Белок распознавания пептидогликана - Peptidoglycan recognition protein

Структура белка PGLYRP1 человека. На основе PyMOL рендеринг PDB 1yck.

Белки распознавания пептидогликанов (PGRP) представляют собой группу высококонсервативных рецепторы распознавания образов с хотя бы одним распознаванием пептидогликана домен способен распознавать пептидогликан компонент клеточная стенка из бактерии. Они присутствуют в насекомые, моллюски, иглокожие и хордовые. Механизм действия PGRP варьируется в зависимости от таксона. В насекомые, PGRP убивают бактерии косвенно, активируя один из четырех уникальных эффекторных путей: пропенолоксидаза каскад, платная дорога, Путь IMD, и индукция фагоцитоз.[1][2][3][4] В млекопитающие, PGRP либо убивают бактерии напрямую, взаимодействуя с их клеточной стенкой или внешней мембраной, либо гидролизуют пептидогликан.[1][2][3][4] Они также модулируют воспаление и микробиом и взаимодействуют с рецепторами хозяина.[1][3]

Открытие

Первый PGRP был открыт в 1996 году Масааки Ашида и его коллегами, которые очистили белок 19 кДа, присутствующий в гемолимфа и кутикула шелкопряда (Bombyx mori ) и назвал его протеином распознавания пептидогликанов, потому что он специфически связывает пептидогликан и активирует каскад пропенолоксидазы.[5] В 1998 году Хокан Штайнер и его коллеги, используя экран дифференциального дисплея, идентифицировали и клонировали ортолога PGRP у бабочки (Трихоплюсия ni ), а затем открыли и клонировали ортологи PGRP мыши и человека,[6] таким образом показывая, что PGRP являются высококонсервативными от насекомых к млекопитающим. Также в 1998 году Сергей Киселев и его коллеги независимо обнаружили и клонировали белок аденокарциномы мыши с той же последовательностью, что и PGRP, который они назвали Tag7.[7] В 1999 году Масанори Очиай и Масааки Ашида клонировали тутового шелкопряда (Б. Мори) ПГРП.[8]

В 2000 г., исходя из имеющейся последовательности плодовой мушки (Drosophila melanogaster ) геном, Дэн Халтмарк и его коллеги обнаружили семейство из 12 высоко диверсифицированных генов PGRP в Дрозофила,[9] которые они классифицировали на короткие (S) и длинные (L) формы в зависимости от размера их стенограммы. Путем поиска гомологии доступных последовательностей они также предсказали присутствие длинной формы PGRP человека и мыши (PGRP-L).[9]

В 2001 году Роман Дзиарски и его сотрудники открыли и клонировали три человеческих PGRP, названных PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ (для транскриптов длинного и промежуточного размера).[10] Они установили, что геном человека кодирует семейство из 4 PGRP: PGRP-S (короткий PGRP)[6] и PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ.[10] Впоследствии Комитет по номенклатуре генов Организации генома человека изменил символы генов PGRP-S, PGRP-L, PGRP-Iα и PGRP-Iβ на PGLYRP1, PGLYRP2, PGLYRP3, и PGLYRP4соответственно, и эта номенклатура в настоящее время также используется для других PGRP млекопитающих. Сергей Киселев и его коллеги также независимо клонировали мышь PGLYRP2 (TagL).[11][12] После этого PGRP были идентифицированы повсюду в животном мире, хотя нижние метазоа (например, нематода Caenorhabditis elegans ) и растения не имеют PGRP.[2][3][4]

В 2003 году Бён-Ха О и его коллеги кристаллизовали PGRP-LB из Дрозофила и решил его структуру.[13]

Типы

Насекомые генерируют до 19 альтернативно сращенный PGRP подразделяются на длинные (L) и короткие (S) формы. Например, плодовая мушка (D. melanogaster) имеет 13 генов PGRP, транскрипты которых альтернативно сплайсированы в 19 белков, в то время как комар (Anopheles gambiae ) имеет 7 генов PGRP с 9 вариантами сплайсинга.[1][2][9][14]

Расположение человека PGLYRP1 ген на хромосоме 19 и схематические структуры гена, кДНК и белков с указанными экзонами, интронами и белковыми доменами.
Расположение человека PGLYRP2 ген на хромосоме 19 и схематические структуры гена, кДНК и белков с указанными экзонами, интронами и белковыми доменами.
Расположение человека PGLYRP3 ген на хромосоме 1 и схематические структуры гена, кДНК и белков с указанными экзонами, интронами и белковыми доменами.
Расположение человека PGLYRP4 ген на хромосоме 1 и схематические структуры гена, кДНК и белков с указанными экзонами, интронами и белковыми доменами.

У млекопитающих есть до четырех PGRP, все из которых секретируются. Это белок распознавания пептидогликана 1 (PGLYRP1), белок распознавания пептидогликана 2 (PGLYRP2), белок распознавания пептидогликана 3 (PGLYRP3) и белок распознавания пептидогликана 4 (PGLYRP4).[1][2][3][4][10]

Структура

PGRP содержат по крайней мере один C-концевой домен распознавания пептидогликана (домен PGRP), длина которого составляет около 165 аминокислот. Этот пептидогликан-связывающий амидазный домен 2 типа гомологичен бактериофаг и бактериальные амидазы 2 типа.[4]

Домен PGRP имеет три периферических α-спирали и несколько центральных β-цепей, которые образуют пептидогликан-связывающую бороздку на передней поверхности молекулы, тогда как задняя часть молекулы имеет PGRP-специфический сегмент, который часто является гидрофобным, разнообразным среди различных PGRP и не присутствуют в амидазах бактериофагов.[2][3][4][13][15][16]

PGRP беспозвоночных могут быть небольшими секретируемыми белками (например, PGRP-SB, -SA, -SD и -LB в Дрозофила), более крупные трансмембранные белки (например, PGRP-LA, -LC и -LF в Дрозофила) или внутриклеточные белки (например, PGRP-LEfl в Дрозофила).[1][2][3][4] Обычно они имеют один C-концевой домен PGRP, за некоторыми исключениями, такими как Дрозофила PGRP-LF, который имеет два домена PGRP.[1] PGRP млекопитающих представляют собой секретируемые белки, которые обычно образуют димеры и содержат либо один домен PGRP (например, PGLYRP1 и PGLYRP2 человека), либо два домена PGRP (например, PGLYRP3 и PGLYRP4 человека).[1][3][17][18][19]

Функции

Связывание пептидогликанов

PGRP связывают пептидогликан, основной компонент бактериальной клеточной стенки.[1][2][3][4] Пептидогликан представляет собой полимер β (1-4) -связанного N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) и N-ацетилмурамовая кислота (MurNAc) сшитые короткими пептидами, состоящими из чередующихся L- и D-аминокислоты. MurNAc-трипептид представляет собой минимальный фрагмент пептидогликана, который связывается с PGRP, и MurNAc-тетртапептиды, а MurNAc-пентапептиды связываются с более высокой аффинностью.[15][16][20] Связывание пептидогликана обычно вызывает изменение структуры PGRP или взаимодействие с другой молекулой PGRP, которая блокирует пептид MurNAc в зоне связывания.[16] Некоторые PGRP могут различать различные аминокислоты, присутствующие в пептидной части пептидогликана, особенно между аминокислотой в третьем положении пептидогликанового пептида, которым обычно является L-лизин в Грамположительный кокки или мезо-диаминопимелиновая кислота (м-DAP) в Грамотрицательный бактерии и грамположительные палочки. Некоторые PGRP могут также различать MurNAc и его ангидроформу.[2][15][16][20][21]

Функции у насекомых

PGRP являются основными датчиками бактерий у насекомых и основными компонентами их противомикробной защиты. PGRP активируют сигнальные каскады, которые индуцируют производство антимикробные пептиды и другие иммунные эффекторы. Растворимые PGRP (например, PGRP-SA и PGRP-SD в Дрозофила) обнаруживают L-лизинсодержащий пептидогликан и активируют протеолитический каскад, который генерирует эндогенный лиганд Spätzle который активирует рецептор Toll-1 на клеточной поверхности. Toll-1, в свою очередь, запускает каскад передачи сигнала, который приводит к выработке антимикробных пептидов, в первую очередь активных против грамположительных бактерий и грибы.[1][2][3][22][23][24][25]

Трансмембранные PGRP (например, Дрозофила PGRP-LC) и внутриклеточные PGRP (например, Дрозофила PGRP-LE) действуют как рецепторы - они обнаруживают м-DAP-содержащий пептидогликан и активирующий путь передачи сигнала IMD ​​(иммунодефицита), который индуцирует выработку антимикробных пептидов, активных в первую очередь против грамотрицательных бактерий.[1][2][3][26][27][28] Эта активация пути IMD также индуцирует выработку двойной оксидазы, которая генерирует противомикробные препараты. активные формы кислорода.[1][29]

Некоторые PGRP насекомых (например, Дрозофила PGRP-SA и -LE, и Б. Мори PGRP-S) активируют каскад пропенолоксидазы, который приводит к образованию меланина, активных форм кислорода и других антимикробных соединений.[3][5][30][31]

Несколько небольших PGRP насекомых (например, Дрозофила PGRP-SB, -SC и -LB) представляют собой пептидогликангидролазы (N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы ), который гидролизует амидную связь между MurNAc и L-Ala (первая аминокислота в стволовом пептиде).[1][32] Эти амидазы действуют как поглотители пептидогликанов, поскольку они делают полученные фрагменты пептидогликана неспособными связываться с PGRP.[1][32] Они устраняют способность пептидогликана активировать клетки и ограничивают системный захват пептидогликана из кишечного тракта, насыщенного бактериями, и подавляют или предотвращают чрезмерную активацию путей защиты хозяина.[1][33][34] Некоторые из этих амидаз также обладают прямым бактерицидным действием, что дополнительно защищает хозяина от инфекций и помогает контролировать количество комменсальных бактерий.[35][36]

Некоторые другие PGRP насекомых (например, Дрозофила PGRP-LF) не связываются с пептидогликаном и не имеют внутриклеточного сигнального домена - они образуют комплекс с PGRP-LC и действуют, подавляя активацию пути IMD.[1][37][38]

Функции у других беспозвоночных

PGRP присутствуют и конститутивно экспрессируются или индуцируются бактериями у большинства беспозвоночных, включая черви,[39] улитки,[40] устрицы,[41][42] гребешки,[43][44] Кальмар,[45] и морская звезда.[46] Эти PGRP являются подтвержденными или предполагаемыми амидазами, а некоторые обладают антибактериальной активностью. Они, вероятно, защищают хозяев от инфекций или регулируют колонизацию некоторыми комменсальными бактериями, такими как Вибрио фишери в световом органе кальмара гавайского бобтейла, Сколопы Euprymna.[47][48]

Выражение и функции у низших позвоночных

Ранние рыбоподобные хордовые, амфиокси (ланцетники ), имеют развитую врожденную иммунную систему (но не имеют адаптивного иммунитета) и имеют несколько ПГРП гены - например, 18 ПГРП гены у флоридского ланцетника (Branchiostoma floridae ), все из которых, как предполагается, являются пептидогликан-гидролизующими амидазами, и по крайней мере одна из них является бактерицидной.[49]

Рыба, например, данио (Данио Рерио ), обычно имеют 4 ПГРП гены[50] но не все они ортологи млекопитающим PGLYRP и разные виды могут иметь несколько ПГРП варианты стыковки.[51][52][53][54] Они конститутивно экспрессируются во многих тканях взрослых рыб, таких как печень, жабры кишечник, поджелудочная железа, селезенка и кожа, а также бактерии могут увеличить их экспрессию. PGRP также сильно выражены в развитии ооциты и в яйцах (например, PGLYRP2 и PGLYRP5 рыбок данио).[50] Эти PGRP обладают как пептидогликан-гидролизирующей амидазной активностью, так и обладают прямым бактерицидным действием как в отношении грамположительных, так и грамотрицательных бактерий, а также защищают яйца и развивающиеся эмбрионы от бактериальных инфекций.[50] Они также могут регулировать несколько сигнальных путей.[55][56]

Амфибия PGRP также являются доказанными или предполагаемыми амидазами и, вероятно, имеют функции, аналогичные функциям PGRP рыб.[4]

Экспрессия у млекопитающих

Все четыре PGRP млекопитающих являются секретируемыми белками.[18][19][57][58]

PGLYRP1 (белок распознавания пептидогликана 1 ) имеет самый высокий уровень экспрессии среди всех PGRP млекопитающих. PGLYRP1 высоко конститутивно экспрессируется в Костный мозг и в гранулах нейтрофилы и эозинофилы, а также в активированных макрофаги, кормящий молочная железа и кишечник Патчи Пейера 'Микроскладчатые (M) клетки, и в гораздо меньшей степени в эпителиальный клетки глаза, рта, дыхательных путей и кишечника.[6][10][59][60][61][62][63][64][65][66]

PGLYRP2 (белок распознавания пептидогликана 2 ) конститутивно экспрессируется в печени, откуда секретируется в кровь.[10][18][67][68] PGLYRP2 печени и ранее идентифицированная сыворотка N-ацетилмурамоил-L-аланинамидаза - это тот же белок, который кодируется PGLYRP2 ген.[17][18][58][69] Бактерии и цитокины индуцируют низкий уровень экспрессии PGLYRP2 в коже и эпителиальных клетках желудочно-кишечного тракта,[19][68][70][71] кишечный интраэпителиальные Т-лимфоциты, дендритные клетки, НК (естественный убийца ) клетки и воспалительные макрофаги.[72][73] Некоторые млекопитающие, например свиньи экспрессируют несколько форм сплайсинга PGLYRP2 с дифференциальной экспрессией.[74]

PGLYRP3 (белок распознавания пептидогликана 3 ) и PGLYRP4 (белок распознавания пептидогликана 4 ) конститутивно экспрессируются в коже, в глазах и в слизистые оболочки на языке, горло, и пищевод и на гораздо более низком уровне в остальных отделах кишечника.[10][19][75][76] PGLYRP4 также экспрессируется в слюнные железы и слизь -секретирующие железы в горле.[19] Бактерии и их продукты увеличивают экспрессию PGLYRP3 и PGLYRP4 в кератиноциты и эпителиальные клетки полости рта.[19][71] При экспрессии в одних и тех же клетках PGLYRP3 и PGLYRP4 образуют дисульфид -связанные гетеродимеры.[19]

PGLYRP1, PGLYRP2, PGLYRP3 и PGLYRP4 мыши также по-разному экспрессируются в развивающемся головном мозге, и на эту экспрессию влияет микробиом кишечника.[77] Экспрессия PGLYRP1 также индуцируется в головном мозге крыс лишением сна.[78] и в мозгу мыши ишемия.[79]

Функции у млекопитающих

PGLYRP1, PGLYRP3 и PGLYRP4 человека обладают прямым бактерицидным действием как в отношении грамположительных, так и грамотрицательных бактерий.[19][63][80][81][82][83][84][85][86] Мышь[87][60] и бычий[59][88] PGLYRP1 также обладает антибактериальной активностью, а PGLYRP1 крупного рогатого скота также обладает противогрибковой активностью.[59] Эти человеческие PGRP убивают бактерии, одновременно вызывая три синергических реакции на стресс: окислительный стресс, тиоловый стресс и металлический стресс.[81][83][84][85][86] Убийство бактерий этими PGRP не связано с проницаемостью клеточной мембраны, гидролизом клеточной стенки или осмотический шок,[19][80][81] но синергетичен с лизоцим[63] и антибактериальные пептиды.[80]

Человек,[18][58] мышь[57] и свинина[74] PGLYRP2 - это ферменты, N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы, которые гидролизуют амидную связь между MurNAc и L-аланином, первой аминокислотой в стволовом пептиде в пептидогликане бактериальной клеточной стенки. Минимальный пептидогликановый фрагмент, гидролизованный PGLYRP2, представляет собой MurNAc-трипептид.[58] Гидролиз пептидогликана PGLYRP2 снижает его провоспалительную активность.[72][89]

В отличие от PGRP беспозвоночных и низших позвоночных, PGRP млекопитающих играют лишь ограниченную роль в защите от инфекций. Интраназальный применение PGLYRP3 или PGLYRP4 у мышей защищает от интраназальной инфекции легких с Золотистый стафилококк и Эшерихия кишечная палочка,[19][90] а внутривенное введение PGLYRP1 защищает мышей от системных Listeria monocytogenes инфекционное заболевание.[91] Также, PGLYRP1-дефицитные мыши более чувствительны к системным инфекциям, вызываемым непатогенными бактериями (Micrococcus luteus и Бациллы subtilis )[60] и чтобы Синегнойная палочка -индуцированный кератит,[64] но не к системным инфекциям патогенными бактериями (S. aureus и Кишечная палочка).[60] PGLYRP2-дефицитные мыши более чувствительны к P. aeruginosa-индуцированный кератит[92] и Стрептококк пневмония -индуцированный пневмония и сепсис,[93] и PGLYRP4-дефицитные мыши более чувствительны к S. pneumoniae-индуцированная пневмония.[94]

PGRP мыши играют роль в поддержании здорового микробиома, так как PGLYRP1-, PGLYRP2-, PGLYRP3-, и PGLYRP4-одефицитные мыши имеют значительные изменения в составе кишечных микробиомов[76][94][95][96] и PGLYRP1-дефицитные мыши также имеют изменения в микробиоме легких.[96]

Мышиные PGRP также играют роль в поддержании противовоспалительного и провоспалительного гомеостаза в кишечнике, коже, легких, суставах и головном мозге.[1][97] Все четыре PGLYRP защищают мышей от индуцированного декстрансульфатом натрия (DSS) колит и действие PGLYRP2 и PGLYRP3 на микробиом кишечника отвечает за эту защиту.[76][95][98] PGLYRP3 обладает противовоспалительным действием в эпителиальных клетках кишечника.[99] PGLYRP4 оказывает противовоспалительное действие на мышиной модели S. pneumoniae пневмония и сепсис, которые также зависят от микробиома, контролируемого PGLYRP4.[94]

PGLYRP3 и PGLYRP4 обладают противовоспалительным действием и защищают мышей от атопический дерматит[100] и PGLYRP4 также защищает мышей от Bordetella pertussis -индуцированное воспаление дыхательных путей.[101] PGLYRP2 обладает противовоспалительным действием и защищает мышей от экспериментально индуцированных псориаз -подобное воспаление[102] и Salmonella enterica -индуцированное воспаление кишечника.[73] Но некоторые PGRP имеют противоположные эффекты: PGLYRP2 также оказывает провоспалительное действие, поскольку способствует развитию экспериментальных артрит,[103] бактериальный кератит,[92] и воспаление в S. pneumoniae Легочная инфекция[93] у мышей. PGLYRP1 является провоспалительным и способствует экспериментально индуцированному астма[65][66] и воспаление кожи[100][102] у мышей, и это провоспалительное действие на астму зависит от регулируемого PGLYRP1 кишечного микробиома.[96]

PGLYRP1 также способствует заживлению ран при экспериментально вызванном кератите у мышей [64], тогда как PGLYRP2 регулирует двигательную активность и поведение, зависимое от тревоги, у мышей.[77][104]

Некоторые PGRP млекопитающих могут также действовать как агонисты или антагонисты рецепторов хозяина. PGLYRP1 человека в комплексе с пептидогликаном или мультимеризованный связывается и стимулирует TREM-1 (запускающий рецептор, экспрессируемый на миелоидных клетках-1), рецептор, присутствующий на нейтрофилах, моноциты и макрофаги, которые индуцируют выработку провоспалительных цитокинов.[105]

PGLYRP1 (Tag7) человека и мыши связывают белок теплового шока 70 (Hsp70 ) в растворе и комплексы PGLYRP1-Hsp70 также секретируются цитотоксическими лимфоцитами, и эти комплексы цитотоксичны для опухолевых клеток.[106][107] Этой цитотоксичности противодействуют метастазины (S100A4 )[108] и связывающий тепловой шок белок HspBP1.[109] Комплексы PGLYRP1-Hsp70 связываются с TNFR1 (рецептор фактора некроза опухоли-1, который является рецептором смерти) и вызывают цитотоксический эффект через апоптоз и некроптоз.[110] Эта цитотоксичность связана с повышением проницаемости лизосомы и митохондрии.[111] Напротив, свободный PGLYRP1 действует как антагонист TNFR1, связываясь с TNFR1 и ингибируя его активацию комплексами PGLYRP1-Hsp70.[110] Пептид PGLYRP1 человека (аминокислоты 163-175) также подавляет цитотоксические эффекты TNF-α и комплексы PGLYRP1-Hsp70.[112]

Медицинское значение

Генетический PGLYRP варианты или измененная экспрессия PGRP связаны с несколькими заболеваниями. Пациенты с воспалительное заболевание кишечника (IBD), который включает Болезнь Крона и язвенный колит, имеют значительно более частые варианты миссенс во всех четырех PGLYRP гены, чем здоровый контроль.[113] Эти результаты предполагают, что PGRP защищают людей от этих воспалительных заболеваний и что мутации в PGLYRP гены являются одними из генетических факторов, предрасполагающих к этим заболеваниям. PGLYRP1 варианты также связаны с увеличением гемоглобин плода в серповидноклеточная анемия,[114] PGLYRP2 варианты связаны с пищеводом плоскоклеточная карцинома,[115] PGLYRP2, PGLYRP3, и PGLYRP4 варианты связаны с Болезнь Паркинсона,[116] PGLYRP3 и PGLYRP4 варианты связаны с псориазом[117][118] и состав микробиома дыхательных путей,[119] и варианты PGLYRP4 связаны с рак яичников.[120]

Несколько заболеваний связаны с повышенной экспрессией PGLYRP1, в том числе: атеросклероз,[121][122] инфаркт миокарда, сердечная недостаточность,[123] сепсис,[124] легочный фиброз,[125] астма[126] хроническая болезнь почек,[127] ревматоидный артрит,[128] воспаление десен,[129][130][131][132][133] остеоартроз,[134] сердечно-сосудистые события и смерть у пациентов с трансплантацией почки,[135] алопеция,[136] диабет I типа,[137] инфекционные осложнения в гемодиализ,[138] и тромбоз,[139] соответствует провоспалительным эффектам PGLYRP1. Более низкая экспрессия PGLYRP1 была обнаружена в эндометриоз.[140]

Снижение экспрессии PGLYRP2 связано с ВИЧ -ассоциированный туберкулез,[141] Болезнь Лайма,[142] гепатоцеллюлярная карцинома,[143] и инфаркт миокарда.[144]

Приложения

Тест на плазму личинок тутового шелкопряда (SLP) для обнаружения пептидогликана, основанный на активации каскада пропенолоксидазы с помощью PGRP в гемолимфе тутового шелкопряда, Bombyx mori, доступен.[145][146]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п q Ройет, Жюльен; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (11 ноября 2011 г.). «Белки распознавания пептидогликанов: модуляторы микробиома и воспаления». Nature Reviews Иммунология. 11 (12): 837–51. Дои:10.1038 / nri3089. PMID  22076558. S2CID  5266193.
  2. ^ а б c d е ж грамм час я j k Ройет, Жюльен; Дзярский, Роман (апрель 2007 г.). «Белки распознавания пептидогликанов: плейотропные сенсоры и эффекторы антимикробной защиты». Обзоры природы Микробиология. 5 (4): 264–277. Дои:10.1038 / nrmicro1620. ISSN  1740-1526. PMID  17363965. S2CID  39569790.
  3. ^ а б c d е ж грамм час я j k л Дзярский, Роман; Ройет, Жюльен; Гупта, Дипика (2016), «Белки распознавания пептидогликанов и лизоцим», Энциклопедия иммунобиологии, Elsevier, стр. 389–403, Дои:10.1016 / b978-0-12-374279-7.02022-1, ISBN  978-0-08-092152-5, получено 2020-10-22
  4. ^ а б c d е ж грамм час я Дзярский, Роман; Гупта, Дипика (2006). «Белки распознавания пептидогликана (PGRP)». Геномная биология. 7 (8): 232. Дои:10.1186 / gb-2006-7-8-232. ЧВК  1779587. PMID  16930467.
  5. ^ а б Йошида, Хидея; Киношита, Кунинори; Асида, Масааки (1996-06-07). «Очистка белка распознавания пептидогликанов из гемолимфы шелкопряда, Bombyx mori». Журнал биологической химии. 271 (23): 13854–13860. Дои:10.1074 / jbc.271.23.13854. ISSN  0021-9258. PMID  8662762. S2CID  20831557.
  6. ^ а б c Канг, Д .; Лю, G .; Lundstrom, A .; Гелиус, Э .; Штайнер, Х. (18 августа 1998 г.). «Белок распознавания пептидогликана в врожденном иммунитете, сохраненный от насекомых к человеку». Труды Национальной академии наук. 95 (17): 10078–10082. Bibcode:1998PNAS ... 9510078K. Дои:10.1073 / пнас.95.17.10078. ISSN  0027-8424. ЧВК  21464. PMID  9707603.
  7. ^ Киселев, Сергей Л .; Кустикова, Ольга С .; Коробко, Елена В .; Прохорчук, Егор Б .; Кабышев, Андрей А .; Луканидин, Евгений М .; Георгиев, Георгий П. (1998-07-17). «Молекулярное клонирование и характеристика гена tag7 мыши, кодирующего новый цитокин». Журнал биологической химии. 273 (29): 18633–18639. Дои:10.1074 / jbc.273.29.18633. ISSN  0021-9258. PMID  9660837. S2CID  11417742.
  8. ^ Очиай, Масанори; Асида, Масааки (1999-04-23). «Белок распознавания образов для пептидогликана: КЛОНИРОВАНИЕ кДНК и гена шелкопряда, BOMBYX MORI». Журнал биологической химии. 274 (17): 11854–11858. Дои:10.1074 / jbc.274.17.11854. ISSN  0021-9258. PMID  10207004. S2CID  38022527.
  9. ^ а б c Werner, T .; Лю, G .; Канг, Д .; Ekengren, S .; Steiner, H .; Халтмарк, Д. (2000-12-05). «Семейство белков распознавания пептидогликана в плодовой мушке Drosophila melanogaster». Труды Национальной академии наук. 97 (25): 13772–13777. Bibcode:2000PNAS ... 9713772W. Дои:10.1073 / pnas.97.25.13772. ISSN  0027-8424. ЧВК  17651. PMID  11106397.
  10. ^ а б c d е ж Лю, Чао; Сюй, Чжаоцзюнь; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (14 сентября 2001). "Белки распознавания пептидогликанов: НОВАЯ СЕМЬЯ ЧЕТЫРЕХ МОЛЕКУЛ РАСПОЗНАВАНИЯ ШАБЛОНА ВНУТРЕННЕГО ИММУНИТЕТА ЧЕЛОВЕКА". Журнал биологической химии. 276 (37): 34686–34694. Дои:10.1074 / jbc.M105566200. ISSN  0021-9258. PMID  11461926. S2CID  44619852.
  11. ^ Кибардин, А. В .; Миркина, И. И .; Корнеева, Э. А .; Гнучев, Н. В .; Георгиев, Г.П .; Киселев, С. Л. (май 2000 г.). «Молекулярное клонирование нового мышиного гена tagL, содержащего лизоцимоподобный домен». Доклады Биохимия: Известия АН СССР, Секция биохимии.. 372 (1–6): 103–105. ISSN  0012-4958. PMID  10935177.
  12. ^ Кибардин, А. В .; Миркина, И. И .; Баранова, Е. В .; Закеева И.Р .; Георгиев, Г.П .; Киселев, С. Л. (14.02.2003). «Дифференциально сплайсированный ген tagL мыши, гомолог семейства генов tag7 / PGRP у млекопитающих и дрозофилы, может распознавать грамположительные и грамотрицательные бактериальные клеточные стенки независимо от домена гомологии лизоцима Т-фага». Журнал молекулярной биологии. 326 (2): 467–474. Дои:10.1016 / с0022-2836 (02) 01401-8. ISSN  0022-2836. PMID  12559914.
  13. ^ а б Ким Мин-Сун; Бьюн, Минджи; О, Бён-Ха (август 2003 г.). «Кристаллическая структура белка распознавания пептидогликана LB из Drosophila melanogaster». Иммунология природы. 4 (8): 787–793. Дои:10.1038 / ni952. ISSN  1529-2908. PMID  12845326. S2CID  11458146.
  14. ^ Christophides, Джордж К .; Здобнов, Евгений; Барильяс-Мьюри, Каролина; Бирни, Юэн; Бландин, Стефани; Бласс, Клаудия; Брей, Пол Т .; Коллинз, Фрэнк Х .; Даниэлли, Альберто; Димопулос, Джордж; Хетру, Чарльз (2002-10-04). «Связанные с иммунитетом гены и семейства генов у Anopheles gambiae». Наука. 298 (5591): 159–165. Bibcode:2002Наука ... 298..159C. Дои:10.1126 / science.1077136. ISSN  1095-9203. PMID  12364793. S2CID  806834.
  15. ^ а б c Гуань, Ронгджин; Ройчоудхури, Абхиджит; Эмбер, Брайан; Кумар, Санджай; Бунс, Герт-Ян; Мариуцца, Рой А. (2004-12-07). «Структурная основа связывания пептидогликана белками распознавания пептидогликана». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (49): 17168–17173. Bibcode:2004ПНАС..10117168Г. Дои:10.1073 / pnas.0407856101. ISSN  0027-8424. ЧВК  535381. PMID  15572450.
  16. ^ а б c d Гуань, Ронгджин; Браун, Патрик Х .; Swaminathan, Chittoor P .; Ройчоудхури, Абхиджит; Бунс, Герт-Ян; Мариуцца, Рой А. (май 2006 г.). «Кристаллическая структура человеческого белка распознавания пептидогликана I альфа, связанного с мурамилпентапептидом из грамположительных бактерий». Белковая наука. 15 (5): 1199–1206. Дои:10.1110 / пс. 062077606. ISSN  0961-8368. ЧВК  2242522. PMID  16641493.
  17. ^ а б De Pauw, P .; Neyt, C .; Vanderwinkel, E .; Wattiez, R .; Фалмань, П. (июнь 1995 г.). «Характеристика человеческой сыворотки N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы, очищенной с помощью аффинной хроматографии». Экспрессия и очистка белков. 6 (3): 371–378. Дои:10.1006 / преп.1995.1049. ISSN  1046-5928. PMID  7663175.
  18. ^ а б c d е Чжан, Иньун; ван дер Фитс, Лесли; Воерман, Джейн С .; Мелиф, Мария-Хосе; Ламан, Джон Д .; Ван, Му; Ван, Хайтао; Ван, Миньхуэй; Ли, Ксинна; Walls, Chad D .; Гупта, Дипика (31 августа 2005 г.). «Идентификация сывороточной N-ацетилмурамоил-1-аланинамидазы как белка распознавания пептидогликана 2 печени». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Белки и протеомика. 1752 (1): 34–46. Дои:10.1016 / j.bbapap.2005.07.001. ISSN  0006-3002. PMID  16054449.
  19. ^ а б c d е ж грамм час я j Лу, Сяофэн; Ван, Миньхуэй; Ци, Цзинь; Ван, Хайтао; Ли, Ксинна; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (2006-03-03). «Белки распознавания пептидогликанов представляют собой новый класс бактерицидных белков человека». Журнал биологической химии. 281 (9): 5895–5907. Дои:10.1074 / jbc.M511631200. ISSN  0021-9258. PMID  16354652. S2CID  21943426.
  20. ^ а б Лим, Джэ-Хонг; Ким Мин-Сун; Ким, Хан-Эол; Яно, Тамаки; Осима, Ёситеру; Аггарвал, Камна; Goldman, William E .; Сильверман, Нил; Курата, Шоичиро; О, Бён-Ха (24 марта 2006). «Структурная основа для предпочтительного распознавания пептидогликана типа диаминопимелиновой кислоты подмножеством белков распознавания пептидогликана». Журнал биологической химии. 281 (12): 8286–8295. Дои:10.1074 / jbc.M513030200. ISSN  0021-9258. PMID  16428381. S2CID  6805851.
  21. ^ Кумар, Санджай; Ройчоудхури, Абхиджит; Эмбер, Брайан; Ван, Цянь; Гуань, Ронгджин; Mariuzza, Roy A .; Бунс, Герт-Ян (2005-11-04). «Селективное распознавание синтетических лизиновых и пептидогликановых фрагментов типа мезо-диаминопимелиновой кислоты белками распознавания пептидогликана человека I {альфа} и S». Журнал биологической химии. 280 (44): 37005–37012. Дои:10.1074 / jbc.M506385200. ISSN  0021-9258. PMID  16129677. S2CID  44913130.
  22. ^ Rutschmann, S .; Jung, A.C .; Hetru, C .; Reichhart, J.M .; Hoffmann, J. A .; Феррандон, Д. (май 2000 г.). «Белок Rel DIF обеспечивает противогрибковую, но не антибактериальную защиту хозяина у дрозофилы». Иммунитет. 12 (5): 569–580. Дои:10.1016 / с1074-7613 (00) 80208-3. ISSN  1074-7613. PMID  10843389.
  23. ^ Michel, T .; Reichhart, J.M .; Hoffmann, J. A .; Ройет, Дж. (13 декабря 2001 г.). «Drosophila Toll активируется грамположительными бактериями через циркулирующий белок распознавания пептидогликана». Природа. 414 (6865): 756–759. Bibcode:2001Натура.414..756М. Дои:10.1038 / 414756a. ISSN  0028-0836. PMID  11742401. S2CID  4401465.
  24. ^ Гобер, Ванесса; Готтар, Мари; Мацкевич, Алексей А .; Рутчманн, Софи; Ройет, Жюльен; Белвин, Марсия; Hoffmann, Jules A .; Феррандон, Доминик (19 декабря 2003 г.). «Двойная активация дорожного пути дрозофилы двумя рецепторами распознавания образов». Наука. 302 (5653): 2126–2130. Bibcode:2003Наука ... 302.2126G. Дои:10.1126 / science.1085432. ISSN  1095-9203. PMID  14684822. S2CID  36399744.
  25. ^ Бишофф, Винсент; Виньяль, Сесиль; Boneca, Ivo G .; Мишель, Татьяна; Hoffmann, Jules A .; Ройет, Жюльен (ноябрь 2004 г.). «Функция рецептора распознавания образов дрозофилы PGRP-SD в обнаружении грамположительных бактерий». Иммунология природы. 5 (11): 1175–1180. Дои:10.1038 / ni1123. ISSN  1529-2908. PMID  15448690. S2CID  22507734.
  26. ^ Леулье, Франсуа; Паркет, Клодин; Пили-Флури, Себастьян; Рю, Джи-Хван; Карофф, Мартина; Ли, Вон-Джэ; Mengin-Lecreulx, Dominique; Леметр, Бруно (май 2003 г.). «Иммунная система дрозофилы обнаруживает бактерии посредством специфического распознавания пептидогликанов». Иммунология природы. 4 (5): 478–484. Дои:10.1038 / ni922. ISSN  1529-2908. PMID  12692550. S2CID  2430114.
  27. ^ Канеко, Такаши; Goldman, William E .; Меллрот, Питер; Штайнер, Хакан; Фукасе, Коичи; Кусумото, Шоичи; Харли, Уильям; Фокс, Элвин; Голенбок, Дуглас; Сильверман, Нил (май 2004 г.). «Мономерный и полимерный грамотрицательный пептидогликан, но не очищенный ЛПС, стимулируют путь IMD дрозофилы». Иммунитет. 20 (5): 637–649. Дои:10.1016 / с1074-7613 (04) 00104-9. ISSN  1074-7613. PMID  15142531.
  28. ^ Чхве, Кван-Мин; Ли, Хянкю; Андерсон, Кэтрин В. (25 января 2005 г.). «Белок распознавания пептидогликана дрозофилы LC (PGRP-LC) действует как передающий сигнал рецептор врожденного иммунитета». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 102 (4): 1122–1126. Bibcode:2005PNAS..102.1122C. Дои:10.1073 / pnas.0404952102. ISSN  0027-8424. ЧВК  545828. PMID  15657141.
  29. ^ Ха, Ын-Ми; Ли, Кён-А; Со, Ю Ён; Ким, Сон Хи; Лим, Джэ-Хонг; О, Бюнг-Ха; Ким, Джесанг; Ли, Вон-Джэ (сентябрь 2009 г.). «Координация множественных двойных путей регуляции оксидазы в ответах на комменсальные и инфекционные микробы в кишечнике дрозофилы». Иммунология природы. 10 (9): 949–957. Дои:10.1038 / ni.1765. ISSN  1529-2916. PMID  19668222. S2CID  26945390.
  30. ^ Такехана, Ая; Кацуяма, Томонори; Яно, Тамаки; Осима, Ёситеру; Такада, Харухико; Айгаки, Тоширо; Курата, Шоичиро (2002-10-15). «Сверхэкспрессия рецептора распознавания образов, белка распознавания пептидогликана-LE, активирует imd / relish-опосредованную антибактериальную защиту и каскад пропенолоксидазы у личинок дрозофилы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 99 (21): 13705–13710. Bibcode:2002PNAS ... 9913705T. Дои:10.1073 / pnas.212301199. ISSN  0027-8424. ЧВК  129750. PMID  12359879.
  31. ^ Пак, Джи-Вон; Ким, Чан-Хи; Ким, Чон-Хён; Дже, Бюнг-Рок; Ро, Кён-Баег; Ким, Су-Джин; Ли, Хён-Хва; Рю, Джи-Хван; Лим, Джэ-Хонг; О, Бюнг-Ха; Ли, Вон Чжэ (2007-04-17). «Кластеризация белка распознавания пептидогликана-SA требуется для обнаружения пептидогликана лизинового типа у насекомых». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 104 (16): 6602–6607. Bibcode:2007ПНАС..104.6602П. Дои:10.1073 / pnas.0610924104. ISSN  0027-8424. ЧВК  1871832. PMID  17409189.
  32. ^ а б Меллрот, Питер; Карлссон, Дженни; Штайнер, Хакан (28 февраля 2003 г.). «Поглотительная функция для белка распознавания пептидогликана дрозофилы». Журнал биологической химии. 278 (9): 7059–7064. Дои:10.1074 / jbc.M208900200. ISSN  0021-9258. PMID  12496260. S2CID  22490347.
  33. ^ Бишофф, Винсент; Виньяль, Сесиль; Дювик, Бернар; Boneca, Ivo G .; Hoffmann, Jules A .; Ройет, Жюльен (февраль 2006 г.). «Подавление иммунного ответа дрозофилы белками SC1 и SC2, распознающими пептидогликаны». Патогены PLOS. 2 (2): e14. Дои:10.1371 / journal.ppat.0020014. ISSN  1553-7374. ЧВК  1383489. PMID  16518472.
  34. ^ Зайдман-Реми, Анна; Эрве, Мирей; Пойдевин, Микаэль; Пили-Флури, Себастьян; Ким Мин-Сун; Блано, Дидье; О, Бюнг-Ха; Уэда, Рю; Mengin-Lecreulx, Dominique; Леметр, Бруно (апрель 2006 г.). «Амидаза дрозофилы PGRP-LB модулирует иммунный ответ на бактериальную инфекцию». Иммунитет. 24 (4): 463–473. Дои:10.1016 / j.immuni.2006.02.012. ISSN  1074-7613. PMID  16618604.
  35. ^ Меллрот, Питер; Штайнер, Хокан (01.12.2006). «PGRP-SB1: N-ацетилмурамоил-L-аланин амидаза с антибактериальной активностью». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 350 (4): 994–999. Дои:10.1016 / j.bbrc.2006.09.139. ISSN  0006-291X. PMID  17046713.
  36. ^ Ван, Цзинвэнь; Аксой, Серап (26.06.2012). «PGRP-LB - это иммунный молочный белок, передающийся от матери, который влияет на симбиоз и паразитизм у потомства мухи цеце». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 109 (26): 10552–10557. Bibcode:2012PNAS..10910552W. Дои:10.1073 / pnas.1116431109. ISSN  1091-6490. ЧВК  3387098. PMID  22689989.
  37. ^ Майе, Фредерик; Бишофф, Винсент; Виньяль, Сесиль; Хоффманн, Жюль; Ройет, Жюльен (2008-05-15). «Белок распознавания пептидогликана дрозофилы PGRP-LF блокирует активацию пути PGRP-LC и IMD / JNK». Клеточный хозяин и микроб. 3 (5): 293–303. Дои:10.1016 / j.chom.2008.04.002. ISSN  1934-6069. PMID  18474356.
  38. ^ Basbous, Nada; Косте, Франк; Леоне, Филипп; Винсентелли, Рено; Ройет, Жюльен; Келленбергер, Кристина; Руссель, Ален (апрель 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана LF дрозофилы взаимодействует с белком распознавания пептидогликана LC для подавления пути Imd». Отчеты EMBO. 12 (4): 327–333. Дои:10.1038 / embor.2011.19. ISSN  1469-3178. ЧВК  3077246. PMID  21372849.
  39. ^ Blanco, Guillermo A .; Malchiodi, Emilio L .; Де Марци, Маурисио К. (октябрь 2008 г.). «Формирование клеточного сгустка у червя-сипункула: захват чужеродных частиц, гибель клеток и идентификация белка, связанного с PGRP». Журнал патологии беспозвоночных. 99 (2): 156–165. Дои:10.1016 / j.jip.2008.05.006. ISSN  1096-0805. PMID  18621387.
  40. ^ Чжан, Си-Мин; Цзэн, Юн; Локер, Эрик С. (ноябрь 2007 г.). «Характеристика иммунных генов из улитки-хозяина шистосомы Biomphalaria glabrata, которые кодируют белки распознавания пептидогликана и белок, связывающий грамотрицательные бактерии». Иммуногенетика. 59 (11): 883–898. Дои:10.1007 / s00251-007-0245-3. ISSN  0093-7711. ЧВК  3632339. PMID  17805526.
  41. ^ Ито, Наоки; Такахаши, Кейсуке Г. (август 2008 г.). «Распределение множественных белков распознавания пептидогликанов в тканях тихоокеанской устрицы, Crassostrea gigas». Сравнительная биохимия и физиология. Часть B, Биохимия и молекулярная биология. 150 (4): 409–417. Дои:10.1016 / j.cbpb.2008.04.011. ISSN  1096-4959. PMID  18538602.
  42. ^ Иидзука, Масао; Нагасаки, Тошихиро; Такахаши, Кейсуке Дж .; Осада, Макото; Ито, Наоки (март 2014 г.). «Участие тихоокеанских устриц CgPGRP-S1S в распознавании бактерий, агглютинации и дегрануляции гранулоцитов». Развитие и сравнительная иммунология. 43 (1): 30–34. Дои:10.1016 / j.dci.2013.10.011. ISSN  1879-0089. PMID  24201133.
  43. ^ Ни, Дуодзяо; Песня, Линьшэн; Ву, Лунтао; Чанг, Яцин; Ю, Юньдун; Цю, Лимей; Ван, Линглинг (2007). «Молекулярное клонирование и экспрессия мРНК гена белка распознавания пептидогликана (PGRP) у морского гребешка (Argopecten irradians, Lamarck 1819)». Развитие и сравнительная иммунология. 31 (6): 548–558. Дои:10.1016 / j.dci.2006.09.001. ISSN  0145-305X. PMID  17064771.
  44. ^ Ян, Цзялун; Ван, Ван; Вэй, Сюмэй; Цю, Лимей; Ван, Линлинг; Чжан, Хуань; Песня, Линшэн (декабрь 2010 г.). «Белок распознавания пептидогликанов Chlamys farreri (CfPGRP-S1) опосредует иммунную защиту против бактериальной инфекции». Развитие и сравнительная иммунология. 34 (12): 1300–1307. Дои:10.1016 / j.dci.2010.08.006. ISSN  1879-0089. PMID  20713083.
  45. ^ Гудсон, Майкл С .; Кожадинович, Мила; Тролль, Джошуа В .; Scheetz, Todd E .; Casavant, Thomas L .; Соареш, М. Бенто; Макфолл-Нгай, Маргарет Дж. (Ноябрь 2005 г.). «Идентификация компонентов пути NF-kappaB в симбиозе легких органов Euprymna scolopes-Vibrio fischeri». Прикладная и экологическая микробиология. 71 (11): 6934–6946. Дои:10.1128 / AEM.71.11.6934-6946.2005. ISSN  0099-2240. ЧВК  1287678. PMID  16269728.
  46. ^ Coteur, Geoffroy; Меллрот, Питер; Де Лефортери, Колин; Гиллан, Дэвид; Дюбуа, Филипп; Коммуни, Дэвид; Штайнер, Хокан (2007). «Белки распознавания пептидогликанов с амидазной активностью в ранних дейтеростомах (иглокожие)». Развитие и сравнительная иммунология. 31 (8): 790–804. Дои:10.1016 / j.dci.2006.11.006. ISSN  0145-305X. PMID  17240448.
  47. ^ Тролль, Джошуа В .; Adin, Dawn M .; Wier, Andrew M .; Пакетт, Николас; Сильверман, Нил; Goldman, William E .; Stadermann, Франк Дж .; Стабб, Эрик V .; Макфолл-Нгай, Маргарет Дж. (Июль 2009 г.). «Пептидогликан вызывает потерю ядерного белка распознавания пептидогликана во время развития ткани хозяина в благоприятном симбиозе животных и бактерий». Клеточная микробиология. 11 (7): 1114–1127. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2009.01315.x. ISSN  1462-5822. ЧВК  2758052. PMID  19416268.
  48. ^ Тролль, Джошуа В .; Бент, Эрик Х .; Пакетт, Николас; Wier, Andrew M .; Goldman, William E .; Сильверман, Нил; Макфолл-Нгай, Маргарет Дж. (Август 2010 г.). «Укрощение симбионта для сосуществования: PGRP хозяина нейтрализует бактериальный токсин симбионта». Экологическая микробиология. 12 (8): 2190–2203. Дои:10.1111 / j.1462-2920.2009.02121.x. ISSN  1462-2920. ЧВК  2889240. PMID  21966913.
  49. ^ Хуанг, Шэнфэн; Ван, Синь; Ян, Цин Юй; Го, Лэй; Юань, Шаочунь; Хуанг, Гуанруй; Хуан, Хуэйцин; Ли, Цзюнь; Донг, Мэйлин; Чен, Шанву; Сюй, Анлун (15.02.2011). «Эволюция и регуляция иммунной сложности слизистой оболочки базального хордового амфиоксуса». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 186 (4): 2042–2055. Дои:10.4049 / jimmunol.1001824. ISSN  1550-6606. PMID  21248255. S2CID  25397745.
  50. ^ а б c Ли, Ксинна; Ван, Шиюн; Ци, Цзинь; Echtenkamp, ​​Стивен Ф .; Чаттерджи, Рохини; Ван, Му; Бунс, Герт-Ян; Дзярский, Роман; Гупта, Дипика (сентябрь 2007 г.). «Белки распознавания пептидогликанов рыбок данио представляют собой бактерицидные амидазы, необходимые для защиты от бактериальных инфекций». Иммунитет. 27 (3): 518–529. Дои:10.1016 / j.immuni.2007.07.020. ISSN  1074-7613. ЧВК  2074879. PMID  17892854.
  51. ^ Чанг, М. X .; Nie, P .; Вэй, Л. Л. (апрель 2007 г.). «Короткие и длинные белки распознавания пептидогликана (PGRP) у рыбок данио, с обнаружением нескольких гомологов PGRP у костистых рыб». Молекулярная иммунология. 44 (11): 3005–3023. Дои:10.1016 / j.molimm.2006.12.029. ISSN  0161-5890. PMID  17296228.
  52. ^ Монтаньо, Адриана М .; Цуджино, Фуми; Такахата, Наоюки; Сатта, Йоко (25 марта 2011 г.). «Эволюционное происхождение белков распознавания пептидогликана в врожденной иммунной системе позвоночных». BMC Эволюционная биология. 11: 79. Дои:10.1186/1471-2148-11-79. ISSN  1471-2148. ЧВК  3071341. PMID  21439073.
  53. ^ Ли, Цзюнь Хуа; Чанг, Мин Сиань; Сюэ, На На; Не, П. (август 2013 г.). «Функциональная характеристика белка распознавания короткого пептидогликана, PGRP5 у белого амура Ctenopharyngodon idella». Иммунология рыб и моллюсков. 35 (2): 221–230. Дои:10.1016 / j.fsi.2013.04.025. ISSN  1095-9947. PMID  23659995.
  54. ^ Ли, Цзюнь Хуа; Юй Чжан Лун; Сюэ, На На; Цзоу, Пэн Фэй; Ху, Цзин Ю; Nie, P .; Чанг, Мин Сиань (февраль 2014 г.). «Молекулярное клонирование и функциональная характеристика белка распознавания пептидогликана 6 у белого амура Ctenopharyngodon idella». Развитие и сравнительная иммунология. 42 (2): 244–255. Дои:10.1016 / j.dci.2013.09.014. ISSN  1879-0089. PMID  24099967.
  55. ^ Чанг, М. X .; Не, П. (15 августа 2008 г.). «Подавление РНКи белка распознавания пептидогликана 6 рыбок данио (zfPGRP6) опосредовано дифференциально экспрессируемыми генами, участвующими в сигнальном пути Toll-подобного рецептора, и вызвало повышенную чувствительность к Flavobacterium columnare». Ветеринарная иммунология и иммунопатология. 124 (3–4): 295–301. Дои:10.1016 / j.vetimm.2008.04.003. ISSN  0165-2427. PMID  18495251.
  56. ^ Чанг, М. X .; Wang, Y.P .; Не, П. (февраль 2009 г.). «Белок распознавания пептидогликана рыбок данио SC (zfPGRP-SC) опосредует множественные внутриклеточные пути передачи сигналов». Иммунология рыб и моллюсков. 26 (2): 264–274. Дои:10.1016 / j.fsi.2008.11.007. ISSN  1095-9947. PMID  19084604.
  57. ^ а б Гелиус, Ева; Перссон, Карина; Карлссон, Дженни; Штайнер, Хокан (11 июля 2003 г.). «Белок распознавания пептидогликана млекопитающих с активностью N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазы». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 306 (4): 988–994. Дои:10.1016 / s0006-291x (03) 01096-9. ISSN  0006-291X. PMID  12821140.
  58. ^ а б c d Ван, Чжэн-Мин; Ли, Ксинна; Коклин, Росс Р .; Ван, Миньхуэй; Ван, Му; Фукасе, Коичи; Инамура, Сейичи; Кусумото, Шоичи; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (05.12.2003). «Белок распознавания пептидогликана человека-L представляет собой N-ацетилмурамоил-L-аланинамидазу». Журнал биологической химии. 278 (49): 49044–49052. Дои:10.1074 / jbc.M307758200. ISSN  0021-9258. PMID  14506276. S2CID  35373818.
  59. ^ а б c Тайделл, К. Чейс; Юнт, Наннетт; Тран, Дат; Юань, июнь; Селстед, Майкл Э. (31 мая 2002 г.). «Выделение, характеристика и антимикробные свойства бычьего олигосахарид-связывающего белка. Микробицидный гранулярный белок эозинофилов и нейтрофилов». Журнал биологической химии. 277 (22): 19658–19664. Дои:10.1074 / jbc.M200659200. ISSN  0021-9258. PMID  11880375. S2CID  904536.
  60. ^ а б c d Дзярский, Роман; Platt, Kenneth A .; Гелиус, Ева; Штайнер, Хакан; Гупта, Дипика (15.07.2003). «Дефект в уничтожении нейтрофилов и повышенная восприимчивость к инфекции непатогенными грамположительными бактериями у мышей с дефицитом белка S (PGRP-S) распознавания пептидогликана». Кровь. 102 (2): 689–697. Дои:10.1182 / кровь-2002-12-3853. ISSN  0006-4971. PMID  12649138.
  61. ^ Ло, Дэвид; Тайнан, Венди; Дикерсон, Джанет; Менди, Джейсон; Чанг, Хвай-Вэнь; Шарф, Мелинда; Бирн, Дараг; Брайден, Дэвид; Хиггинс, Лиза; Эванс, Клэр; О'Махони, Дэниел Дж. (Июль 2003 г.). «Экспрессия белка распознавания пептидогликана в эпителии, ассоциированном с фолликулами Пейера-бляшки, предполагает функциональную специализацию». Клеточная иммунология. 224 (1): 8–16. Дои:10.1016 / с0008-8749 (03) 00155-2. ISSN  0008-8749. PMID  14572796.
  62. ^ Каппелер, S. R .; Heuberger, C .; Farah, Z .; Пухан, З. (август 2004 г.). «Экспрессия белка распознавания пептидогликана, PGRP, в лактирующей молочной железе». Журнал молочной науки. 87 (8): 2660–2668. Дои:10.3168 / jds.S0022-0302 (04) 73392-5. ISSN  0022-0302. PMID  15328291.
  63. ^ а б c Чо, Джу Хён; Fraser, Iain P .; Фукасе, Коичи; Кусумото, Шоичи; Фудзимото, Юкари; Stahl, Gregory L .; Иезековиц, Р. Алан Б. (01.10.2005). «Белок распознавания человеческого пептидогликана S является эффектором опосредованного нейтрофилами врожденного иммунитета». Кровь. 106 (7): 2551–2558. Дои:10.1182 / кровь-2005-02-0530. ISSN  0006-4971. ЧВК  1895263. PMID  15956276.
  64. ^ а б Гош, Амит; Ли, Сикву; Дзярский, Роман; Чакраварти, Шукти (сентябрь 2009 г.). «Новый антимикробный белок распознавания пептидогликана в роговице». Исследовательская офтальмология и визуализация. 50 (9): 4185–4191. Дои:10.1167 / iovs.08-3040. ISSN  1552-5783. ЧВК  3052780. PMID  19387073.
  65. ^ а б Пак, Шин Ён; Цзин, Сюэфан; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (01.04.2013). «Белок распознавания пептидогликана 1 усиливает экспериментальную астму, стимулируя Th2 и Th17 и ограничивая ответы регуляторных Т-клеток и плазмоцитоидных дендритных клеток». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 190 (7): 3480–3492. Дои:10.4049 / jimmunol.1202675. ISSN  1550-6606. ЧВК  3608703. PMID  23420883.
  66. ^ а б Яо, Сянглань; Гао, Мейся; Дай, Цуйлиан; Мейер, Кэтрин С .; Чен, Цзичунь; Киран, Карен Дж .; Nugent, Gayle Z .; Цюй, Сюань; Ю, Цзу-Си; Дагур, Прадип К .; Маккой, Дж. Филип (декабрь 2013 г.). «Белок распознавания пептидогликана 1 способствует воспалению дыхательных путей у мышей, вызванному клещами домашней пыли». Американский журнал респираторной клетки и молекулярной биологии. 49 (6): 902–911. Дои:10.1165 / rcmb.2013-0001OC. ISSN  1535-4989. ЧВК  3931111. PMID  23808363.
  67. ^ Сюй, Мин; Ван, Чжиен; Локсли, Ричард М. (сентябрь 2004 г.). «Врожденные иммунные ответы у мышей с L-дефицитом белка распознавания пептидогликана». Молекулярная и клеточная биология. 24 (18): 7949–7957. Дои:10.1128 / MCB.24.18.7949-7957.2004. ISSN  0270-7306. ЧВК  515053. PMID  15340057.
  68. ^ а б Ли, Ксинна; Ван, Шиюн; Ван, Хайтао; Гупта, Дипика (28 июля 2006 г.). «Дифференциальная экспрессия белка распознавания пептидогликана 2 в коже и печени требует различных факторов транскрипции». Журнал биологической химии. 281 (30): 20738–20748. Дои:10.1074 / jbc.M601017200. ISSN  0021-9258. PMID  16714290. S2CID  22076229.
  69. ^ Hoijer, M. A .; Melief, M. J .; Keck, W .; Хазенберг, М. П. (9 февраля 1996 г.). «Очистка и характеристика N-ацетилмурамил-L-аланинамидазы из плазмы человека с использованием моноклональных антител». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1289 (1): 57–64. Дои:10.1016/0304-4165(95)00136-0. ISSN  0006-3002. PMID  8605233.
  70. ^ Ван, Хайтао; Гупта, Дипика; Ли, Ксинна; Дзярский, Роман (ноябрь 2005 г.). «Белок распознавания пептидогликана 2 (N-ацетилмурамоил-L-Ala амидаза) индуцируется в кератиноцитах бактериями через путь киназы p38». Инфекция и иммунитет. 73 (11): 7216–7225. Дои:10.1128 / IAI.73.11.7216-7225.2005. ISSN  0019-9567. ЧВК  1273900. PMID  16239516.
  71. ^ а б Uehara, A .; Sugawara, Y .; Kurata, S .; Fujimoto, Y .; Fukase, K .; Кусумото, S .; Satta, Y .; Sasano, T .; Sugawara, S .; Такада, Х. (май 2005 г.). «Химически синтезированные патоген-ассоциированные молекулярные паттерны увеличивают экспрессию белков распознавания пептидогликанов через toll-подобные рецепторы, NOD1 и NOD2 в эпителиальных клетках ротовой полости человека». Клеточная микробиология. 7 (5): 675–686. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2004.00500.x. ISSN  1462-5814. PMID  15839897. S2CID  20544993.
  72. ^ а б Duerr, C.U .; Зальцман, Н. Х .; Dupont, A .; Сабо, А .; Normark, B.H .; Normark, S .; Локсли, Р. М .; Mellroth, P .; Хорнеф, М. В. (май 2011 г.). «Контроль кишечного Nod2-опосредованного распознавания пептидогликана эпителиально-связанными лимфоцитами». Иммунология слизистой оболочки. 4 (3): 325–334. Дои:10.1038 / миль.2010.71. ISSN  1935-3456. PMID  20980996. S2CID  10298644.
  73. ^ а б Ли, Чжуын; Геддес, Каору; Штрейткер, Екатерина; Филпотт, Дана Дж .; Жирардин, Стивен Э. (август 2012 г.). «Роль белка распознавания пептидогликана мыши PGLYRP2 во врожденном иммунном ответе на инфекцию серовара Typhimurium Salmonella enterica in vivo». Инфекция и иммунитет. 80 (8): 2645–2654. Дои:10.1128 / IAI.00168-12. ISSN  1098-5522. ЧВК  3434585. PMID  22615249.
  74. ^ а б Пел, Юнмин; Раманатан, Баладжи; Росс, Кристофер Р .; Блеча, Франк (ноябрь 2005 г.). «Замалчивание генов и сверхэкспрессия длинных изоформ белка распознавания пептидогликана свиньи: участие в экспрессии бета-дефенсина-1». Инфекция и иммунитет. 73 (11): 7133–7141. Дои:10.1128 / IAI.73.11.7133-7141.2005. ISSN  0019-9567. ЧВК  1273832. PMID  16239507.
  75. ^ Матхур, Пунам; Мюррей, Бет; Кроуэлл, Томас; Гарднер, Хамфри; Аллер, Норманд; Сюй, Йен-Мин; Thill, Грег; Карулли, Джон П. (июнь 2004 г.). «Белки распознавания пептидогликана мыши PglyrpIalpha и PglyrpIbeta кодируются в комплексе эпидермальной дифференцировки и экспрессируются в эпидермальных и кроветворных тканях». Геномика. 83 (6): 1151–1163. Дои:10.1016 / j.ygeno.2004.01.003. ISSN  0888-7543. PMID  15177568.
  76. ^ а б c Саха, Сукумар; Цзин, Сюэфан; Пак, Шин Ён; Ван, Шиюн; Ли, Ксинна; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (19.08.2010). «Белки распознавания пептидогликанов защищают мышей от экспериментального колита, способствуя нормальной флоре кишечника и предотвращая индукцию гамма-интерферона». Клеточный хозяин и микроб. 8 (2): 147–162. Дои:10.1016 / j.chom.2010.07.005. ISSN  1934-6069. ЧВК  2998413. PMID  20709292.
  77. ^ а б Arentsen, T .; Qian, Y .; Gkotzis, S .; Femenia, T .; Wang, T .; Udekwu, K .; Forssberg, H .; Диас Хейц, Р. (февраль 2017 г.). «Бактериальная молекула Pglyrp2, чувствительная к пептидогликану, модулирует развитие и поведение мозга». Молекулярная психиатрия. 22 (2): 257–266. Дои:10.1038 / mp.2016.182. ISSN  1476-5578. ЧВК  5285465. PMID  27843150.
  78. ^ Rehman, A .; Тайши, П .; Fang, J .; Majde, J. A .; Крюгер, Дж. М. (07.01.2001). «Клонирование крысиного белка распознавания пептидогликана (PGRP) и его индукция в головном мозге путем лишения сна». Цитокин. 13 (1): 8–17. Дои:10.1006 / cyto.2000.0800. ISSN  1043-4666. PMID  11145837.
  79. ^ Ланг, Мин-Фэй; Шнайдер, Армин; Крюгер, Карола; Шмид, Роланд; Дзярский, Роман; Шванингер, Маркус (10 января 2008 г.). «Белок распознавания пептидогликана-S (PGRP-S) активируется NF-kappaB». Письма о неврологии. 430 (2): 138–141. Дои:10.1016 / j.neulet.2007.10.027. ISSN  0304-3940. PMID  18035491. S2CID  54406942.
  80. ^ а б c Ван, Миньхуэй; Лю, Ли-Хуэй; Ван, Шиюн; Ли, Ксинна; Лу, Сяофэн; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (2007-03-01). «Белкам распознавания пептидогликанов человека требуется цинк для уничтожения как грамположительных, так и грамотрицательных бактерий, и они обладают синергическим действием с антибактериальными пептидами». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 178 (5): 3116–3125. Дои:10.4049 / jimmunol.178.5.3116. ISSN  0022-1767. PMID  17312159. S2CID  22160694.
  81. ^ а б c Кашьяп, Дес Радж; Ван, Миньхуэй; Лю, Ли-Хуэй; Бунс, Герт-Ян; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (июнь 2011). «Белки распознавания пептидогликанов убивают бактерии, активируя двухкомпонентные системы, чувствительные к белкам». Природа Медицина. 17 (6): 676–683. Дои:10,1038 / нм. 2357. ISSN  1546–170X. ЧВК  3176504. PMID  21602801.
  82. ^ Бобровский, Павел; Манувера, Валентин; Полина, Надежда; Подгорный Олег; Прусаков, Кирилл; Говорун, Вадим; Лазарев, Василий (июль 2016 г.). «Рекомбинантные белки распознавания пептидогликанов человека обнаруживают антихламидийную активность». Инфекция и иммунитет. 84 (7): 2124–2130. Дои:10.1128 / IAI.01495-15. ISSN  1098-5522. ЧВК  4936355. PMID  27160295.
  83. ^ а б Кашьяп, Дес Радж; Ромпка, Аннемари; Габалла, Ахмед; Helmann, John D .; Чан, Джефферсон; Чанг, Кристофер Дж .; Хозо, Изток; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (июль 2014). «Белки распознавания пептидогликанов убивают бактерии, вызывая окислительный, тиоловый и металлический стресс». Патогены PLOS. 10 (7): e1004280. Дои:10.1371 / journal.ppat.1004280. ISSN  1553-7374. ЧВК  4102600. PMID  25032698.
  84. ^ а б Kashyap, Des R .; Кузьма, Марчин; Ковальчик, Доминик А .; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (сентябрь 2017 г.). «Бактерицидный белок распознавания пептидогликана вызывает окислительный стресс у Escherichia coli через блокировку дыхательной цепи и увеличение катаболизма центрального углерода». Молекулярная микробиология. 105 (5): 755–776. Дои:10,1111 / мми.13733. ISSN  1365-2958. ЧВК  5570643. PMID  28621879.
  85. ^ а б Дзярский, Роман; Гупта, Дипика (февраль 2018 г.). «Как белки врожденного иммунитета убивают бактерии и почему они не подвержены устойчивости». Текущая генетика. 64 (1): 125–129. Дои:10.1007 / s00294-017-0737-0. ISSN  1432-0983. ЧВК  5777906. PMID  28840318.
  86. ^ а б Kashyap, Des R .; Ковальчик, Доминик А .; Шан, Юэ; Ян, Чун-Кай; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (6 февраля 2020 г.). «Формиатдегидрогеназа, убихинон и цитохром bd-I необходимы для окислительного стресса, вызванного белком распознавания пептидогликана, и для уничтожения у Escherichia coli». Научные отчеты. 10 (1): 1993. Bibcode:2020НатСР..10.1993K. Дои:10.1038 / с41598-020-58302-1. ISSN  2045-2322. ЧВК  7005000. PMID  32029761.
  87. ^ Liu, C .; Гелиус, Э .; Лю, G .; Steiner, H .; Дзярский, Р. (2000-08-11). «Белок распознавания пептидогликана млекопитающих связывает пептидогликан с высоким сродством, экспрессируется в нейтрофилах и подавляет рост бактерий». Журнал биологической химии. 275 (32): 24490–24499. Дои:10.1074 / jbc.M001239200. ISSN  0021-9258. PMID  10827080. S2CID  24226481.
  88. ^ Тайделл, К. Чейс; Юань, июнь; Тран, Патти; Селстед, Майкл Э. (15 января 2006 г.). «Бычий белок распознавания пептидогликана-S: антимикробная активность, локализация, секреция и связывающие свойства». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 176 (2): 1154–1162. Дои:10.4049 / jimmunol.176.2.1154. ISSN  0022-1767. PMID  16394004. S2CID  11173657.
  89. ^ Hoijer, M. A .; Melief, M. J .; Дебец, Р .; Хазенберг, М. П. (декабрь 1997 г.). «Воспалительные свойства пептидогликана уменьшаются после разложения N-ацетилмурамил-L-аланинамидазой человека». Европейская сеть цитокинов. 8 (4): 375–381. ISSN  1148-5493. PMID  9459617.
  90. ^ Дзярский, Роман; Кашьяп, Дес Радж; Гупта, Дипика (июнь 2012 г.). «Белки распознавания пептидогликанов млекопитающих убивают бактерии, активируя двухкомпонентные системы и модулируя микробиом и воспаление». Устойчивость к микробным препаратам (Ларчмонт, Нью-Йорк). 18 (3): 280–285. Дои:10.1089 / mdr.2012.0002. ISSN  1931-8448. ЧВК  3412580. PMID  22432705.
  91. ^ Осанай, Арихиро; Сашинами, Хироши; Асано, Крисана; Ли, Шэн-Цзюнь; Ху, Дун-Лян; Накане, Акио (февраль 2011 г.). «Белок распознавания пептидогликана мыши PGLYRP-1 играет роль в врожденном иммунном ответе хозяина против инфекции Listeria monocytogenes». Инфекция и иммунитет. 79 (2): 858–866. Дои:10.1128 / IAI.00466-10. ISSN  1098-5522. ЧВК  3028829. PMID  21134971.
  92. ^ а б Gowda, Ranjita N .; Редферн, Рэйчел; Фрикече, Джихане; Пинглай, Сударшан; Фостер, Джеймс Уильям; Лема, Каролина; Коп, Лесли; Чакраварти, Шукти (2015). «Функции белков распознавания пептидогликанов (Pglyrps) на поверхности глаза: бактериальный кератит у мышей, нацеленных на ген, с дефицитом Pglyrp-2, -3 и -4». PLOS ONE. 10 (9): e0137129. Bibcode:2015PLoSO..1037129G. Дои:10.1371 / journal.pone.0137129. ISSN  1932-6203. ЧВК  4558058. PMID  26332373.
  93. ^ а б Домбровский, Александр Н .; Конрад, Клаудия; Берендт, Ульрике; Шривастав, Аншу; Баал, Нелли; Wienhold, Sandra M .; Хакштейн, Хольгер; N'Guessan, Philippe D .; Али, Сахар; Реппе, Катрин; Сутторп, Норберт (2019). «Белок распознавания пептидогликанов 2 регулирует рекрутирование нейтрофилов в легкие после инфекции Streptococcus pneumoniae». Границы микробиологии. 10: 199. Дои:10.3389 / fmicb.2019.00199. ISSN  1664-302X. ЧВК  6389715. PMID  30837960.
  94. ^ а б c Домбровский, Александр Н .; Шривастав, Аншу; Конрад, Клаудия; Комма, Кассандра; Вайгель, Маркус; Дитер, Кристина; Gruber, Achim D .; Бертрамс, Вильгельм; Вильгельм, Йохен; Шмек, Бернд; Реппе, Катрин (2019). «Белок распознавания пептидогликанов 4 ограничивает бактериальный клиренс и воспаление в легких путем контроля микробиоты кишечника». Границы иммунологии. 10: 2106. Дои:10.3389 / fimmu.2019.02106. ISSN  1664-3224. ЧВК  6763742. PMID  31616404.
  95. ^ а б Дзярский, Роман; Пак, Шин Ён; Кашьяп, Дес Радж; Dowd, Scot E .; Гупта, Дипика (2016). «Pglyrp-регулируемая кишечная микрофлора Prevotella falsenii, Parabacteroides distasonis и Bacteroides eggerthii Enhance и Alistipes finegoldii ослабляет колит у мышей». PLOS ONE. 11 (1): e0146162. Bibcode:2016PLoSO..1146162D. Дои:10.1371 / journal.pone.0146162. ISSN  1932-6203. ЧВК  4699708. PMID  26727498.
  96. ^ а б c Банскар, Сунил; Detzner, Ashley A .; Хуарес-Родригес, Мария Д .; Хозо, Изток; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (15 декабря 2019). «Микробиом, регулируемый Pglyrp1, усиливает экспериментальную аллергическую астму». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 203 (12): 3113–3125. Дои:10.4049 / jimmunol.1900711. ISSN  1550-6606. PMID  31704882. S2CID  207942798.
  97. ^ Ламан, Джон Д .; 't Hart, Bert A .; Власть, Кристофер; Дзярский, Роман (июль 2020 г.). «Бактериальный пептидогликан как фактор хронического воспаления головного мозга». Тенденции в молекулярной медицине. 26 (7): 670–682. Дои:10.1016 / j.molmed.2019.11.006. ISSN  1471–499X. PMID  32589935.
  98. ^ Цзин, Сюэфан; Зульфикар, Фариха; Пак, Шин Ён; Нуньес, Габриэль; Дзярский, Роман; Гупта, Дипика (15.09.2014). «Белок распознавания пептидогликана 3 и Nod2 синергетически защищают мышей от колита, вызванного декстраном сульфатом натрия». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 193 (6): 3055–3069. Дои:10.4049 / jimmunol.1301548. ISSN  1550-6606. ЧВК  4157132. PMID  25114103.
  99. ^ Зенхом, Марва; Хайдер, Айман; де Врезе, Майкл; Heller, Knut J .; Родер, Томас; Шрезенмейр, Юрген (апрель 2012 г.). «Белок распознавания пептидогликана 3 (PglyRP3) играет противовоспалительную роль в эпителиальных клетках кишечника». Иммунобиология. 217 (4): 412–419. Дои:10.1016 / j.imbio.2011.10.013. ISSN  1878-3279. PMID  22099350.
  100. ^ а б Пак, Шин Ён; Гупта, Дипика; Kim, Chang H .; Дзярский, Роман (2011). «Дифференциальные эффекты белков распознавания пептидогликана на экспериментальный атопический и контактный дерматит, опосредованный клетками Treg и Th17». PLOS ONE. 6 (9): e24961. Bibcode:2011PLoSO ... 624961P. Дои:10.1371 / journal.pone.0024961. ISSN  1932-6203. ЧВК  3174980. PMID  21949809.
  101. ^ Скерри, Кьяран; Goldman, William E .; Карбонетти, Николас Х. (февраль 2019 г.). «Белок распознавания пептидогликанов 4 подавляет ранние воспалительные реакции на Bordetella pertussis и способствует ослаблению заболевания, опосредованного агонистом рецептора сфингозин-1-фосфата». Инфекция и иммунитет. 87 (2). Дои:10.1128 / IAI.00601-18. ISSN  1098-5522. ЧВК  6346131. PMID  30510103.
  102. ^ а б Пак, Шин Ён; Гупта, Дипика; Хервич, Риса; Kim, Chang H .; Дзярский, Роман (01.12.2011). «Белок распознавания пептидогликана Pglyrp2 защищает мышей от псориазоподобного кожного воспаления, стимулируя регуляторные Т-клетки и ограничивая ответы Th17». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 187 (11): 5813–5823. Дои:10.4049 / jimmunol.1101068. ISSN  1550-6606. ЧВК  3221838. PMID  22048773.
  103. ^ Саха, Сукумар; Ци, Цзинь; Ван, Шиюн; Ван, Миньхуэй; Ли, Ксинна; Ким, Юн-Ги; Нуньес, Габриэль; Гупта, Дипика; Дзярский, Роман (19.02.2009). «PGLYRP-2 и Nod2 необходимы для пептидогликанового артрита и местного воспаления». Клеточный хозяин и микроб. 5 (2): 137–150. Дои:10.1016 / j.chom.2008.12.010. ISSN  1934-6069. ЧВК  2671207. PMID  19218085.
  104. ^ Арентсен, Тим; Халид, Роксана; Цянь, Ю; Диас Хейц, Рохеллис (январь 2018 г.). «Зависимые от пола изменения в моторном и тревожном поведении у старых мышей с нокаутом по молекуле 2, чувствительной к бактериальному пептидогликану». Мозг, поведение и иммунитет. 67: 345–354. Дои:10.1016 / j.bbi.2017.09.014. ISSN  1090-2139. PMID  28951252. S2CID  27790787.
  105. ^ Прочтите, Кристина Б .; Kuijper, Joseph L .; Hjorth, Siv A .; Heipel, Mark D .; Тан, Сяотин; Флитвуд, Эндрю Дж .; Dantzler, Jeffrey L .; Grell, Susanne N .; Каструп, Джеспер; Ванга, Камилла; Брандт, Кэмерон С. (15 февраля 2015 г.). «Передний край: идентификация нейтрофилов PGLYRP1 в качестве лиганда для TREM-1». Журнал иммунологии (Балтимор, Мэриленд: 1950). 194 (4): 1417–1421. Дои:10.4049 / jimmunol.1402303. ISSN  1550-6606. ЧВК  4319313. PMID  25595774.
  106. ^ Сащенко, Лидия П .; Духанина, Елена А .; Яшин, Денис В .; Шаталов, Юрий В .; Романова Елена А .; Коробко, Елена В .; Демин, Александр В .; Лукьянова Тамара И .; Кабанова Ольга Д .; Хайдуков, Сергей В .; Киселев, Сергей Л. (2004-01-16). «Белок распознавания пептидогликана tag7 образует цитотоксический комплекс с белком теплового шока 70 в растворе и в лимфоцитах». Журнал биологической химии. 279 (3): 2117–2124. Дои:10.1074 / jbc.M307513200. ISSN  0021-9258. PMID  14585845. S2CID  23485070.
  107. ^ Сащенко, Лидия П .; Духанина, Елена А .; Шаталов, Юрий В .; Яшин, Денис В .; Лукьянова Тамара И .; Кабанова Ольга Д .; Романова Елена А .; Хайдуков, Сергей В .; Галкин, Александр В .; Гнучев, Николай В .; Георгиев, Георгий П. (2007-09-15). «Цитотоксические Т-лимфоциты, несущие белок распознавания образов Tag7, могут обнаруживать уклончивые, HLA-отрицательные, но Hsp70-экспонирующие опухолевые клетки, тем самым обеспечивая FasL / Fas-опосредованное контактное уничтожение». Кровь. 110 (6): 1997–2004. Дои:10.1182 / кровь-2006-12-064444. ISSN  0006-4971. PMID  17551095.
  108. ^ Духанина, Елена А .; Кабанова Ольга Д .; Лукьянова Тамара И .; Шаталов, Юрий В .; Яшин, Денис В .; Романова Елена А .; Гнучев, Николай В .; Галкин, Александр В .; Георгиев, Георгий П .; Сащенко, Лидия П. (18.08.2009). «Противоположные роли метастазина (S100A4) в двух потенциально опухолевых механизмах с участием человеческого лимфоцитарного белка Tag7 и Hsp70». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 106 (33): 13963–13967. Bibcode:2009PNAS..10613963D. Дои:10.1073 / pnas.0900116106. ISSN  1091-6490. ЧВК  2729003. PMID  19666596.
  109. ^ Яшин, Денис В .; Духанина, Елена А .; Кабанова Ольга Д .; Романова Елена А .; Лукьянова Тамара И .; Тоневицкий, Александр Г .; Raynes, Deborah A .; Гнучев, Николай В .; Герриеро, Винс; Георгиев, Георгий П .; Сащенко, Лидия П. (25.03.2011). «Белок, связывающий теплового шока (HspBP1), защищает клетки от цитотоксического действия комплекса Tag7-Hsp70». Журнал биологической химии. 286 (12): 10258–10264. Дои:10.1074 / jbc.M110.163436. ISSN  1083-351X. ЧВК  3060480. PMID  21247889.
  110. ^ а б Яшин, Денис В .; Иванова Ольга К .; Сошникова Наталья В .; Шелудченков, Антон А .; Романова Елена А .; Духанина, Елена А .; Тоневицкий, Александр Г .; Гнучев, Николай В .; Габибов Александр Г .; Георгиев, Георгий П .; Сащенко, Лидия П. (2015-08-28). «Tag7 (PGLYRP1) в комплексе с Hsp70 индуцирует альтернативные цитотоксические процессы в опухолевых клетках через рецептор TNFR1». Журнал биологической химии. 290 (35): 21724–21731. Дои:10.1074 / jbc.M115.639732. ISSN  0021-9258. ЧВК  4571894. PMID  26183779.
  111. ^ Яшин, Денис В .; Романова Елена А .; Иванова Ольга К .; Сащенко, Лидия П. (апрель 2016 г.). «Цитотоксический комплекс Tag7-Hsp70 индуцирует некроптоз опухолевых клеток через проницаемость лизосом и митохондрий». Биохимия. 123: 32–36. Дои:10.1016 / j.biochi.2016.01.007. ISSN  1638-6183. PMID  26796882.
  112. ^ Романова Елена А .; Шарапова, Татьяна Н .; Телегин, Георгий Б .; Минаков, Алексей Н .; Чернов, Александр С .; Иванова Ольга К .; Бычков, Максим Л .; Сащенко, Лидия П .; Яшин, Денис В. (20 февраля 2020 г.). «12-мерный пептид Tag7 (PGLYRP1) образует цитотоксический комплекс с Hsp70 и ингибирует гибель клеток, индуцированную TNF-альфа». Клетки. 9 (2): 488. Дои:10.3390 / ячейки9020488. ISSN  2073-4409. ЧВК  7072780. PMID  32093269.
  113. ^ Зульфикар, Фариха; Хозо, Изток; Рангараджан, Снеха; Mariuzza, Roy A .; Дзярский, Роман; Гупта, Дипика (2013). "Генетическая ассоциация вариантов белков распознавания пептидогликанов с воспалительным заболеванием кишечника". PLOS ONE. 8 (6): e67393. Bibcode:2013PLoSO ... 867393Z. Дои:10.1371 / journal.pone.0067393. ISSN  1932-6203. ЧВК  3686734. PMID  23840689.
  114. ^ Нкья, Сиана; Мвита, Либерата; Мгая, Жозефина; Кумбуру, Счастье; ван Цветселаар, Марко; Мензель, Стефан; Мазанду, Гастон Кузамуну; Сангеда, Рафаэль; Чимуса, Эмиль; Макани, Джули (5 июня 2020 г.). «Выявление генетических вариантов и путей, связанных с экстремальным уровнем гемоглобина плода при серповидно-клеточной анемии в Танзании». BMC Medical Genetics. 21 (1): 125. Дои:10.1186 / s12881-020-01059-1. ISSN  1471-2350. ЧВК  7275552. PMID  32503527.
  115. ^ Нг, Дэвид; Ху, Нан; Ху, Инь; Ван, Чаоюй; Гиффен, Кэрол; Тан, Цзэ-Чжун; Хан, Сяо-Ю; Ян, Говард H .; Ли, Максвелл П .; Гольдштейн, Алиса М .; Тейлор, Филип Р. (2008-10-01). "Репликация полногеномного исследования плоскоклеточного рака пищевода" методом случай-контроль ". Международный журнал рака. 123 (7): 1610–1615. Дои:10.1002 / ijc.23682. ISSN  1097-0215. ЧВК  2552411. PMID  18649358.
  116. ^ Goldman, Samuel M .; Камель, Фрейя; Росс, Г. Вебстер; Джуэлл, Сара А .; Маррас, Конни; Хоппин, Джейн А .; Умбах, Дэвид М .; Бхудхиканок, Грейс С .; Мэн, Шерил; Корелл, Моника; Коминс, Кэтлин (август 2014). «Гены белков распознавания пептидогликанов и риск болезни Паркинсона». Двигательные расстройства. 29 (9): 1171–1180. Дои:10.1002 / mds.25895. ISSN  1531-8257. ЧВК  4777298. PMID  24838182.
  117. ^ Солнце, Чао; Матхур, Пунам; Дюпюи, Жозе; Тизард, Рич; Тихо, Барри; Кроуэлл, Том; Гарднер, Хамфри; Bowcock, Энн М .; Карулли, Джон (март 2006 г.). «Белки распознавания пептидогликанов Pglyrp3 и Pglyrp4 кодируются из комплекса эпидермальной дифференцировки и являются генами-кандидатами для локуса Psors4 на хромосоме 1q21». Генетика человека. 119 (1–2): 113–125. Дои:10.1007 / s00439-005-0115-8. ISSN  0340-6717. PMID  16362825. S2CID  31486449.
  118. ^ Кайну, Кати; Кивинен, Катя; Зуккелли, Марко; Суомела, Сари; Кере, Джуха; Инерот, Анника; Baker, Barbara S .; Powles, Anne V .; Фрай, Лайонел; Самуэльссон, Лена; Саариалхо-Кере, Улпу (февраль 2009 г.). «Ассоциация псориаза с генами PGLYRP и SPRR в локусе PSORS4 на 1q показывает гетерогенность между финскими, шведскими и ирландскими семьями». Экспериментальная дерматология. 18 (2): 109–115. Дои:10.1111 / j.1600-0625.2008.00769.x. ISSN  1600-0625. PMID  18643845. S2CID  5771478.
  119. ^ Игартуа, Екатерина; Давенпорт, Эмили Р .; Гилад, Йоав; Nicolae, Dan L .; Пинто, Джаянт; Обер, Кэрол (1 февраля 2017 г.). «Генетические вариации хозяев в путях иммунитета слизистой оболочки влияют на микробиом верхних дыхательных путей». Микробиом. 5 (1): 16. Дои:10.1186 / s40168-016-0227-5. ISSN  2049-2618. ЧВК  5286564. PMID  28143570.
  120. ^ Чжан, Лэй; Ло, Мин; Ян, Хунъин; Чжу, Шаоянь; Ченг, Сянлян; Цин, Чен (20.02.2019). «Анализ геномного профилирования нового поколения на основе секвенирования позволяет выявить новые мутации для клинической диагностики у пациентов с первичным эпителиальным раком яичников в Китае». Журнал исследований яичников. 12 (1): 19. Дои:10.1186 / s13048-019-0494-4. ISSN  1757-2215. ЧВК  6381667. PMID  30786925.
  121. ^ Рохатги, Ананд; Ayers, Colby R .; Хера, Амит; Макгуайр, Даррен К .; Das, Sandeep R .; Матулявичюс, Сьюзен; Тимаран, Карлос Н .; Росеро, Эрик Б.; де Лемос, Джеймс А. (апрель 2009 г.). «Связь между белком распознавания пептидогликана-1 и коронарным и периферическим атеросклерозом: наблюдения из Далласского исследования сердца». Атеросклероз. 203 (2): 569–575. Дои:10.1016 / j.atherosclerosis.2008.07.015. ISSN  1879-1484. PMID  18774573.
  122. ^ Браунелл, Николас К .; Хера, Амит; де Лемос, Джеймс А .; Ayers, Colby R .; Рохатги, Ананд (17 мая 2016 г.). «Связь между белком-1 распознавания пептидогликана и эпизодами атеросклеротического сердечно-сосудистого заболевания: исследование сердца в Далласе». Журнал Американского колледжа кардиологии. 67 (19): 2310–2312. Дои:10.1016 / j.jacc.2016.02.063. ISSN  1558-3597. PMID  27173041.
  123. ^ Климчак-Томаняк, Доминика; Боувенс, Эльке; Шурман, Анн-Софи; Аккерхейс, К. Мартейн; Константинеску, Алина; Брюгц, Джаспер; Вестенбринк, Б. Даан; ван Рамсхорст, Ян; Немцы, Тьерд; Pczek, Leszek; Уманс, Виктор (июнь 2020 г.). «Временные паттерны маркеров, связанных с макрофагами и нейтрофилами, связаны с клиническим исходом у пациентов с сердечной недостаточностью». Сердечная недостаточность ESC. 7 (3): 1190–1200. Дои:10.1002 / ehf2.12678. ISSN  2055-5822. ЧВК  7261550. PMID  32196993.
  124. ^ Чжан, Цзюньли; Ченг, Юэлей; Дуань, Минмин; Ци, Наннан; Лю, Цзянь (май 2017 г.). «Выявление дифференциально экспрессируемых генов при регуляции факторов транскрипции при сепсисе». 3 Биотехнологии. 7 (1): 46. Дои:10.1007 / s13205-017-0713-х. ISSN  2190-572X. ЧВК  5428098. PMID  28444588.
  125. ^ Molyneaux, Philip L .; Уиллис-Оуэн, Шафран А.Г .; Кокс, Майкл Дж .; Джеймс, Филипп; Ковман, Стивен; Лёбингер, Майкл; Бланшар, Эндрю; Эдвардс, Линдси М .; Сток, Кармель; Даккорд, Сесиль; Рензони, Элизабетта А. (15 июня 2017 г.). «Взаимодействие между хозяином и микробами при идиопатическом фиброзе легких». Американский журнал респираторной медицины и реанимации. 195 (12): 1640–1650. Дои:10.1164 / rccm.201607-1408OC. ISSN  1535-4970. ЧВК  5476909. PMID  28085486.
  126. ^ Kasaian, M.T .; Lee, J .; Brennan, A .; Данто, S. I .; Black, K. E .; Fitz, L .; Диксон, А. Э. (июль 2018 г.). «Протеомный анализ аналитов сыворотки и мокроты позволяет различать контролируемых и плохо контролируемых астматиков». Клиническая и экспериментальная аллергия: журнал Британского общества аллергии и клинической иммунологии. 48 (7): 814–824. Дои:10.1111 / cea.13151. ISSN  1365-2222. PMID  29665127. S2CID  4938216.
  127. ^ Nylund, Karita M .; Руоконен, Хеллеви; Сорса, Тимо; Хейккинен, Анна Мария; Meurman, Jukka H .; Ортис, Фернанда; Тервахартиала, Тайна; Фурухольм, Юсси; Бостанчи, Нагихан (январь 2018 г.). «Ассоциация рецептора запуска слюны, экспрессируемого на миелоидных клетках / его лигандного белка распознавания пептидогликана 1 оси, с воспалением полости рта при заболевании почек». Журнал пародонтологии. 89 (1): 117–129. Дои:10.1902 / jop.2017.170218. ISSN  1943-3670. PMID  28846062. S2CID  21830535.
  128. ^ Ло, Цин; Ли, Сюэ; Чжан, Лу; Яо, Фанъи; Дэн, Чжэнь; Цин, Ченг; Су, Ригу; Сюй, Цзяньцин; Го, Ян; Хуанг, Цзыкунь; Ли, Цзюньминь (январь 2019 г.). «Сыворотка PGLYRP ‑ 1 - очень дискриминационный биомаркер для диагностики ревматоидного артрита». Отчеты по молекулярной медицине. 19 (1): 589–594. Дои:10.3892 / ммр.2018.9632. ISSN  1791-3004. PMID  30431075.
  129. ^ Silbereisen, A .; Халлак, А. К .; Nascimento, G.G .; Сорса, Т .; Белибасакис, Г. Н .; Lopez, R .; Бостанчи, Н. (октябрь 2019 г.). «Регулирование PGLYRP1 и TREM-1 во время прогрессирования и разрешения воспаления десен». Клинические и трансляционные исследования JDR. 4 (4): 352–359. Дои:10.1177/2380084419844937. ISSN  2380-0852. PMID  31013451. S2CID  129941967.
  130. ^ Райвисто, Т .; Хейккинен, А. М .; Silbereisen, A .; Кованен, Л .; Ruokonen, H .; Tervahartiala, T .; Haukka, J .; Сорса, Т .; Бостанчи, Н. (октябрь 2020 г.). «Регулирование белка распознавания пептидогликана 1 в слюне у подростков». Клинические и трансляционные исследования JDR. 5 (4): 332–341. Дои:10.1177/2380084419894287. ISSN  2380-0852. PMID  31860804.
  131. ^ Юджел, Зейнеп Пинар Келес; Зильберайзен, Анжелика; Эмингил, Гульнур; Токгоз, Явуз; Косе, Тимур; Сорса, Тимо; Цилингаридис, Георгиос; Бостанчи, Нагихан (октябрь 2020 г.). «Биомаркеры слюны в контексте воспаления десен у детей с муковисцидозом». Журнал пародонтологии. 91 (10): 1339–1347. Дои:10.1002 / JPER.19-0415. ISSN  1943-3670. PMID  32100289.
  132. ^ Каршияка Хендек, Мельтем; Киса, Уклер; Ольгун, Эбру (январь 2020 г.). «Влияние курения на уровень белка-1 распознавания пептидогликана десневой жидкости десны после начальной пародонтальной терапии при хроническом пародонтите». Оральные заболевания. 26 (1): 166–172. Дои:10.1111 / odi.13207. ISSN  1601-0825. PMID  31587460.
  133. ^ Тейшейра, Майла К. С .; Лира-Жуниор, Роналду; Лоуренсу, Эдуардо Хосе Верас; Теллес, Даниэль Мораес; Boström, Elisabeth A .; Фигередо, Карлос Марсело; Бостанчи, Нагихан (май 2020 г.). «Модуляция оси TREM-1 / PGLYRP1 / MMP-8 при периимплантных заболеваниях». Клинические исследования полости рта. 24 (5): 1837–1844. Дои:10.1007 / s00784-019-03047-z. ISSN  1436-3771. PMID  31444693. S2CID  201283050.
  134. ^ Ян, Чжаньюй; Ни, Цзяндун; Куанг, Летиан; Гао Юнцюань; Тао, Шибин (11.09.2020). «Идентификация генов и путей, связанных с субхондральной костью при остеоартрите, с помощью биоинформатического анализа». Лекарство. 99 (37): e22142. Дои:10.1097 / MD.0000000000022142. ISSN  1536-5964. ЧВК  7489699. PMID  32925767.
  135. ^ Ортис, Фернанда; Nylund, Karita M .; Руоконен, Хеллеви; Meurman, Jukka H .; Фурухольм, Юсси; Бостанчи, Нагихан; Сорса, Тимо (2020-08-04). «Слюнные биомаркеры воспаления полости рта связаны с сердечно-сосудистыми событиями и смертью у пациентов с трансплантацией почки». Трансплантация. Дои:10.1016 / j.transproceed.2020.07.007. ISSN  1873-2623. PMID  32768288.
  136. ^ Гликман, Джейкоб У .; Дубин, Селина; Ренерт-Юваль, Яэль; Дахабре, Данте; Kimmel, Grace W .; Ауён, Келси; Estrada, Yeriel D .; Певица, Жизель; Крюгер, Джеймс Дж .; Павел, Ана Б .; Гутман-Ясский, Эмма (2020-05-04). «Поперечное исследование биомаркеров крови пациентов с очаговой алопецией от умеренной до тяжелой выявляет дисрегуляцию системных иммунных и сердечно-сосудистых биомаркеров». Журнал Американской академии дерматологии. Дои:10.1016 / j.jaad.2020.04.138. ISSN  1097-6787. PMID  32376430.
  137. ^ Ян, Шутинг; Цао, Чуцин; Се, Чжиго; Чжоу, Чжигуан (март 2020 г.). «Анализ потенциальных узловых генов, участвующих в патогенезе китайских пациентов с диабетом 1 типа». Анналы трансляционной медицины. 8 (6): 295. Дои:10.21037 / атм.2020.02.171. ISSN  2305-5839. ЧВК  7186604. PMID  32355739.
  138. ^ Арениус, Илона; Руоконен, Хеллеви; Ортис, Фернанда; Фурухольм, Юсси; Валимаа, Ханнамари; Бостанчи, Нагихан; Эскола, Майя; Мария Хейккинен, Анна; Meurman, Jukka H .; Сорса, Тимо; Нюлунд, Карита (июль 2020 г.). «Взаимосвязь между заболеваниями полости рта и инфекционными осложнениями у пациентов, находящихся на диализе». Оральные заболевания. 26 (5): 1045–1052. Дои:10.1111 / odi.13296. ISSN  1601-0825. PMID  32026534.
  139. ^ Го, Чао; Ли, Чжэнлин (2019-12-05). «Биоинформатический анализ ключевых генов и путей, связанных с тромбозом при эссенциальной тромбоцитемии». Medical Science Monitor: Международный медицинский журнал экспериментальных и клинических исследований. 25: 9262–9271. Дои:10.12659 / MSM.918719. ISSN  1643-3750. ЧВК  6911306. PMID  31801935.
  140. ^ Гранде, Джузеппе; Винченцони, Федерика; Миларди, Доменико; Помпа, Джузеппина; Риккарди, Доменико; Фрушелла, Эрика; Манчини, Франческа; Понтекорви, Альфредо; Кастаньола, Массимо; Марана, Риккардо (2017). «Протеом цервикальной слизи при эндометриозе». Клиническая протеомика. 14: 7. Дои:10.1186 / s12014-017-9142-4. ISSN  1542-6416. ЧВК  5290661. PMID  28174513.
  141. ^ Ачкар, Жаклин М .; Кортес, Летиция; Крото, Паскаль; Яновский, Кори; Ментинова, Мария; Раджот, Изабель; Ширм, Майкл; Чжоу, Иён; Жункейра-Кипнис, Ана Паула; Kasprowicz, Victoria O .; Ларсен, Мишель (сентябрь 2015 г.). «Биомаркеры белка-хозяина выявляют активный туберкулез у ВИЧ-инфицированных и лиц с коинфекцией». EBioMedicine. 2 (9): 1160–1168. Дои:10.1016 / j.ebiom.2015.07.039. ISSN  2352-3964. ЧВК  4588417. PMID  26501113.
  142. ^ Чжоу Юн; Цинь, Шичжэнь; Сунь, Минцзюань; Тан, Ли; Ян, Сяовэй; Ким, Таэк-Кюн; Кабальеро, Хуан; Глусман, Густаво; Брункоу, Мэри Э .; Солоски, Марк Дж .; Ребман, Элисон В. (3 января 2020 г.). «Измерение органо-специфических и острофазовых уровней белка в крови при ранней болезни Лайма». Журнал протеомных исследований. 19 (1): 346–359. Дои:10.1021 / acs.jproteome.9b00569. ISSN  1535-3907. PMID  31618575.
  143. ^ Ян, Цзунъи; Фэн, Цзя; Сяо, Ли; Чен, Си; Яо, Юаньфэй; Ли, Ицюнь; Тан, Ю; Чжан, Шуай; Лу, Мин; Цянь, Ю; У, Хунцзинь (май 2020 г.). «Полученный из опухоли пептидогликанов белок распознавания 2 предсказывает выживание и противоопухолевые иммунные ответы при гепатоцеллюлярной карциноме». Гепатология (Балтимор, Мэриленд). 71 (5): 1626–1642. Дои:10.1002 / hep.30924. ISSN  1527-3350. ЧВК  7318564. PMID  31479523.
  144. ^ Дас, Апабрита Аян; Чоудхури, Камалика Рой; Jagadeeshaprasad, M. G .; Kulkarni, Mahesh J .; Мондал, Пракаш Чандра; Bandyopadhyay, Арун (30.06.2020). «Протеомный анализ обнаруживает нарушение регуляции обратного транспорта холестерина у людей с инфарктом миокарда с подъемом сегмента ST». Журнал протеомики. 222: 103796. Дои:10.1016 / j.jprot.2020.103796. ISSN  1876-7737. PMID  32376501.
  145. ^ Цучия, М .; Asahi, N .; Судзуоки, Ф .; Ashida, M .; Мацуура, С. (сентябрь 1996 г.). «Обнаружение пептидогликана и бета-глюкана с помощью плазменного теста личинок тутового шелкопряда». FEMS Иммунология и медицинская микробиология. 15 (2–3): 129–134. Дои:10.1111 / j.1574-695X.1996.tb00063.x. ISSN  0928-8244. PMID  8880138.
  146. ^ Кобаяши, Т .; Tani, T .; Yokota, T .; Кодама, М. (май 2000 г.). «Обнаружение пептидогликана в плазме человека с использованием теста в плазме личинок тутового шелкопряда». FEMS Иммунология и медицинская микробиология. 28 (1): 49–53. Дои:10.1111 / j.1574-695X.2000.tb01456.x. ISSN  0928-8244. PMID  10767607.

дальнейшее чтение

Бастос ПАД, Уиллер Р., Бонека И.Г. Поглощение, распознавание и ответы на пептидогликан у млекопитающего-хозяина. FEMS Microbiol Rev.2020 8 сентября: fuaa044. DOI: 10,1093 / femsre / fuaa044. Интернет впереди печати. PMID  32897324

Вольф AJ, Андерхилл DM. Распознавание пептидогликана врожденной иммунной системой. Nat Rev Immunol. 2018 Апрель; 18 (4): 243-254. DOI: 10.1038 / н.в.2017.136. Epub 2018 2 января. PMID  29292393

Гонсалес-Сантана А., Диас Хейц Р. Бактериальные пептидогликаны из микробиоты в развитии нервной системы и поведении. Trends Mol Med. 2020 августа; 26 (8): 729-743. DOI: 10.1016 / j.molmed.2020.05.003. Epub 2020 5 июня. PMID  32507655