Тандемная масс-спектрометрия - Tandem mass spectrometry

А квадруполь время полета гибридный тандемный масс-спектрометр.

Тандемная масс-спектрометрия, также известный как МС / МС или же РС2, это техника в инструментальный анализ где двое или более масс-анализаторы соединяются вместе, используя дополнительный шаг реакции, чтобы повысить их способность к анализировать химические образцы.[1] Обычное использование тандем-МС - анализ биомолекулы, Такие как белки и пептиды.

В молекулы данного образца являются ионизированный и первый спектрометр (обозначенный MS1) разделяет эти ионы по их отношение массы к заряду (часто обозначается как м / з или m / Q). Ионы с определенным отношением m / z, поступающие из MS1, выбираются и затем делятся на более мелкие фрагментные ионы, например к диссоциация, вызванная столкновением, ионно-молекулярная реакция, или же фотодиссоциация. Эти фрагменты затем вводятся во второй масс-спектрометр (MS2), который, в свою очередь, разделяет фрагменты по соотношению m / z и обнаруживает их. Этап фрагментации позволяет идентифицировать и разделять ионы, которые имеют очень похожие отношения m / z в обычных масс-спектрометрах.

Структура

Тандемная масс-спектрометрия включает тройной квадрупольный масс-спектрометр (qqq), квадрупольный масс-спектрометр (Q-tof) и гибридный масс-спектрометр.

Тройной квадрупольный масс-спектрометр

Тройные квадрупольные масс-спектрометры используют первый и третий квадруполи в качестве масс-фильтров. Когда аналиты проходят второй квадруполь, фрагментация происходит за счет столкновения с газом. Обычно используется в фармацевтической промышленности.

Квадрупольное время полета (Q-tof)

Масс-спектрометр Q-tof сочетает в себе TOF и квадрупольные приборы, которые обеспечивают высокую точность определения массы для ионов продукта, возможность точного количественного определения и применимость экспериментов по фрагментации. Это метод масс-спектрометрии, в котором отношение ионной фрагментации (m / z) определяется путем измерения времени пролета.

Гибридный масс-спектрометр

Гибридный масс-спектрометр состоит более чем из двух масс-анализаторов.

Приборы

Схема тандемной масс-спектрометрии

Множественные стадии разделения масс-анализа могут быть выполнены с отдельными элементами масс-спектрометра, разделенными в пространстве, или с использованием одного масс-спектрометра с разделением шагов МС во времени. Для тандемной масс-спектрометрии в космосе различные элементы часто обозначаются сокращенно, указывая тип селектор массы использовал.

Тандем в космосе

Тройная квадрупольная диаграмма; и пример тандемной масс-спектрометрии в космосе.

В тандемной масс-спектрометрии в космосе, элементы разделения физически разделены и различны, хотя существует физическая связь между элементами для поддержания высокий вакуум. Эти элементы могут быть сектора, квадрупольная трансмиссия, или же время полета. При использовании нескольких квадруполи, они могут действовать как масс-анализаторы и камеры столкновения.

Обычное обозначение для масс-анализаторов: Q – квадрупольный масс-анализатор; q – радиочастота столкновительный квадруполь; TOF – время полета масс-анализатор; B - магнитный сектор, и E - электроэнергетика. Обозначения можно комбинировать для обозначения различных гибридных инструментов, например QqQ ' – тройной квадрупольный масс-спектрометр; QTOF - квадрупольный времяпролетный масс-спектрометр (также QqTOF); и BEBE - четырехсекторный (обратная геометрия) масс-спектрометр.

Тандем во времени

Масс-спектрометр с ионной ловушкой является примером тандемной масс-спектрометрии во времени.

Выполняя тандемную масс-спектрометрию во время, разделение достигается за счет захвата ионов в одном и том же месте, причем с течением времени происходит несколько этапов разделения. А квадрупольная ионная ловушка или же Ионный циклотронный резонанс с преобразованием Фурье (FTICR) инструмент может быть использован для такого анализа.[2] Инструменты для улавливания могут выполнять несколько этапов анализа, который иногда называют МС.п (MS к п).[3] Часто количество шагов, п, не указывается, но иногда указывается значение; например MS3 указывает на три стадии разделения. Тандемные во времени приборы МС не используют режимы, описанные ниже, но обычно собирают всю информацию из сканирования ионов-предшественников и сканирования исходного иона всего спектра. Каждая инструментальная конфигурация использует уникальный режим массовой идентификации.

Тандем в космических режимах МС / МС

Когда тандемная МС выполняется в космическом пространстве, прибор должен работать в одном из множества режимов. Существует несколько различных экспериментальных установок тандемной МС / МС, и каждый режим имеет свои собственные приложения и предоставляет различную информацию. Тандемная МС в космосе использует соединение двух компонентов прибора, которые измеряют один и тот же диапазон масс-спектра, но с контролируемым фракционированием между ними в пространстве, в то время как тандемная МС во времени включает использование ионная ловушка.

При использовании МС / МС возможны четыре основных сканирующих эксперимента: сканирование ионов-предшественников, сканирование ионов продуктов, сканирование нейтральных потерь и мониторинг выбранной реакции.

Для сканирования ионов-предшественников ион-продукт выбирается во втором масс-анализаторе, а массы предшественника сканируются в первом масс-анализаторе. Обратите внимание, что ион-предшественник[4] является синонимом родительского иона[5] и ион продукта[6] с дочерним ионом;[7] однако использование этих антропоморфных терминов не рекомендуется.[8][9]

При сканировании ионов продукта на первом этапе выбирается ион-предшественник, ему дают возможность фрагментироваться, а затем все результирующие массы сканируются во втором масс-анализаторе и обнаруживаются в детекторе, который расположен после второго масс-анализатора. Этот эксперимент обычно выполняется для определения переходов, используемых для количественной оценки тандемной МС.

При сканировании нейтральных потерь первый масс-анализатор сканирует все массы. Второй масс-анализатор также сканирует, но с заданным смещением от первого масс-анализатора.[10] Это смещение соответствует нейтральным потерям, которые обычно наблюдаются для этого класса соединений. При сканировании с постоянной нейтралью отслеживаются все прекурсоры, которые теряют заданную общую нейтраль. Для получения этой информации оба масс-анализатора сканируются одновременно, но со смещением массы, которое коррелирует с массой указанной нейтрали. Подобно сканированию ионов-предшественников, этот метод также полезен для селективной идентификации близкородственных классов соединений в смеси.

При мониторинге выбранной реакции оба масс-анализатора настроены на выбранную массу. Этот режим аналогичен выбранному ионному мониторингу для экспериментов МС. Режим выборочного анализа, повышающий чувствительность.[11]

Фрагментация

Основная статья: Фрагментация (химия)

Фрагментация ионов газовой фазы необходима для тандемной масс-спектрометрии и происходит между различными стадиями масс-анализа. Есть много методов, используемых для фрагментации ионов, и они могут привести к различным типам фрагментации и, следовательно, к разной информации о структуре и составе молекулы.

Внутренняя фрагментация

Часто ионизация процесс достаточно бурный, чтобы образовавшиеся ионы оставались с достаточным внутренняя энергия на фрагмент в масс-спектрометре. Если ионы продукта остаются в своем неравновесном состоянии в течение умеренного времени до самодиссоциации, этот процесс называется метастабильный фрагментация.[12] Фрагментация сопло-скиммер относится к целенаправленной индукции фрагментации в источнике путем увеличения потенциала сопла-скиммера на обычно электроспрей основанные инструменты. Хотя фрагментация в источнике позволяет проводить фрагментационный анализ, технически это не тандемная масс-спектрометрия, если метастабильные ионы не масс-анализируются или не отбираются перед самодиссоциацией, и на полученных фрагментах не выполняется второй этап анализа. Фрагментация в источнике может использоваться вместо тандемной масс-спектрометрии за счет использования технологии Enhanced in-Source Fragmentation Annotation (EISA), которая генерирует фрагментацию, которая напрямую соответствует данным тандемной масс-спектрометрии.[13] Фрагменты, наблюдаемые EISA, имеют более высокую интенсивность сигнала, чем традиционные фрагменты, которые несут потери в ячейках столкновения тандемных масс-спектрометров.[14] EISA обеспечивает сбор данных фрагментации на масс-анализаторах MS1, таких как времяпролетные и одноквадрупольные приборы. Фрагментация в источнике часто используется в дополнение к тандемной масс-спектрометрии (с фрагментацией после источника), чтобы учесть два этапа фрагментации в псевдо-МС.3-тип эксперимента.[15]

Диссоциация, вызванная столкновением

Фрагментация после источника чаще всего используется в тандемном масс-спектрометрическом эксперименте. Энергия также может быть добавлена ​​к ионам, которые обычно уже колебательно возбуждены, за счет столкновений с нейтральными атомами или молекулами после источника, поглощения излучения или переноса или захвата электрона многозарядным ионом. Диссоциация, вызванная столкновением (CID), также называемая диссоциацией, активируемой столкновениями (CAD), включает столкновение иона с нейтральным атомом или молекулой в газовой фазе и последующую диссоциацию иона.[16][17] Например, рассмотрим

где ион AB+ сталкивается с нейтральным видом M и затем распадается. Детали этого процесса описаны теория столкновений. Из-за разной инструментальной конфигурации возможны два основных различных типа CID: (я) пучковый (в котором ионы-прекурсоры фрагментируются на лету)[18] и (ii) ионная ловушка (в которой ионы-предшественники сначала захватываются, а затем фрагментируются).[19][20]

Третий и более поздний тип фрагментации CID - это столкновительная диссоциация при высоких энергиях (HCD). HCD - это метод CID, специфичный для орбитальная ловушка масс-спектрометры, в которых фрагментация происходит вне ионной ловушки,[21][22] это происходит в ячейке HCD (в некоторых приборах, называемых «многополюсным распределителем ионов»).[23] HCD представляет собой осколочную ловушку, которая, как было показано, имеет характеристики лучевого типа.[24][25] Существуют свободно доступные крупномасштабные базы данных тандемной масс-спектрометрии высокого разрешения (например, METLIN с 850 000 молекулярных стандартов, каждый с экспериментальными данными CID MS / MS),[26] и обычно используются для облегчения идентификации малых молекул.

Методы захвата и переноса электронов

Энергия, высвобождаемая при передаче или захвате электрона многозарядным ионом, может вызвать фрагментацию.

Диссоциация электронного захвата

Если электрон добавляется к многозарядному положительному иону, Кулоновская энергия освобожден. Добавление свободного электрона называется диссоциация электронного захвата (ECD),[27] и представлен

для многократно протонированной молекулы M.

Диссоциация с переносом электрона

Добавление электрона посредством ион-ионной реакции называется диссоциация с переносом электрона (ETD).[28][29] Подобно диссоциации с захватом электронов, ETD вызывает фрагментацию катионов (например, пептиды или же белки ) путем передачи электроны им. Это было изобретено Дональд Ф. Хант, Джошуа Кун, Джон Э. П. Сика и Джаррод Марто в Университет Вирджинии.[30]

ETD не использует свободные электроны, а использует анион-радикалы (например, антрацен или же азобензол ) для этого:

где А - анион.[31]

ETD расщепляется случайным образом вдоль основной цепи пептида (ионы c и z), в то время как боковые цепи и модификации, такие как фосфорилирование, остаются нетронутыми. Этот метод хорошо работает только для ионов с более высоким зарядовым состоянием (z> 2), однако относительно диссоциация, вызванная столкновением (CID), ETD полезен для фрагментации более длинных пептидов или даже целых белков. Это делает технику важной для нисходящая протеомика. Как и ECD, ETD эффективен для пептидов с модификации такое как фосфорилирование.[32]

Перенос электронов и диссоциация столкновением с более высокой энергией (EThcD) представляет собой комбинацию ETD и HCD, где предшественник пептида первоначально подвергается ион / ионной реакции с флуорантен анионы в линейная ионная ловушка, который генерирует c- и z-ионы.[28][33] На втором этапе HCD полностью ионная фрагментация применяется ко всем ионам, полученным из ETD, для генерации b- и y-ионов перед окончательным анализом в анализаторе орбитальной ловушки.[21] В этом методе используется двойная фрагментация для генерации ионно-масс-спектрометрии с большим количеством данных для секвенирования пептидов и PTM локализация.[34]

Диссоциация с отрицательным переносом электрона

Фрагментация также может происходить с депротонированной разновидностью, в которой электрон передается от разновидности к катионному реагенту при диссоциации с отрицательным переносом электрона (NETD):[35]

После этого события переноса электронодефицитный анион подвергается внутренней перегруппировке и фрагменты. NETD - ионный аналог диссоциация с отрывом электронов (EDD).

NETD совместим с фрагментацией пептид и белки вдоль позвоночника в точке Cα-С облигация. Полученные фрагменты обычно представляют собой•- ионы продукта x-типа.

Электронно-отрывная диссоциация

Диссоциация с отрывом электронов (EDD) - это метод фрагментации анионных частиц в масс-спектрометрии.[36] Он служит режимом отрицательного счетчика для диссоциации захвата электронов. Отрицательно заряженные ионы активируются при облучении электроны умеренной кинетической энергии. В результате происходит выброс электронов из родительского ионный молекула, которая вызывает диссоциацию посредством рекомбинации.

Диссоциация переноса заряда

Взаимодействие положительно заряженных пептидов с катионными реагентами,[37] также известная как диссоциация с переносом заряда (CTD),[38] недавно был продемонстрирован как альтернативный путь высокоэнергетической фрагментации для пептидов с низким зарядом (1+ или 2+). Предлагаемый механизм CTD с использованием катионов гелия в качестве реагента:

Первоначальные сообщения заключаются в том, что CTD вызывает позвоночник Cα-C-связь пептидов и обеспечивает•- ионы продукта x-типа.

Фотодиссоциация

Энергия, необходимая для диссоциации, может быть добавлена фотон поглощение, в результате чего ион фотодиссоциация и представлен

куда представляет собой фотон, поглощенный ионом. Можно использовать ультрафиолетовые лазеры, но они могут привести к чрезмерной фрагментации биомолекул.[39]

Инфракрасная многофотонная диссоциация

Инфракрасный фотоны нагревают ионы и вызывают диссоциацию, если их достаточно. Этот процесс называется инфракрасная многофотонная диссоциация (IRMPD) и часто выполняется с помощью углекислый лазер и масс-спектрометр с улавливанием ионов, такой как FTMS.[40]

Инфракрасная радиационная диссоциация черного тела

Излучение черного тела может использоваться для фотодиссоциации в технике, известной как инфракрасная радиационная диссоциация черного тела (BIRD).[41] В методе BIRD вся вакуумная камера масс-спектрометра нагревается для создания инфракрасный свет. BIRD использует это излучение, чтобы возбуждать все более энергичное вибрации ионов, пока связь не разорвется, образуя фрагменты.[41][42] Это похоже на инфракрасная многофотонная диссоциация в котором также используется инфракрасный свет, но из другого источника.[17] BIRD чаще всего используется с Ионный циклотронный резонанс с преобразованием Фурье масс-спектрометрии.

Диссоциация, вызванная поверхностью

При поверхностной диссоциации (SID) фрагментация является результатом столкновения иона с поверхностью в высоком вакууме.[43][44] Сегодня SID используется для фрагментации широкого спектра ионов. Несколько лет назад было принято использовать SID только для однозарядных частиц с меньшей массой, потому что методы ионизации и технологии масс-анализаторов не были достаточно продвинутыми, чтобы должным образом формировать, передавать или характеризовать ионы с высоким m / z. Со временем самоорганизующиеся монослойные поверхности (SAM), состоящие из CF3 (CF2) 10CH2CH2S на золоте, стали наиболее часто используемыми поверхностями столкновения для SID в тандемном спектрометре. ЗРК выступали в качестве наиболее желательных мишеней для столкновения из-за их характерно больших эффективных масс для столкновения падающих ионов. Кроме того, эти поверхности состоят из жестких фторуглеродных цепочек, которые существенно не ослабляют энергию ионов-снарядов. Цепи фторуглерода также полезны из-за их способности противостоять легкому переносу электронов с поверхности металла на поступающие ионы.[45] Способность SID создавать субкомплексы, которые остаются стабильными и предоставляют ценную информацию о связности, не имеет себе равных ни у одного другого метода диссоциации. Поскольку комплексы, полученные из SID, являются стабильными и сохраняют распределение заряда на фрагменте, это дает уникальные спектры, в которых комплекс сосредоточен вокруг более узкого распределения m / z. Продукты SID и энергия, с которой они образуются, отражают сильные стороны и топологию комплекса. Уникальные паттерны диссоциации помогают раскрыть четвертичную структуру комплекса. Симметричное распределение заряда и зависимость диссоциации уникальны для SID и делают полученные спектры отличными от любого другого метода диссоциации.[45]

Метод SID также применим к масс-спектрометрии ионной подвижности (IM-MS). Три различных метода для этой техники включают анализ характеристик топологии, межсубъединичной связи и степени разворачивания структуры белка. Анализ разворачивания структуры белка является наиболее часто используемым применением метода SID. Для масс-спектрометрии ионной подвижности (IM-MS) SID используется для диссоциации исходных активированных предшественников трех различных типов белковых комплексов: C-реактивного белка (CRP), транстиретина (TTR) и конканавалина A (Con A). . Этот метод используется для наблюдения за степенью раскрытия каждого из этих комплексов. Для этого наблюдения SID показал структуры ионов-предшественников, которые существовали до столкновения с поверхностью. IM-MS использует SID как прямую меру конформации для каждой субъединицы белка.[46]

Ионно-циклотронный резонанс с преобразованием Фурье (FTICR) может обеспечить сверхвысокое разрешение и высокую точность измерения массы для приборов, выполняющих измерения массы. Эти особенности делают масс-спектрометры FTICR полезным инструментом для самых разных приложений, таких как несколько экспериментов по диссоциации.[47] такие как диссоциация, вызванная столкновением (CID, диссоциация с переносом электрона (ETD),[48] и другие. Кроме того, с помощью этого прибора была реализована диссоциация, вызванная поверхностью, для исследования фундаментальной фрагментации пептидов. В частности, SID был применен для изучения энергетики и кинетики газофазной фрагментации внутри прибора ICR.[49] Этот подход был использован для понимания газофазной фрагментации протонированных пептидов, пептидных ионов с нечетными электронами, нековалентных комплексов лиганд-пептид и лигированных металлических кластеров.

Количественная протеомика

Количественная протеомика используется для определения относительного или абсолютного количества белки в образце.[50][51][52] Несколько методов количественной протеомики основаны на тандемной масс-спектрометрии. МС / МС стал эталонной процедурой для выяснения структуры сложных биомолекул.[53]

Одним из методов, обычно используемых для количественной протеомики, является мечение изобарической меткой. Изобарическая маркировка тегов позволяет одновременно идентифицировать и количественно определять белки из нескольких образцов в одном анализе. Чтобы количественно оценить белки, пептиды помечены химическими метками, которые имеют одинаковую структуру и номинальную массу, но различаются по распределению тяжелых изотопов в их структуре. Эти метки, обычно называемые тандемными масс-метками, сконструированы таким образом, что масс-метка расщепляется в определенной линкерной области при диссоциации, индуцированной столкновениями с более высокой энергией (HCD) во время тандемной масс-спектрометрии, давая репортерные ионы различной массы. Количественное определение белка выполняется путем сравнения интенсивностей репортерных ионов в спектрах МС / МС. Двумя коммерчески доступными изобарическими метками являются реагенты iTRAQ и TMT.

Изобарические теги для относительного и абсолютного количественного анализа (iTRAQ)

Изобарическое мечение для тандемной масс-спектрометрии: белки извлекаются из клеток, перевариваются и маркируются метками той же массы. При фрагментировании во время МС / МС ионы-репортеры показывают относительное количество пептидов в образцах.

An изобарическая метка для относительного и абсолютного количественного определения (iTRAQ) - это реагент для тандемной масс-спектрометрии, который используется для определения количества белков из разных источников в одном эксперименте.[54][55][56]Использует стабильную меченый изотоп молекулы, которые могут образовывать Ковалентная связь с N-конец и боковая цепь амины белков. Реагенты iTRAQ используются для мечения пептидов из разных образцов, которые объединяются и анализируются жидкостная хроматография и тандемная масс-спектрометрия. Фрагментация прикрепленной метки генерирует низкомолекулярный ион-репортер, который можно использовать для сравнительного количественного определения пептидов и белков, из которых они произошли.

Тандемная метка массы (TMT)

А тандемный массовый тег (TMT) - это химическая метка изобарной массы, используемая для количественной оценки и идентификации белков.[57] Теги содержат четыре области: репортер массы, расщепляемый линкер, нормализационная масса и группа, реагирующая с белком. Реагенты TMT могут использоваться для одновременного анализа от 2 до 11 различных образцов пептидов, полученных из клеток, тканей или биологических жидкостей. Доступны три типа реагентов TMT с различной химической реакционной способностью: (1) реактивная функциональная группа сложного эфира NHS для мечения первичных аминов (TMTduplex, TMTsixplex, TMT10plex plus TMT11-131C), (2) реакционная йодацетильная функциональная группа для мечения свободных сульфгидрилов ( iodoTMT) и (3) реактивная алкоксиаминовая функциональная группа для мечения карбонилов (aminoxyTMT).

Приложения

Пептиды

Хроматографическая кривая (вверху) и тандемный масс-спектр (внизу) пептида.

Тандемная масс-спектрометрия может использоваться для секвенирование белков.[58] Когда неповрежденные белки вводятся в масс-анализатор, это называется "нисходящая протеомика "и когда белки перевариваются в более мелкие пептиды и затем вводится в масс-спектрометр, это называется "восходящая протеомика ". Протеомика дробовика представляет собой вариант протеомики снизу вверх, в которой белки в смеси переваривают перед разделением и тандемной масс-спектрометрией.

Тандемная масс-спектрометрия может дать метка пептидной последовательности которые можно использовать для идентификации пептида в базе данных белков.[59][60][61] Обозначения были разработаны для обозначения пептидных фрагментов, которые возникают из тандемного масс-спектра.[62] Ионы пептидных фрагментов обозначены буквами a, b или c, если заряд сохраняется на N-конец и на x, y или z, если заряд сохраняется на C-конец. Нижний индекс указывает количество аминокислотных остатков во фрагменте. Верхние индексы иногда используются для обозначения нейтральных потерь в дополнение к фрагментации основной цепи * для потери аммиака и ° для потери воды. Хотя расщепление пептидного остова является наиболее полезным для секвенирования и идентификации пептидов, другие фрагменты ионы могут наблюдаться в условиях диссоциации при высокой энергии. К ним относятся ионы потери боковой цепи d, v, w и ионы аммония.[63][64] и дополнительные ионы-специфичные для последовательности фрагменты, связанные с конкретными аминокислотными остатками.[65]

Олигосахариды

Олигосахариды может быть секвенировано с использованием тандемной масс-спектрометрии аналогично секвенированию пептидов.[66] Фрагментация обычно происходит по обе стороны гликозидная связь (ионы b, c, y и z), но также и в более энергетических условиях через структуру сахарного кольца при перекрестном расщеплении кольца (ионы x). Снова конечные индексы используются для указания положения расщепления вдоль цепи. Для ионов с поперечным расщеплением кольца природа расщепления поперечного кольца указывается предшествующими надстрочными индексами.[67][68]

Олигонуклеотиды

Тандемная масс-спектрометрия была применена к ДНК и Секвенирование РНК.[69][70] Обозначения для газофазной фрагментации олигонуклеотид ионов.[71]

Скрининг новорожденных

Основная статья: Скрининг новорожденных

Скрининг новорожденных - это процесс тестирования новорожденных на поддающиеся лечению генетический, эндокринологический, метаболический и гематологический болезни.[72][73] Развитие тандемного масс-спектрометрического скрининга в начале 1990-х привело к большому распространению потенциально обнаруживаемых врожденные нарушения обмена веществ которые влияют на уровень органических кислот в крови.[74]

Ограничение

Тандемная масс-спектрометрия не может применяться для анализа отдельных ячеек, так как она нечувствительна к анализу таких малых количеств ячейки. Эти ограничения в первую очередь связаны с сочетанием неэффективного образования ионов и потерь ионов в приборах из-за химических источников шума растворителей.[75]

Перспективы на будущее

Тандемная масс-спектрометрия будет полезным инструментом для характеристики белков, нуклеопротеиновых комплексов и других биологических структур. Однако остались некоторые проблемы, такие как количественный и качественный анализ характеристик протеома.[76]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "тандемный масс-спектрометр ". Дои:10.1351 / goldbook.T06250
  2. ^ Коди Р. Б., Фрейзер Б. С. (1982). «Диссоциация, вызванная столкновением в масс-спектрометре с преобразованием Фурье». Международный журнал масс-спектрометрии и ионной физики. 41 (3): 199–204. Bibcode:1982IJMSI..41..199C. Дои:10.1016/0020-7381(82)85035-3.
  3. ^ Коди РБ, Берниер Р.С., Кэссиди С.Дж., Фрейзер Б.С. (1 ноября 1982 г.). «Последовательные диссоциации, вызванные столкновениями в масс-спектрометрии с преобразованием Фурье». Аналитическая химия. 54 (13): 2225–2228. Дои:10.1021 / ac00250a021.
  4. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "ион-предшественник ". Дои:10.1351 / goldbook.P04807
  5. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "родительский ион ". Дои:10.1351 / goldbook.P04406
  6. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "производство ". Дои:10.1351 / goldbook.P04864
  7. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "дочерний ион ". Дои:10.1351 / goldbook.D01524
  8. ^ Берси, Морис М. (1991). «Комментарий читателям: стиль и его отсутствие». Обзоры масс-спектрометрии. 10 (1): 1–2. Bibcode:1991MSRv ... 10 .... 1B. Дои:10.1002 / mas.1280100102.
  9. ^ Адамс, Дж. (1992). «В редакцию». Журнал Американского общества масс-спектрометрии. 3 (4): 473. Дои:10.1016 / 1044-0305 (92) 87078-Д.
  10. ^ Лорис Дж. Н., Райт Л. Г., Кук Р. Г., Шон А. Э. (1985). «Доступ к новым режимам сканирования с помощью гибридного масс-спектрометра». Аналитическая химия. 57 (14): 2918–2924. Дои:10.1021 / ac00291a039.
  11. ^ де Хоффман Э, Строобант В (2003). Масс-спектрометрия: принципы и применение. Торонто: Уайли. п. 133. ISBN  978-0-471-48566-7.
  12. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "переходные (химические) виды ". Дои:10.1351 / goldbook.T06451
  13. ^ Доминго-Альменара, Ксавьер; Монтенегро-Бурке, Х. Рафаэль; Гихас, Карлос; Majumder, Erica L.-W .; Бентон, Х. Пол; Сюздак, Гэри (5 марта 2019 г.). "Автономная аннотация фрагментов в исходном коде на основе METLIN для нецелевой метаболомики". Аналитическая химия. 91 (5): 3246–3253. Дои:10.1021 / acs.analchem.8b03126. ЧВК  6637741. PMID  30681830.
  14. ^ Сюэ, Цзинчуань; Доминго-Альменара, Ксавьер; Гихас, Карлос; Палермо, Амелия; Риншен, Маркус М .; Исбелл, Джон; Бентон, Х. Пол; Сюздак, Гэри (21 апреля 2020 г.). «Улучшенная аннотация фрагментации в исходном коде обеспечивает независимый сбор новых данных и автономную молекулярную идентификацию METLIN». Аналитическая химия. 92 (8): 6051–6059. Дои:10.1021 / acs.analchem.0c00409. PMID  32242660.
  15. ^ Кёрнер Р., Вильм М., Моранд К., Шуберт М., Манн М. (февраль 1996 г.). «Нано-электрораспыление в сочетании с квадрупольной ионной ловушкой для анализа пептидов и переваривания белков». Журнал Американского общества масс-спектрометрии. 7 (2): 150–6. Дои:10.1016/1044-0305(95)00626-5. PMID  24203235.
  16. ^ Уэллс Дж. М., Маклакки С. А. (2005). «Вызванная столкновением диссоциация (CID) пептидов и белков». Диссоциация, индуцированная столкновением (CID) пептидов и белков. Методы в энзимологии. 402. С. 148–85. Дои:10.1016 / S0076-6879 (05) 02005-7. ISBN  9780121828073. PMID  16401509.
  17. ^ а б Слено Л., Фольмер Д.А. (октябрь 2004 г.). «Ионно-активационные методы для тандемной масс-спектрометрии». Журнал масс-спектрометрии. 39 (10): 1091–112. Bibcode:2004JMSp ... 39.1091S. Дои:10.1002 / jms.703. PMID  15481084.
  18. ^ Xia Y, Liang X, McLuckey SA (февраль 2006 г.). «Ионная ловушка против диссоциации протонированных ионов убиквитина, вызванной столкновением низкоэнергетического пучка». Аналитическая химия. 78 (4): 1218–27. Дои:10.1021 / ac051622b. PMID  16478115.
  19. ^ March RE (1 апреля 1997 г.). «Введение в масс-спектрометрию с квадрупольной ионной ловушкой». Журнал масс-спектрометрии. 32 (4): 351–369. Bibcode:1997JMSp ... 32..351M. Дои:10.1002 / (sici) 1096-9888 (199704) 32: 4 <351 :: aid-jms512> 3.0.co; 2 года.
  20. ^ Bantscheff M, Boesche M, Eberhard D, Matthieson T, Sweetman G, Kuster B (сентябрь 2008 г.). «Надежная и чувствительная количественная оценка iTRAQ на масс-спектрометре LTQ Orbitrap». Молекулярная и клеточная протеомика. 7 (9): 1702–13. Дои:10.1074 / mcp.M800029-MCP200. ЧВК  2556025. PMID  18511480.
  21. ^ а б Олсен Дж. В., Мацек Б., Ланге О., Макаров А., Хорнинг С., Манн М. (сентябрь 2007 г.). «Высокоэнергетическая диссоциация C-ловушки для анализа модификации пептидов». Методы природы. 4 (9): 709–12. Дои:10.1038 / nmeth1060. PMID  17721543. S2CID  2538231.
  22. ^ Сенко М.В., Ремес П.М., Кентербери Д.Д., Матур Р., Сонг К., Элюк С.М., Маллен К., Эрли Л., Хардман М., Блетроу Д.Д., Буй Х., Шпехт А., Ланге О, Денисов Э., Макаров А., Хорнинг С., Заброусков В. (Декабрь 2013). «Новый параллельный масс-спектрометр с квадрупольной / линейной ионной ловушкой / трибридной ловушкой Orbitrap, улучшающий покрытие протеома и скорость идентификации пептидов». Аналитическая химия. 85 (24): 11710–4. Дои:10.1021 / ac403115c. PMID  24251866.
  23. ^ Райли Н.М., Вестфалл М.С., Кун Дж. Дж. (Июль 2017 г.). «Активированная диссоциация ионно-электронного переноса делает возможной комплексную фрагментацию белка сверху вниз». Журнал протеомных исследований. 16 (7): 2653–2659. Дои:10.1021 / acs.jproteome.7b00249. ЧВК  5555583. PMID  28608681.
  24. ^ Нагарадж Н., Д'Суза Р. К., Кокс Дж., Олсен Дж. В., Манн М. (декабрь 2010 г.). «Возможность крупномасштабной фосфопротеомики с более высокой энергией столкновительной диссоциации фрагментации». Журнал протеомных исследований. 9 (12): 6786–94. Дои:10.1021 / pr100637q. PMID  20873877.
  25. ^ Джора М., Бернс А.П., Росс Р.Л., Лобуэ ПА, Чжао Р., Палумбо С.М., Бил ПА, Аддепалли Б., Лимбах ПА (август 2018 г.). «Дифференциация позиционных изомеров нуклеозидных модификаций с помощью масс-спектрометрии со столкновительной диссоциацией при высоких энергиях (HCD MS)». Журнал Американского общества масс-спектрометрии. 29 (8): 1745–1756. Bibcode:2018JASMS..29.1745J. Дои:10.1007 / s13361-018-1999-6. ЧВК  6062210. PMID  29949056.
  26. ^ "Article Metrics - база данных молекулярных стандартов METLIN MS 2: обширный химический и биологический ресурс | Nature Methods". ISSN  1548-7105. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  27. ^ Купер Х. Дж., Хоканссон К., Маршалл АГ (2005). «Роль диссоциации электронного захвата в биомолекулярном анализе». Обзоры масс-спектрометрии. 24 (2): 201–22. Bibcode:2005MSRv ... 24..201C. Дои:10.1002 / mas.20014. PMID  15389856.
  28. ^ а б Syka JE, Coon JJ, Schroeder MJ, Shabanowitz J, Hunt DF (июнь 2004 г.). «Анализ последовательности пептидов и белков с помощью масс-спектрометрии с диссоциацией с переносом электрона». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (26): 9528–33. Bibcode:2004ПНАС..101.9528С. Дои:10.1073 / pnas.0402700101. ЧВК  470779. PMID  15210983.
  29. ^ Микеш Л.М., Уберхейде Б., Чи А., Кун Дж. Дж., Сика Дж. Э., Шабановиц Дж., Хант Д. Ф. (декабрь 2006 г.). «Применение масс-спектрометрии ETD в протеомном анализе». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика. 1764 (12): 1811–22. Дои:10.1016 / j.bbapap.2006.10.003. ЧВК  1853258. PMID  17118725.
  30. ^ Патент США 7534622, Дональд Ф. Хант, Джошуа Дж. Кун, Джон Э.П. Syka, Jarrod A. Marto, "Диссоциация с переносом электрона для масс-спектрометрического анализа биополимерных последовательностей", выпущено 19 мая 2009 г. 
  31. ^ Маклакки С.А., Стивенсон Дж.Л. (1998). «Ионно-ионная химия многозарядных ионов большой массы». Обзоры масс-спектрометрии. 17 (6): 369–407. Bibcode:1998MSRv ... 17..369M. Дои:10.1002 / (SICI) 1098-2787 (1998) 17: 6 <369 :: AID-MAS1> 3.0.CO; 2-J. PMID  10360331.
  32. ^ Chi A, Huttenhower C, Geer LY, Coon JJ, Syka JE, Bai DL, Shabanowitz J, Burke DJ, Troyanskaya OG, Hunt DF (февраль 2007 г.). «Анализ сайтов фосфорилирования белков из Saccharomyces cerevisiae с помощью масс-спектрометрии с диссоциацией с переносом электрона (ETD)». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (7): 2193–8. Bibcode:2007PNAS..104.2193C. Дои:10.1073 / pnas.0607084104. ЧВК  1892997. PMID  17287358.
  33. ^ Фрезе К.К., Алтелаар А.Ф., ван ден Торн Х., Нолтинг Д., Грип-Раминг Дж., Хек А.Дж., Мохаммед С. (ноябрь 2012 г.). «К полному покрытию пептидной последовательности путем двойной фрагментации, сочетающей перенос электрона и тандемную масс-спектрометрию с диссоциацией при столкновении с более высокой энергией». Аналитическая химия. 84 (22): 9668–73. Дои:10.1021 / ac3025366. PMID  23106539.
  34. ^ Фрезе К.К., Чжоу Х., Таус Т., Алтелаар А.Ф., Мехтлер К., Хек А.Дж., Мохаммед С. (март 2013 г.). «Однозначная локализация фосфозита с использованием диссоциации с переносом электрона / столкновением с более высокой энергией (EThcD)». Журнал протеомных исследований. 12 (3): 1520–5. Дои:10.1021 / pr301130k. ЧВК  3588588. PMID  23347405.
  35. ^ Кун Дж. Дж., Шабановиц Дж., Хант Д. Ф., Сика Дж. Э. (июнь 2005 г.). «Электронно-переносная диссоциация пептидных анионов». Журнал Американского общества масс-спектрометрии. 16 (6): 880–2. Дои:10.1016 / j.jasms.2005.01.015. PMID  15907703.
  36. ^ Будник Б.А., Хазельманн К.Ф., Зубарев Р.А. (2001). "Электронно-отрывная диссоциация дианионов пептидов: явление электронно-дырочной рекомбинации". Письма по химической физике. 342 (3–4): 299–302. Bibcode:2001CPL ... 342..299B. Дои:10.1016 / S0009-2614 (01) 00501-2.
  37. ^ Чингин К., Макаров А., Денисов Е., Ребров О., Зубарев Р. А. (январь 2014 г.). «Фрагментация положительно заряженных биологических ионов, активированных пучком высокоэнергетических катионов». Аналитическая химия. 86 (1): 372–9. Дои:10.1021 / ac403193k. PMID  24236851.
  38. ^ Хоффманн В.Д., Джексон Г.П. (ноябрь 2014 г.). «Диссоциация с переносом заряда (CTD) масс-спектрометрия пептидных катионов с использованием катионов гелия килоэлектронвольт». Журнал Американского общества масс-спектрометрии. 25 (11): 1939–43. Bibcode:2014JASMS..25.1939H. Дои:10.1007 / s13361-014-0989-6. PMID  25231159. S2CID  1400057.
  39. ^ Морган Дж. У., Хеттик Дж. М., Рассел Д.Х. (2005). «Пептидное секвенирование с помощью MALDI 193-нм фотодиссоциации TOF MS». Пептидное секвенирование методом MALDI 193-нм фотодиссоциации TOF MS. Методы в энзимологии. 402. С. 186–209. Дои:10.1016 / S0076-6879 (05) 02006-9. ISBN  9780121828073. PMID  16401510.
  40. ^ Литтл Д.П., Спир Дж. П., Сенко М. В., О'Коннор ПБ, Маклафферти Ф. В. (сентябрь 1994 г.). «Инфракрасная многофотонная диссоциация больших многозарядных ионов для секвенирования биомолекул». Аналитическая химия. 66 (18): 2809–15. Дои:10.1021 / ac00090a004. PMID  7526742.
  41. ^ а б Schnier PD, Price WD, Jockusch RA, Williams ER (июль 1996 г.). «Чернотелая инфракрасная радиационная диссоциация брадикинина и его аналогов: энергетика, динамика и доказательства солевых мостиковых структур в газовой фазе». Журнал Американского химического общества. 118 (30): 7178–89. Дои:10.1021 / ja9609157. ЧВК  1393282. PMID  16525512.
  42. ^ Данбар RC (2004). «BIRD (инфракрасная радиационная диссоциация черного тела): эволюция, принципы и приложения». Обзоры масс-спектрометрии. 23 (2): 127–58. Bibcode:2004MSRv ... 23..127D. Дои:10.1002 / mas.10074. PMID  14732935.
  43. ^ Гриль V, Шен Дж., Эванс К., Повар Р.Г. (2001). «Столкновения ионов с поверхностями при химически значимых энергиях: приборы и явления». Обзор научных инструментов. 72 (8): 3149. Bibcode:2001RScI ... 72.3149G. Дои:10.1063/1.1382641.
  44. ^ Мабуд, М. (1985). «Поверхностная диссоциация молекулярных ионов». Международный журнал масс-спектрометрии и ионных процессов. 67 (3): 285–294. Bibcode:1985IJMSI..67..285M. Дои:10.1016 / 0168-1176 (85) 83024-X.
  45. ^ а б Стивинг, Алисса; ВанАернум, Захари; Буш, Флориан; Харви, Софи; Сарни, Саманта; Высоцкий, Вики (9 ноября 2018 г.). «Поверхностно-индуцированная диссоциация: эффективный метод характеристики четвертичной структуры белка». Аналитическая химия. 91 (1): 190–191. Дои:10.1021 / acs.analchem.8b05071. ЧВК  6571034. PMID  30412666.
  46. ^ Quintyn, Royston S .; Чжоу, Мовей; Ян, Цзин; Высоцкий, Вики Х. (1 декабря 2015 г.). «Масс-спектры поверхностно-индуцированной диссоциации как инструмент для различения различных структурных форм газофазных мультимерных белковых комплексов». Аналитическая химия. 87 (23): 11879–11886. Дои:10.1021 / acs.analchem.5b03441. ISSN  0003-2700. PMID  26499904.
  47. ^ Ласкин, Юлия; Футрелл, Джин Х. (2005). «Активация больших ионов в масс-спектрометрии FT-ICR». Обзоры масс-спектрометрии. 24 (2): 135–167. Bibcode:2005MSRv ... 24..135L. Дои:10.1002 / mas.20012. ISSN  0277-7037. PMID  15389858.
  48. ^ Каплан, Десмонд А .; Хартмер, Ральф; Спир, Дж. Пол; Штёрмер, Карстен; Гумеров Дмитрий; Истерлинг, Майкл Л .; Брекенфельд, Андреас; Ким, Тэман; Локиен, Франк; Парк, Мелвин А. (2008). "Диссоциация с переносом электрона в гексапольной ячейке столкновений гибридного квадрупольного-гексапольного масс-спектрометра ионного циклотронного резонанса с преобразованием Фурье". Быстрые коммуникации в масс-спектрометрии. 22 (3): 271–278. Bibcode:2008RCMS ... 22..271K. Дои:10.1002 / RCM.3356. ISSN  0951-4198. PMID  18181247.
  49. ^ Ласкин, Юлия (июнь 2015). «Диссоциация, вызванная поверхностью: уникальный инструмент для изучения энергии и кинетики газофазной фрагментации больших ионов». Европейский журнал масс-спектрометрии. 21 (3): 377–389. Дои:10.1255 / ejms.1358. ISSN  1469-0667. PMID  26307719. S2CID  19837927.
  50. ^ Онг С.Е., Манн М. (октябрь 2005 г.). «Протеомика на основе масс-спектрометрии становится количественной». Природа Химическая Биология. 1 (5): 252–62. Дои:10.1038 / nchembio736. PMID  16408053.
  51. ^ Bantscheff M, Schirle M, Sweetman G, Rick J, Kuster B (October 2007). "Quantitative mass spectrometry in proteomics: a critical review". Аналитическая и биоаналитическая химия. 389 (4): 1017–31. Дои:10.1007/s00216-007-1486-6. PMID  17668192.
  52. ^ Nikolov M, Schmidt C, Urlaub H (2012). "Quantitative mass spectrometry-based proteomics: an overview". Quantitative Methods in Proteomics. Методы молекулярной биологии. 893. pp. 85–100. Дои:10.1007/978-1-61779-885-6_7. HDL:11858/00-001M-0000-0029-1A75-8. ISBN  978-1-61779-884-9. PMID  22665296.
  53. ^ Махер С., Чжунджу Ф.П., Тейлор С. (2015). «100 лет масс-спектрометрии: перспективы и тенденции будущего». Ред. Мод. Phys. 87 (1): 113–135. Bibcode:2015РвМП ... 87..113М. Дои:10.1103 / RevModPhys.87.113.
  54. ^ Ross PL, Huang YN, Marchese JN, Williamson B, Parker K, Hattan S, Khainovski N, Pillai S, Dey S, Daniels S, Purkayastha S, Juhasz P, Martin S, Bartlet-Jones M, He F, Jacobson A, Pappin DJ (December 2004). "Multiplexed protein quantitation in Saccharomyces cerevisiae using amine-reactive isobaric tagging reagents". Молекулярная и клеточная протеомика. 3 (12): 1154–69. Дои:10.1074/mcp.M400129-MCP200. PMID  15385600.
  55. ^ Zieske LR (2006). "A perspective on the use of iTRAQ reagent technology for protein complex and profiling studies". Журнал экспериментальной ботаники. 57 (7): 1501–8. Дои:10.1093/jxb/erj168. PMID  16574745.
  56. ^ Gafken PR, Lampe PD (2006). "Methodologies for characterizing phosphoproteins by mass spectrometry". Связь и адгезия клеток. 13 (5–6): 249–62. Дои:10.1080/15419060601077917. ЧВК  2185548. PMID  17162667.
  57. ^ Thompson A, Schäfer J, Kuhn K, Kienle S, Schwarz J, Schmidt G, Neumann T, Johnstone R, Mohammed AK, Hamon C (April 2003). "Tandem mass tags: a novel quantification strategy for comparative analysis of complex protein mixtures by MS/MS". Аналитическая химия. 75 (8): 1895–904. Дои:10.1021/ac0262560. PMID  12713048.
  58. ^ Angel TE, Aryal UK, Hengel SM, Baker ES, Kelly RT, Robinson EW, Smith RD (May 2012). "Mass spectrometry-based proteomics: existing capabilities and future directions". Обзоры химического общества. 41 (10): 3912–28. Дои:10.1039/c2cs15331a. ЧВК  3375054. PMID  22498958.
  59. ^ Hardouin J (2007). "Protein sequence information by matrix-assisted laser desorption/ionization in-source decay mass spectrometry". Обзоры масс-спектрометрии. 26 (5): 672–82. Bibcode:2007MSRv...26..672H. Дои:10.1002/mas.20142. PMID  17492750.
  60. ^ Shadforth I, Crowther D, Bessant C (November 2005). "Protein and peptide identification algorithms using MS for use in high-throughput, automated pipelines". Протеомика. 5 (16): 4082–95. Дои:10.1002/pmic.200402091. PMID  16196103.
  61. ^ Mørtz E, O'Connor PB, Roepstorff P, Kelleher NL, Wood TD, McLafferty FW, Mann M (August 1996). "Sequence tag identification of intact proteins by matching tanden mass spectral data against sequence data bases". Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 93 (16): 8264–7. Bibcode:1996PNAS...93.8264M. Дои:10.1073/pnas.93.16.8264. ЧВК  38658. PMID  8710858.
  62. ^ Roepstorff P, Fohlman J (November 1984). "Proposal for a common nomenclature for sequence ions in mass spectra of peptides". Biomedical Mass Spectrometry. 11 (11): 601. Дои:10.1002/bms.1200111109. PMID  6525415.
  63. ^ Johnson RS, Martin SA, Biemann K (Декабрь 1988 г.). "Collision-induced fragmentation of (M + H)+ ions of peptides. Side chain specific sequence ions". Международный журнал масс-спектрометрии и ионных процессов. 86: 137–154. Bibcode:1988IJMSI..86..137J. Дои:10.1016/0168-1176(88)80060-0.
  64. ^ Falick AM, Hines WM, Medzihradszky KF, Baldwin MA, Gibson BW (November 1993). "Low-mass ions produced from peptides by high-energy collision-induced dissociation in tandem mass spectrometry". Журнал Американского общества масс-спектрометрии. 4 (11): 882–93. Дои:10.1016/1044-0305(93)87006-X. PMID  24227532.
  65. ^ Downard KM, Biemann K (Январь 1995 г.). "Methionine specific sequence ions formed by the dissociation of protonated peptides at high collision energies". Журнал масс-спектрометрии. 30 (1): 25–32. Bibcode:1995JMSp...30...25D. Дои:10.1002/jms.1190300106.
  66. ^ Zaia J (2004). "Mass spectrometry of oligosaccharides". Обзоры масс-спектрометрии. 23 (3): 161–227. Bibcode:2004MSRv...23..161Z. Дои:10.1002/mas.10073. PMID  14966796.
  67. ^ Bruno Domon; Catherine E Costello (1988). "A systematic nomenclature for carbohydrate fragmentations in FAB-MS/MS spectra of glycoconjugates". Glycoconj. J. 5 (4): 397–409. Дои:10.1007/BF01049915.
  68. ^ Spina E, Cozzolino R, Ryan E, Garozzo D (August 2000). "Sequencing of oligosaccharides by collision-induced dissociation matrix-assisted laser desorption/ionization mass spectrometry". Журнал масс-спектрометрии. 35 (8): 1042–8. Bibcode:2000JMSp...35.1042S. Дои:10.1002/1096-9888(200008)35:8<1042::AID-JMS33>3.0.CO;2-Y. PMID  10973004.
  69. ^ Banoub JH, Newton RP, Esmans E, Ewing DF, Mackenzie G (May 2005). "Recent developments in mass spectrometry for the characterization of nucleosides, nucleotides, oligonucleotides, and nucleic acids". Химические обзоры. 105 (5): 1869–915. Дои:10.1021/cr030040w. PMID  15884792.
  70. ^ Thomas B, Akoulitchev AV (March 2006). "Mass spectrometry of RNA". Тенденции в биохимических науках. 31 (3): 173–81. Дои:10.1016/j.tibs.2006.01.004. PMID  16483781.
  71. ^ Wu J, McLuckey SA (2004). "Gas-phase fragmentation of oligonucleotide ions". Международный журнал масс-спектрометрии. 237 (2–3): 197–241. Bibcode:2004IJMSp.237..197W. Дои:10.1016/j.ijms.2004.06.014.
  72. ^ Tarini BA (August 2007). "The current revolution in newborn screening: new technology, old controversies". Архивы педиатрии и подростковой медицины. 161 (8): 767–72. Дои:10.1001/archpedi.161.8.767. PMID  17679658.
  73. ^ Kayton A (2007). "Newborn screening: a literature review". Неонатальная сеть. 26 (2): 85–95. Дои:10.1891/0730-0832.26.2.85. PMID  17402600.
  74. ^ Chace DH, Kalas TA, Naylor EW (November 2003). "Use of tandem mass spectrometry for multianalyte screening of dried blood specimens from newborns". Clinical Chemistry. 49 (11): 1797–817. Дои:10.1373/clinchem.2003.022178. PMID  14578311.
  75. ^ Angel, Thomas E.; Aryal, Uma K.; Hengel, Shawna M.; Baker, Erin S.; Kelly, Ryan T.; Robinson, Errol W.; Smith, Richard D. (21 May 2012). "Mass spectrometry based proteomics: existing capabilities and future directions". Обзоры химического общества. 41 (10): 3912–3928. Дои:10.1039/c2cs15331a. ISSN  0306-0012. ЧВК  3375054. PMID  22498958.
  76. ^ Han, Xuemei; Aslanian, Aaron; Yates, John R. (October 2008). "Mass Spectrometry for Proteomics". Current Opinion in Chemical Biology. 12 (5): 483–490. Дои:10.1016/j.cbpa.2008.07.024. ISSN  1367-5931. ЧВК  2642903. PMID  18718552.

Библиография

  • McLuckey SA, Busch KL, Glish GL (1988). Mass spectrometry/mass spectrometry: techniques and applications of tandem mass spectrometry. New York, N.Y: VCH Publishers. ISBN  978-0-89573-275-0.
  • McLuckey SA, Glish GL. Mass Spectrometry/Mass Spectrometry: Techniques and Applications of Tandem. Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN  978-0-471-18699-1.
  • McLafferty FW (1983). Тандемная масс-спектрометрия. Нью-Йорк: Вили. ISBN  978-0-471-86597-1.
  • Sherman NE, Kinter M (2000). Секвенирование и идентификация белков с помощью тандемной масс-спектрометрии. Нью-Йорк: Джон Вили. ISBN  978-0-471-32249-8.

внешняя ссылка