Триптофановый репрессор - Tryptophan repressor
| Белок-репрессор Trp | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Ленточная диаграмма белка trpR | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Трп_репрессор | ||||||||
| Pfam | PF01371 | ||||||||
| Pfam клан | CL0123 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000831 | ||||||||
| SCOP2 | 2wrp / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| Репрессор оперона trp | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||
| Организм | |||||||
| Символ | trpR | ||||||
| Entrez | 948917 | ||||||
| RefSeq (Prot) | NP_418810 | ||||||
| UniProt | P0A881 | ||||||
| Прочие данные | |||||||
| Хромосома | геном: 4.63 - 4.63 Мб | ||||||
| |||||||
Триптофановый репрессор (или репрессор трп) это фактор транскрипции участвует в контроле аминокислота метаболизм. Лучше всего его изучили в кишечная палочка, где это димерный белок, регулирующий транскрипцию 5 генов триптофана. оперон.[1] Когда аминокислота триптофан в клетке много, он связывается с белком, что вызывает изменение конформации белка.[2] Затем репрессорный комплекс связывается со своей операторной последовательностью в генах, которые он регулирует, отключая гены.[3][4]
Один из генов, регулируемых репрессором trp, trpR, кодирует сам репрессорный белок триптофана. Это форма регулирование обратной связи. Однако эти гены расположены на разных оперонах.
Репрессор (триптофана) - 25 кДа. белок гомодимер, который регулирует транскрипция из триптофан биосинтетический путь в бактерии. Есть 5 оперонов, которые регулируются trpR: trpEDCBA, trpR, AroH, AroL, и mtr опероны.
Механизм
Когда аминокислота триптофан находится в избытке в клетке, trpR связывает 2 молекулы триптофана, что изменяет его структуру и динамику, так что он становится способным связываться с оператором ДНК. Когда это происходит, транскрипция ДНК предотвращается, подавляя продукты гена - белки, которые производят больше триптофана. Когда клеточные уровни триптофана снижаются, молекулы триптофана на репрессоре отпадают, позволяя репрессору вернуться в свою неактивную форму.
trpR также контролирует регулирование собственного производства путем регулирования trpR ген.[5]
Структура лиганд -связанный холорепрессор, и формы без лиганда были определены как Рентгеновская кристаллография и ЯМР.[6][7][8][9][10]
Оперон trp состоит из регуляторного гена, промотора, оператора и терминатора. Оперон trp активен только при дефиците клеточного триптофана. Если триптофана недостаточно, белок-репрессор отрывается от оператора (где репрессор обычно связывается) и РНК-полимераза может завершить чтение нити ДНК. Если РНК-полимераза достигает терминатора (на конце цепи ДНК), ферменты биосинтеза триптофана экспрессируются.
Смотрите также
использованная литература
- ^ Сантильян М, Макки М.С. (2001). «Динамическая регуляция оперона триптофана: исследование с помощью моделирования и сравнение с экспериментальными данными». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 98 (4): 1364–9. Bibcode:2001PNAS ... 98.1364S. Дои:10.1073 / pnas.98.4.1364. ЧВК 29262. PMID 11171956.
- ^ Чжан Р.Г., Иоахимиак А., Лоусон К.Л., Шевиц Р.В., Отвиновски З., Сиглер ПБ (1987). «Кристаллическая структура апорепрессора trp при 1,8 A показывает, как связывание триптофана увеличивает сродство ДНК». Природа. 327 (6123): 591–7. Дои:10.1038 / 327591a0. PMID 3600756. S2CID 4335349.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Дживс М., Эванс П.Д., Парслоу Р.А., Джасея М., Хайд Е.И. (1999). «Исследования связывания репрессора Trp Escherichia coli с его пятью операторами и вариантными последовательностями операторов». Евро. J. Biochem. 265 (3): 919–28. Дои:10.1046 / j.1432-1327.1999.00792.x. PMID 10518785.
- ^ Арвидсон Д. Н., Арвидсон К. Г., Лоусон К. Л., Майнер Дж., Адамс С., Юдериан П. (1994). «Репрессорная последовательность триптофана высоко консервативна среди Enterobacteriaceae». Нуклеиновые кислоты Res. 22 (10): 1821–9. Дои:10.1093 / nar / 22.10.1821. ЧВК 308080. PMID 8208606.
- ^ Келли Р.Л., Яновски С. (май 1982 г.). «Производство апорепрессора Trp контролируется аутогенной регуляцией и неэффективной трансляцией». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 79 (10): 3120–4. Bibcode:1982PNAS ... 79.3120K. Дои:10.1073 / pnas.79.10.3120. ЧВК 346365. PMID 7048301.
- ^ Шевиц Р.В., Отвиновски З., Иоахимиак А., Лоусон С.Л., Сиглер ПБ (1985). «Трехмерная структура репрессора ТРП». Природа. 317 (6040): 782–6. Bibcode:1985Натура.317..782С. Дои:10.1038 / 317782a0. PMID 3903514. S2CID 4340128.CS1 maint: несколько имен: список авторов (ссылка на сайт)
- ^ Отвиновски З., Шевиц Р.В., Чжан Р.Г. и др. (1988). «Кристаллическая структура комплекса TRP-репрессор / оператор при атомном разрешении». Природа. 335 (6188): 321–9. Bibcode:1988Натура.335..321O. Дои:10.1038 / 335321a0. PMID 3419502. S2CID 9358980.
- ^ Лоусон CL, Кэри Дж. (1993). «Тандемное связывание в кристаллах комплекса полусайта репрессор / оператор trp». Природа. 366 (6451): 178–82. Bibcode:1993Натура.366..178л. Дои:10.1038 / 366178a0. PMID 8232559. S2CID 4309487.
- ^ Чжао Д, Эроусмит СН, Цзя X, Ярдецки О. (1993). «Уточненные структуры раствора холо- и апорепрессора Escherichia coli trp». J. Mol. Биол. 229 (3): 735–46. Дои:10.1006 / jmbi.1993.1076. PMID 8433368.
- ^ Чжан Х., Чжао Д., Ревингтон М. и др. (1994). «Структуры решения комплекса ДНК TRP-репрессор-оператор». J. Mol. Биол. 238 (4): 592–614. Дои:10.1006 / jmbi.1994.1317. PMID 8176748.