HSPA4 - HSPA4

HSPA4
Идентификаторы
Псевдонимы	HSPA4, APG-2, HEL-S-5a, HS24 / P52, HSPH2, RY, hsp70, hsp70RY, член 4 семейства белков теплового шока A (Hsp70)
Внешние идентификаторы	OMIM: 601113 MGI: 1342292 ГомолоГен: 1624 Генные карты: HSPA4
Расположение гена (человек) Chr. Хромосома 5 (человек)[1] Группа 5q31.1 Начните 133,052,013 бп[1] Конец 133,106,449 бп[1]
Расположение гена (Мышь) Chr. Хромосома 11 (мышь)[2] Группа 11 B1.3 | 11 31.91 см Начните 53,259,814 бп[2] Конец 53,300,457 бп[2]
Экспрессия РНК шаблон Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология Молекулярная функция • связывание нуклеотидов • GO: 0001948 связывание с белками • Связывание АТФ Сотовый компонент • цитоплазма • цитозоль • внеклеточная экзосома • ядро клетки Биологический процесс • ответ на развернутый белок • импорт белка во внешнюю мембрану митохондрий • сборка опосредованного шапероном белкового комплекса Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	3308	15525
Ансамбль	ENSG00000170606	ENSMUSG00000020361
UniProt	P34932	Q61316 Q3U2G2
RefSeq (мРНК)	NM_198431 NM_002154	NM_008300
RefSeq (белок)	NP_002145	NP_032326
Расположение (UCSC)	Chr 5: 133.05 - 133.11 Мб	Chr 11: 53.26 - 53,3 Мб
PubMed поиск	[3]	[4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человека Просмотр / редактирование мыши

Тепловой шок, 70 кДа, белок 4 это белок что у людей кодируется HSPA4 ген.^[5][6]

В белок кодируемый этим геном, первоначально предполагалось, что он является членом белок теплового шока 70 семья.^[5] Однако теперь известно, что человеческий HSPA4 эквивалентен мышиному белку Apg-2 и является членом семейства Hsp110.^[7]

Взаимодействия

Было показано, что HSPA4 взаимодействовать с участием:

• APAF1^[8]
• ДНКJB1,^[9]
• HDAC1,^[10]
• HSF1,^[11][12]
• HSPBP1,^[9]
• Гистоновая деацетилаза 2,^[10]
• НАД (Ф) Н дегидрогеназа (хинон 1),^[13]
• STUB1,^[14] и
• TTC1.^[9]

использованная литература

1. ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000170606 - Ансамбль, Май 2017
2. GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000020361 - Ансамбль, Май 2017
3. "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
4. "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
5. Фатхаллах Д.М., Шериф Д., Деллаги К., Арнаут М.А. (июль 1993 г.). «Молекулярное клонирование нового человеческого hsp70 из линии В-клеток и его отнесение к хромосоме 5». Журнал иммунологии. 151 (2): 810–3. PMID  8335910.
6. «Ген Entrez: белок теплового шока HSPA4 70 кДа 4».
7. Канеко Ю., Кимура Т., Кишишита М., Нода Ю., Фудзита Дж. (Апрель 1997 г.). «Клонирование apg-2, кодирующего новый член семейства белков теплового шока 110». Ген. 189 (1): 19–24. Дои:10.1016 / S0378-1119 (96) 00807-4. PMID  9161406.
8. Салех А., Сринивасула С.М., Балкир Л., Роббинс П.Д., Алнемри Е.С. (август 2000 г.). «Отрицательная регуляция апоптосомы Apaf-1 с помощью Hsp70». Природа клеточной биологии. 2 (8): 476–83. Дои:10.1038/35019510. PMID  10934467. S2CID  20374981.
9. О WK, Song J (август 2003 г.). «Совместное взаимодействие Hsp40 и TPR1 с Hsp70 обращает вспять образование комплекса Hsp70-HspBp1». Молекулы и клетки. 16 (1): 84–91. PMID  14503850.
10. Johnson CA, White DA, Lavender JS, O'Neill LP, Turner BM (март 2002 г.). «Комплексы гистондеацетилазы класса I человека демонстрируют повышенную каталитическую активность в присутствии АТФ и коиммунопреципитата с АТФ-зависимым шаперонным белком Hsp70». Журнал биологической химии. 277 (11): 9590–7. Дои:10.1074 / jbc.M107942200. PMID  11777905.
11. Nair SC, Toran EJ, Rimerman RA, Hjermstad S, Smithgall TE, Smith DF (декабрь 1996 г.). «Путь взаимодействия нескольких шаперонов, общих для различных регуляторных белков: рецептора эстрогена, тирозинкиназы Fes, фактора транскрипции теплового шока Hsf1 и рецептора арилуглеводородов». Клеточный стресс и шапероны. 1 (4): 237–50. Дои:10.1379 / 1466-1268 (1996) 001 <0237: apomci> 2.3.co; 2. ЧВК  376461. PMID  9222609.
12. Абравая К., Майерс М.П., ​​Мерфи С.П., Моримото Р.И. (июль 1992 г.). «Белок теплового шока человека hsp70 взаимодействует с HSF, фактором транскрипции, который регулирует экспрессию гена теплового шока». Гены и развитие. 6 (7): 1153–64. Дои:10.1101 / gad.6.7.1153. PMID  1628823.
13. Анвар А., Сигель Д., Кепа Дж. К., Росс Д. (апрель 2002 г.). «Взаимодействие молекулярного шаперона Hsp70 с НАД (Ф) Н человека: хинон оксидоредуктаза 1». Журнал биологической химии. 277 (16): 14060–7. Дои:10.1074 / jbc.M111576200. PMID  11821413.
14. Баллинджер CA, Коннелл П., Ву И, Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.Й., Паттерсон С. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперонов». Молекулярная и клеточная биология. 19 (6): 4535–45. Дои:10.1128 / mcb.19.6.4535. ЧВК  104411. PMID  10330192.

дальнейшее чтение

• Абравая К., Майерс М.П., ​​Мерфи С.П., Моримото Р.И. (июль 1992 г.). «Белок теплового шока человека hsp70 взаимодействует с HSF, фактором транскрипции, который регулирует экспрессию гена теплового шока». Гены и развитие. 6 (7): 1153–64. Дои:10.1101 / gad.6.7.1153. PMID  1628823.
• Ляо Дж., Лоутерт Л.А., Гори Н., Омари М.Б. (январь 1995 г.). «Белки теплового шока массой 70 кДа связываются с железистыми промежуточными филаментами АТФ-зависимым образом». Журнал биологической химии. 270 (2): 915–22. Дои:10.1074 / jbc.270.2.915. PMID  7529764.
• Furlini G, Vignoli M, Re MC, Gibellini D, Ramazzotti E, Zauli G, La Placa M (январь 1994 г.). «Взаимодействие вируса иммунодефицита человека типа 1 с мембраной клеток CD4 + индуцирует синтез и ядерную транслокацию 70К белка теплового шока». Журнал общей вирусологии. 75 (1): 193–9. Дои:10.1099/0022-1317-75-1-193. PMID  7906708.
• Боналду М.Ф., Леннон Г., Соарес МБ (сентябрь 1996 г.). «Нормализация и вычитание: два подхода для облегчения открытия генов». Геномные исследования. 6 (9): 791–806. Дои:10.1101 / гр.6.9.791. PMID  8889548.
• Schulte AM, Fischer S, Sachse GE, Häfner S, Stelck S, Gassen HG (март 1997 г.). «Идентификация и характеристика нового hsc70-подобного гена в линии HS24 клеток опухоли легкого человека». ДНК и клеточная биология. 16 (3): 257–68. Дои:10.1089 / dna.1997.16.257. PMID  9115634.
• Канеко Ю., Кимура Т., Кишишита М., Нода Ю., Фудзита Дж. (Апрель 1997 г.). «Клонирование apg-2, кодирующего новый член семейства белков теплового шока 110». Ген. 189 (1): 19–24. Дои:10.1016 / S0378-1119 (96) 00807-4. PMID  9161406.
• Брунер К.Л., Дерфул А., Робертсон Н.М., Герриеро Дж., Фернандес-Алнемри Т., Алнемри Е.С., Литвак Дж. (1998). «Нелигандированный минералокортикоидный рецептор связан с белками теплового шока 70 и 90 и иммунофилином FKBP-52». Рецепторы и передача сигналов. 7 (2): 85–98. PMID  9392437.
• Сатьял С.Х., Чен Д., Фокс С.Г., Крамер Дж.М., Моримото Р.И. (июль 1998 г.). «Отрицательная регуляция транскрипционного ответа теплового шока HSBP1». Гены и развитие. 12 (13): 1962–74. Дои:10.1101 / gad.12.13.1962. ЧВК  316975. PMID  9649501.
• Naylor DJ, Stines AP, Hoogenraad NJ, Høj PB (август 1998 г.). «Доказательства существования различных цитозольных, микросомных и двух митохондриальных GrpE-подобных белков млекопитающих, ко-шаперонов конкретных членов Hsp70». Журнал биологической химии. 273 (33): 21169–77. Дои:10.1074 / jbc.273.33.21169. PMID  9694873.
• Мелвилл М.В., Тан С.Л., Вамбах М., Сонг Дж., Моримото Р.И., Катце М.Г. (февраль 1999 г.). «Клеточный ингибитор протеинкиназы PKR, P58 (IPK), представляет собой ко-шаперон, активируемый вирусом гриппа, который модулирует активность белка теплового шока 70».. Журнал биологической химии. 274 (6): 3797–803. Дои:10.1074 / jbc.274.6.3797. PMID  9920933.
• Баллинджер CA, Коннелл П., Ву И, Ху З., Томпсон Л.Дж., Инь Л.Й., Паттерсон С. (июнь 1999 г.). «Идентификация CHIP, нового белка, содержащего тетратрикопептидные повторы, который взаимодействует с белками теплового шока и отрицательно регулирует функции шаперонов». Молекулярная и клеточная биология. 19 (6): 4535–45. Дои:10.1128 / mcb.19.6.4535. ЧВК  104411. PMID  10330192.
• Лю Х., Вуюру В.Б., Фам CD, Ян Й., Сингх Б. (июнь 1999 г.). «Доказательства взаимодействия между Mos и Hsp70: роль серина 3 остатка Mos в опосредовании ассоциации Hsp70». Онкоген. 18 (23): 3461–70. Дои:10.1038 / sj.onc.1202699. PMID  10376524.
• Ноногути К., Ито К., Сюэ Дж. Х., Токучи Х., Нишияма Х., Канеко Й., Тацуми К., Окуно Х., Томива К., Фудзита Дж. (Сентябрь 1999 г.). «Клонирование человеческих кДНК для Apg-1 и Apg-2, членов семейства Hsp110, и хромосомное присвоение их генов». Ген. 237 (1): 21–8. Дои:10.1016 / S0378-1119 (99) 00325-X. PMID  10524232.
• О'Киф Б., Фонг Й, Чен Д., Чжоу С., Чжоу К. (январь 2000 г.). «Потребность в киназно-специфическом пути шаперона в производстве гетеродимера Cdk9 / циклин T1, ответственного за P-TEFb-опосредованную стимуляцию tat транскрипции ВИЧ-1». Журнал биологической химии. 275 (1): 279–87. Дои:10.1074 / jbc.275.1.279. PMID  10617616.
• Агостини И., Попов С., Ли Дж., Дубровский Л., Хао Т., Букринский М. (сентябрь 2000 г.). «Белок теплового шока 70 может заменять вирусный белок R ВИЧ-1 во время ядерного импорта вирусного прединтеграционного комплекса». Экспериментальные исследования клеток. 259 (2): 398–403. Дои:10.1006 / exc.2000.4992. PMID  10964507.
• Ким М., Цзян Л. Х., Уилсон Х. Л., Норт РА, Surprenant A (ноябрь 2001 г.). «Протеомные и функциональные доказательства сигнального комплекса рецептора P2X7». Журнал EMBO. 20 (22): 6347–58. Дои:10.1093 / emboj / 20.22.6347. ЧВК  125721. PMID  11707406.
• Johnson CA, White DA, Lavender JS, O'Neill LP, Turner BM (март 2002 г.). «Комплексы гистондеацетилазы класса I человека демонстрируют повышенную каталитическую активность в присутствии АТФ и коиммунопреципитата с АТФ-зависимым шаперонным белком Hsp70». Журнал биологической химии. 277 (11): 9590–7. Дои:10.1074 / jbc.M107942200. PMID  11777905.
• Гурер С., Чимарелли А., Любань Дж. (Май 2002 г.). «Специфическое включение 70 членов семейства белков теплового шока в лентивирусные вирионы приматов». Журнал вирусологии. 76 (9): 4666–70. Дои:10.1128 / JVI.76.9.4666-4670.2002. ЧВК  155079. PMID  11932435.
• Фриман BC, Ямамото KR (июнь 2002 г.). «Разборка транскрипционных регуляторных комплексов молекулярными шаперонами». Наука. 296 (5576): 2232–5. Дои:10.1126 / science.1073051. PMID  12077419. S2CID  8844179.

внешние ссылки

• HSPA4 + белок, + человеческий в Национальной медицинской библиотеке США Рубрики медицинской тематики (MeSH)