Галектин - Galectin - Wikipedia

Структура галектина-9 человека в комплексе с Nдимер ацетиллактозамина, четко демонстрирующий два сайта связывания углеводов

Галектины представляют собой класс белков, которые специфически связываются с β-галактозид сахара, такие как N-ацетиллактозамин (Galβ1-3GlcNAc или Galβ1-4GlcNAc), которые могут связываться с белками либо N-связанный или же О-связанное гликозилирование. Их также называют S-типа. лектины из-за их зависимости от дисульфидные связи для стабильности и связывания углеводов. У млекопитающих было обнаружено около 15 галектинов, кодируемых генами LGALS, которые пронумерованы последовательно. Только галектин-1, -2, -3, -4, -7, -7B, -8, -9, -9B, 9C, -10, -12, -13, -14 и -16 были идентифицированы в люди.[1] Галектин-5 и -6 обнаружены у грызунов, тогда как галектин-11 и -15 уникально обнаружены у овец и коз. Члены семейства галектинов были обнаружены и в других млекопитающие, птицы, амфибии, рыбы, нематоды, губки, и немного грибы. В отличие от большинства лектинов они не связаны с мембраной, а являются растворимыми белками с обоими внутри- и внеклеточный функции. У них разные, но частично совпадающие распределения.[2] но встречается в основном в цитозоль, ядро, внеклеточный матрикс или в обращении. Хотя многие галектины должны секретироваться, они не имеют типичного сигнального пептида, необходимого для классического секреция. Механизм и причина этого неклассического пути секреции неизвестны.[2]

Структура

Основные мультипликационные структуры димерных, тандемных и химерных галектинов. Димерные галектины состоят из двух одинаковых субъединиц, которые связаны друг с другом. Тандемные галектины имеют два различных CRD, связанных через линкерный пептидный домен. Химеры-галектины, которые у позвоночных состоят только из галектина-3, могут существовать в виде мономера или в поливалентной форме. Здесь он выражен в виде пентамера.

Существует три различных формы структуры галектина: димерная, тандемная или химерная. Димерные галектины, также называемые прототипными галектинами, представляют собой гомодимеры, состоящие из двух идентичных субъединиц галектина, которые связаны друг с другом. Галектины, которые подпадают под эту категорию, - галектин-1, -2, -5, -7, -10, -11, -14 и -15. Тандемные галектины содержат по крайней мере два различных домена распознавания углеводов (CRD) в одном полипептиде, поэтому они по своей природе считаются двухвалентными. CRD связаны с небольшим пептидным доменом. Тандемные галектины включают галектин-4, -6, -8, -9 и -12. Последний галектин - это галектин-3, который является единственным галектином, обнаруженным в категории химер у позвоночных. Галектин-3 имеет один CRD и длинный нелектиновый домен. Галектин-3 может существовать в мономерной форме или может связываться через нелектиновый домен в поливалентные комплексы вплоть до пентамерной формы.[3] Это позволяет галектину-3 эффективно связываться между различными лигандами и образовывать адгезивные сети. Образование мультимеров зависит от концентрации. Когда галектин-3 находится в низкой концентрации, он является мономерным и, вероятно, ингибирует адгезию. Он связывается с белками адгезии, такими как интегрины и блокирует дальнейшее связывание с другими клетками или внеклеточным матриксом. Когда концентрации галектина-3 высоки, он образует большие комплексы, которые способствуют адгезии за счет образования мостиков между клетками или клетками и внеклеточным матриксом. Многие изоформы галектинов были обнаружены из-за различных сращивание варианты. Например, Галектин-8 имеет семь различных мРНК кодирование как тандемных, так и димерных форм. Тип экспрессируемого галектина-8 зависит от ткани.[4] Галектин-9 имеет три разные изоформы, которые различаются длиной линкерной области.[4]

Домен узнавания углеводов галектина (CRD) построен из бета-лист примерно из 135 аминокислоты. Два листа слегка изогнуты, 6 прядей образуют вогнутую сторону, а 5 прядей - выпуклую сторону. Вогнутая сторона образует канавку, в которой может связываться углеводный лиганд, и которая достаточно длинна, чтобы удерживать примерно линейный тетрасахарид.[5]

Связывание лиганда

Галектины по существу связываются с гликанами, имеющими галактоза и его производные. Однако физиологически они, вероятно, потребуют лактоза или же N-ациллактозамин для очень прочного связывания. Как правило, чем дольше сахар, тем сильнее взаимодействие. Например, галектин-9 связывается с цепями полилактозамина с более сильным сродством, чем с цепями N-ацетиллактозамин мономер. Это потому, что больше Ван дер Ваальс могут происходить взаимодействия между сахаром и связывающим карманом. Связывание углеводов не зависит от кальция, в отличие от лектинов С-типа. Сила связывания лиганда определяется рядом факторов: поливалентностью как лиганда, так и галектина, длиной углевода и способом презентации лиганда домену узнавания углеводов. Различные галектины обладают разными специфичностями связывания. олигосахариды в зависимости от ткани, в которой они выражены, и функции, которой они обладают. Однако в каждом случае галактоза необходима для связывания. Эксперименты по кристаллизации галектинов в комплексе с N-ацетиллактозамин показывает, что связывание возникает из-за водородная связь взаимодействия углерода-4 и углерода-6 гидроксил группы галактозы и углерода-3 N-ацетилглюкозамин (GlcNAc) к боковым цепям аминокислоты в белке. Они не могут связываться с другими сахарами, такими как манноза потому что этот сахар не войдет в область распознавания углеводов без стерическое препятствие. Из-за природы связывающего кармана галектины могут связывать концевые или внутренние сахара в гликане. Это позволяет соединять два лиганда на одной и той же клетке или между двумя лигандами на разных клетках.[6]

Функция

Галектины - это большое семейство с относительно широкой специфичностью. Таким образом, они выполняют широкий спектр функций, включая посредничество межклеточных взаимодействий, межклеточные взаимодействия. адгезия и трансмембранная передача сигналов. Их экспрессия и секреция хорошо регулируются, что позволяет предположить, что они могут экспрессироваться в разное время во время развития.[6] Когда отдельные гены галектина удаляются в выбивающая мышь модели. Это связано с тем, что основные функции существенно перекрываются. Список функций галектинов обширен, и маловероятно, что все они были обнаружены. Ниже описаны некоторые из основных функций.

Апоптоз

Галектины отличаются тем, что они могут регулировать гибель клеток как внутриклеточно, так и внеклеточно. Внеклеточно они перекрестно связывают гликаны вне клеток и передают сигналы через мембрану, чтобы непосредственно вызвать смерть клетки или активировать нисходящую сигнализацию, которая запускает апоптоз.[7] Внутриклеточно они могут напрямую регулировать белки, которые контролируют судьбу клеток. Многие галектины играют роль в апоптозе:

  • Один из основных способов, которым галектины регулируют апоптоз, - это контролировать положительный и отрицательный отбор из Т-клетки в вилочковая железа. Этот процесс предотвращает циркуляцию самореактивных Т-клеток, которые распознают себя. антиген. И галектин-1, и галектин-9 секретируются эпителиальные клетки в тимусе и опосредуют апоптоз Т-клеток. Смерть Т-клеток также необходима для уничтожения активированных и инфицированных Т-клеток после иммунная реакция. Это также опосредуется галектином-1 и галектином-9.[7] Галектин-1 связывает многие белки на поверхности Т-клеток, но особенно CD7, CD43 и CD45 участвуют в апоптозе.
  • Галектин-7 экспрессируется под p53 промоутер и может играть ключевую роль в регуляции апоптоза кератиноциты после повреждения ДНК, например, вызванного УФ-излучение.[7][8]
  • Экспрессия галектина-12 вызывает апоптоз адипоциты.[8]
  • Было показано, что галектин-3 является единственным галектином с антиапоптотической активностью, что доказано нокаутом у мышей, увеличивающим скорость апоптоза. Внутриклеточно галектин-3 может связываться с Bcl-2 белки, антиапоптотическое семейство белков, и, таким образом, могут усиливать связывание Bcl-2 с клеткой-мишенью.[7] С другой стороны, галектин-3 также может быть проапоптотическим и опосредовать Т-клетки и нейтрофил смерть.[8]

Подавление активации рецепторов Т-клеток

Галектин-3 играет важную роль в отрицательной регуляции Рецептор Т-клеток (TCR) активация. Сшивание рецепторов Т-клеток и других гликопротеинов галектином-3 на мембране Т-клеток предотвращает кластеризацию TCR и, в конечном итоге, подавляет активацию. Это предотвращает автоматическую активацию. Эксперименты в трансгенные мыши с недостаточным N-ацетилглюкозаминтрансфераза V (GnTV) имеют повышенную чувствительность к аутоиммунные заболевания.[6] GnTV - это фермент, необходимый для синтеза цепей полилактозамина, которые являются лигандом галектина-3 на рецепторах Т-клеток. Этот нокаут означает, что галектин-3 не может предотвратить автоактивацию TCR, поэтому Т-клетки гиперчувствительны. Также в иммунной системе было доказано, что галектины действуют как хемоаттрактанты по отношению к иммунным клеткам и активируют секрецию воспалительных процессов. цитокины.[3]

Адгезия

Галектины могут как стимулировать, так и ингибировать опосредованную интегрином адгезию. Для усиления адгезии, опосредованной интегрином, они перекрестно связывают два гликана на разных клетках. Это сближает клетки, так что происходит связывание интегрина. Они также могут препятствовать адгезии, связываясь с двумя гликанами в одной и той же клетке, что блокирует интегрин.[9] сайт привязки. Галектин-8 специфичен для гликанов, связанных с интегрином, и играет непосредственную роль в адгезии, а также в активации интегрин-специфических сигнальных каскадов.[10]

Сплайсинг ядерной пре-мРНК

Неожиданно было обнаружено, что галектин-1 и галектин-3 связаны с ядерными рибонуклеопротеин комплексы, в том числе сплайсосома.[11] Исследования показали, что необходимы галектин-1 и -3. сращивание факторов, поскольку удаление галектинов аффинная хроматография с лактозой приводит к потере сплайсинговой активности.[12] Похоже, что способность галектинов к сплайсингу не зависит от их специфичности связывания с сахаром. Сайт-направленный мутагенез исследования домена распознавания углеводов удаляют связывание гликанов, но не препятствуют ассоциации со сплайсосомой.

Галектины, контролирующие ESCRT, mTOR, АМПК, и аутофагия

Цитоплазматический галектин-8 и галектин-9 было показано, чтобы контролировать mTOR (mTORC1 ) и PRKAA (AMPK) в ответ на повреждение лизосомальной мембраны.[13] Перфорация лизосом и другие повреждения эндомембраны могут быть вызваны различными агентами, такими как некоторые химические вещества, образующие осмотически активные продукты, кристаллический кремнезем, возможно, амилоидные агрегаты и цитоплазматические органические или неорганические кристаллы, а также внутриклеточные микробные патогены, такие как Микобактерии туберкулеза; такое повреждение можно смоделировать с использованием предшественников дипептидов, проницаемых через мембрану, которые полимеризуются в лизосомах. В состоянии покоя, в гомеостатических условиях галектин-8 взаимодействует с mTOR, который в активном состоянии находится на цитозольной (цито-лицевой) стороне лизосомальных мембран. Однако в условиях повреждения лизосом, приводящих к обнажению экзофациально, то есть люменально ориентированной гликаны (гликопротеины и гликолипиды ), галектин-8 распознает цитофасциальный гликаны подвергается воздействию из-за повреждения мембраны и выбросов mTOR. Галектин-8 вместо этого теперь связывается с mTOR-регуляторным комплексом, расположенным на лизосомальной мембране, включая SLC38A9, LAMTOR1, и RRAGA /RRAGB (RagA / B). Этот комплекс теряет сродство к mTOR, вызывая инактивацию и перемещение mTOR из лизосомы в цитозоль. Комплекс, реагирующий на повреждения, содержащий галектин-8, SLC38A9, LAMTOR1, и RRAGA /RRAGB известен как ГАЛТОР.[13] Галектин-3 и галектин-8 также взаимодействуют с рецептором-регулятором аутофагии. TRIM16 который собирает механизм инициации аутофагии на поврежденных лизосомах,[14] тогда как галектин-8 также взаимодействует с рецептором аутофагии CALCOCO2 (NDP52) признавая Сальмонелла -поврежденная вакуоль.[9]

Функциональные роли галектинов в клеточном ответе на повреждение мембраны расширяются, например Галектин-3 новобранцы ESCRT к поврежденным лизосомам, чтобы лизосомы можно отремонтировать.[15] Это происходит до того, как аутофагия будет вынуждена восстановить эндосомы и лизосомы чтобы они не были удалены аутофагия.

Галектины и болезнь

Галектины многочисленны, широко распространены по телу и выполняют несколько различных функций. Именно из-за них они часто вызывают широкий спектр заболеваний, таких как рак, ВИЧ, аутоиммунное заболевание, хроническое воспаление, трансплантат против болезни хозяина (РТПХ) и аллергические реакции. Наиболее изученные и описанные механизмы относятся к раку и ВИЧ, которые описаны ниже.

Рак

Галектин-3, наиболее изученный с точки зрения рака, - это галектин-3. Данные свидетельствуют о том, что галектин-3 играет значительную роль в процессах, связанных с туморогенез, включая преобразование в злокачественный форма, метастаз и усиление инвазивных свойств опухолевых клеток.[16][17] Есть некоторые важные доказательства того, что галектин-3 участвует в развитии рака, поскольку он взаимодействует с онкогены Такие как Рас и активирует нижестоящую передачу сигналов, которая способствует пролиферации. Он также может регулировать некоторые белки клеточный цикл, Такие как циклин E и c-myc, что может придать ему дополнительные онкогенные свойства.[16]Концентрация галектина-3 повышена в кровообращении у пациентов с некоторыми типами рака, включая рак молочной железы. Также было обнаружено, что он связан с гликанами на поверхности клеток рака груди. У онкологических больных, у которых рак метастазировал, галектин-3 еще выше, что позволяет предположить, что этот галектин играет решающую роль в метастазировании.[18] Галектин-3 также связывается с MUC-1, очень большая трансмембранная муцин, который на раковых клетках изменяет экспрессию с О-гликозилирования с длинным ядром 2 типа на более короткое ядро ​​1 типа О-гликозилирования. Гликаны ядра 2 заканчиваются галактозой или сиаловой кислотой, тогда как ядро ​​1 разветвлено и имеет потенциал для больших углеводных удлинений. Высокие уровни MUC-1 связаны с плохим прогнозом и повышенным потенциалом метастазирования. Этот ассоциированный с раком MUC-1 является естественным лигандом галектина-3.[18] В нормальных клетках MUC-1 имеет отчетливую поляризацию и действует как защитный барьер вокруг клетки, уменьшая межклеточные взаимодействия. Предполагается, что в клетках рака молочной железы галектин-3 имеет высокое сродство к MUC-1, связанному с раком, вызывая деполяризацию и разрушая защитный экран клетки. Это обнажает небольшие молекулы адгезии на поверхности клетки, которые взаимодействуют с белками адгезии на эндотелиальная клетка стены, такие как E-selectin, способствуя проникновению в кровоток.[18] Эксперименты показывают, что сверхэкспрессии только MUC-1 недостаточно для увеличения метастатического потенциала, и фактически она подавляет проникновение опухолевых клеток в кровоток. Это требует присутствия активированного галектина-3 в дополнение к MUC-1 для увеличения инвазивных и метастатических свойств рака.[18] Это подтверждается другими исследованиями, показывающими, что ингибирование галектина-3 в клетках рака груди человека теряет свою злокачественность. in vitro.[16] Это может дать ключ к разработке терапевтических средств от рака, таких как ингибиторы галектина-3.

Было показано, что галектин-8, который увеличивает адгезию, опосредованную интегрином, подавляется при некоторых видах рака.[4] Это приносит пользу раку, поскольку взаимодействие интегрина с внеклеточным матриксом предотвращает метастазирование. Однако исследования рака легких продемонстрировали повышенную адгезию к галектину-8 с повышенным метастатическим потенциалом, что может быть опосредовано повышенной экспрессией на поверхности и активацией интегрина α3β1.[17]

Внутриклеточная инвазия патогенов

Было показано, что галектин-8 играет особую роль в оценке целостности эндосом. После того, как патогены, такие как бактерии или вирусы, поглощаются клетками, они обычно пытаются покинуть эндосомы, чтобы получить доступ к питательным веществам в цитозоле. Галектин-8 специфически связывается с гликозилированием внутри эндосомы и рекрутирует молекулу адаптера CALCOCO2 который активирует антибактериальную аутофагию.[9] Галектин-3, галектин 8 и галектин-9, как было показано, играют дополнительные роли в аутофагии как за счет контроля mTOR (галектин-8), так и AMPK (галектин-9),[13] и как фактор (галектин-3) в сборке ULK1 -Беклин 1 -ATG16L1 комплекс инициатора на TRIM16 при повреждении эндомембраны.[14]

ВИЧ

Было показано, что галектин-1 усиливает ВИЧ-инфекцию благодаря своей специфичности связывания галактозы. ВИЧ преимущественно заражает CD4+ Т-клетки и другие клетки иммунной системы, обездвиживающие адаптивная иммунная система. ВИЧ - это вирус который заражает CD4+ клетки через связывание его вирусной оболочки гликопротеин комплекс, состоящий из gp120 и gp41. Гликопротеин gp120 содержит два типа N-гликана, высокоманнозные олигомеры и N-ацетиллактозаминовые цепи на триманнозном ядре.[19] Олигомеры с высоким содержанием маннозы: патоген-ассоциированный молекулярный паттерн (PAMP) и распознаются лектином C-типа DC-SIGN найти на дендритные клетки. В NЦепи -ацетиллактозамина являются лигандами для галектина-1.[20] Галектин-1 экспрессируется в тимусе. В частности, он в изобилии секретируется Чт1 клетки.[8][19] При своей нормальной функции галектин-1 связывается с гликанами на CD4. корецептор Т-клеток, чтобы предотвратить аутореактивность. Когда присутствует ВИЧ, галектин связывает корецептор CD4 и лиганды gp120, тем самым способствуя ВИЧ-инфекции Т-клетки. Галектин-1 не важен для ВИЧ-инфекции, но помогает ему, ускоряя кинетику связывания между gp120 и CD4. Знание механизма взаимодействия галектина и ВИЧ может предоставить важные терапевтические возможности. Ингибитор галектина-1 можно использовать в сочетании с антиретровирусными препаратами для снижения инфекционности ВИЧ и увеличения эффективность препарата.[21] Галектин-3 связывает TRIM5α, цитозольный фактор ограничения против ВИЧ, действующий во время отслоения капсида ВИЧ, хотя точная роль этой ассоциации еще предстоит определить.[22] Некоторые галектины связывают другие TRIM. [22] некоторые из них, как известно, способствуют ограничению антивирусных препаратов.

Шагас

Trypanosoma cruzi инфицирование сердечных клеток снижается галектином – 1.[23]

Таблица галектинов человека

Галектин человекаМесто расположенияФункцияПоследствия для болезни
Галектин-1Секретируются иммунными клетками, такими как Т-хелперы в тимусе или стромальные клетки, окружающие В-клетки [8]

Также содержится в изобилии в мышцах, нейронах и почках.[2]

Отрицательно регулируют активацию рецепторов В-клеток

Активируйте апоптоз в Т-клетках[7]

Подавление иммунных ответов Th1 и Th17[8]

Способствует ядерному сплайсингу пре-мРНК[24]

Может усилить ВИЧ-инфекцию

Обнаружен в опухолевых клетках

Галектин-2Желудочно-кишечный тракт [25]Избирательно связывается с β-галактозидами Т-клеток, вызывая апоптоз[25]Риск инфаркт миокарда
Галектин-3Широкое распространениеМожет быть про- или антиапоптотическим (клеточно-зависимым)

Регулирование некоторых генов, включая JNK1 [8]

Способствует ядерному сплайсингу пре-мРНК[24]

Сшивающие и адгезионные свойства

В цитоплазме помогает формировать комплекс ULK1-Beclin-1-ATG16L1-TRIM16 после повреждения эндомембраны.[14]

Повышение регуляции происходит при некоторых видах рака, включая рак груди, что приводит к увеличению метастатического потенциала.

Причастен к туберкулез защита[14]

Галектин-4Кишечник и желудокСвязывает с высоким сродством к липидные рафты предполагая роль в доставке белка в клетки[8]Воспалительное заболевание кишечника (IBD)[8]
Галектин-7Многослойный плоский эпителий[8]Дифференциация кератиноцитов

Может участвовать в апоптозе и восстановлении клеток, опосредованном p53.[8]

Последствия рака
Галектин-8Широкое распространениеСвязывается с интегринами внеклеточного матрикса.[4] В цитоплазме альтернативно связывается с mTOR или образует комплекс GALTOR с SLC38A9, LAMTOR1 и RagA / B[13]Подавление при некоторых видах рака

Причастен к туберкулез защита

Галектин-9Почка

Тимус[7]

Синовиальная жидкость

Макрофаги

Функционирует как переносчик уратов в почках [26]

Вызывает апоптоз тимоцитов и клеток Th1[7][8]

Увеличивает созревание дендритных клеток для секреции воспалительных цитокинов. В цитоплазме при лизосомном повреждении связывается с AMPK и активирует его.[13]

Ревматоидный артрит

Причастен к туберкулез защита[13][27]

Галектин-10Выражено в эозинофилы и базофилыВажная роль в иммунной системе в подавлении пролиферации Т-клетокНашел в Кристаллы Шарко – Лейдена в астма
Галектин-12Жировая тканьСтимулирует апоптоз адипоцитов

Участвует в дифференцировке адипоцитов[8]

Ничего не найдено
Галектин-13ПлацентаЛизофосфолипазаОсложнения беременности

Рекомендации

  1. ^ «Генная группа: галектины (LGALS)». Номенклатурный комитет HUGO по генам.
  2. ^ а б c Баронды С.Х., Купер Д.Н., Гитт М.А., Леффлер Х. (август 1994 г.). «Галектины. Структура и функции большого семейства лектинов животных». Журнал биологической химии. 269 (33): 20807–10. PMID  8063692.
  3. ^ а б Лю FT, Рабинович Г.А. (январь 2010 г.). «Галектины: регуляторы острого и хронического воспаления». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1183 (1): 158–82. Bibcode:2010НЯСА1183..158Л. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2009.05131.x. PMID  20146714.
  4. ^ а б c d Варки, А; Cummings, R.D .; Лю Ф. (2009). "Глава 33: Галектины". Основы гликобиологии (2-е изд.). Колд-Спринг-Харбор (Нью-Йорк). ISBN  9780879697709. PMID  20301264.
  5. ^ Лобсанов Ю.Д., Гитт М.А., Леффлер Х., Баронд С.Х., Рини Дж.М. (декабрь 1993 г.). «Рентгеновская кристаллическая структура человеческого димерного лектина S-Lac, L-14-II, в комплексе с лактозой с разрешением 2,9-А». Журнал биологической химии. 268 (36): 27034–8. Дои:10.2210 / pdb1hlc / pdb. PMID  8262940.
  6. ^ а б c Дрикамер, К .; Тейлор, М. (2011). «Глава 9: Распознавание углеводов в клеточной адгезии и передаче сигналов». Введение в гликобиологию (3-е изд.). Издательство Оксфордского университета. ISBN  978-0-19-956911-3.
  7. ^ а б c d е ж грамм Эрнандес Дж. Д., Баум Л. Г. (октябрь 2002 г.). «Ах, сладкая тайна смерти! Галектины и контроль клеточной судьбы». Гликобиология. 12 (10): 127R – 36R. Дои:10.1093 / glycob / cwf081. PMID  12244068.
  8. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м Ян Р.Ю., Рабинович Г.А., Лю Ф.Т. (июнь 2008 г.). «Галектины: структура, функции и терапевтический потенциал». Обзоры экспертов в области молекулярной медицины. 10: e17. Дои:10.1017 / S1462399408000719. PMID  18549522.
  9. ^ а б c Терстон Т.Л., Вандел депутат, фон Мюлинен Н., Фоглейн А., Рандоу Ф. (январь 2012 г.). «Галектин 8 нацелен на поврежденные везикулы для аутофагии, чтобы защитить клетки от бактериального вторжения». Природа. 482 (7385): 414–8. Bibcode:2012Натура 482..414Т. Дои:10.1038 / природа10744. ЧВК  3343631. PMID  22246324.
  10. ^ Зик Ю., Эйзенштейн М., Горен Р.А., Хадари Ю.Р., Леви Ю., Ронен Д. (2004). «Роль галектина-8 как модулятора клеточной адгезии и роста клеток». Журнал гликоконъюгатов. 19 (7–9): 517–26. Дои:10.1023 / B: GLYC.0000014081.55445.af. PMID  14758075. S2CID  4953379.
  11. ^ Хаудек ​​К.С., Паттерсон Р.Дж., Ван Дж.Л. (октябрь 2010 г.). "Белки SR и галектины: что в названии?". Гликобиология. 20 (10): 1199–207. Дои:10.1093 / glycob / cwq097. ЧВК  2934707. PMID  20574110.
  12. ^ Восс П.Г., Грей Р.М., Дики С.В., Ван В., Пак Дж. В., Касаи К., Хирабаяши Дж., Паттерсон Р. Дж., Ван Дж. Л. (октябрь 2008 г.). «Диссоциация углеводсвязывающей и сплайсинговой активности галектина-1». Архивы биохимии и биофизики. 478 (1): 18–25. Дои:10.1016 / j.abb.2008.07.003. ЧВК  2590671. PMID  18662664.
  13. ^ а б c d е ж Jia J, Abudu YP, Claude-Taupin A, Gu Y, Kumar S, Choi SW, Peters R, Mudd MH, Allers L, Salemi M, Phinney B, Johansen T., Deretic V (апрель 2018 г.). «Галектины контролируют mTOR в ответ на повреждение эндомембраны». Молекулярная клетка. 70 (1): 120–135.e8. Дои:10.1016 / j.molcel.2018.03.009. ЧВК  5911935. PMID  29625033.
  14. ^ а б c d Чаухан С., Кумар С., Джайн А., Понпуак М., Мадд М. Х., Кимура Т., Чой С.В., Петерс Р., Манделл М., Бруун Дж. А., Йохансен Т., Деретич В. (октябрь 2016 г.). «TRIMs и галектины взаимодействуют во всем мире, а TRIM16 и галектин-3 совместно управляют аутофагией в гомеостазе повреждения эндомембраны». Клетка развития. 39 (1): 13–27. Дои:10.1016 / j.devcel.2016.08.003. ЧВК  5104201. PMID  27693506.
  15. ^ Цзя, Цзинъюэ; Клод-Топен, Аврора; Гу, Юэси; Чхве, Сон Вон; Питерс, Райан; Бисса, Бхавана; Mudd, Michal H .; Аллерс, Ли; Палликкут, Сандип; Lidke, Keith A .; Салеми, Мишель (декабрь 2019 г.). «Галектин-3 координирует клеточную систему для восстановления и удаления лизосом». Клетка развития. 52 (1): 69–87.e8. Дои:10.1016 / j.devcel.2019.10.025. ЧВК  6997950. PMID  31813797.
  16. ^ а б c Радосавлевич Г., Воларевич В., Йованович И., Милованович М., Пейнович Н., Арсеньевич Н., Хсу Д. К., Лукич М. Л. (апрель 2012 г.). «Роли галектина-3 в развитии аутоиммунитета и опухоли». Иммунологические исследования. 52 (1–2): 100–10. Дои:10.1007 / s12026-012-8286-6. PMID  22418727. S2CID  35482823.
  17. ^ а б Reticker-Flynn NE, Malta DF, Winslow MM, Lamar JM, Xu MJ, Underhill GH, Hynes RO, Jacks TE, Bhatia SN (2012). «Комбинаторная платформа внеклеточного матрикса выявляет взаимодействия межклеточного матрикса, которые коррелируют с метастазированием». Nature Communications. 3: 1122. Bibcode:2012 НатКо ... 3.1122R. Дои:10.1038 / ncomms2128. ЧВК  3794716. PMID  23047680.
  18. ^ а б c d Чжао Кью, Гуо Х, Нэш Г.Б., Stone PC, Хилкенс Дж., Родос Дж. М., Ю. LG (сентябрь 2009 г.). «Циркулирующий галектин-3 способствует метастазированию, изменяя локализацию MUC1 на поверхности раковых клеток». Исследования рака. 69 (17): 6799–806. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-09-1096. ЧВК  2741610. PMID  19690136.
  19. ^ а б Sato S, Ouellet M, St-Pierre C, Tremblay MJ (апрель 2012 г.). «Гликаны, галектины и инфекция ВИЧ-1». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1253 (1): 133–48. Bibcode:2012НЯСА1253..133С. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2012.06475.x. PMID  22524424.
  20. ^ Сен-Пьер С., Уэлле М., Трембле М.Дж., Сато С. (2010). «Галектин-1 и ВИЧ-1 инфекция». Гликобиология. Методы в энзимологии. 480. С. 267–94. Дои:10.1016 / S0076-6879 (10) 80013-8. ISBN  9780123809995. PMID  20816214.
  21. ^ Сен-Пьер С., Уэлле М., Жигер Д., Отаке Р., Рой Р., Сато С., Трембле М.Дж. (январь 2012 г.). «Галектин-1-специфические ингибиторы как новый класс соединений для лечения ВИЧ-1 инфекции». Противомикробные препараты и химиотерапия. 56 (1): 154–62. Дои:10.1128 / AAC.05595-11. ЧВК  3256073. PMID  22064534.
  22. ^ а б Манделл М.А., Джайн А., Арко-Менса Дж., Чаухан С., Кимура Т., Динкинс С., Сильвестри Дж., Мюнч Дж., Кирххофф Ф., Симонсен А., Вэй Й., Левин Б., Йохансен Т., Деретич В. (август 2014 г.). «Белки TRIM регулируют аутофагию и могут воздействовать на аутофагические субстраты путем прямого распознавания». Клетка развития. 30 (4): 394–409. Дои:10.1016 / j.devcel.2014.06.013. ЧВК  4146662. PMID  25127057.
  23. ^ Бенатар, PLOS Negl Trop Dis 9: e0004148 2015 http://journals.plos.org/plosntds/article?id=10.1371/journal.pntd.0004148
  24. ^ а б Лю FT, Паттерсон Р.Дж., Ван Дж.Л. (сентябрь 2002 г.). «Внутриклеточные функции галектинов». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Общие предметы. 1572 (2–3): 263–73. Дои:10.1016 / S0304-4165 (02) 00313-6. PMID  12223274.
  25. ^ а б Sturm A, Lensch M, André S., Kaltner H, Wiedenmann B, Rosewicz S, Dignass AU, Gabius HJ (сентябрь 2004 г.). «Галектин-2 человека: новый индуктор апоптоза Т-клеток с отличным профилем активации каспаз». Журнал иммунологии. 173 (6): 3825–37. Дои:10.4049 / jimmunol.173.6.3825. PMID  15356130.
  26. ^ Graessler J, Spitzenberger F, Graessler A, Parpart B, Kuhlisch E, Kopprasch S, Schroeder HE (2000). Геномная структура гена галектина-9. Анализ мутаций предполагаемого канала / переносчика уратов человека. Достижения экспериментальной медицины и биологии. 486. С. 179–83. Дои:10.1007/0-306-46843-3_37. ISBN  978-0-306-46515-4. PMID  11783481.
  27. ^ Джаяраман П., Сада-Овалле И., Белади С., Андерсон А.С., Дардалхон В., Хотта С., Кучру В.К., Бехар С.М. (октябрь 2010 г.). «Связывание Tim3 с галектином-9 стимулирует противомикробный иммунитет». Журнал экспериментальной медицины. 207 (11): 2343–54. Дои:10.1084 / jem.20100687. ЧВК  2964580. PMID  20937702.

внешняя ссылка

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR001079