FBLN1 - FBLN1

FBLN1
Идентификаторы
ПсевдонимыFBLN1, FBLN, FIBL1, фибулин 1
Внешние идентификаторыOMIM: 135820 MGI: 95487 ГомолоГен: 21295 Генные карты: FBLN1
Расположение гена (человек)
Хромосома 22 (человек)
Chr.Хромосома 22 (человек)[1]
Хромосома 22 (человек)
Геномное расположение FBLN1
Геномное расположение FBLN1
Группа22q13.31Начинать45,502,238 бп[1]
Конец45,601,135 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE FBLN1 201787 в fs.png

PBB GE FBLN1 202995 s в формате fs.png

PBB GE FBLN1 207834 в fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_006487
NM_001996
NM_006485
NM_006486

NM_010180
NM_001347088

RefSeq (белок)

NP_001987
NP_006476
NP_006477
NP_006478

NP_001334017
NP_034310

Расположение (UCSC)Chr 22: 45,5 - 45,6 МбChr 15: 85.21 - 85.29 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

FBLN1 кодирует ли ген фибулин-1, внеклеточный матрикс и белок плазмы.[5][6][7]

Функция

Фибулин-1 - секретируемый гликопротеин что встречается в связи с внеклеточный матрикс структуры, включая фибронектин -содержащие волокна, эластин -содержащие волокна и подвальные мембраны. Фибулин-1 связывается с рядом компонентов внеклеточного матрикса, включая фибронектин,[7] нидоген-1, а протеогликан, Versican.[7][8] Фибулин-1 также является белком крови, способным связываться с фибриноген.[9]

Структура

Фибулин-1 имеет модульную доменную структуру и включает серию из девяти фактор роста эпидермиса -подобные модули, за которыми следует фибулин -type module, модуль, обнаруженный во всех членах семейства генов фибулина.[6]

Ген фибулина-1 человека, FBLN1, кодирует четыре варианты стыковки обозначенные фибулин-1A, B, C и D, которые различаются по своим карбоксильный конец регионы. У мыши, курицы и нематоды C. elegans продуцируются только два варианта фибулина-1, фибулин-1С и фибулин-1D.[5]

Взаимодействия

FBLN1 был показан взаимодействовать с:

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000077942 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000006369 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б «Энтрез Ген: FBLN1 фибулин 1».
  6. ^ а б Argraves WS, Tran H, Burgess WH, Dickerson K (декабрь 1990 г.). «Фибулин - внеклеточный матрикс и гликопротеин плазмы с повторяющейся доменной структурой». Журнал клеточной биологии. 111 (6, часть 2): 3155–64. Дои:10.1083 / jcb.111.6.3155. ЧВК  2116371. PMID  2269669.
  7. ^ а б c Бальбона К., Тран Х., Година С., Ингхэм К.С., Стрикленд Д.К., Аргрейвс WS (октябрь 1992 г.). «Фибулин связывается сам с собой и с карбоксиконцевой гепарин-связывающей областью фибронектина». Журнал биологической химии. 267 (28): 20120–5. PMID  1400330.
  8. ^ Timpl R, Sasaki T, Kostka G, Chu ML (июнь 2003 г.). «Фибулины: универсальное семейство белков внеклеточного матрикса». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 4 (6): 479–89. Дои:10.1038 / nrm1130. PMID  12778127.
  9. ^ а б Argraves WS, Tanaka A, Smith EP, Twal WO, Argraves KM, Fan D, Haudenschild CC (ноябрь 2009 г.). «Фибулин-1 и фибриноген при атеросклеротических поражениях человека». Гистохимия и клеточная биология. 132 (5): 559–65. Дои:10.1007 / s00418-009-0628-7. PMID  19693531.
  10. ^ Пербал Б., Мартинери С., Сэйнсон Р., Вернер М., Хе Б., Ройзман Б. (февраль 1999 г.). «С-концевой домен регуляторного белка NOVH достаточен для обеспечения взаимодействия с фибулином 1С: ключ к разгадке роли NOVH в передаче сигналов клеточной адгезии». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 96 (3): 869–74. Дои:10.1073 / пнас.96.3.869. ЧВК  15317. PMID  9927660.
  11. ^ Осава И., Такамура С., Косака С. (март 2001 г.). «Фибулин-1 связывает амино-концевую головку белка-предшественника бета-амилоида и модулирует его физиологическую функцию». Журнал нейрохимии. 76 (5): 1411–20. Дои:10.1046 / j.1471-4159.2001.00144.x. PMID  11238726.
  12. ^ Adam S, Göhring W., Wiedemann H, Chu ML, Timpl R, Kostka G (сентябрь 1997 г.). «Связывание фибулина-1 с нидогеном зависит от его С-концевого глобулярного домена и специфического набора кальций-связывающих модулей, подобных эпидермальному фактору роста (EG)». Журнал молекулярной биологии. 272 (2): 226–36. Дои:10.1006 / jmbi.1997.1244. PMID  9299350.
  13. ^ Тран Х., ВанДусен В.Дж., Аргрейвс В.С. (сентябрь 1997 г.). «Самоассоциация и сайты связывания фибронектина фибулина-1 отображаются на кальций-связывающих доменах, подобных эпидермальному фактору роста». Журнал биологической химии. 272 (36): 22600–6. Дои:10.1074 / jbc.272.36.22600. PMID  9278415.
  14. ^ Pan TC, Kluge M, Zhang RZ, Mayer U, Timpl R, Chu ML (август 1993 г.). «Последовательность внеклеточного мышиного белка BM-90 / фибулина и его кальций-зависимое связывание с другими лигандами базальной мембраны». Европейский журнал биохимии / FEBS. 215 (3): 733–40. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb18086.x. PMID  8354280.
  15. ^ Дини Дж. Т., Торнхейм К., Корчак М. М., Прентки М., Корки Б. Е. (октябрь 1992 г.). «Сложные эфиры ацил-КоА модулируют внутриклеточную обработку Ca2 + проницаемыми клональными бета-клетками поджелудочной железы». Журнал биологической химии. 267 (28): 19840–5. PMID  1400300.

дальнейшее чтение