одной стороны, он удаляет dUTP из дезоксинуклеотид пул, что снижает вероятность включения этой базы в ДНК к ДНК-полимеразы, в то время как, с другой стороны, он производит dUMP-предшественник dTTP. Отсутствие или ингибирование действия dUTPase приводит к вредным нарушениям в пуле нуклеотидов, что приводит к увеличению содержания урацила в ДНК, что активирует гиперактивный бесполезный цикл репарации ДНК.[1][2]
Структурные исследования
На конец 2007 г. 48 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1DUC, 1DUD, 1DUN, 1DUP, 1DUT, 1EU5, 1EUW, 1F7D, 1Ф7К, 1F7N, 1F7O, 1Ф7П, 1F7Q, 1F7R, 1MQ7, 1OGH, 1ОГК, 1ОГЛ, 1ПХ, 1PKJ, 1ПКК, 1RN8, 1RNJ, 1SEH, 1 ШЕСТЬ, 1SJN, 1SLH, 1СМ8, 1SMC, 1СНФ, 1SYL, 1VYQ, 1Н2Г, 2BSY, 2BT1, 2CJE, 2D4L, 2Д4М, 2Д4Н, 2HQU, 2HR6, 2ЧП, 2OKB, 2OKD, 2OKE, 2OL0, 2OL1, и 2PY4.
Существует по крайней мере два структурно различных семейства dUTPases. В Кристальная структура из человек dUTPase показывает, что каждая субъединица dUTPase тример складки в восьмижильный бета-бочонок с желейным рулетом, с C-концом бета-нити обменялся среди подразделения. В структура похож на кишечная палочка фермент, несмотря на низкий гомология последовательностей между двумя ферменты.[3]
У второго семейства есть роман all-alpha складывать, члены этого семейства не имеют отношения к бета-версии складывать обнаружены в dUTPases большинства организмы.[4]
Смотрите также
- DUT, ген, кодирующий этот фермент у людей
- ДНК или же dut, ген, кодирующий этот фермент в Кишечная палочка
Рекомендации
- ^ Vertessy BG, Toth J (2009). «Сохранение урацила вне ДНК». Отчеты о химических исследованиях. 42 (1): 97–106. Дои:10.1021 / ar800114w. ЧВК 2732909. PMID 18837522.
- ^ Васылев Д.Г., Морикава К. (1996). «Исключение урацила из ДНК». Структура. 4 (12): 1381–5. Дои:10.1016 / S0969-2126 (96) 00145-1. PMID 8994964.
- ^ Мол CD, Харрис Дж. М., Макинтош Е. М., Тайнер Дж. А. (сентябрь 1996 г.). «Пирофосфатаза dUTP человека: распознавание урацила бета-шпилькой и активными сайтами, образованными тремя отдельными субъединицами». Структура. 4 (9): 1077–92. Дои:10.1016 / S0969-2126 (96) 00114-1. PMID 8805593.
- ^ Мороз, О. В .; Харкиолаки, М .; Гальперин, М.Ю .; Вагин, А. А .; González-Pacanowska, D .; Уилсон, К. С. (2004). «Кристаллическая структура комплекса dUTPase Campylobacter jejuni с аналогом субстрата проливает свет на механизм и предлагает« основной модуль »для димерных d (C / U) TPases». Журнал молекулярной биологии. 342 (5): 1583–1597. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.07.050. PMID 15364583.
дальнейшее чтение
- Бертани Ле .; Haeggmark A .; Reichard P .; Взаимное превращение дезоксиуридинфосфатов (1963). «Ферментативный синтез дезоксирибонуклеотидов. II. Образование». J. Biol. Chem. 238: 3407–13. PMID 14085395.
- Giroir LE, Deutsch WA (1987). «Дезоксиуридинтрифосфатаза дрозофилы. Очистка и характеристика». J. Biol. Chem. 262 (1): 130–4. PMID 3025197.
- Гринберг Г., Сомервилл Р. (1962). «Активность дезоксиуридилаткиназы и дезоксиуридинтрифосфатаза в Escherichia Coli». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 48 (2): 247–57. Bibcode:1962ПНАС ... 48..247Г. Дои:10.1073 / pnas.48.2.247. ЧВК 220766. PMID 13901467.
- Гриндей Г.Р., Никол СА (1971). «Дезоксиуридин 5'-трифосфатпирофосфатаза млекопитающих». Биохим. Биофиз. Acta. 240 (2): 180–3. Дои:10.1016/0005-2787(71)90655-1. PMID 5105331.
| Этот EC 3.6 фермент -связанная статья является заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |