Скорость диссоциации - Dissociation rate

В скорость диссоциации в химия, биохимия, и фармакология скорость или скорость, с которой лиганд диссоциирует из белок, например, рецептор.[1] Это важный фактор связывающая аффинность и внутренняя активность (эффективность) лиганда на рецепторе.[1] Скорость диссоциации для конкретного субстрата может быть применена к кинетике фермента, включая модель Михаэлиса-Ментен.[2] Скорость диссоциации субстрата влияет на то, насколько большой или малой будет скорость фермента.[2] В модели Михаэлиса-Ментен фермент связывается с субстратом, образуя ферментный субстратный комплекс, который может либо идти назад, диссоциируя, либо идти вперед, образуя продукт.[3] Константа скорости диссоциации определяется как Kвыключенный.[2]

Постоянная Михаэлиса-Ментен обозначается Kм и представляется уравнением Kм= (Kвыключенный + KКот) / Kна. Скорости связывания и диссоциации фермента с субстратом представлены как Kна и Kвыключенный соответственно. Kм также определяется как концентрация субстрата, при которой скорость ферментации достигает половины своей максимальной скорости.[4] Чем прочнее лиганд связывается с субстратом, тем ниже будет скорость диссоциации. Важно знать, что Kм и Kвыключенный пропорциональны, поэтому на более высоких уровнях диссоциации константа Михаэлиса-Ментен будет больше.[5]

  1. ^ а б Ваннер К., Хёфнер Г. (27 июня 2007 г.). Масс-спектрометрия в медицинской химии: применение в открытии лекарств. Джон Вили и сыновья. С. 142–156. ISBN  978-3-527-61091-4.
  2. ^ а б c Бережковский А.М., Сабо А., Ротбарт Т., Урбах М., Коломейский А.Б. (апрель 2017 г.). «Зависимость ферментативной скорости от скорости диссоциации субстрата». Журнал физической химии B. 121 (15): 3437–3442. Дои:10.1021 / acs.jpcb.6b09055. ЧВК  5577799. PMID  28423908.
  3. ^ Бережковский А.М., Сабо А., Ротбарт Т., Урбах М., Коломейский А.Б. (апрель 2017 г.). «Зависимость ферментативной скорости от скорости диссоциации субстрата». Журнал физической химии B. 121 (15): 3437–3442. Дои:10.1021 / acs.jpcb.6b09055. ЧВК  5577799. PMID  28423908.
  4. ^ Реувени, Шломи; Урбах, Михаил; Клафтер, Джозеф (март 2014 г.). «Роль несвязывания субстрата в ферментативных реакциях Михаэлиса-Ментен». Национальная академия наук Соединенных Штатов Америки. 111: 4391–4396 - через JSTOR.
  5. ^ Коупленд, Роберт Аллен (2000). Ферменты: практическое введение в структуру, механизм и анализ данных. Каталог библиотеки Wiley: J. Wiley. С. 76–81.




Рекомендации