UBA2 - UBA2

UBA2
Доступные конструкции PDB Поиск ортолога: PDBe RCSB Список идентификационных кодов PDB 1Y8Q, 1Y8R, 2PX9, 3KYC, 3KYD, 4W5V
Идентификаторы
Псевдонимы	UBA2, ARX, SAE2, HRIHFB2115, убиквитиноподобный модификатор, активирующий фермент 2
Внешние идентификаторы	OMIM: 613295 MGI: 1858313 ГомолоГен: 4018 Генные карты: UBA2
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 19 (человек)[1] Группа 19q13.11 Начните 34,428,352 бп[1] Конец 34,471,251 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 7 (мышь)[2] Группа 7 | 7 B1 Начните 34,140,688 бп[2] Конец 34,169,599 бп[2]
Онтология генов Молекулярная функция • связывание ионов металлов • связывание нуклеотидов • GO: 0010577 активность активатора фермента • убиквитин-подобный модификатор, активирующий ферментативную активность • связывание фактора транскрипции • GO: 0001948 связывание с белками • SUMO, активирующий активность ферментов • связывание ионов магния • Связывание АТФ • SUMO привязка • небольшой белок, активирующий связывание ферментов • связывание убиквитин-подобного белка, конъюгированного с ферментом • активность гетеродимеризации белков • кислотно-аминокислотная лигазная активность • трансферазная активность Сотовый компонент • ядро клетки • SUMO активирующий ферментный комплекс • нуклеоплазма • цитоплазма Биологический процесс • белковое сумоилирование • GO: 0048554 положительное регулирование каталитической активности • модификация белка путем конъюгации малых белков Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	10054	50995
Ансамбль	ENSG00000126261	ENSMUSG00000052997
UniProt	Q9UBT2	Q9Z1F9
RefSeq (мРНК)	NM_005499	NM_016682
RefSeq (белок)	NP_005490	NP_057891
Расположение (UCSC)	Chr 19: 34,43 - 34,47 Мб	Chr 7: 34.14 - 34.17 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Убиквитин-подобный 1-активирующий фермент E1B (UBLE1B) также известный как Субъединица 2 SUMO-активирующего фермента (SAE2) - это фермент что у людей кодируется UBA2 ген.^[5]

Посттрансляционная модификация белков путем добавления небольшого белка СУМО (увидеть SUMO1 ), или сумоилирование, регулирует структуру белка и внутриклеточную локализацию. SAE1 и UBA2 образуют гетеродимер который действует как SUMO-активирующий фермент для сумоилирования белков.^[5][6]

Структура

SAE в сочетании с Mg и АТФ

ДНК

UBA2 кДНК фрагмент длиной 2683 п.н. и кодирует пептид из 640 аминокислот.^[6] Предсказанная последовательность белка более аналогична дрожжевому UBA2 (идентичность 35%), чем человеческому UBA3 или E1 (в убиквитин путь). Ген UBA расположен на 19 хромосоме.^[7]

Протеин

Uba2 подразделение состоит из 640 аминокислотных остатков с молекулярной массой 72 кДа.^[8] Он состоит из трех домены: an аденилирование домен (содержащий активный центр аденилирования), каталитический домен Cys (содержащий каталитический остаток Cys173, участвовавший в тиоэфир образование облигаций), а убиквитин-подобный домен.SUMO-1 связывается с Uba2 между каталитическим доменом Cys и доменом UbL.^[9]

Механизм

UBA2 в сопряжении с СУМО-1.

Фермент, активирующий SUMO (E1, гетеродимер SAE1 и UBA2), катализирует реакцию активации СУМО-1 и перенося его на Ubc9 (единственный известный E2 для СУМОилирование ). Реакция протекает в три этапа: аденилирование, образование тиоэфирной связи и перенос SUMO на E2. Во-первых, карбоксильная группа С-концевого остатка глицина SUMO атакует АТФ, образуя SUMO-AMP и пирофосфат. Затем тиоловая группа каталитического цистеина в активном центре UBA2 атакует SUMO-AMP, образуя тиоэфирную связь с высокой энергией между UBA2 и C-концевым глицином SUMO и высвобождая AMP. Наконец, SUMO передается цистеину E2, образуя еще одну тиоэфирную связь.^[9][10][11]

Функция

Убиквитиновая метка играет хорошо понятную роль в направлении протеина к деградации протеасомами.^[12] Роль молекул SUMO более сложна и гораздо менее понятна. Последствия SUMOylation включают изменение сродства субстрата к другим белкам или ДНК, изменение локализации субстрата и блокирование связывания убиквитина (что предотвращает деградацию субстрата). Для некоторых белков SUMOylation, похоже, не имеет функции.^[10][13]

NF-kB

Фактор транскрипции NF-kB в нестимулированных клетках инактивируется IkBa белок-ингибитор привязка. Активация NF-kB достигается убиквитинированием и последующей деградацией IkBa. SUMOylation IkBa оказывает сильное ингибирующее действие на NF-kB-зависимую транскрипцию. Это может быть механизмом регуляции клеткой количества NF-kB, доступного для активации транскрипции.^[14]

p53

Фактор транскрипции p53 это подавитель опухолей действуя путем активации генов, участвующих в клеточный цикл регулирование и апоптоз. Его уровень регулируется mdm2 -зависимое убиквитинирование. СУМОилирование p53 (по остатку лизина, отличному от сайтов модификации убиквитина) предотвращает протеасома деградации и действует как дополнительный регулятор ответа p53.^[15]

Выражение и регулирование

Исследования дрожжей подающий надежды и деление показали, что SUMOylation может быть важным в регуляции клеточного цикла.^[16] Во время клеточного цикла концентрация UBA2 не претерпевает существенных изменений, в то время как уровень SAE1 демонстрирует резкие колебания, предполагая, что регулирование экспрессии SAE1, а не UBA2, может быть способом для клетки регулировать SUMOylation. Однако в моменты времени, когда уровни SAE1 низкие, мало доказательств наличия UBA2-содержащих белковых комплексов, кроме гетеродимера SAE1-UBA2. Одно из возможных объяснений состоит в том, что эти комплексы существуют только в течение короткого периода времени, поэтому неочевидны в клеточных экстрактах. Экспрессия UBA2 обнаруживается в большинстве органов, включая мозг, легкие и сердце, что указывает на вероятное существование пути SUMOylation в этих органах. Повышенный уровень UBA2 (как и всех других ферментных компонентов этого пути) обнаруживается в семенниках, что предполагает возможную роль UBA2 в мейоз или сперматогенез. Внутри ядра UBA2 распределен по ядра но не найден в ядрышки, предполагая, что SUMOylation может происходить в первую очередь в ядрах. Цитоплазматическое существование SAE 1 и UBA2 также возможно и отвечает за конъюгацию цитоплазматических субстратов.^[17]

Модельные организмы

Мышь

Uba2 нокаутный фенотип мыши

Характеристика	Фенотип
Гомозигота жизнеспособность	Аномальный
Рецессивный смертельное исследование	Аномальный
Масса тела	Нормальный
Тревога	Нормальный
Неврологический осмотр	Нормальный
Сила захвата	Нормальный
Горячая тарелка	Нормальный
Дисморфология	Нормальный
Косвенная калориметрия	Нормальный
Тест толерантности к глюкозе	Нормальный
Слуховой ответ ствола мозга	Нормальный
DEXA	Аномальный[18]
Рентгенография	Аномальный[19]
Температура тела	Нормальный
Морфология глаза	Нормальный
Клиническая химия	Нормальный
Плазма иммуноглобулины	Нормальный
Гематология	Нормальный
Лимфоциты периферической крови	Нормальный
Микроядерный тест	Нормальный
Вес сердца	Нормальный
Гистопатология кожи	Нормальный
Гистопатология мозга	Нормальный
Сальмонелла инфекция	Нормальный[20]
Citrobacter инфекция	Нормальный[21]
Все тесты и анализы от[22][23]

Модельные организмы были использованы при изучении функции UBA2. Условный нокаутирующая мышь линия, называемая Uba2^{tm1a (КОМП) Wtsi[24][25]} был создан как часть Международный консорциум Knockout Mouse программа - проект высокопроизводительного мутагенеза для создания и распространения моделей болезней на животных среди заинтересованных ученых - в Wellcome Trust Sanger Institute.^[26][27][28]

Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг для определения последствий удаления.^[22][29] Было проведено двадцать пять испытаний мутант мышей и четыре значительных отклонения от нормы.^[22] Нет гомозиготный мутант эмбрионы были идентифицированы во время беременности, и поэтому ни один из них не выжил до отлучение от груди. Остальные испытания проводились на гетерозиготный мутантные взрослые мыши. У самок было обнаружено уменьшение длины тела на DEXA, в то время как у животных обоего пола количество поясничный и крестцовые позвонки в рентгеновских лучах.^[22]

Дрозофила

В кодирующая область дрозофилы UBA2 гомолог Ген dUBA2 имеет длину 2,3 т.п.н. и содержит 2 интрона (53 и 52 п.н.). Предсказанный белок имеет 766 аминокислотных остатков и весит 84 кДа. Белок имеет общую идентичность 47% с hUBA2 и 31% с дрожжевым UBA2. Также существует несколько областей полной идентичности между тремя гомологичными белками. С-концевой участок кодирующей последовательности также содержит предполагаемый последовательность ядерной локализации.^[30]

Взаимодействия

SAE2 был показан взаимодействовать с участием

• SAE1,^{[7][8][31][32]}
• Малый модификатор, связанный с убиквитином 1,^[7][33] и
• UBE2I.^[32][34]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000126261 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000052997 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. «Энтрез Ген: убиквитиноподобный модификатор, активирующий фермент 2». Получено 2011-08-30.
6. Okuma T, Honda R, Ichikawa G, Tsumagari N, Yasuda H (январь 1999 г.). «Модификация SUMO-1 in vitro требует двух ферментативных стадий, E1 и E2». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 254 (3): 693–8. Дои:10.1006 / bbrc.1998.9995. PMID  9920803.
7. Гонг Л., Ли Б., Миллас С., Йе Э. Т. (апрель 1999 г.). «Молекулярное клонирование и характеристика человеческих AOS1 и UBA2, компонентов комплекса ферментов, активирующих сентрин». FEBS Lett. 448 (1): 185–9. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 00367-1. PMID  10217437. S2CID  7756078.
8. Desterro JM, Rodriguez MS, Kemp GD, Hay RT (апрель 1999 г.). «Идентификация фермента, необходимого для активации небольшого убиквитиноподобного белка SUMO-1». J. Biol. Chem. 274 (15): 10618–24. Дои:10.1074 / jbc.274.15.10618. PMID  10187858.
9. Лоис Л. М., Лима CD (февраль 2005 г.). «Структуры SUMO E1 предоставляют механистическое понимание активации SUMO и рекрутирования E2 в E1». EMBO J. 24 (3): 439–51. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600552. ЧВК  548657. PMID  15660128.
10. Джонсон ES (2004). «Модификация протеина СУМО». Анну. Преподобный Biochem. 73: 355–82. Дои:10.1146 / annurev.biochem.73.011303.074118. PMID  15189146.
11. Вальден Х., Подгорский М.С., Шульман Б.А. (март 2003 г.). «Понимание каскада переноса убиквитина из структуры активирующего фермента для NEDD8». Природа. 422 (6929): 330–4. Bibcode:2003 Натур. 422..330Вт. Дои:10.1038 / природа01456. PMID  12646924. S2CID  4370095.
12. Müller S, Hoege C, Pyrowolakis G, Jentsch S (март 2001 г.). «СУМО, таинственный кузен убиквитина». Nat. Преподобный Мол. Cell Biol. 2 (3): 202–10. Дои:10.1038/35056591. PMID  11265250. S2CID  5137043.
13. Hochstrasser M (октябрь 2001 г.). «SP-RING для SUMO: расцветают новые функции убиквитин-подобного белка». Ячейка. 107 (1): 5–8. Дои:10.1016 / S0092-8674 (01) 00519-0. PMID  11595179. S2CID  8021565.
14. Desterro JM, Rodriguez MS, Hay RT (август 1998 г.). «Модификация SUMO-1 IkappaBalpha ингибирует активацию NF-kappaB». Мол. Ячейка. 2 (2): 233–9. Дои:10.1016 / S1097-2765 (00) 80133-1. PMID  9734360.
15. Родригес М.С., Дестерро Д.М., Лейн С., Миджли, Калифорния, Лейн Д.П., Хэй RT (ноябрь 1999 г.). «Модификация SUMO-1 активирует транскрипционный ответ p53». EMBO J. 18 (22): 6455–61. Дои:10.1093 / emboj / 18.22.6455. ЧВК  1171708. PMID  10562557.
16. Сайто Х., Воробей Д. Б., Шиоми Т., Пу Р. Т., Нисимото Т., Мохун Т. Дж., Дассо М. (январь 1998 г.). «Ubc9p и конъюгация SUMO-1 с RanGAP1 и RanBP2». Curr. Биол. 8 (2): 121–4. Дои:10.1016 / S0960-9822 (98) 70044-2. PMID  9427648.
17. Адзума Й., Тан С.Х., Кавенах М.М., Айнштейн А.М., Сайто Х., Дассо М. (август 2001 г.). «Экспрессия и регуляция фермента SUMO-1 E1 млекопитающих». FASEB J. 15 (10): 1825–7. Дои:10.1096 / fj.00-0818fje. PMID  11481243. S2CID  40471133.
18. «Данные DEXA для Uba2». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
19. «Данные рентгенографии для Уба2». Wellcome Trust Институт Сэнгера.
20. "Сальмонелла данные о заражении Uba2 ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
21. "Citrobacter данные о заражении Uba2 ". Wellcome Trust Институт Сэнгера.
22. Гердин А.К. (2010). "Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью". Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID  85911512.
23. Портал ресурсов мыши, Институт Wellcome Trust Sanger.
24. «Международный консорциум нокаут-мышей».
25. "Информатика генома мыши".
26. Скарнес В.С., Розен Б., Вест А.П., Кутсуракис М., Бушелл В., Айер В., Мухика А.О., Томас М., Харроу Дж., Кокс Т., Джексон Д., Северин Дж., Биггс П., Фу Дж., Нефедов М., де Йонг П.Дж., Стюарт АФ, Брэдли А (2011). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–42. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК  3572410. PMID  21677750.
27. Долгин Э (2011). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
28. Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (2007). «Мышь по всем причинам». Ячейка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247. S2CID  18872015.
29. ван дер Вейден Л., Уайт Дж. К., Адамс Д. Д., Логан Д. В. (2011). «Набор инструментов генетики мышей: раскрытие функции и механизма». Геном Биол. 12 (6): 224. Дои:10.1186 / gb-2011-12-6-224. ЧВК  3218837. PMID  21722353.
30. Донахью С., Бейтс Н., Коттерилл С. (март 2001 г.). «Идентификация и характеристика гомолога дрожжевого гена Uba2 у дрозофилы». Биохим. Биофиз. Acta. 1518 (1–2): 210–4. Дои:10.1016 / S0167-4781 (01) 00185-3. PMID  11267682.
31. Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Беррис Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (октябрь 2005 г.). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белок-белок человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Натур.437.1173R. Дои:10.1038 / природа04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
32. Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф, Ли Х, Тейлор П., Клими С., Макбрум-Цераевски Л., Робинсон, доктор медицины, О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дхарси М., Хо Й, Хейлбут А., Мур Л., Чжан S, Орнатски O, Бухман YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams С.Л., Моран М.Ф., Морин Г.Б., Топалоглоу Т., Фигейз Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белок-белковых взаимодействий человека с помощью масс-спектрометрии». Мол. Syst. Биол. 3 (1): 89. Дои:10.1038 / msb4100134. ЧВК  1847948. PMID  17353931.
33. Татхам М.Х., Ким С., Ю Би, Джафрей Э, Сонг Дж., Чжэн Дж., Родригес М.С., Хэй РТ, Чен Й (август 2003 г.). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия. 42 (33): 9959–69. Дои:10.1021 / bi0345283. PMID  12924945.
34. Книпшер П., Флото А., Клуг Х., Олсен Дж. В., ван Дейк В. Дж., Фиш А., Джонсон Э. С., Манн М., Сикма Т.К., Пихлер А. (август 2008 г.). «Сумоилирование Ubc9 регулирует дискриминацию мишеней SUMO». Мол. Ячейка. 31 (3): 371–82. Дои:10.1016 / j.molcel.2008.05.022. PMID  18691969.

дальнейшее чтение

• Пихлер А., Гаст А., Зеелер Дж. С., Дежан А., Мельхиор Ф (2002). «Нуклеопорин RanBP2 обладает лигазной активностью SUMO1 E3». Ячейка. 108 (1): 109–20. Дои:10.1016 / S0092-8674 (01) 00633-X. PMID  11792325. S2CID  14656901.
• Боггио Р., Коломбо Р., Хэй RT, Draetta GF, Chiocca S (2004). «Механизм ингибирования пути SUMO». Мол. Ячейка. 16 (4): 549–61. Дои:10.1016 / j.molcel.2004.11.007. PMID  15546615.
• Stelzl U, Worm U, Lalowski M, Haenig C, Brembeck FH, Goehler H, Stroedicke M, Zenkner M, Schoenherr A, Koeppen S, Timm J, Mintzlaff S, Abraham C, Bock N, Kietzmann S, Goedde A, Toksöz E , Droege A, Krobitsch S, Korn B, Birchmeier W, Lehrach H, Wanker EE (2005). «Сеть взаимодействия белок-белок человека: ресурс для аннотирования протеома». Ячейка. 122 (6): 957–68. Дои:10.1016 / j.cell.2005.08.029. HDL:11858 / 00-001M-0000-0010-8592-0. PMID  16169070. S2CID  8235923.
• Ли Т., Сантокайт Р., Шен Р.Ф., Текле Э, Ван Г, Ян округ Колумбия, Чок ПБ (2006). «Общий подход к исследованию ферментативных путей и субстратов для убиквитиноподобных модификаторов». Arch. Biochem. Биофизы. 453 (1): 70–4. Дои:10.1016 / j.abb.2006.03.002. PMID  16620772.
• Руал Дж. Ф., Венкатесан К., Хао Т., Хирозане-Кишикава Т., Дрикот А., Ли Н., Беррис Г. Ф., Гиббонс Ф. Д., Дрезе М., Айви-Гедехуссу Н., Клитгорд Н., Саймон К., Боксем М., Мильштейн С., Розенберг Дж., Голдберг DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Секерра Р., Дусетт-Штамм Л., Кьюсик М.Э., Хилл Д.Е., Рот П.П., Видаль М. (2005). «К карте протеомного масштаба сети взаимодействия белок-белок человека». Природа. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Натур.437.1173R. Дои:10.1038 / природа04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
• Книпшер П., Флото А., Клуг Х., Олсен Дж. В., ван Дейк В. Дж., Фиш А., Джонсон Э. С., Манн М., Сикма Т.К., Пихлер А. (2008). «Сумоилирование Ubc9 регулирует дискриминацию мишеней SUMO». Мол. Ячейка. 31 (3): 371–82. Дои:10.1016 / j.molcel.2008.05.022. PMID  18691969.
• Гилбрет Р.Н., Чыонг К., Маду И., Койде А., Войчик Дж. Б., Ли Н. С., Пиччирилли Дж. А., Чен Ю., Койде С. (2011). «Изоформ-специфические монотельские ингибиторы малых убиквитин-связанных модификаторов, разработанные с использованием структурно-ориентированного дизайна библиотеки». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 108 (19): 7751–6. Bibcode:2011PNAS..108.7751G. Дои:10.1073 / pnas.1102294108. ЧВК  3093456. PMID  21518904.
• Moutty MC, Сакин В., Мельхиор Ф (2011). «Импортин α / β опосредует ядерный импорт отдельных субъединиц SUMO E1 и холофермента». Мол. Биол. Ячейка. 22 (5): 652–60. Дои:10.1091 / mbc.E10-05-0461. ЧВК  3046061. PMID  21209321.
• Bossis G, Melchior F (2006). «Регулирование SUMOylation путем обратимого окисления ферментов, конъюгирующих SUMO». Мол. Ячейка. 21 (3): 349–57. Дои:10.1016 / j.molcel.2005.12.019. PMID  16455490.
• Лоис Л. М., Лима CD (2005). «Структуры SUMO E1 предоставляют механистическое понимание активации SUMO и рекрутирования E2 в E1». EMBO J. 24 (3): 439–51. Дои:10.1038 / sj.emboj.7600552. ЧВК  548657. PMID  15660128.
• Адзума Й., Тан Ш., Кавенах М. М., Айнштейн А. М., Сайто Х., Дассо М. (2001). «Экспрессия и регуляция фермента SUMO-1 E1 млекопитающих». FASEB J. 15 (10): 1825–7. Дои:10.1096 / fj.00-0818fje. PMID  11481243. S2CID  40471133.
• Лемос Т.А., Кобарг Дж. (2006). «CGI-55 взаимодействует с ядерными белками и совместно локализуется в тельцах с положительной спиралью p80-коилина в ядре». Cell Biochem. Биофизы. 44 (3): 463–74. Дои:10.1385 / CBB: 44: 3: 463. PMID  16679534. S2CID  24544907.
• Ли Л., Лян Д., Ли Дж.Й., Чжао Р.Й. (2008). «Слияние APOBEC3G-UBA2 как потенциальная стратегия стабильной экспрессии APOBEC3G и ингибирования репликации ВИЧ-1». Ретровирология. 5: 72. Дои:10.1186/1742-4690-5-72. ЧВК  2535603. PMID  18680593.
• Татхам МХ, Ким С., Ю Би, Джафрей Э, Сонг Дж, Чжэн Дж, Родригес М.С., Хэй РТ, Чен Й (2003). «Роль N-концевого сайта Ubc9 в связывании и конъюгации SUMO-1, -2 и -3». Биохимия. 42 (33): 9959–69. Дои:10.1021 / bi0345283. PMID  12924945.
• Босолей С.А., Едриховски М., Шварц Д., Элиас Дж. Э., Виллен Дж., Ли Дж., Кон М. А., Кантли Л. К., Гиги С. П. (2004). «Широкомасштабная характеристика ядерных фосфопротеинов клеток HeLa». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 101 (33): 12130–5. Bibcode:2004ПНАС..10112130Б. Дои:10.1073 / pnas.0404720101. ЧВК  514446. PMID  15302935.

внешние ссылки

• UBA2 расположение человеческого гена в Браузер генома UCSC.
• UBA2 детали человеческого гена в Браузер генома UCSC.