Капсидный портальный белок HHV - HHV capsid portal protein

Капсидный портальный белок HHV
Идентификаторы
Организм?
СимволUL6
UniProtP10190

Капсидный портальный белок HHV, или же HSV-1 UL-6 белков, это белок который образует цилиндрический портал в капсид из Вирус простого герпеса (HSV-1). Этот белок обычно называют HSV-1 UL-6 белок, потому что это транскрипционный продукт герпеса ген UL-6.

Вирусный герпес ДНК входит и выходит из капсида через портал капсида. Портал капсида образован двенадцатью копиями портального белка, расположенными в виде кольца; белки содержат лейциновая молния Последовательность из аминокислоты которые позволяют им прилегать друг к другу.[1] Каждый икосаэдр капсид содержит единственный портал, расположенный в одной вершине.[2][3]

Портал формируется во время начальной сборки капсида и взаимодействует с каркасные белки которые создают прокапсид.[4][5][6] Когда капсид почти готов, вирусная ДНК входит в капсид (т. Е. ДНК заключенный в капсулу) по механизму, включающему портал и ДНК-связывающий белковый комплекс, подобный бактериофаг прекращение.[7] Многочисленные исследования предполагают эволюционный взаимосвязь между капсидным портальным белком и портальным белком бактериофага.[2][7]

Когда вирус заражает клетку, необходимо, чтобы вирусная ДНК высвободилась из капсида. ДНК вируса герпеса выходит через портал капсида.[8]

Генетическая последовательность гена HSV-1 UL-6 сохраняется в семействе Herpesviridae, и это семейство генов известно как семейство генов, подобных UL6 герпесвирусу.[9] "UL-6 "это номенклатура означает, что белок генетически кодируется шестым (6-м) открытая рамка чтения обнаружен в сегменте вирусного генома под названием "Unique-Long (UL)".

Исследования

Исследования по расположению аминокислотной последовательности
пуL-6 Диапазон аминокислотРезюмеСсылка
E121, A618, Q621Точечные мутации придают устойчивость к ингибитору сборки воротной вены WAY-150138ван Зейл, и другие., 2000[10]
198-295Делеционный мутант образует незрелые В-капсиды без порталовНеллиссери, и другие., 2007[3]
322-416Делеционные мутанты образуют незрелые В-капсиды, которые действительно содержат порталы.Неллиссери, и другие., 2007[3]
409-473
L429, L436Исследования мутаций предполагают предполагаемые лейциновая молния требуется для формирования портального кольцаНеллиссери, и другие., 2007[3]
R676Карбоксил (C) -конечный конецПоследовательность NCBI[11]
пуL-26,5 "Каркасный белок" Аминокислотный диапазонРезюмеСсылка
143-151Удаление запрещает UL-6 портальная сборкаПевица, и другие., 2005[6]

Додекамерная структура

В исследованиях 2004 г. использовано электронная микроскопия предсказать, что UL-6 образует полимеры с 11, 12, 13 и 14 звеньями. В додекамерная форма оказался наиболее вероятным.[2]

Уточнения электронной микроскопии в 2007 г. позволили обнаружить, что портал представляет собой полимер из двенадцати (12) единиц, присутствующий в одной из двенадцати вершин капсида вместо UL-19 пентамер найден в непортальных вершинах.[1]

Лейциновая молния создает межбелковую адгезию

Исследование с использованием делеции и мутации ULАминокислотная последовательность -6 продемонстрировала, что остатки лейцина в предполагаемом мотиве лейциновой молнии необходимы для образования додекамерной кольцевой структуры.[3]

Раннее участие в сборке капсида

Сборка портальных единиц - это начальный шаг в создании капсидов вирусного потомства. Капсиды, собранные при отсутствии порталов, не имеют порталов.[4]

Взаимодействие с каркасным белком капсида

В 2003 г. исследования гель-электрофореза показали, что интактный UL-6 порталов ассоциировать in vitro с вирусным белком UL-26. Этой ассоциации противодействует действие WAY-150138, тиомочевина ингибитор HHV инкапсуляция.[5]

Дальнейшие исследования в течение 2006 г. показали, что сборка капсида с порталом зависит от взаимодействия UL-6 с "каркасным" белком UL-26,5, аминокислоты с 143 по 151.[6]

Взаимодействие с терминазным комплексом

UL-6 сотрудников с UL-15 / UL-28 белковый комплекс во время сборки капсида. UL-15 / UL-28, как полагают, связывается с вирусной ДНК и служит той же цели, что и прекращение путем упаковки вирусной ДНК в капсид во время сборки капсида.[7]

Функция во время выхода ДНК

ДНК выходит из капсида в виде единственного линейного сегмента. Выход ДНК может контролироваться UL-6 и зависит от температуры или белков окружающей среды.[8]

Рекомендации

  1. ^ а б Cardone G, Winkler DC, Trus BL, Cheng N, Heuser JE, Newcomb WW, Brown JC, Steven AC (10 мая 2007 г.). «Визуализация портала вируса простого герпеса in situ с помощью криоэлектронной томографии». Вирусология. 361 (2): 426–34. Дои:10.1016 / j.virol.2006.10.047. ЧВК  1930166. PMID  17188319.
  2. ^ а б c Трус Б.Л., Ченг Н., Ньюкомб В.В., Хома, Флорида, Браун Дж.С., Стивен А.С. (ноябрь 2004 г.). «Структура и полиморфизм портального белка UL6 вируса простого герпеса 1 типа». Журнал вирусологии. 78 (22): 12668–71. Дои:10.1128 / JVI.78.22.12668-12671.2004. ЧВК  525097. PMID  15507654.(Статья: [1] )
  3. ^ а б c d е Неллиссери Дж. К., Щепаниак Р., Ламберти С., Веллер С. К. (2007-06-20). «Предполагаемая лейциновая молния в белке UL6 HSV-1 необходима для образования портального кольца». Журнал вирусологии. 81 (17): 8868–77. Дои:10.1128 / JVI.00739-07. ЧВК  1951442. PMID  17581990.
  4. ^ а б Ньюкомб WW, Хома, Флорида, Браун Дж.С. (август 2005 г.). «Вовлечение портала на раннем этапе сборки капсида вируса простого герпеса». Журнал вирусологии. 79 (16): 10540–6. Дои:10.1128 / JVI.79.16.10540-10546.2005. ЧВК  1182615. PMID  16051846.
  5. ^ а б Ньюкомб В.В., Томсен Д.Р., Хома, Флорида, Браун Дж.С. (сентябрь 2003 г.). «Сборка капсида вируса простого герпеса: идентификация растворимых комплексов каркас-портал и их роль в формировании капсидов, содержащих портал». Журнал вирусологии. 77 (18): 9862–71. Дои:10.1128 / JVI.77.18.9862-9871.2003. ЧВК  224603. PMID  12941896. (Статья: [2] )
  6. ^ а б c Певец GP, Ньюкомб WW, Томсен Д.Р., Хома, Флорида, Браун Дж.С. (2005). «Идентификация области в каркасном белке вируса простого герпеса, необходимой для взаимодействия с порталом». Журнал вирусологии. 79 (1): 132–9. Дои:10.1128 / JVI.79.1.132-139.2005. ЧВК  538710. PMID  15596809.
  7. ^ а б c White CA, Stow ND, Patel AH, Hughes M, Preston VG (июнь 2003 г.). «Портальный белок UL6 вируса простого герпеса типа 1 взаимодействует с предполагаемыми субъединицами терминазы UL15 и UL28». Журнал вирусологии. 77 (11): 6351–8. Дои:10.1128 / JVI.77.11.6351-6358.2003. ЧВК  154995. PMID  12743292.
  8. ^ а б Ньюкомб В.В., Буи Ф.П., Браун Дж.С. (13 мая 2007 г.). «Раскрытие генома вируса простого герпеса». Журнал молекулярной биологии. 370 (4): 633–42. Дои:10.1016 / j.jmb.2007.05.023. ЧВК  1975772. PMID  17540405.
  9. ^ Просмотр консервативных доменов, подобных UL6 герпесвирусу, в NCBI
  10. ^ Марья ван Зейл; Жанетт Фэрхерст; Томас Р. Джонс; Стивен К. Вернон; Джон Морин; Джеймс ЛаРок; Борис Фельд; Брайан О'Хара; Джонатан Д. Блум; Стивен В. Иоганн (октябрь 2000 г.). «Новый класс соединений тиомочевины, которые ингибируют расщепление и инкапсидацию ДНК вируса простого герпеса типа 1: карты устойчивости к гену UL6». Журнал вирусологии. 74 (19): 9054–9061. Дои:10.1128 / JVI.74.19.9054-9061.2000. ЧВК  102102. PMID  10982350.
  11. ^ HSV-1 UL-6 аминокислотная последовательность в NCBI