Ламинин, бета 1 - Laminin, beta 1

LAMB1
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 4AQS
Идентификаторы
Псевдонимы	LAMB1, CLM, LIS5, ламинин, бета 1, субъединица ламинина бета 1
Внешние идентификаторы	OMIM: 150240 MGI: 96743 ГомолоГен: 1722 Генные карты: LAMB1
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 7 (человек)[1] Группа 7q31.1 Начните 107,923,799 бп[1] Конец 108,003,187 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 12 (мышь)[2] Группа 12 A2 | 12 13,39 см Начните 31,265,234 бп[2] Конец 31,329,644 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • структурная составляющая внеклеточного матрикса • структурная молекулярная активность • GO: 0001948 связывание с белками • связывание интегрина Сотовый компонент • ламинин-8 комплекс • внеклеточный матрикс • ламинин-2 комплекс • внеклеточная область • базальная мембрана • комплекс ламинин-10 • перинуклеарная область цитоплазмы • комплекс ламинин-1 • внеклеточная экзосома • внеклеточный • просвет эндоплазматического ретикулума • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс • ламининовый комплекс Биологический процесс • дифференцировка энтодермальных клеток • положительная регуляция пролиферации эпителиальных клеток • положительное регулирование миграции клеток • нейронно-глиальное взаимодействие, вовлеченное в миграцию под контролем радиальной глии коры головного мозга • организация внеклеточного матрикса • одонтогенез • клеточная адгезия • распространение клеток, зависящее от адгезии субстрата • развитие проекции нейрона • посттрансляционная модификация • метаболический процесс клеточного белка • морфогенез органов животных • гистогенез • миграция клеток • сборка базальной мембраны Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	3912	16777
Ансамбль	ENSG00000091136	ENSMUSG00000002900
UniProt	P07942	P02469
RefSeq (мРНК)	NM_002291	NM_008482
RefSeq (белок)	NP_002282	NP_032508
Расположение (UCSC)	Chr 7: 107.92 - 108 Мб	Chr 12: 31.27 - 31.33 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Субъединица бета-1 ламинина это белок что у людей кодируется LAMB1 ген.^[5][6][7][8]

Ламинины, семейство гликопротеинов внеклеточного матрикса, являются основным неколлагеновым компонентом базальных мембран. Они вовлечены в широкий спектр биологических процессов, включая клеточную адгезию, дифференциацию, миграцию, передачу сигналов, рост нейритов и метастазирование. Ламинины состоят из 3-х неидентичных цепей: ламинина альфа, бета и гамма (ранее A, B1 и B2 соответственно), и они образуют крестообразную структуру, состоящую из 3 коротких ветвей, каждое из которых образовано отдельной цепью, и длинной руки, состоящей из всех 3 цепей. Каждая цепь ламинина представляет собой мультидоменный белок, кодируемый отдельным геном. Было описано несколько изоформ каждой цепи. Различные изомеры альфа-, бета- и гамма-цепей объединяются, давая начало различным гетеротримерным изоформам ламинина, которые обозначены арабскими цифрами в порядке их открытия, то есть гетеротримером альфа1бета1 гамма1 является ламинин 1. Биологические функции различных цепей и молекул тримеров в значительной степени являются неизвестно, но было показано, что некоторые из цепей различаются по распределению в тканях, предположительно отражая различные функции in vivo. Этот ген кодирует изоформу бета-цепи ламинин, бета-1. Цепь бета-1 имеет 7 структурно различных доменов, которые она разделяет с другими изомерами бета-цепи. С-концевой спиральный участок, содержащий домены I и II, разделен доменом альфа, домены III и V содержат несколько EGF-подобных повторов, а домены IV и VI имеют глобулярную конформацию. Ламинин бета-1 экспрессируется в большинстве тканей, продуцирующих базальные мембраны, и является одной из 3 цепей, составляющих ламинин 1, первый ламинин, выделенный из опухоли Энгельбрета-Холма-Роя (EHS). Была идентифицирована последовательность в цепи бета 1, которая участвует в прикреплении клеток, хемотаксисе и связывании с рецептором ламинина, и было показано, что она обладает способностью ингибировать метастазирование.^[8]

5'-UTR ламинина-B1 содержит IRES (внутренний сайт входа рибосомы ) между -293 и -1 перед стартовым кодоном. IRES участвуют в злокачественных опухолях. [Petz 2011 [1]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000091136 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск ансамбля 89: ENSMUSG00000002900 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Иконен Дж., Пиккарайнен Т., Саволайнен Э.Р., Трюггвасон К. (февраль 1989 г.). «Полиморфизм Hpa I в гене цепи ламинина B1 человека на 7q22». Нуклеиновые кислоты Res. 17 (1): 473. Дои:10.1093 / nar / 17.1.473. ЧВК  331592. PMID  2563160.
6. Рош КБ, Мур Дж. У., Сурана Р. Б., Уилсон Б. Е. (май 1989 г.). «Расширение корня аорты, связанное с частичной трисомией 7 (q31.2 ---- qter)». Педиатр Кардиол. 10 (1): 53–5. Дои:10.1007 / BF02328637. PMID  2704655. S2CID  22352528.
7. Bonneau D, Huret JL, Godeau G, Couet D, Putterman M, Tanzer J, Babin P, Larregue M (сентябрь 1991 г.). «Рецидивирующий ctb (7) (q31.3) и возможное участие ламинина в кутислаксе новорожденных с фенотипом Марфана». Hum Genet. 87 (3): 317–9. Дои:10.1007 / bf00200911. PMID  1864606. S2CID  32445071.
8. «Энтрез Ген: ламинин LAMB1, бета 1».

дальнейшее чтение

• Любимова Ю.Ю., Фуджита М., Хазензон Н.М. и др. (2006). «Изменения изоформ ламинина, связанные с инвазией опухоли головного мозга и ангиогенезом». Фронт. Biosci. 11 (1): 81–8. Дои:10.2741/1781. ЧВК  3506377. PMID  16146715.
• Vuolteenaho R, Chow LT, Tryggvason K (1990). «Структура гена цепи ламинина B1 человека». J. Biol. Chem. 265 (26): 15611–6. PMID  1975589.
• Сасаки М., Като С., Коно К. и др. (1987). «Последовательность кДНК, кодирующая цепь ламинина B1, выявляет мультидоменный белок, содержащий богатые цистеином повторы». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 84 (4): 935–9. Дои:10.1073 / пнас.84.4.935. ЧВК  304334. PMID  3493487.
• Пиккарайнен Т., Эдди Р., Фукусима Ю. и др. (1987). «Цепь ламинина B1 человека. Мультидоменный белок с локусом гена (LAMB1) в области q22 хромосомы 7». J. Biol. Chem. 262 (22): 10454–62. PMID  3611077.
• Джей М., Моди В.С., Рикка Г.А. и др. (1987). «Выделение клона кДНК для цепи ламинина-B1 человека и локализация его гена». Am. J. Hum. Genet. 41 (4): 605–15. ЧВК  1684322. PMID  3661559.
• Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, et al. (1994). «Новая номенклатура ламининов». Матрикс Биол. 14 (3): 209–11. Дои:10.1016 / 0945-053X (94) 90184-8. PMID  7921537.
• Лохи Дж., Лейво I, Франссила К., Виртанен I (1997). «Изменения в распределении интегринов и их лигандов базальной мембраны во время развития фолликулярного эпителия щитовидной железы человека». Histochem. J. 29 (4): 337–45. Дои:10.1023 / А: 1026482700109. PMID  9184849. S2CID  25517944.
• Тейлор Дж., Мунтони Ф., Робб С. и др. (1997). «Раннее начало аутосомно-доминантной миопатии с ригидностью позвоночника: возможная роль ламинина бета 1?». Neuromuscul. Disord. 7 (4): 211–6. Дои:10.1016 / S0960-8966 (97) 00461-6. PMID  9196901. S2CID  11981067.
• Сьюри К.А., Д'Алессандро М., Уилсон Л.А. и др. (1997). «Экспрессия цепей ламинина в коже при мерозин-дефицитной врожденной мышечной дистрофии». Нейропедиатрия. 28 (4): 217–22. Дои:10.1055 / с-2007-973703. PMID  9309712.
• Махида Ю.Р., Белтингер Дж., Мах С. и др. (1998). «Субэпителиальные миофибробласты толстой кишки взрослого человека экспрессируют белки внеклеточного матрикса и циклооксигеназы-1 и -2». Am. J. Physiol. 273 (6, часть 1): G1341–8. Дои:10.1152 / ajpgi.1997.273.6.G1341. PMID  9435560.
• О'Грейди П., Тайский ведущий специалист, Сайто Х (1998). «Комплекс ламинин-нидоген является лигандом для конкретной изоформы сплайсинга трансмембранной протеинтирозинфосфатазы LAR». J. Cell Biol. 141 (7): 1675–84. Дои:10.1083 / jcb.141.7.1675. ЧВК  2133008. PMID  9647658.
• Кох М., Олсон П.Ф., Альбус А. и др. (1999). «Характеристика и экспрессия цепи ламинина гамма3: новая, не связанная с базальной мембраной, цепь ламинина». J. Cell Biol. 145 (3): 605–18. Дои:10.1083 / jcb.145.3.605. ЧВК  2185082. PMID  10225960.
• Мерлини Л., Вилланова М., Сабателли П. и др. (1999). «Снижение экспрессии ламинина бета 1 при миопатии Бетлема, связанной с 21 хромосомой». Neuromuscul. Disord. 9 (5): 326–9. Дои:10.1016 / S0960-8966 (99) 00022-X. PMID  10407855. S2CID  53256492.
• Киккава Ю., Сандзен Н., Фудзивара Н. и др. (2000). «Интегрин-связывающая специфичность ламинина-10/11: ламинин-10/11 распознается интегринами альфа 3 бета 1, альфа 6 бета 1 и альфа 6 бета 4». J. Cell Sci. 113. (Pt 5): 869–76. PMID  10671376.
• Хиросаки Т., Мидзусима Х., Цубота Ю. и др. (2000). «Структурные требования к карбоксиконцевым глобулярным доменам цепи ламинина альфа 3 для стимулирования быстрой адгезии и миграции клеток ламинином-5». J. Biol. Chem. 275 (29): 22495–502. Дои:10.1074 / jbc.M001326200. PMID  10801807.
• Champliaud MF, Virtanen I, Tiger CF и др. (2000). «Посттрансляционные модификации и ассоциации бета / гамма цепей человеческого ламинина альфа1 и ламинина альфа5 цепей: очистка ламинина-3 из плаценты». Exp. Cell Res. 259 (2): 326–35. Дои:10.1006 / exc.2000.4980. PMID  10964500.
• Педраса С., Геберхивот Т., Ингерпуу С. и др. (2000). «Моноцитарные клетки синтезируют, прикрепляются к ламинину-8 (альфа 4 бета 1 гамма 1) и мигрируют на нем». J. Immunol. 165 (10): 5831–8. Дои:10.4049 / jimmunol.165.10.5831. PMID  11067943.