Ламинин, бета 2 - Laminin, beta 2

LAMB2
Идентификаторы
Псевдонимы	LAMB2, LAMS, NPHS5, ламинин, бета 2, субъединица ламинина бета 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 150325 MGI: 99916 ГомолоГен: 1723 Генные карты: LAMB2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 3 (человек)[1] Группа 3п21.31 Начните 49,121,114 бп[1] Конец 49,133,118 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 9 (мышь)[2] Группа 9 F2 | 9 59,4 см Начните 108,479,736 бп[2] Конец 108,490,530 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • структурная молекулярная активность • связывание интегрина • структурная составляющая внеклеточного матрикса Сотовый компонент • внеклеточный матрикс • синапс • внеклеточная область • базальная мембрана • ламинин-3 комплекс • комплекс ламинина-11 • внеклеточная экзосома • ламининовый комплекс • внеклеточный • синаптическая щель • просвет эндоплазматического ретикулума • нервно-мышечное соединение • коллагенсодержащий внеклеточный матрикс Биологический процесс • развитие метанефрических гломерулярных висцеральных эпителиальных клеток • развитие астроцитов • Развитие шванновских клеток • организация синапсов • удлинение аксона, участвующее в регенерации • организация внеклеточного матрикса • управление аксоном • клеточная адгезия • развитие нервно-мышечного соединения • развитие сетчатки глаза камерного типа • развитие метанефрической клубочковой базальной мембраны • клеточный морфогенез, участвующий в дифференцировке • развитие проекции нейрона • визуальное восприятие • посттрансляционная модификация • метаболический процесс клеточного белка • морфогенез органов животных • гистогенез • миграция клеток • распространение клеток, зависящее от адгезии субстрата • сборка базальной мембраны Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	3913	16779
Ансамбль	ENSG00000172037	ENSMUSG00000052911
UniProt	P55268	Q61292
RefSeq (мРНК)	NM_002292	NM_008483
RefSeq (белок)	NP_002283	NP_032509
Расположение (UCSC)	Chr 3: 49.12 - 49.13 Мб	Chr 9: 108,48 - 108,49 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Субъединица бета-2 ламинина это белок что у людей кодируется LAMB2 ген.^[5][6][7]

Функция

Ламинины, семейство гликопротеинов внеклеточного матрикса, являются основным неколлагеновым компонентом базальных мембран. Они вовлечены в широкий спектр биологических процессов, включая клеточную адгезию, дифференциацию, миграцию, передачу сигналов, рост нейритов и метастазирование. Ламинины состоят из 3-х неидентичных цепей: ламинина альфа, бета и гамма (ранее A, B1 и B2 соответственно), и они образуют крестообразную структуру, состоящую из 3 коротких ветвей, каждое из которых образовано отдельной цепью, и длинной руки, состоящей из всех 3 цепей. Каждая цепь ламинина представляет собой мультидоменный белок, кодируемый отдельным геном. Было описано несколько изоформ каждой цепи. Различные изомеры альфа-, бета- и гамма-цепей объединяются с образованием разных гетеротримерных изоформ ламинина, которые ранее обозначались арабскими цифрами в порядке их открытия, например Гетеротример alpha1beta1gamma1 был известен как ламинин 1, но в настоящее время номенклатура требует использования номеров каждой отдельной изоформы субъединицы ламинина, например то, что раньше было Ламинин 1, теперь Ламинин 111, и то, что раньше было Laminin 5, теперь Laminin 332.^[8] Биологические функции различных цепей и молекул тримеров в значительной степени неизвестны, но было показано, что некоторые из цепей различаются в отношении их тканевого распределения, предположительно отражая различные функции in vivo. Этот ген кодирует изоформу бета-цепи ламинина, бета 2. Цепь бета 2 содержит 7 структурных доменов, типичных для бета-цепей ламинина, включая короткую альфа-область. Однако, в отличие от цепи бета 1, бета 2 имеет более ограниченное распределение в тканях. Он обогащен базальной мембраной мышц нервно-мышечных соединений, почечных клубочков и гладких мышц сосудов. У трансгенных мышей, у которых ген бета-2 цепи был инактивирован путем гомологичной рекомбинации, обнаружены дефекты созревания нервно-мышечных соединений и нарушение клубочковой фильтрации. Сообщалось об альтернативном сплайсинге с участием неконсенсусного 5 'сайта сплайсинга (gc) в 5' UTR этого гена. Было высказано предположение, что неэффективный сплайсинг этого первого интрона, который не изменяет последовательность белка, приводит к большему количеству un^[7]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000172037 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052911 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Хантер Д. Д., Шах В., Мерли Дж. П., Санес-младший (март 1989 г.). «Ламинин-подобный адгезивный белок, сконцентрированный в синаптической щели нервно-мышечного соединения». Природа. 338 (6212): 229–34. Дои:10.1038 / 338229a0. PMID  2922051. S2CID  4313384.
6. Дуркин М.Э., Егер А.С., Хурана Т.С., Нильсен ФК, Альбрехтсен Р., Вевер УМ (июль 1999 г.). «Характеристика локуса цепи бета2 ламинина человека (LAMB2): связь с геном, содержащим непроцессированный транскрибируемый псевдоген LAMB2-подобный (LAMB2L), и с геном, кодирующим глутаминил тРНК синтетазу (QARS)». Цитогенетика и клеточная генетика. 84 (3–4): 173–8. Дои:10.1159/000015249. PMID  10393422. S2CID  36315977.
7. «Ген Entrez: ламинин LAMB2, бета 2 (ламинин S)».
8. Aumailley M, Bruckner-Tuderman L, Carter WG, Deutzmann R, Edgar D, Ekblom P, Engel J, Engvall E, Hohenester E, Jones JC, Kleinman HK, Marinkovich MP, Martin GR, Mayer U, Meneguzzi G, Miner JH, Миядзаки К., Патарройо М., Полссон М., Кваранта В., Санес Дж. Р., Сасаки Т., Секигучи К., Сорокин Л. М., Тальтс Дж. Ф., Трюггвасон К., Уитто Дж., Виртанен И., фон дер Марк К., Вевер У. М., Ямада Ю., Юрченко П. Д. ( Август 2005 г.). «Упрощенная номенклатура ламинина». Матричная биология. 24 (5): 326–32. Дои:10.1016 / j.matbio.2005.05.006. PMID  15979864.

дальнейшее чтение

• Любимова Ю.Ю., Фудзита М, Хазензон Н.М., Любимов А.В., Черный К.Л. (2006). «Изменения изоформ ламинина, связанные с инвазией опухоли головного мозга и ангиогенезом». Границы биологических наук. 11: 81–8. Дои:10.2741/1781. ЧВК  3506377. PMID  16146715.
• Wewer UM, Gerecke DR, Durkin ME, Kurtz KS, Mattei MG, Champliaud MF, Burgeson RE, Albrechtsen R (ноябрь 1994 г.). «Человеческая бета 2 цепь ламинина (ранее S цепь): клонирование кДНК, хромосомная локализация и экспрессия в карциномах». Геномика. 24 (2): 243–52. Дои:10.1006 / geno.1994.1612. PMID  7698745.
• Ииванайнен А., Вуолтенахо Р., Сайнио К., Эдди Р., показывает ТБ, Сариола Х., Трюггвасон К. (февраль 1995 г.). «Цепь бета 2 ламинина человека (S-ламинин): структура, экспрессия в тканях плода и хромосомная принадлежность гена LAMB2». Матричная биология. 14 (6): 489–97. Дои:10.1016 / 0945-053X (95) 90006-3. PMID  7795887.
• Burgeson RE, Chiquet M, Deutzmann R, Ekblom P, Engel J, Kleinman H, Martin GR, Meneguzzi G, Paulsson M, Sanes J (апрель 1994). «Новая номенклатура ламининов». Матричная биология. 14 (3): 209–11. Дои:10.1016 / 0945-053X (94) 90184-8. PMID  7921537.
• Wewer UM, Wayner EA, Hoffstrom BG, Lan F, Meyer-Nielsen B, Engvall E, Albrechtsen R (ноябрь 1994 г.). «Селективная сборка вариантов ламинина клетками карциномы человека». Лабораторные исследования. 71 (5): 719–30. PMID  7967523.
• Дуркин М.Э., Гаутам М., Лоечел Ф., Санес Дж. Р., Мерли Дж. П., Альбрехтсен Р., Вевер УМ (июнь 1996 г.). «Структурная организация генов цепей ламинина бета2 человека и мыши и альтернативный сплайсинг на 5'-конце человеческого транскрипта». Журнал биологической химии. 271 (23): 13407–16. Дои:10.1074 / jbc.271.23.13407. PMID  8662701.
• Фогель В., Канц Л., Брюггер В., Берндт А., Космель Н. (август 1999 г.). «Экспрессия цепи ламинина бета2 в нормальном костном мозге человека». Кровь. 94 (3): 1143–5. PMID  10454804.
• Киккава Ю., Сандзен Н., Фудзивара Х, Сонненберг А., Секигучи К. (март 2000 г.). «Интегрин-связывающая специфичность ламинина-10/11: ламинин-10/11 распознается интегринами альфа 3 бета 1, альфа 6 бета 1 и альфа 6 бета 4». Журнал клеточной науки. 113 (5): 869–76. PMID  10671376.
• Champliaud MF, Virtanen I, Tiger CF, Korhonen M, Burgeson R, Gullberg D (сентябрь 2000 г.). «Посттрансляционные модификации и ассоциации бета / гамма цепей человеческого ламинина альфа1 и ламинина альфа5 цепей: очистка ламинина-3 из плаценты». Экспериментальные исследования клеток. 259 (2): 326–35. Дои:10.1006 / exc.2000.4980. PMID  10964500.
• McArthur CP, Wang Y, Heruth D, Gustafson S (июнь 2001 г.). «Амплификация внеклеточного матрикса и онкогенов в трансфицированных tat линиях клеток слюнных желез человека с экспрессией ламинина, фибронектина, коллагенов I, III, IV, c-myc и p53». Архивы оральной биологии. 46 (6): 545–55. Дои:10.1016 / S0003-9969 (01) 00014-0. PMID  11311202.
• Гу Дж, Фудзибаяси А., Ямада К.М., Сэкигучи К. (май 2002 г.). «Ламинин-10/11 и фибронектин по-разному предотвращают апоптоз, вызванный удалением из сыворотки через фосфатидилинозитол-3-киназу / Akt- и MEK1 / ERK-зависимые пути». Журнал биологической химии. 277 (22): 19922–8. Дои:10.1074 / jbc.M200383200. PMID  11891225.
• Бранденбергер Р., Вэй Х, Чжан С., Лей С., Мурадж Дж., Фиск Дж. Дж., Ли И, Сюй С., Фанг Р., Гуглер К., Рао М. С., Мандалам Р., Лебковски Дж., Стэнтон Л. В. (июнь 2004 г.). «Характеристика транскриптома проясняет сигнальные сети, которые контролируют рост и дифференцировку ES-клеток человека». Природа Биотехнологии. 22 (6): 707–16. Дои:10.1038 / nbt971. PMID  15146197. S2CID  27764390.
• Судзуки Ю., Ямасита Р., Широта М., Сакакибара Ю., Чиба Дж., Мидзусима-Сугано Дж., Накай К., Сугано С. (сентябрь 2004 г.). «Сравнение последовательностей генов человека и мыши выявляет гомологичную блочную структуру в промоторных областях». Геномные исследования. 14 (9): 1711–8. Дои:10.1101 / гр.2435604. ЧВК  515316. PMID  15342556.
• Зенкер М., Айгнер Т., Вендлер О, Тралау Т., Мюнтеферинг Х, Фенски Р., Пиц С., Шумахер В., Ройер-Покора Б., Вюль Э, Кочат П., Бувье Р., Краус С., Марк К., Мадлон Х, Дёч Дж, Рашер В., Маруняк-Чудек И., Леннерт Т., Нойман Л.М., Рейс А. (ноябрь 2004 г.). «Дефицит бета2 ламинина человека вызывает врожденный нефроз с мезангиальным склерозом и явными аномалиями глаз». Молекулярная генетика человека. 13 (21): 2625–32. Дои:10,1093 / hmg / ddh284. PMID  15367484.
• Фукуда Й., Йоцуянаги Х., Оока С., Секин Т., Койке Дж., Такано Т., Сузуки М., Ито Ф., Нисиока К., Като Т. (декабрь 2004 г.). «Выявление нового аутоантитела у больных хроническим гепатитом». Иммунология человека. 65 (12): 1530–8. Дои:10.1016 / j.humimm.2004.08.186. PMID  15603881.
• Zurowska A, Załuska-Leśniewska I, Zenker M (2006). «[Мутация гена LAMB2 как причина врожденного нефротического синдрома с выраженными аномалиями глаз и гипотонией]». Пшеглад Лекарски. 63 Дополнение 3: 37–9. PMID  16898484.