RPS27A - RPS27A

RPS27A
Доступные конструкции
PDB	Поиск ортолога: PDBe RCSB
Список идентификационных кодов PDB
	2KTF, 2L0F, 2L0T, 2XK5, 3AXC, 3NHE, 3НО, 3PHW, 3 ТБЛ, 4UG0, 4V6X, 5AJ0, 4R62, 5FLX, 4UJD, 4КЗЗ, 4UJC, 3J7P, 4KZY, 4D5L, 3J7R, 4D61, 4KZX, 4UJE, 5A2Q
Идентификаторы
Псевдонимы	RPS27A, CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, рибосомный белок S27a
Внешние идентификаторы	OMIM: 191343 MGI: 1925544 ГомолоГен: 37715 Генные карты: RPS27A
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 2 (человек)
Конец	55,235,853 бп
Расположение гена (Мышь)
Chr.	Хромосома 11 (мышь)
Конец	29,548,109 бп
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание ионов металлов; • структурная составляющая рибосомы; • GO: 0001948 связывание с белками; • Связывание РНК; • белковая метка; • связывание убиквитин-протеин-лигазы;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • мембрана эндоцитарных везикул; • цитозоль; • мембрана; • ядро клетки; • рибосома; • миелин; • цитозольная малая рибосомная субъединица; • ядрышко; • внеклеточная экзосома; • клеточная мембрана; • нуклеоплазма; • малая рибосомная субъединица; • эндосомная мембрана; • внеклеточный; • митохондриальная наружная мембрана; • отделение контроля качества эндоплазматического ретикулума; • везикул; • мембрана эндоплазматического ретикулума; • клетка-хозяин;
Биологический процесс	• Ответ на повреждение ДНК, передача сигнала медиатором класса p53, приводящая к остановке клеточного цикла; • отрицательная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста; • ремонт межнитевых сшивок; • эксцизионная репарация нуклеотидов, распознавание повреждений ДНК; • положительная регуляция канонического сигнального пути Wnt; • сигнальный путь, опосредованный фактором некроза опухоли; • регулирование выработки интерферона I типа; • TRIF-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов; • Сигнальный путь рецептора Fc-эпсилон; • эндосомный транспорт; • глобальная эксцизионная репарация нуклеотидов генома; • Сигнализация NIK / NF-kappaB; • G2 / M переход митотического клеточного цикла; • каскад MAPK, активируемый стрессом; • трансформирующий сигнальный путь бета-рецептора фактора роста; • макроавтофагия; • отрицательная регуляция канонического сигнального пути Wnt; • Ответ на повреждение ДНК, обнаружение повреждения ДНК; • эксцизионная репарация нуклеотидов, заполнение пробелов в ДНК; • вирусная транскрипция; • безошибочный транслезионный синтез; • регуляция сигнального пути, опосредованного фактором некроза опухоли; • стимулирующий сигнальный путь рецептора лектина С-типа; • отрицательная регуляция сигнального пути бета-рецептора трансформирующего фактора роста; • SRP-зависимый котрансляционный белок, нацеленный на мембрану; • Каскад JNK; • регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II в ответ на гипоксию; • эксцизионная репарация нуклеотидов, разрез ДНК; • I-kappaB киназа / передача сигналов NF-kappaB; • врожденная иммунная система; • Notch сигнальный путь; • регуляция стабильности мРНК; • полиубиквитинирование белков; • отрицательная регуляция апоптотического процесса; • отрицательная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II; • сборка вириона; • активация активности MAPK; • положительная регуляция активности фактора транскрипции NF-kappaB; • комплексно-зависимый катаболический процесс, стимулирующий анафазу; • отрицательная регуляция выработки интерферона I типа; • ядерно-транскрибируемый катаболический процесс мРНК, нонсенс-опосредованный распад; • нуклеотид-связывающий домен олигомеризации, содержащий сигнальный путь; • метаболический процесс клеточного белка; • GO: 0046795 внутриклеточный транспорт вируса; • GO: 0019067 жизненный цикл вируса; • MyD88-зависимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов; • склонный к ошибкам транслезионный синтез; • Каскад MAPK; • сигнальный путь рецептора фактора роста фибробластов; • трансмембранный перенос ионов; • процесс биосинтеза гликогена; • положительная регуляция апоптотического процесса; • трансляционная инициация; • положительная регуляция передачи сигналов I-kappaB киназы / NF-kappaB; • транслезионный синтез; • транскрипционно-связанная эксцизионная репарация нуклеотидов; • Путь передачи сигналов рецептора Т-клеток; • MyD88-независимый сигнальный путь толл-подобных рецепторов; • положительная регуляция транскрипции с промотора РНК-полимеразы II; • регуляция передачи сигнала медиатором класса p53; • положительная регуляция сигнального пути рецептора эпидермального фактора роста; • Сигнальный путь Wnt; • эксцизионная репарация нуклеотидов, раскручивание дуплекса ДНК; • эксцизионная репарация нуклеотидов, разрез ДНК, 5'-очаг поражения; • биосинтез белка; • обработка рРНК; • Путь передачи сигналов ERBB2; • Путь передачи сигналов Wnt, путь планарной полярности клеток; • нуклеотидно-эксцизионная репарация, сборка комплекса до разреза; • протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс; • сворачивание белка; • отрицательная регуляция перехода G2 / M митотического клеточного цикла; • убиквитинирование белков; • деубиквитинирование белков; • SCF-зависимый протеасомный убиквитин-зависимый белковый катаболический процесс; • проникновение бактерии в клетку-хозяин; • трансмембранный транспорт; • регуляция некроптозного процесса; • мембранная организация; • тримминг маннозы эндоплазматического ретикулума; • гомеостаз ионов клеточного железа; • регуляция дифференцировки гемопоэтических стволовых клеток; • белок нацелен на пероксисому; • цитокин-опосредованный сигнальный путь; • зависимый от модификации белковый катаболический процесс; • сигнальный путь, опосредованный интерлейкином-1;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	6233
	78294
	ENSG00000143947
	ENSMUSG00000020460
	P62979
	P62983
	NM_002954; NM_001135592; NM_001177413
	NM_001033865; NM_024277
	NP_001129064; NP_001170884; NP_002945
	NP_001029037; NP_077239
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

40S рибосомный белок S27a это белок что у людей кодируется RPS27A ген.^[5]^[6]

Убиквитин, высококонсервативный белок, который играет важную роль в нацеливании клеточных белков на деградация к 26S протеосома, синтезируется как белок-предшественник, состоящий либо из цепей полиубиквитина, либо из одного убиквитина, слитого с неродственным белком. Этот ген кодирует гибридный белок, состоящий из убиквитина на N конечная и рибосомальный белок S27a на Конечная точка C. При выражении в дрожжи белок подвергается посттрансляционному процессингу, образуя свободный мономер убиквитина и рибосомный белок S27a. Рибосомный белок S27a является компонентом 40S-субъединицы рибосома и принадлежит к семейству рибосомных белков S27AE. Он содержит C4-type цинковый палец доменов и находится в цитоплазма. Псевдогены полученные из этого гена присутствуют в геноме. Как и рибосомный белок S27a, рибосомный белок L40 также синтезируется как гибридный белок с убиквитином; аналогично рибосомный белок S30 синтезируется как гибридный белок с убиквитиноподобный белок фуби.^[6]

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000143947 - Ансамбль, Май 2017
^ ^а ^б ^c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020460 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Кенмоти Н., Кавагути Т., Розен С., Дэвис Е., Гудман Н., Хадсон Т.Дж., Танака Т., Пейдж, округ Колумбия (август 1998 г.). «Карта 75 генов рибосомных белков человека». Genome Res. 8 (5): 509–23. Дои:10.1101 / гр. 8.5.509. PMID 9582194.
^ ^а ^б «Ген Entrez: рибосомный белок S27a RPS27A».

дальнейшее чтение

Шерсть И.Г., Чан Ю.Л., Глюк А. (1996). «Структура и эволюция рибосомных белков млекопитающих». Biochem. Cell Biol. 73 (11–12): 933–47. Дои:10.1139 / o95-101. PMID 8722009.
Адамс С.М., Шарп М.Г., Уокер Р.А. и др. (1992). «Дифференциальная экспрессия генов, связанных с трансляцией, в доброкачественных и злокачественных опухолях груди человека». Br. J. Рак. 65 (1): 65–71. Дои:10.1038 / bjc.1992.12. ЧВК 1977345. PMID 1370760.
Pancré V, Pierce RJ, Fournier F, et al. (1991). «Влияние убиквитина на функции тромбоцитов: возможная идентичность с лимфокином, подавляющим активность тромбоцитов (PASL)». Евро. J. Immunol. 21 (11): 2735–41. Дои:10.1002 / eji.1830211113. PMID 1657614.
Канаяма Х., Танака К., Аки М. и др. (1992). «Изменения в экспрессии генов протеасом и убиквитина в раковых клетках почек человека». Рак Res. 51 (24): 6677–85. PMID 1660345.
Мония Б.П., Эккер Д.Д., Джонналагадда С. и др. (1989). «Синтез генов, экспрессия и обработка белков удлинения карбоксила убиквитина человека». J. Biol. Chem. 264 (7): 4093–103. PMID 2537304.
Редман К.Л., Рехштайнер М (1989). «Идентификация длинного удлинения убиквитина как рибосомного белка S27a». Природа. 338 (6214): 438–40. Bibcode:1989Натура.338..438R. Дои:10.1038 / 338438a0. PMID 2538756. S2CID 4360107.
Лунд П.К., Моатс-Статс Б.М., Симмонс Дж. Г. и др. (1985). «Анализ нуклеотидной последовательности кДНК, кодирующей человеческий убиквитин, показывает, что убиквитин синтезируется в качестве предшественника». J. Biol. Chem. 260 (12): 7609–13. PMID 2581967.
Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Владимиров С.Н., Иванов А.В., Карпова Г.Г. и др. (1996). «Характеристика белков малых рибосомных субъединиц человека с помощью N-концевого и внутреннего секвенирования, а также масс-спектрометрии». Евро. J. Biochem. 239 (1): 144–9. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1996.0144u.x. PMID 8706699.
Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К. и др. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Киршнер LS, Стратакис CA (2000). «Структура слитого гена убиквитина человека Uba80 (RPS27a) и одного из его псевдогенов». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 270 (3): 1106–10. Дои:10.1006 / bbrc.2000.2568. PMID 10772958.
Петерсен Б.О., Вагенер С., Маринони Ф. и др. (2000). «Протеолиз CDC6 млекопитающих, регулируемый клеточным циклом и ростом клеток, зависит от APC-CDH1». Genes Dev. 14 (18): 2330–43. Дои:10.1101 / gad.832500. ЧВК 316932. PMID 10995389.
Болтон Д., Эванс П.А., Стотт К., Бродхерст Р.В. (2002). «Структура и свойства димерного N-концевого фрагмента убиквитина человека». J. Mol. Биол. 314 (4): 773–87. Дои:10.1006 / jmbi.2001.5181. PMID 11733996.
Йошихама М., Уэчи Т., Асакава С. и др. (2002). "Гены рибосомных белков человека: секвенирование и сравнительный анализ 73 генов". Genome Res. 12 (3): 379–90. Дои:10.1101 / гр 214202. ЧВК 155282. PMID 11875025.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Создание и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 99 (26): 16899–903. Дои:10.1073 / pnas.242603899. ЧВК 139241. PMID 12477932.
Коэн Б.Д., Барито Дж. Т., Магенис Л. М., Диас Дж. А. (2003). «Регуляция резидентности рецептора фоллитропина на поверхности клетки посредством пути убиквитин-протеасома». Эндокринология. 144 (10): 4393–402. Дои:10.1210 / en.2002-0063. PMID 12960054.
Ота Т., Сузуки Ю., Нисикава Т. и др. (2004). «Полное секвенирование и характеристика 21 243 полноразмерных кДНК человека». Nat. Genet. 36 (1): 40–5. Дои:10,1038 / ng1285. PMID 14702039.
Ли Х, Сет А (2004). «Комплекс RNF11: Smurf2 опосредует убиквитинирование белка AMSH». Онкоген. 23 (10): 1801–8. Дои:10.1038 / sj.onc.1207319. PMID 14755250.