Пластидная терминальная оксидаза - Plastid terminal oxidase

Пластидная терминальная оксидаза
Идентификаторы
СимволPTOX
PfamPF01786

Пластидная терминальная оксидаза или же терминальная оксидаза пластохинола (PTOX) - это фермент который находится на тилакоид мембраны растение и водоросли хлоропласты и на мембранах цианобактерии. Предполагалось, что фермент существует как фотосинтетический оксидазы в 1982 г. и было подтверждено сходством последовательности с митохондриальный альтернативная оксидаза (AOX).[1] Две оксидазы произошли от общих предков. белок в прокариоты, и они настолько функционально и структурно подобны, что локализованные в тилакоидах АОХ могут восстанавливать функцию нокаута PTOX.[2]

Функция

Терминальная оксидаза пластид катализирует окисление из пластохинон бассейн, который оказывает различное влияние на развитие и функционирование растение хлоропласты.

Сводная информация о путях, в которых терминальная оксидаза пластид играет роль путем окисления пула хинонов.

Биосинтез каротиноидов и развитие пластид

Фермент важен для каротиноид биосинтез во время хлоропласта биогенез. В разработке пластиды, его активность предотвращает чрезмерное восстановление пула пластохинона. Выбивные установки для выставки PTOX фенотипы пестрых листьев с белыми пятнами. Без фермента путь синтеза каротиноидов замедляется из-за отсутствия окисленного пластохинона, с помощью которого можно окислить фитоен, промежуточный каротиноид. Бесцветное соединение фитоен накапливается в листьях, в результате чего образуются белые пятна клеток.[3] Также считается, что PTOX определяет окислительно-восстановительное равновесие развивающегося фотосинтетического аппарата, и без него растения не могут собрать организованные внутренние мембранные структуры в хлоропластах при воздействии яркого света на раннем этапе развития.[1][4]

Фотозащита

Растения с дефицитом ИММУТАНЫ ген, кодирующий оксидазу, особенно чувствителен к фотоокислительный стресс в начале пластида разработка. Нокаутные растения демонстрируют фенотип пестрых листьев с белыми пятнами, которые указывают на отсутствие пигментации или фотоповреждения. Этот эффект усиливается за счет увеличения освещенности и температуры во время развития растений. Отсутствие терминальной оксидазы пластид косвенно вызывает фотоповреждение во время развития пластид, поскольку защитные каротиноиды не синтезируются без оксидазы.[5]

Считается также, что фермент действует как предохранительный клапан в стрессовых условиях в фотосинтетический аппарат. Считается, что оксидаза, обеспечивая сток электронов, когда пул пластохинона чрезмерно восстановлен, защищает фотосистема II от окислительного повреждения. Нокауты для Рубиско и комплексы фотосистемы II, которые будут подвергаться большему фотоповреждению, чем обычно, обнаруживают повышенную регуляцию терминальной оксидазы пластид.[6] Этот эффект не универсален, потому что он требует от растений наличия дополнительных механизмов регуляции PTOX. Хотя многие исследования согласны с защитной от стресса ролью фермента, одно исследование показало, что избыточная экспрессия PTOX увеличивает производство активные формы кислорода и вызывает больше фотоповреждений, чем обычно. Это открытие предполагает, что для оксидазы требуется эффективная антиоксидантная система, чтобы функционировать как предохранительный клапан в условиях стресса, и что она более важна во время биогенеза хлоропластов, чем в нормальном функционировании хлоропластов.[7]

Хлороспирация и поток электронов

Наиболее подтвержденной функцией терминальной оксидазы пластид в развитых хлоропластах является ее роль в хлороспирация. В этом процессе НАДФН-дегидрогеназа (NDH) уменьшает пул хинонов, а терминальная оксидаза окисляет его, выполняя ту же функцию, что и цитохром с оксидаза из митохондриальный электронный транспорт. В Хламидомонада, существует две копии гена оксидазы. PTOX2 значительно способствует потоку электронов за счет хлороспирации в темноте.[8] Есть также свидетельства экспериментов с табак что он также участвует в хлороспирации растений.[9]

В полностью развитых хлоропластах длительное воздействие света увеличивает активность оксидазы. Поскольку фермент действует в пуле пластохинона между фотосистема II и фотосистема I, он может играть роль в управлении потоком электронов через фотосинтез действуя как альтернативный сток электронов. Подобно его роли в каротиноид синтез, его оксидазная активность может предотвратить чрезмерное восстановление фотосистема I акцепторы электронов и повреждение фотоингибированием. Недавний анализ потока электронов через фотосинтетический путь показывает, что даже при активации электрон поток Отвод терминальной оксидазы пластид на два порядка меньше, чем общий поток через фотосинтетические электронный транспорт.[10] Это говорит о том, что белок может играть меньшую роль, чем считалось ранее, в снятии окислительного стресса при фотосинтезе.

Структура

Терминальная оксидаза пластид представляет собой интегральный мембранный белок или, точнее, интегральный монотопный белок и привязан к тилакоид мембрана, обращенная к строма. На основании гомологии последовательностей предполагается, что фермент будет содержать четыре альфа спираль домены, которые инкапсулируют центр ди-железа. Два утюг атомы перевязанный шестью основными сохраненными гистидин и глутамат остатки - Glu136, Glu175, His171, Glu227, Glu296 и His299.[11] Прогнозируемая структура аналогична структуре альтернативная оксидаза с дополнительным доменом Exon 8, который необходим для активности и стабильности пластидоксидазы. Фермент прикреплен к мембране короткой пятой альфа спираль который содержит остаток Tyr212, предположительно участвующий в субстрат привязка.[12]

Механизм

В оксидаза катализирует передачу четырех электроны от сокращенного пластохинон к молекулярному кислород формировать воды . Чистая реакция написана ниже:

2 QH2 + O2 → 2 Q + 2 H2О

Анализ субстратной специфичности показал, что фермент почти исключительно катализирует снижение из пластохинон над другими хиноны Такие как убихинон и дурохинон. Кроме того, утюг необходим для каталитической функции фермента и не может быть заменен другим металлом катион как Cu2+, Zn2+, или Mn2+ в каталитическом центре.[13]

Маловероятно, что четыре электрона могут быть перенесены одновременно в одном кластере железа, поэтому все предложенные механизмы включают два отдельных двухэлектронных переноса от восстановленного пластохинон в центр ди-железа. На первом этапе, общем для всех предложенных механизмов, окисляется один пластохинон и оба железа восстанавливаются от железа (III) до железа (II). Для следующего шага, захвата кислорода, предлагаются четыре различных механизма. Один механизм предлагает перекись промежуточный, после чего один атом кислорода используется для создания воды, а другой остается связанным в диферрильной конфигурации. Еще на один пластохинон При окислении образуется вторая молекула воды, и утюг возвращается в состояние окисления +3. Другие механизмы включают образование Fe (III) -OH или Fe (IV) -OH и радикала тирозина.[14] Эти основанные на радикалах механизмы могут объяснить, почему чрезмерное выражение PTOX ген вызывает повышенное поколение активные формы кислорода.

Эволюция

Фермент присутствует в организмах, способных к оксигенированию. фотосинтез, который включает растения, водоросли, и цианобактерии. Терминальная оксидаза пластид и альтернативная оксидаза Считается, что они произошли от общего предкового белка карбоксилата железа. Активность кислород-редуктазы, вероятно, была древним механизмом очистки кислород на раннем этапе перехода от анаэробный к аэробный Мир. Пластидоксидаза впервые появилась в древности. цианобактерии и альтернативная оксидаза в протеобактерии перед эукариотический эволюция и эндосимбиоз События. Через эндосимбиоз пластидоксидаза вертикально унаследовалась эукариотами, которые эволюционировали в растения и водоросли. Последовательный геномы различных видов растений и водорослей показывает, что аминокислота последовательность консервативна более чем на 25%, что является значительной степенью консервативности для оксидазы. Эта консервация последовательности дополнительно подтверждает теорию о том, что как альтернативная, так и пластидная оксидазы развивались раньше. эндосимбиоз и не претерпел значительных изменений в процессе эволюции эукариот.[15]

Так же существуют PTOX цианофаги которые содержат копии гена пластидоксидазы. Известно, что они действуют как вирусные векторы для перемещения гена между видами цианобактерий. Некоторые данные свидетельствуют о том, что фаги могут использовать оксидазу, чтобы влиять на фотосинтетический поток электронов, чтобы производить больше АТФ и менее НАДФН потому что вирусный синтез использует больше АТФ.[1]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c Макдональд А.Е., Иванов А.Г., Боде Р., Максвелл Д.П., Родермель С.Р., Хюнер Н.П. (август 2011 г.). «Гибкость фотосинтетического транспорта электронов: физиологическая роль терминальной оксидазы пластохинола (PTOX)». Биохим. Биофиз. Acta. 1807 (8): 954–67. Дои:10.1016 / j.bbabio.2010.10.024. PMID  21056542.
  2. ^ Фу А., Лю Х., Ю Ф, Камбакам С., Луан С., Родермел С. (апрель 2012 г.). «Альтернативные оксидазы (AOX1a и AOX2) могут функционально заменять терминальную оксидазу пластид в хлоропластах Arabidopsis». Растительная клетка. 24 (4): 1579–95. Дои:10.1105 / tpc.112.096701. ЧВК  3398565. PMID  22534126.
  3. ^ Кэрол П., Кунц М. (январь 2001 г.). «Выявляется терминальная оксидаза пластид: значение для биосинтеза каротиноидов и хлорореспирации». Тенденции Plant Sci. 6 (1): 31–6. Дои:10.1016 / S1360-1385 (00) 01811-2. PMID  11164375.
  4. ^ Foudree A, Putarjunan A, Kambakam S, Nolan T., Fussell J, Pogorelko G, Rodermel S (ноябрь 2012 г.). «Механизм пестроты у иммутаций дает представление о биогенезе хлоропластов». Передний. Завод науки. 3 (260): 260. Дои:10.3389 / fpls.2012.00260. ЧВК  3506963. PMID  23205022.
  5. ^ Алуру М.Р., Родермель С.Р. (январь 2004 г.). «Контроль окислительно-восстановительного потенциала хлоропластов терминальной оксидазой IMMUTANS». Physiol. Растение. 120 (1): 4–11. Дои:10.1111 / j.0031-9317.2004.0217.x. PMID  15032871.
  6. ^ Sun X, Wen T (декабрь 2011 г.). «Физиологические роли терминальной оксидазы пластид в ответах растений на стресс». Дж. Биоски. 36 (5): 951–6. Дои:10.1007 / s12038-011-9161-7. PMID  22116293. S2CID  19924004.
  7. ^ Heyno E, Gross CM, Laureau C, Culcasi M, Pietri S, Krieger-Liszkay A (ноябрь 2009 г.). «Пластидная альтернативная оксидаза (PTOX) способствует окислительному стрессу при сверхэкспрессии в табаке». J. Biol. Chem. 284 (45): 31174–80. Дои:10.1074 / jbc.M109.021667. ЧВК  2781516. PMID  19740740.
  8. ^ Houille-Vernes L, Rappaport F, Wollmann FA, Alric J, Johnson X (декабрь 2011 г.). «Пластидная терминальная оксидаза 2 (PTOX2) является основной оксидазой, участвующей в хлороспирации у Chlamydomonas». PNAS. 108 (51): 20820–20825. Bibcode:2011PNAS..10820820H. Дои:10.1073 / pnas.1110518109. ЧВК  3251066. PMID  22143777.
  9. ^ Joët T, Genty B, Josse EM, Kuntz M, Cournac L, Peltier G (август 2002). «Участие терминальной оксидазы пластид в окислении пластохинона, что подтверждается экспрессией фермента Arabidopsis thaliana в табаке». J. Biol. Chem. 277 (35): 31623–30. Дои:10.1074 / jbc.M203538200. PMID  12050159.
  10. ^ Труйяр М., Шахбази М., Мойет Л., Раппапорт Ф., Жолио П., Кунц М. и др. (Декабрь 2012 г.). «Кинетические свойства и физиологическая роль терминальной оксидазы пластохинона (PTOX) в сосудистых растениях». Биохим. Биофиз. Acta. 1817 (12): 2140–8. Дои:10.1016 / j.bbabio.2012.08.006. PMID  22982477.
  11. ^ Fu A, Park S, Rodermel S (декабрь 2005 г.). «Последовательности, необходимые для активности PTOX (IMMUTANS), терминальной оксидазы пластид: мутагенез in vitro и in planta сайтов связывания железа и консервативная последовательность, соответствующая экзону 8». J. Biol. Chem. 280 (52): 42489–96. Дои:10.1074 / jbc.M508940200. PMID  16249174.
  12. ^ Фу А., Алуру М., Родермель С.Р. (август 2009 г.). «Консервативные последовательности активного сайта в терминальной оксидазе пластид Arabidopsis (PTOX): исследования мутагенеза in vitro и in planta». J. Biol. Chem. 284 (34): 22625–32. Дои:10.1074 / jbc.M109.017905. ЧВК  2755669. PMID  19542226.
  13. ^ Josse EM, Alcaraz JP, Labouré AM, Kuntz M (сентябрь 2003 г.). «In vitro характеристика терминальной оксидазы пластид (PTOX)». Евро. J. Biochem. 270 (18): 3787–94. Дои:10.1046 / j.1432-1033.2003.03766.x. PMID  12950262.
  14. ^ Affourtit C, Олбери М.С., Крайтон П.Г., Мур А.Л. (январь 2002 г.). «Изучение молекулярной природы альтернативной регуляции оксидазы и катализа». FEBS Lett. 510 (3): 121–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03261-6. PMID  11801238. S2CID  12175724.
  15. ^ McDonald AE, Vanlerberghe GC (сентябрь 2006 г.). «Происхождение, эволюционная история и таксономическое распределение альтернативной оксидазы и терминальной оксидазы пластохинола». Комп. Biochem. Physiol., Часть C: Геномика и протеомика. 1 (3): 357–64. Дои:10.1016 / j.cbd.2006.08.001. PMID  20483267.

внешняя ссылка