Кавеолин 3 - Caveolin 3 - Wikipedia

CAV3
Идентификаторы
Псевдонимы	CAV3, LGMD1C, LQT9, VIP-21, VIP21, кавеолин 3, MPDT, RMD2
Внешние идентификаторы	OMIM: 601253 MGI: 107570 ГомолоГен: 7255 Генные карты: CAV3
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 3 (человек)[1] Группа 3п25.3 Начинать 8,733,802 бп[1] Конец 8,841,808 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 6 (мышь)[2] Группа 6 E3 | 6 52,26 см Начинать 112,459,505 бп[2] Конец 112,472,872 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание ионного канала • связывание с С-концом белка • активность ингибитора калиевых каналов • активность регулятора кальциевых каналов • GO: 0001948 связывание с белками • GO: 0032947 активность молекулярного адаптера • активность регулятора натриевых каналов • связывание коннексина • связывание альфа-тубулина • GO: 0032403 связывание макромолекулярного комплекса • связывание ферментов • связывание синтазы оксида азота • структурная молекулярная активность Сотовый компонент • цитоплазма • мембрана • Т-трубочка • дистрофин-ассоциированный гликопротеиновый комплекс • поверхность клетки • Z диск • эндоплазматический ретикулум • мембранный плот • аппарат Гольджи • внутриклеточная мембраносвязанная органелла • вставной диск • нервномышечное соединение • клеточная мембрана • везикул • Мембрана Гольджи • сарколемма • Caveola • макромолекулярный комплекс • неотъемлемый компонент плазматической мембраны • очаговая адгезия Биологический процесс • дифференциация миотрубок • сокращение мышц • регулирование сердечных сокращений • клеточный гомеостаз мышечных клеток • отрицательная регуляция гипертрофии сердечной мышцы • отрицательная регуляция деполяризации мембраны во время потенциала действия клеток сердечной мышцы • регулирование мембранного потенциала • развитие мышечных органов • регулирование импорта ионов кальция • восстановление плазматической мембраны • регулирование сигнализации • мембранная организация плота • регуляция активности трансмембранного переносчика ионов натрия • положительное регулирование полимеризации микротрубочек • гомеостаз холестерина • метаболический процесс триглицеридов • отрицательное регулирование размера клеток • регулирование сокращения скелетных мышц • Организация Т-канальца • регуляция деполяризации клеточной мембраны желудочковой сердечной мышцы • образование трабекулы сердца • гомеостаз глюкозы • организация актиновых филаментов • развитие клеток сердечной мышцы • регуляция ветвления, участвующая в морфогенезе протока молочной железы • потенциал действия клеток сердечной мышцы желудочка • обнаружение растяжения мышц • регулирование передачи сигнала путем интернализации рецептора • отрицательная регуляция роста клеток, участвующих в развитии клеток сердечной мышцы • отрицательная регуляция активности MAP-киназы • организация цитоплазматических микротрубочек • регуляция активности рецепторов фактора роста нервов • регуляция передачи сигналов протеинкиназы B • отрицательная регуляция трансмембранного транспорта ионов калия • регулирование каскада p38MAPK • локализация белка на плазматической мембране • организация плазматической мембраны • регуляция деполяризации мембраны во время потенциала действия клеток сердечной мышцы • отрицательное регулирование организации саркомера • дифференциация клеток • отрицательная регуляция активности протеинкиназы • локализация ядра • регулирование пульса • отрицательная регуляция локализации белка на поверхности клетки • положительная регуляция убиквитинирования белков, участвующих в убиквитин-зависимом катаболическом процессе белков • отрицательное регулирование каскада МАПК • слияние миобластов • регуляция активности трансмембранного переносчика ионов кальция • локализация белка • положительная регуляция дифференцировки миотрубок • положительная регуляция кавеолин-опосредованного эндоцитоза • регулирование транспорта ионов кальция • эндоцитоз • отрицательная регуляция активности синтазы оксида азота • кавеола сборка • положительное регулирование концентрации ионов кальция в цитозоле • регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста • отрицательная регуляция активности трансмембранного переносчика ионов калия • положительное регулирование пролиферации клеток • отрицательная регуляция транспорта ионов кальция • регулирование сокращения сердечной мышцы • регуляция реполяризации клеточных мембран желудочков сердечной мышцы • регуляция потенциала действия клеток сердечной мышцы, участвующего в регуляции сокращения • клеточный ответ на азоторганическое соединение Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Разновидность	Человек	Мышь
Entrez	859	12391
Ансамбль	ENSG00000182533	ENSMUSG00000062694
UniProt	P56539	P51637
RefSeq (мРНК)	NM_033337 NM_001234	NM_007617
RefSeq (белок)	NP_001225 NP_203123	NP_031643
Расположение (UCSC)	Chr 3: 8.73 - 8.84 Мб	Chr 6: 112.46 - 112.47 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Кавеолин-3 это белок что у людей кодируется CAV3 ген.^[5][6][7] Для этого локуса был идентифицирован альтернативный сплайсинг с включением или исключением дифференциально сплайсированного интрона. Кроме того, транскрипты используют несколько сайтов полиА и содержат два потенциальных сайта инициации трансляции.

Функция

Этот ген кодирует кавеолин член семьи, который функционирует как компонент кавеолы плазматические мембраны, обнаруженные в большинстве типов клеток. Предполагается, что кавеолиновые белки являются каркасными белками для организации и концентрации определенных взаимодействующих с кавеолином молекул.^[7]

Клиническое значение

Мутации, идентифицированные в этом гене, приводят к вмешательству в олигомеризацию белков или внутриклеточную маршрутизацию, нарушая образование кавеол и приводя к Мышечная дистрофия конечностей и пояса тип 1C (LGMD-1C), гиперкемия, дистальная миопатия или болезнь волнистых мышц (RMD). Другие мутации в кавеолине вызывают Синдром удлиненного интервала QT или семейная гипертрофическая кардиомиопатия, хотя роль Cav3 в синдроме удлиненного интервала QT недавно оспаривалась.^[7][8]

Взаимодействия

Кавеолин 3 был показан взаимодействовать с рядом различных белков, включая, но не ограничиваясь:

• DAG1,^[9]
• DYSF,^[10]
• EGFR,^[11] и
• RYR1.^[12]

Структура

С помощью просвечивающая электронная микроскопия и анализ отдельных частиц Методами было показано, что девять мономеров кавеолина-3 собираются в комплекс, который имеет тороидальную форму, ~ 16,5 нм в диаметре и ~ 5,5 нм в высоту.^[13]

Сердечная физиология

Кавеолин-3 - одна из трех изоформ белка кавеолин.^[14] Кавеолин-3 сконцентрирован в кавеолы из миоциты, и модулирует многочисленные метаболические процессы, включая синтез оксида азота, метаболизм холестерина и сокращение сердечных миоцитов.^[14][15][16] Есть много белков, которые связаны с кавеолином-3, включая ионные каналы и обменники.^{[14][17][18][19][20][21][22][23]}

Связи с ионными каналами

АТФ-зависимые калиевые каналы

В сердечных миоцитах кавеолин-3 отрицательно регулирует АТФ-зависимые калиевые каналы (K_АТФ) локализуется в кавеолах.^[18] K_АТФ раскрытие каналов значительно уменьшается при взаимодействии с кавеолином-3; другие изоформы кавеолина не оказывают такого влияния на K_АТФ каналы. Количество K_АТФ Активация во время биологического стресса влияет на количество клеточного повреждения, которое будет происходить, таким образом, регуляция экспрессии кавеолина-3 в это время влияет на количество клеточного повреждения.^[18]

Натрий-кальциевый обменник

Кавеолин-3 ассоциируется с сердечной натрий-кальциевый обменник (NCX) в кавеолах сердечных миоцитов.^[14][24] Эта ассоциация происходит преимущественно в областях, близких к периферической мембране сердечных миоцитов.^[24] Взаимодействия между кавеолином-3 и сердечным NCX влияют на NCX-регуляцию клеточных сигнальных факторов и возбуждение сердечных миоцитов.^[14]

Кальциевый канал L-типа

Кавеолин-3 влияет на открытие Кальциевые каналы L-типа (LTCC), которые играют роль в сокращении сердечных миоцитов.^[17] Было показано, что нарушение взаимодействий между кавеолином-3 и связанными с ним связывающими белками влияет на LTCC.^[17] В частности, нарушение кавеолина-3 снижает базальную и b₂-адренергически стимулированные вероятности открытия LTCC.^[17] Это происходит путем изменения PKA -опосредованное фосфорилирование связывающих белков, связанных с кавеолином-3, что вызывает негативные последующие эффекты на активность LTCC.^[17]

Последствия болезни

Изменения экспрессии кавеолина-3 вовлечены в изменение экспрессии и регуляции многочисленных сигнальных молекул, участвующих в кардиомиопатии.^[21] Нарушение кавеолина-3 нарушает структуру кавеол сердца и блокирует предсердный натрийуретический пептид (ANP) экспрессия сердечного гормона, участвующего во многих функциях, включая поддержание клеточного гомеостаза.^[21][25] Нормальная экспрессия кавеолина-3 в условиях стресса увеличивает уровни ПНП в клетках сердца, поддерживая гомеостаз сердца.^[21] В гене кавеолина-3 были обнаружены мутации, которые приводят к кардиомиопатиям.^[20] Некоторые из этих мутаций влияют на функцию кавеолина-3, снижая экспрессию его доменов на клеточной поверхности.^[19] Мутации, приводящие к Потеря функции кавеолина-3 вызывают гипертрофию сердечных миоцитов, дилатацию сердца и подавление фракционного укорочения.^[22][23] Нокаут генов кавеолина-3 достаточно, чтобы вызвать эти проявления.^[25] Точно так же доминантно-отрицательные генотипы кавеолина-3 увеличивают сердечную гипертрофию, тогда как повышенная экспрессия кавеолина-3 подавляет способность сердца к гипертрофии, вовлекая кавеолин-3 как негативный регулятор сердечной деятельности. гипертрофия.^[22][23] Сверхэкспрессия кавеолина-3 приводит к развитию кардиомиопатии, что приводит к дегенерации сердечной ткани и проявлению патологий из-за связанной с ней дегенерации.^[19]

Рекомендации

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000182533 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000062694 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. МакНалли Е.М., де Са Морейра Е., Дугган Д.Д., Беннеманн К.Г., Лисанти М.П., ​​Лидов Х.Г., Вайнзоф М., Пассос-Буэно М.Р., Хоффман Е.П., Зац М., Кункель Л.М. (август 1998 г.). «Кавеолин-3 при мышечной дистрофии». Хум Мол Генет. 7 (5): 871–7. Дои:10,1093 / чмг / 7,5,871. PMID  9536092.
6. Minetti C, Sotgia F, Bruno C, Scartezzini P, Broda P, Bado M, Masetti E, Mazzocco M, Egeo A, Donati MA, Volonte D, Galbiati F, Cordone G, Bricarelli FD, Lisanti MP, Zara F (апрель 1998 г. ). «Мутации в гене кавеолина-3 вызывают аутосомно-доминантную мышечную дистрофию пояса конечностей». Нат Жене. 18 (4): 365–8. Дои:10.1038 / ng0498-365. PMID  9537420. S2CID  35061895.
7. "Entrez Gene: CAV3 caveolin 3".
8. Хедли П.Л., Кантерс Дж.К., Дембик М., Джесперсен Т., Скибсбай Л., Эйдт Ф.Х., Эшен О., Графф С., Бер Э.Р., Шламовиц С., Корфилд В., Маккенна В.Дж., Кристиансен М. (2013). «Роль CAV3 в синдроме удлиненного QT: клиническая и функциональная оценка двойной гетерозиготы кавеолин-3 / Kv11.1 по сравнению с одиночной гетерозиготой кавеолин-3». Circ Cardiovasc Genet. 6 (5): 452–61. Дои:10.1161 / CIRCGENETICS.113.000137. PMID  24021552.
9. Сотджа Ф., Ли Дж. К., Дас К., Бедфорд М., Петруччи Т.С., Масиос П., Сарджакомо М., Брикарелли Ф. Д., Минетти С., Судол М., Лисанти МП (декабрь 2000 г.). «Кавеолин-3 напрямую взаимодействует с С-концевым хвостом бета-дистрогликана. Идентификация центрального WW-подобного домена в членах семейства кавеолинов». J. Biol. Chem. 275 (48): 38048–58. Дои:10.1074 / jbc.M005321200. PMID  10988290.
10. Мацуда С., Хаяси Ю.К., Огава М., Аоки М., Мураяма К., Нишино И., Нонака И., Арахата К., Браун Р.Х. (август 2001 г.). «Белки сарколеммы дисферлин и кавеолин-3 взаимодействуют в скелетных мышцах». Гм. Мол. Genet. 10 (17): 1761–6. Дои:10.1093 / hmg / 10.17.1761. PMID  11532985.
11. Couet J, Sargiacomo M, Lisanti MP (ноябрь 1997 г.). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы EGF-R с кавеолинами. Связывание кавеолина негативно регулирует тирозин и серин / треонинкиназную активность». J. Biol. Chem. 272 (48): 30429–38. Дои:10.1074 / jbc.272.48.30429. PMID  9374534.
12. Уайтли Дж., Коллинз РФ, Китмитто А. (ноябрь 2012 г.). «Характеристика молекулярной архитектуры человеческого кавеолина-3 и взаимодействия с рианодиновым рецептором скелетных мышц». J. Biol. Chem. 287 (48): 40302–16. Дои:10.1074 / jbc.M112.377085. ЧВК  3504746. PMID  23071107.
13. Уайтли Дж., Коллинз РФ, Китмитто А. (23 ноября 2012 г.). «Характеристика молекулярной архитектуры человеческого кавеолина-3 и взаимодействия с рианодиновым рецептором скелетных мышц». Журнал биологической химии. 287 (48): 40302–16. Дои:10.1074 / jbc.M112.377085. ЧВК  3504746. PMID  23071107.
14. Боссайт Дж., Тейлор Б.Э., Джеймс-Краке М., Хейл С.К. (2002). «Доказательства ассоциации сердечного натрий-кальциевого обменника с кавеолином-3». FEBS Lett. 511 (1–3): 113–7. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03323-3. PMID  11821059. S2CID  19419069.
15. Газзерро Э, Сотджа Ф, Бруно С., Лисанти М.П., ​​Минетти С. (2010). «Кавеолинопатии: от биологии кавеолина-3 до болезней человека». Евро. J. Hum. Genet. 18 (2): 137–45. Дои:10.1038 / ejhg.2009.103. ЧВК  2987183. PMID  19584897.
16. Граттон Дж. П., Бернатчез П., Сесса В. К. (2004). «Кавеолы ​​и кавеолины в сердечно-сосудистой системе». Circ. Res. 94 (11): 1408–17. Дои:10.1161 / 01.RES.0000129178.56294.17. PMID  15192036.
17. Брайант С., Кимура Т.Э., Конг СН, Уотсон Дж.Дж., Чейз А., Сулейман М.С., Джеймс А.Ф., Орчард СН (2014). «Стимуляции ICa базальной активностью PKA способствует кавеолин-3 в миоцитах желудочков сердца». J. Mol. Клетка. Кардиол. 68: 47–55. Дои:10.1016 / j.yjmcc.2013.12.026. ЧВК  3980375. PMID  24412535.
18. Гарг В., Сун В., Ху К. (2009). «Кавеолин-3 отрицательно регулирует рекомбинантные сердечные K (АТФ) каналы». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 385 (3): 472–7. Дои:10.1016 / j.bbrc.2009.05.100. PMID  19481058.
19. Аравамудан Б., Волонте Д., Рамани Р., Гурсой Э., Лисанти М.П., ​​Лондон Б., Гальбиати Ф. (2003). «Трансгенная сверхэкспрессия кавеолина-3 в сердце вызывает кардиомиопатический фенотип». Гм. Мол. Genet. 12 (21): 2777–88. Дои:10.1093 / hmg / ddg313. PMID  12966035.
20. Хаяси Т., Аримура Т., Уэда К., Шибата Х., Хохда С., Такахаши М., Хори Х., Кога Й, Ока Н., Имаидзуми Т., Ясунами М., Кимура А. (январь 2004 г.). «Идентификация и функциональный анализ мутации кавеолина-3, связанной с семейной гипертрофической кардиомиопатией». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 313 (1): 178–84. Дои:10.1016 / j.bbrc.2003.11.101. PMID  14672715.
21. Хорикава Ю.Т., Паннеерселвам М., Каварагути Ю., Цуцуми Ю.М., Али С.С., Балиджепалли Р.С., Мюррей Ф., глава ВР, Нисман И.Р., Риг Т., Валлон В., Инсель П.А., Пател Х.Х., Рот Д.М. (2011). «Специфическая для сердца сверхэкспрессия кавеолина-3 ослабляет гипертрофию сердца и увеличивает экспрессию натрийуретического пептида и передачу сигналов». Варенье. Coll. Кардиол. 57 (22): 2273–83. Дои:10.1016 / j.jacc.2010.12.032. ЧВК  3236642. PMID  21616289.
22. Кога А., Ока Н., Кикучи Т., Миядзаки Н., Като С., Имаидзуми Т. (2003). «Опосредованная аденовирусом сверхэкспрессия кавеолина-3 ингибирует гипертрофию кардиомиоцитов крыс». Гипертония. 42 (2): 213–9. Дои:10.1161 / 01.HYP.0000082926.08268.5D. PMID  12847114.
23. Вудман С.Е., Парк Д.С., Коэн А.В., Чунг М.В., Чандра М., Ширани Дж., Танг Б., Джеликс Л.А., Китсис Р.Н., Крист Г.Дж., Фактор С.М., Тановиц Н.Б., Лисанти М.П. (2002). «У мышей с нокаутом по Caveolin-3 развивается прогрессирующая кардиомиопатия и наблюдается гиперактивация каскада p42 / 44 MAPK». J. Biol. Chem. 277 (41): 38988–97. Дои:10.1074 / jbc.M205511200. PMID  12138167.
24. Лин Э, Хунг В. Х., Кашихара Х, Дэн П, Тиббитс Г. Ф. (2009). «Распределение Na + -Ca2 + обменника и кавеолина-3 в развивающихся кардиомиоцитах кролика». Клеточный кальций. 45 (4): 369–83. Дои:10.1016 / j.ceca.2009.01.001. PMID  19250668.
25. Накадзима К., Ониси К., Дохи К., Танабэ М., Курита Т., Яманака Т., Ито М., Исака Н., Нобори Т., Накано Т. (2005). «Влияние натрийуретического пептида предсердий человека на сердечную функцию и гемодинамику у пациентов с высоким уровнем BNP в плазме». Int. Дж. Кардиол. 104 (3): 332–7. Дои:10.1016 / j.ijcard.2004.12.020. PMID  16186065.

дальнейшее чтение

• Фигарелла-Брангер Д., Пуже Дж., Бернар Р., Кран М., Фернандес С., Леви Н., Пеллиссье Дж. Ф. (2004). «Мышечная дистрофия конечностей у 71-летней женщины с мутацией R27Q в гене CAV3». Неврология. 61 (4): 562–4. Дои:10.1212 / 01.wnl.0000076486.57572.5c. PMID  12939441. S2CID  40129179.
• Вудман С.Е., Сотгия Ф., Галбиати Ф., Минетти С., Лисанти МП (2005). «Кавеолинопатии: мутации в кавеолине-3 вызывают четыре различных аутосомно-доминантных мышечных заболевания». Неврология. 62 (4): 538–43. Дои:10.1212 / wnl.62.4.538. PMID  14981167.
• Ли С., Окамото Т., Чун М., Сарджакомо М., Казанова Дж. Э., Хансен С.Х., Нишимото И., Лисанти М.П. (1995). «Доказательства регулируемого взаимодействия между гетеротримерными G-белками и кавеолином». J. Biol. Chem. 270 (26): 15693–701. Дои:10.1074 / jbc.270.26.15693. PMID  7797570.
• Тан З., Шерер П.Е., Окамото Т., Сонг К., Чу С., Кохц Д.С., Нишимото И., Лодиш Х.Ф., Лисанти МП (1996). «Молекулярное клонирование кавеолина-3, нового члена семейства кавеолиновых генов, экспрессируемого преимущественно в мышцах». J. Biol. Chem. 271 (4): 2255–61. Дои:10.1074 / jbc.271.4.2255. PMID  8567687.
• Scherer PE, Lisanti MP (1997). «Ассоциация фосфофруктокиназы-M с кавеолином-3 в дифференцированных скелетных мышечных трубках. Динамическое регулирование внеклеточной глюкозой и внутриклеточными метаболитами». J. Biol. Chem. 272 (33): 20698–705. Дои:10.1074 / jbc.272.33.20698. PMID  9252390.
• Venema VJ, Ju H, Zou R, Venema RC (1997). «Взаимодействие нейрональной синтазы оксида азота с кавеолином-3 в скелетных мышцах. Идентификация нового каркасного / ингибирующего домена кавеолина». J. Biol. Chem. 272 (45): 28187–90. Дои:10.1074 / jbc.272.45.28187. PMID  9353265.
• Couet J, Sargiacomo M, Lisanti MP (1997). «Взаимодействие рецепторной тирозинкиназы EGF-R с кавеолинами. Связывание кавеолина негативно регулирует тирозин и серин / треонинкиназную активность». J. Biol. Chem. 272 (48): 30429–38. Дои:10.1074 / jbc.272.48.30429. PMID  9374534.
• Бидерер С., Рис С., Дробник В., Шмитц Г. (1998). «Молекулярное клонирование кавеолина 3 человека». Биохим. Биофиз. Acta. 1406 (1): 5–9. Дои:10.1016 / S0925-4439 (97) 00095-1. PMID  9545514.
• Ямамото М., Тоя Й., Швенке С., Лисанти М.П., ​​Майерс М.Г., Исикава Ю. (1998). «Кавеолин - активатор передачи сигналов рецептора инсулина». J. Biol. Chem. 273 (41): 26962–8. Дои:10.1074 / jbc.273.41.26962. PMID  9756945.
• Сотджа Ф, Минетти С., Лисанти МП (1999). «Локализация человеческого гена кавеолина-3 в локусе D3S18 / D3S4163 / D3S4539 (3p25), в непосредственной близости от гена рецептора окситоцина человека. Идентификация гена кавеолина-3 как кандидата на делецию при 3p-синдроме». FEBS Lett. 452 (3): 177–80. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 00658-4. PMID  10386585. S2CID  44686134.
• Карбон I, Бруно С., Сотджа Ф, Бадо М., Брода П., Мазетти Э, Панелла А., Зара Ф., Брикарелли Ф. Д., Кордоне Г., Лизанти М. П., Минетти С. (2000). «Мутация в гене CAV3 вызывает частичный дефицит кавеолина-3 и гиперКемию». Неврология. 54 (6): 1373–6. Дои:10.1212 / wnl.54.6.1373. PMID  10746614. S2CID  74588429.
• Бидерер С.Х., Рис С.Дж., Мозер М., Флорио М., Израиль М.А., Маккормик Ф., Бюттнер Р. (2000). «Основные факторы транскрипции спираль-петля-спираль миогенин и Id2 опосредуют специфическую индукцию экспрессии гена кавеолина-3 во время эмбрионального развития». J. Biol. Chem. 275 (34): 26245–51. Дои:10.1074 / jbc.M001430200. PMID  10835421.
• Сотжи Ф., Ли Дж. К., Дас К., Бедфорд М., Петруччи Т.С., Масиос П., Сарджакомо М., Брикарелли Ф. Д., Минетти С., Судол М., Лисанти МП (2001). «Кавеолин-3 напрямую взаимодействует с С-концевым хвостом бета-дистрогликана. Идентификация центрального WW-подобного домена в членах семейства кавеолинов». J. Biol. Chem. 275 (48): 38048–58. Дои:10.1074 / jbc.M005321200. PMID  10988290.
• Herrmann R, Straub V, Blank M, Kutzick C, Franke N, Jacob EN, Lenard HG, Kröger S, Voit T (2001). «Диссоциация дистрогликанового комплекса при мышечной дистрофии пояса конечностей с дефицитом кавеолина-3». Гм. Мол. Genet. 9 (15): 2335–40. Дои:10.1093 / oxfordjournals.hmg.a018926. PMID  11001938.
• Хагивара Ю., Сасаока Т., Араиши К., Имамура М., Йорифудзи Х., Нонака И., Одзава Е., Кикучи Т. (2001). «Дефицит кавеолина-3 вызывает дегенерацию мышц у мышей». Гм. Мол. Genet. 9 (20): 3047–54. Дои:10.1093 / hmg / 9.20.3047. PMID  11115849.
• де Паула Ф, Вайнзоф М., Бернардино А.Л., МакНалли Э., Кункель Л.М., Зац М. (2001). «Мутации в гене кавеолина-3: когда они патогенны?». Являюсь. J. Med. Genet. 99 (4): 303–7. Дои:10.1002 / 1096-8628 (2001) 9999: 9999 <:: AID-AJMG1168> 3.0.CO; 2-O. PMID  11251997.
• Бец Р.С., Шозер Б.Г., Каспер Д., Рикер К., Рамирес А., Штайн В., Торбергсен Т., Ли Я.А., Нётен М.М., Винкер Т.Ф., Малин Дж. П., Проппинг П., Рейс А., Мортье В., Йенч Т. Дж., Воргерд М., Кубиш К. (2001). «Мутации в CAV3 вызывают механическую повышенную раздражительность скелетных мышц при болезни рябящих мышц». Nat. Genet. 28 (3): 218–9. Дои:10.1038/90050. PMID  11431690. S2CID  35194603.
• Мацуда С., Хаяси Ю.К., Огава М., Аоки М., Мураяма К., Нишино И., Нонака И., Арахата К., Браун Р.Х. (2002). «Белки сарколеммы дисферлин и кавеолин-3 взаимодействуют в скелетных мышцах». Гм. Мол. Genet. 10 (17): 1761–6. Дои:10.1093 / hmg / 10.17.1761. PMID  11532985.